DIVERSIDADE MOLECULAR DOS SERES VIVOS

PROTEÍNAS

Proteínas controlam praticamente todos os processos que ocorrem em

uma célula, exibindo uma quase infinita diversidade de funções. Para
explorar o mecanismo molecular de um processo biológico, um
bioquímico estuda quase que inevitavelmente uma ou mais proteínas.
Proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes,
ocorrendo em todas as células e em todas as partes das células. As
proteínas também ocorrem em grande variedade; milhares de
diferentes tipos podem ser encontrados em uma única célula. Como os
árbitros da função molecular, as proteínas são os produtos finais mais
importantes das vias de informação. As proteínas são os instrumentos
moleculares pelos quais a informação genética é expressa.
As proteínas de cada organismo, da mais simples das bactérias aos
seres humanos, são construídas a partir do mesmo conjunto
onipresente de 20 aminoácidos. Como cada um desses aminoácidos
tem uma cadeia lateral com propriedades químicas características,
esse grupo de 20 moléculas precursoras pode ser considerado o
alfabeto no qual a linguagem da estrutura proteica é lida.
Para gerar uma determinada proteína, os aminoácidos se ligam de
modo covalente em uma sequência linear característica.
O mais marcante é que as células produzem proteínas com
propriedades e atividades completamente diferentes ligando os
mesmos 20 aminoácidos em combinações e sequências muito
diferentes. A partir desses blocos de construção, diferentes
organismos podem gerar produtos tão diversos como enzimas,
hormônios, anticorpos, transportadores, fibras musculares, proteínas
das lentes dos olhos, penas, teias de aranha, chifres de rinocerontes,
proteínas do leite, antibióticos, venenos de cogumelos e uma miríade
de outras substâncias com atividades biológicas distintas.

Os aminoácidos têm um grupo funcional carboxila e um grupo funcional

amino ligados ao mesmo átomo de carbono, chamado de carbono α. Nos
valores de pH comumente encontrados nas células, os dois grupos são
ionizados: o grupo carboxila perde um íon hidrogênio e o grupo amino ganha
um. Por possuírem ambos os grupos, carboxila e amino, os aminoácidos são
simultaneamente ácidos e bases.
Ligados ao átomo de carbono α estão ainda um átomo de hidrogênio e uma
cadeia lateral ou grupo R, designado pela letra R:

Estrutura de um aminoácido

O carbono α dos aminoácidos é assimétrico, porque está ligado a quatro

diferentes átomos ou grupos de átomos. Portanto, os aminoácidos existem
em duas formas isoméricas, chamadas de D-aminoácidos e L-aminoácidos.
D e L são abreviações para os termos latinos direita (dextro) e esquerda
(levo). Somente os L-aminoácidos são comumente encontrados na maioria
dos organismos, e sua presença é uma importante "assinatura" química da
vida. As cadeias laterais são realçadas na tabela abaixo. Como ela
demonstra, os vinte aminoácidos encontrados em organismos vivos são
agrupados e distinguidos por suas cadeias laterais:

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■ Os cinco aminoácidos que dispõem de cadeias laterais eletricamente carregadas (+1, -1), atraem água
(são hidrofílicos) e íons de carga oposta de todos os tipos.
■ Os cinco aminoácidos que dispõem de cadeias laterais polares (δ+, δ-) tendem a formar pontes de
hidrogênio com a água e com outras substâncias polares ou carregadas. Esses aminoácidos são
hidrofílicos.
■ Os sete aminoácidos dispõem de cadeias laterais hidrocarbo- netos apoiares ou hidrocarbonetos
levemente modificados. No ambiente aquoso da célula, as cadeias laterais hidrofóbicas podem-se agrupar
no interior da proteína. Esses aminoácidos são hidrofóbicos.
Três aminoácidos - cisteína, glicina e prolina - configuram casos especiais, embora suas cadeias laterais
sejam geralmente hidrofóbicas.
■ A cadeia lateral da cisteína, com um grupo terminal -SH, pode reagir com outra cadeia lateral desse
aminoácido para formar uma ligação covalente, chamada ponte dissulfeto (- S - S -). As pontes dissulfeto
ajudam a determinar de que forma uma cadeia de proteína se dobra. Quando a cisteína não é parte de uma
ponte dissulfeto, sua cadeia lateral é hidrofóbica.
■ A cadeia lateral da glicina consiste em um único átomo de hidrogênio; é pequena o suficiente para caber
no interior de uma molécula proteica, onde uma cadeia lateral maior não caberia.
■ A prolina difere de outros aminoácidos, pois possui um grupo amino modificado faltando um hidrogênio
no seu nitrogênio, o que limita sua habilidade de fazer pontes de hidrogênio. Além disso, o sistema de anéis
da prolina limita a rotação sobre seu carbono α, então a prolina é frequentemente encontrada nas curvas
ou voltas de uma proteína.

