ACTIVIDAD ENZIMATICA

Actividad Enzimatica, 2018

actividad enzimatica descripcion general, reacciones en diferentes compuestos

Considera una enzima industrial importante, la cual cataliza la conversión de un sustrato para formar un producto con un valor agregado mayor. La enzima sigue el siguiente mecanismo: Un análisis inicial de las tasas de reacción para la reacción en solución, con E 0 = 0.10 µM y varias concentraciones de sustrato S 0 , produce los siguientes parámetros de la ecuación de Michaelis-Menten: V max = 0.60 µM/s; K M = 80 µM.

A continuación se te proponen actividades para fortalecer tu asignatura al momento de emprender nuevas aventuras y enfrentarnos a los nuevos retos que se te presentan en este ciclo escolar con la ayuda de tus compañeros y tu maestro, para ello debes de echar mano de tus conocimientos de primer grado y del trabajo en equipo.

En esta práctica de laboratorio se determinó la presencia de las enzimas que constituyen la clase más numerosa y especializada en proteínas y catalizan en tejidos animales y vegetales. Las enzimas son el producto de expresión de genes; por lo tanto, su actividad puede verse modulada por el genotipo del individuo. Las enzimas son proteínas (con la excepción de los RNA catalíticos) producidos por los seres vivos que catalizan con gran eficacia las reacciones biológicas, actuando de forma específica y regulada. Las enzimas actúan como cualquier otro catalizador químico, excepto en dos diferencias: Son muy específicas y todas son de constitución proteínica. Observando el efecto de diferentes factores sobre la actividad enzimática. Comprobamos la acción hidrolítica de la amilasa. Aunque existen enzimas cuya actividad depende exclusivamente de su estructura como proteínas, formadas por dos componentes: uno proteínico (Apoezima) y otro orgánico, no proteínico (Coenzima). Fundamentales para la acción enzimática.

Las enzimas son macro-moléculas biológicas que actúan como catalizadores, es decir, que alteran la velocidad de una reacción favorablemente. Este texto surge tras la necesidad de estudiar los efectos de la concentración de la enzima catalasa en la descomposición de peróxido de hidrógeno y etanol como inhibidor. A través del apoyo de la interfaz Logger Pro ® se midió la variación de presión en un tubo de ensayo con soluciones preparadas y con dicha información se pudo obtener el comportamiento de la reacciones a temperatura constante. Se linealizaron los comportamiento y se obtuvieron parámetros importantes en el campo de cinética química como las velocidades inciales de reacción y el orden de la misma.

tarea ambiente , 2019

Ensayo donde se relaciona los puntos analizados en esta etapa en torno al tema seleccionado y relaciónalo con los Principios de Sustentabilidad (Agenda 21 y Objetivos del Milenio), los Indicadores y los Criterios de Sustentabilidad Grupo: L3 Cuidad Universitaria, San Nicolás de los Garza, Nuevo León a de septiembre del 2019 Capítulo 4.LA AGENDA 21

El curso de química analítica tiene como propósito; el desarrollar habilidades en el futuro ingeniero que le permitan realizar desde un análisis químico cualitativo básico durante las etapas exploratorias de una investigación, hasta un análisis preciso y exacto de muestras minerales, de la misma manera, obtiene la preparación básica suficiente para aplicarla posteriormente en el manejo de instrumentos de alta tecnología para el análisis químico.

Las circunstancias de nuestro trabajo profesional pueden determinar la necesidad de realizar una mayor o menor cantidad de investigaciones, pueden exigirnos un mayor o menor nivel técnico-científico, pero de lo que no podemos eximirnos nunca es de asumir una actitud científica, como actitud presente en todas las manifestaciones de nuestra vida y como antesala para aprender a vivir con sabiduría.

Desde un punto de vista cinético, la actividad enzimática que corresponde a la capacidad catalítica de la enzima, se traduce en un incremento en la velocidad de reacción catalizada, ya que, estas enzimas actúan rebajando la barrera energética requerida para dar origen al producto, tras la formación de un complejo de transición activado entre dicha enzima y su respectivo sustrato (Fernando Acevedo, 2002) 1 dado que en ausencia de la enzima la velocidad de reacción es despreciable se puede llevar a cabo la determinación de la actividad enzimática haciendo un seguimiento a los cambios en la velocidad de reacción y determinando información cinética relevante con base al valor de absorbancia que indica un espectrofotómetro tras la adición del biocatalizador, aunque cabe señalar que existen algunas situaciones o determinados factores que no permiten llevar a cabo este tipo de metodología. Para una gran cantidad de enzimas de interés práctico e industrial se requiere determinar su actividad enzimática, un de estas enzimas es la fosfatasa alcalina (Orto fosfórico mono éster fosfohidrolasa, (EC 3.1.3.1) es una enzima ampliamente distribuida que hidroliza el enlace éster fosfórico entre un grupo fosfato y un radical orgánico a pH básico (pH óptimo entre 9 y 10) liberando fosfato inorgánico. Está presente en riñón, hígado, intestino y hueso. Las medidas de niveles anormales de fosfatasa alcalina en el suero indican la existencia de enfermedades óseas degenerativas (raquitismo, osteomalacia, hiperparatiroidismo secundario, osteosarcoma) o bien daños hepáticos. El aumento fisiológico de los niveles plasmáticos de fosfatasa alcalina se produce en animales en fase de crecimiento (se está formando tejido óseo) o en hembras gestantes (fosfatasa alcalina de la placenta). Esta enzima, también se utiliza como control de la adecuada pasterización de la leche y crema, dado que la fosfatasa alcalina se inactiva por calentamiento. (José Antonio Bárcena Ruiz) 2 .