BIOLOGIA CELULAR 1
AD2
CESAR GONÇALVES VITORINO
POLO: SÃO GONÇALO
1- (3 pontos) A- Cite uma função que ocorra no Retículo Endoplasmático Rugoso
e uma função que ocorra no Complexo de Golgi.
Uma função importante que ocorre no Retículo Endoplasmático Rugoso (RER) é a
síntese de proteínas. O RER é revestido com ribossomos, que são responsáveis pela
produção de proteínas que são destinadas a serem exportadas para outras partes da
célula ou para fora da célula.
Já uma função importante que ocorre no Complexo de Golgi é a modificação,
classificação e transporte de proteínas e lipídios. O Complexo de Golgi recebe as
proteínas produzidas pelo RER e as modifica, adicionando grupos químicos ou
cortando-as em pedaços menores. Em seguida, o Complexo de Golgi classifica
essas proteínas em vesículas, que são transportadas para seu destino final dentro ou
fora da célula. Além disso, o Complexo de Golgi também é responsável pela
produção de lisossomos, que são vesículas contendo enzimas digestivas que
degradam moléculas e organelas danificadas dentro da célula.
B- Escolha uma delas e explique o que aconteceria se esta função fosse inibida.
Uma das funções do Retículo Endoplasmático Rugoso (RER) é a síntese de
proteínas. Se a síntese de proteínas no RER fosse inibida, isso afetaria diretamente a
produção de proteínas na célula. As proteínas são importantes para várias funções
celulares, como a regulação do metabolismo, o transporte de moléculas através da
membrana plasmática e a comunicação entre as células. Se a produção de proteínas
fosse interrompida, a célula poderia não ser capaz de realizar essas funções
essenciais e, eventualmente, morrer.
2- (3 pontos) A- Quais são os dois subtipos da principal classe de moléculas
envolvidas no controle de qualidade e da quantidade de proteínas no
citoplasma das células?
Os dois subtipos da principal classe de moléculas envolvidas no controle de
qualidade e da quantidade de proteínas no citoplasma das células são as chaperonas
e as proteases.
As chaperonas são moléculas responsáveis por auxiliar na correta dobragem das
proteínas, prevenir a agregação de proteínas mal dobradas e ajudar na degradação
de proteínas desnaturadas.
Já as proteases são enzimas que quebram proteínas em fragmentos menores.
B- Explique como este sistema de controle atua para que não ocorram
proteínas malformadas e nem haja acúmulo de proteínas desnecessárias no
citoplasma.
O sistema de controle de qualidade e quantidade de proteínas é um processo
complexo que envolve várias etapas para garantir que as proteínas sejam produzidas
corretamente, dobradas adequadamente, transportadas para seu destino correto e
degradadas quando necessário. Esse sistema é composto principalmente pelas
chaperonas e proteases, que atuam em conjunto para garantir que as proteínas sejam
funcionalmente corretas e que não haja acúmulo de proteínas desnecessárias no
citoplasma.
As chaperonas são as primeiras moléculas a atuar no controle de qualidade de
proteínas. Elas auxiliam na correta dobragem das proteínas recém-sintetizadas,
prevenindo a agregação de proteínas mal dobradas e ajudando a degradar proteínas
desnaturadas. As chaperonas também atuam na refoldagem de proteínas que foram
danificadas por estresse celular ou outras condições adversas.
Caso as chaperonas não consigam corrigir a estrutura incorreta de uma proteína, ela
é direcionada para as proteases, que são responsáveis por degradar proteínas
desnecessárias ou malformadas. As proteases têm a capacidade de quebrar proteínas
em fragmentos menores e, assim, reduzir a carga proteica dentro da célula. Esses
fragmentos podem ser reciclados e reutilizados na síntese de novas proteínas.
Além disso, as proteínas que não são necessárias ou que estão danificadas são
marcadas com uma proteína chamada ubiquitina, que sinaliza para as proteases que
essas proteínas devem ser degradadas. As proteases ubiquitina-proteassoma
reconhecem a ubiquitina e quebram a proteína marcada em fragmentos menores.
Dessa forma, o sistema de controle de qualidade e quantidade de proteínas atua para
garantir que as proteínas sejam corretamente sintetizadas, dobradas, transportadas e
degradadas, ajudando a manter a homeostase celular e prevenindo o acúmulo de
proteínas desnecessárias ou malformadas no citoplasma.
3- (4 pontos) A lipoproteína de baixa densidade (LDL) transporta ácidos graxos e
colesterol pela corrente sanguínea. Dentro das células, esses dois tipos de
moléculas hidrofóbicas são precursoras de estruturas importantes, como a
bicamada lipídica. Pesquise e explique passo a passo como a lipoproteína entra
nas células, que compartimentos intracelulares percorre e como os lipídios que
ela transporta chegam a seu local de utilização.
A lipoproteína de baixa densidade (LDL) é uma partícula complexa composta de
proteínas, lipídios e colesterol. A LDL é transportada pelo sangue e é reconhecida
pelos receptores de LDL nas células, que são responsáveis por sua captação. A
entrada da LDL na célula ocorre por endocitose mediada pelo receptor de LDL e
segue os seguintes passos:
Reconhecimento e ligação: A LDL se liga aos receptores de LDL na membrana
plasmática da célula. A ligação é mediada pela região extracelular do receptor de
LDL, que reconhece especificamente a apolipoproteína B-100 presente na
superfície da LDL.
Formação do vesículo endocítico: A ligação da LDL ao receptor desencadeia a
formação de uma vesícula revestida por clatrina que contém a LDL e o receptor.
Essa vesícula é internalizada por endocitose mediada pela clatrina e se
desprende da membrana plasmática.
Fusão do vesículo endocítico com o endossomo precoce: O vesículo endocítico é
transportado para o interior da célula e funde-se com o endossomo precoce, um
compartimento intracelular que contém enzimas hidrolíticas.
Formação do endossomo tardio: O endossomo precoce madura e se transforma
em um endossomo tardio, que se caracteriza por ter um pH mais baixo e um
maior conteúdo de enzimas hidrolíticas.
Transporte da LDL para o lisossomo: A LDL é transportada do endossomo
tardio para o lisossomo, um compartimento intracelular que contém enzimas que
degradam proteínas, lipídios e outros componentes celulares.
Degradação da LDL no lisossomo: No lisossomo, as proteínas e lipídios da LDL
são degradados pelas enzimas hidrolíticas. Os ácidos graxos e o colesterol são
liberados no citosol da célula e podem ser utilizados para a síntese de novas
moléculas lipídicas, como a bicamada lipídica presente nas membranas
celulares. Dessa forma, a LDL é capaz de transportar ácidos graxos e colesterol
do sangue para o interior das células, onde esses lipídios podem ser utilizados
para a síntese de novas moléculas lipídicas e outros processos metabólicos. O
controle da entrada da LDL na célula é fundamental para o equilíbrio do
metabolismo lipídico e para prevenir o acúmulo excessivo de lipídios
intracelulares, que pode levar a doenças como a aterosclerose.