Os vinte aminoácidos

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 Duas moléculas de cisteína em uma cadeia polipeptídica
podem formar uma ponte dissulfeto (-S-S-).

As ligações peptídicas formam o esqueleto de uma proteína

Quando os aminoácidos se polimerizam, o grupo carboxila e o grupo amino,
ligados ao carbono α, são os grupos reativos. O grupo carboxila de um
aminoácido reage com o grupo amino de outro, sofrendo uma reação de
condensação que cria uma ligação peptídica. Nos sistemas vivos, outras
moléculas devem ativar os aminoácidos para que essa reação ocorra e
existem passos intermediários no processo. Assim como uma frase começa
com letra maiúscula e termina com ponto, as cadeias polipeptídicas seguem
uma ordem linear. A "letra maiúscula" química, marcando o início de uma
cadeia polipeptídica, é o grupo amino do primeiro aminoácido na cadeia,
conhecido como N-terminal. A "pontuação" química, que marca o final da
cadeia, é o grupo carboxila do último aminoácido, o C-terminal. Todos os
outros grupos amino e carboxila (exceto aqueles nas cadeias laterais) estão
envolvidos na formação da ligação peptídica, logo não existem na cadeia
como grupos intactos "livres". Os bioquímicos se referem à orientação de
polipeptídeos como "N → C" ou "amino a carboxila".
A ligação peptídica dispõe de duas características importantes na estrutura
tridimensional das proteínas:
■ Diferente de muitas ligações covalentes simples, nas quais os grupos em
qualquer lado das ligações são livres para girar no espaço, a ligação C-N é
relativamente rígida. Os átomos adjacentes (os carbonos α dos dois
aminoácidos adjacentes) em uma ligação peptídica não são livres para girar
totalmente, e essa falta de flexibilidade limita o dobramento da cadeia
polipeptídica.
■ O oxigênio ligado ao carbono (C=O) no grupo carboxila apresenta uma
leve carga negativa (δ-), enquanto o hidrogênio ligado ao nitrogênio é
levemente positivo (δ+). Essa assimetria de carga favorece as pontes de
hidrogênio, no interior da própria molécula proteica e com outras moléculas,
contribuindo para a estrutura e a função de muitas proteínas.

Triptofano, um aminoácido raro em cadeias polipeptídicas, porém,

com importantes funções fisiológicas, quando isolado.

As cadeias laterais dos aminoácidos também contêm grupos funcionais

importantes na determinação da estrutura tridimensional e na função da
macromolécula proteica. No entanto, alguns aminoácidos podem ser
encontrados em quantidades muito reduzidas dentro das cadeias
polipeptídicas. É o caso do triptofano. Com uma cadeia lateral de dois anéis,
esse aminoácido tem dificuldades de se acomodar na estrutura de uma
proteína e, ao tentar interagir com outras cadeias laterais de outros
aminoácidos, altera, consideravelmente, a estrutura da proteína. Acredita-
se que no decurso da evolução, a seleção natural, promoveu uma
diminuição na quantidade de triptofano em moléculas proteicas, o que pode
ser observado em relação à quantidade de códons de RNA mensageiro que
determina esse aminoácido, ou seja, somente um códon – o UGG. Quando

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isolado, o triptofano pode atuar como precursor de moléculas importantes
como o ácido nicotínico (vitamina B3), importante na composição do NAD e
NADP, utilizados na respiração aeróbica e fotossíntese, respectivamente; o
ácido indolacético (auxina), importante hormônio vegetal associado ao
crescimento da planta e a serotonina, um neurotransmissor encontrado em
células animais.

A ligação peptídica

Nos organismos vivos, a reação conduzindo a uma ligação peptídica tem

muitos passos intermediários, mas os reagentes e produtos são os mesmos,
conforme demonstrado neste diagrama simplificado.

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 O caráter anfótero dos aminoácidos

Formas não iônicas e zwitteriônicas de aminoácidos.

A forma não iônica não ocorre em quantidades significativas em
soluções aquosas. O zwitteríon predomina em pH neutro. Um
zwitteríon pode atuar tanto como ácido (doador de prótons)
quanto como base (aceptor de prótons).

Estrutura das proteínas

Existem quatro níveis da estrutura de proteínas: primária, secundária,
terciária e quaternária. A sequência precisa de aminoácidos em um
polipeptídeo constitui a estrutura primária de uma proteína. O esqueleto
peptídico da cadeia polipeptídica consiste em uma sequência repetitiva -N-
C-C-, constituída do átomo de N do grupo amino, o átomo de carbono a e o
átomo de C do grupo carboxila de cada aminoácido.
Nos níveis mais elevados da estrutura proteica, o enovelamento e o
dobramento locais fornecem à molécula sua forma funcional final, mas todos
esses níveis derivam da estrutura primária, ou seja, a precisa localização
dos aminoácidos específicos na cadeia polipeptídica. As propriedades
associadas à sequência precisa de aminoácidos determinam como a
proteína pode enrolar-se e dobrar-se, adotando assim uma estrutura estável
específica que a distingue de todas as outras.
A estrutura primária é determinada por ligações covalentes. O próximo nível
de estrutura proteica é determinado por pontes de hidrogênio mais fracas.

A estrutura secundária de uma proteína requer pontes de hidrogênio

A estrutura secundária de uma proteína consiste em padrões espaciais
regulares e repetidos em diferentes regiões de uma cadeia polipeptídica.
Existem dois tipos básicos de estrutura secundária, ambos determinados
pelas pontes de hidrogênio, entre os resíduos de aminoácidos, que
constituem a estrutura primária.
α-HÉLICE
A α-hélice é uma espiral voltada para a direita "torcida" na mesma direção
que a rosca de um parafuso padrão. Os grupos R se estendem para fora do
esqueleto polipeptídico da hélice. O enovelamento resulta das pontes de
hidrogênio entre o hidrogênio levemente positivo, do N-H de um aminoácido,
e o oxigênio levemente negativo, do O=O de outro. Quando esse padrão de
pontes de hidrogênio é estabelecido repetidamente sobre um segmento da
proteína, ele estabiliza o enovelamento. A presença de aminoácidos com

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grupos R grandes que distorcem a hélice ou, de outra forma, previnem a formação das pontes de hidrogênio
necessárias, manterão a α-hélice na forma de cadeia linear.
A estrutura secundária em α-hélice é comum em proteínas estruturais fibrosas insolúveis, chamadas
queratinas, que constituem o cabelo, os cascos e as penas. O cabelo pode ser esticado porque a
elasticidade exige que somente as pontes de hidrogênio da α-hélice, não as ligações covalentes, sejam
rompidas; quando a tensão sobre o cabelo é liberada, as pontes de hidrogênio e a hélice se reconstituem.

FOLHA β-PREGUEADA
Uma folha β-pregueada é formada de duas ou mais cadeias polipeptídicas quase distendidas
completamente e alinhadas. A folha é estabilizada por pontes de hidrogênio entre os grupos N-H de uma
cadeia e os grupos C=O de outra. A folha β-pregueada pode se formar entre cadeias polipeptídicas
separadas, como na teia da aranha, ou entre diferentes regiões de um mesmo polipeptídeo inclinado sobre
si mesmo. Muitas proteínas contêm regiões tanto da α-hélice quanto da folha β-pregueada na mesma
cadeia polipeptídica.

Os quatro níveis de estrutura proteica

A estrutura secundária, a terciária e a quaternária surgem a partir da estrutura primária da proteína.

A estrutura terciária de uma proteína é formada pela curvatura e pelo dobramento

Em muitas proteínas, a cadeia polipeptídica é dobrada em pontos específicos e então dobrada para trás e
para frente, resultando na estrutura terciária da proteína. Embora as α-hélices e as folhas β-pregueadas
contribuam para a estrutura terciária, somente partes da macromolécula geralmente têm essas estruturas

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secundárias, e regiões grandes consistem em estruturas terciárias únicas para uma proteína particular. A
estrutura terciária resulta em uma macromolécula com uma definida forma tridimensional. As superfícies
externas da macromolécula apresentam grupos funcionais capazes de interagir quimicamente com outras
moléculas na célula. Estas podem ser outras proteínas (como na estrutura quaternária, conforme veremos
abaixo) ou pequenas moléculas (como nas enzimas).
Enquanto as pontes de hidrogênio entre os grupos N-H e C=O dentro e entre as cadeias são responsáveis
pela estrutura secundária, as interações entre os grupos R - as cadeias laterais dos aminoácidos -
determinam a estrutura terciária. Muitas dessas interações envolvem-se na determinação da estrutura
terciária:
■ Pontes dissulfeto covalentes podem se formar entre cadeias laterais específicas de cisteína, mantendo
um polipeptídeo dobrado no lugar.
■ Cadeias laterais hidrofóbicas podem se agregar no interior da proteína, distante da água, dobrando o
polipeptídeo no processo.
■ Forças de van der Waals podem estabilizar interações próximas entre as cadeias laterais hidrofóbicas.
■ Interações íônicas podem ocorrer entre cadeias laterais carregadas positivamente e negativamente,
enterradas no fundo de uma proteína, distante da água, formando uma ponte salina.
■ Pontes de hidrogênio entre as cadeias laterais também estabilizam dobramentos nas proteínas.

Uma descrição completa da estrutura terciária da proteína especifica a posição de cada átomo na molécula
no espaço tridimensional em relação a todos os outros átomos. Tal descrição é disponível para a proteína
lisozima conforme a figura abaixo.

As primeiras estruturas terciárias levaram anos até serem decifradas, mas hoje dezenas de novas
estruturas são publicadas a cada semana. Graças a inúmeros avanços isso têm sido possível. Dentre eles
destacamos: nossa habilidade de produzir grandes quantidades de proteínas específicas por meio da
biotecnologia e o uso de computadores para analisar os dados atômicos.
Não esqueça de que as estruturas terciária e secundária derivam da estrutura primária da proteína. Se a
lisozima é aquecida lentamente, a energia do calor rompe somente as interações fracas e causa apenas o
rompimento da estrutura terciária. Contudo, a proteína retorna à estrutura terciária normal quando resfriar,
demonstrando que toda a informação necessária para especificar a forma única de uma proteína está
contida na estrutura primária.

A estrutura quaternária de uma proteína consiste em subunidades

Muitas proteínas funcionais contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas, chamadas subunidades, cada
uma delas dobrada na sua própria e especial estrutura terciária. A estrutura quaternária das proteínas
resulta das formas com que essas subunidades se ligam e interagem.
A hemoglobina ilustra a estrutura quaternária. Interações hidrofóbicas, forças de van der Waals, pontes de
hidrogênio e ligações iônicas ajudam a unir as quatro subunidades, a fim de formarem a molécula da
hemoglobina. A função da hemoglobina é transportar o oxigênio nos eritrócitos. Como ela liga uma molécula
de O2, as quatro subunidades movem suas posições relativas levemente, mudando a estrutura quaternária.
As ligações iônicas são rompidas, expondo as cadeias laterais que aumentam a ligação de moléculas de
O2 adicionais. A estrutura muda novamente quando a hemoglobina libera suas moléculas de O2 nas células
do corpo.

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 Estrutura quaternária de uma proteína
A hemoglobina consiste em quatro subunidades dobradas que se reúnem na estrutura quaternária
aqui demonstrada. Nestas duas representações gráficas cada tipo de subu- nidade tem uma cor
diferente. Os grupos heme contêm ferro e são os sítios transportadores de oxigênio.

A forma e a química da superfície contribuem para a especificidade das proteínas

A forma e a estrutura específicas de uma proteína permitem-na se ligar não covalentemente a outra
molécula (frequentemente chamada de ligante), que por sua vez permite que ocorram outros eventos
biológicos importantes. Aqui estão apenas alguns poucos exemplos do modo que a proteína funciona de
acordo com a sua estrutura:

■ Duas células adjacentes podem se unir, porque proteínas se sobressaem de cada uma das células,
interagindo umas com as outras, como por exemplo, as conexinas encontradas nas junções celulares de
membranas.
■ Uma substância pode entrar em uma célula por ligação a uma proteína transportadora na membrana da
superfície celular (canais iônicos, aquaporinas).
■ Uma reação química pode ser acelerada quando um tipo de proteína, enzima, se liga aos reagentes.
■ Sinalizadores químicos, como os hormônios, podem se ligar a proteínas na superfície externa da célula
(proteínas receptoras).
■ Proteínas de defesa (anticorpos) podem reconhecer a forma de um vírus e ligar-se a ele (resposta imune
adaptativa.

A especificidade biológica da função proteica depende de duas propriedades gerais da proteína:

sua forma e a química dos seus grupos de superfície expostos.

■ Forma
Quando uma molécula pequena colide e se liga a uma proteína muito maior, é como uma bola de beisebol
sendo pega por um apanhador. A luva do apanhador apresenta uma forma que se adequa a bola e a
preenche ao redor. Assim como uma bola de pingue-pongue ou hóquei não são desenhadas para caber na
luva de beisebol, uma dada molécula se ligará a uma proteína somente se existir um"encaixe"entre suas
duas formas tridimensionais. A necessidade do correto "encaixe" se torna mais específica após a ligação
inicial.

■ Química
Os grupos funcionais na superfície de uma proteína promovem interações químicas com outras
substâncias. Esses grupos são as cadeias laterais dos aminoácidos expostos e são, portanto, propriedade
da estrutura primária da proteína.

Interações não covalentes entre polipeptídeos e outras moléculas

Interações não covalentes permitem à proteína ligar-se fortemente a outra molécula com propriedades
específicas ou a interação de regiões dentro de uma proteína.

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Os grupos hidrofóbicos expostos podem se ligar a grupos apoiares similares no ligante. Os grupos R
carregados podem se ligar a grupos de carga oposta no ligante. Os grupos R polares com grupo hidroxila
(-OH) podem formar uma ponte de hidrogênio com o ligante. Esses três tipos de interações - hidrofóbicas,
iônicas e pontes de hidrogênio - são fracas quando isoladas, mas fortes quando juntas. Então, a exposição
de grupos R de aminoácidos apropriados na superfície da proteína permite a ocorrência da ligação
específica de um ligante.

As condições ambientais afetam a estrutura proteica

Por ser determinada por forças fracas, a

estrutura tridimensional das proteínas é
sensível a condições ambientais.
Circunstâncias que não romperiam ligações
covalentes, mas enfraqueceriam as
interações não covalentes que determinam
a estrutura secundária e terciária, podem
afetar a forma de uma proteína e assim, sua
função.
■ Aumentos na temperatura causam
movimentos moleculares mais rápidos e
podem quebrar pontes de hidrogênio e
interações hidrofóbicas.
■ Alterações no pH podem mudar o padrão
de ionização dos grupos amino e carboxila
nos grupos R dos aminoácidos, rompendo
assim o padrão de atrações e repulsões
iônicas.
■ Altas concentrações de substâncias polares, como ureia, podem romper as pontes de hidrogênio, cruciais
para a estrutura da proteína. Substâncias apolares podem também romper a estrutura normal da proteína.
A perda da estrutura espacial chama-se desnaturação e é sempre acompanhada pela perda da função
biológica normal da proteína. A desnaturação é geralmente irreversível, porque os aminoácidos
internalizados podem agora ser expostos na superfície e vice-versa, produzindo uma nova estrutura ou

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moléculas diferentes para se ligarem à proteína. O cozimento de um ovo desnatura suas proteínas e, como
você sabe, é irreversível. Entretanto, conforme vimos anteriormente no caso da lisozima, a desnaturação
pode ser reversível em laboratório. Se for permitido que a proteína resfrie ou que os desnaturantes químicos
sejam removidos, a proteína retorna a sua forma"nativa"e a sua função normal.

As chaperoninas ajudam a formar as proteínas

Em duas ocasiões, a cadeia polipeptídica corre o perigo de interagir com um ligante errado. A primeira é
após a desnaturação. Além disso, uma proteína recém-sintetizada e ainda não dobrada completamente
pode apresentar uma superfície que se liga a uma molécula errada. Na célula, uma proteína pode algumas
vezes se dobrar incorretamente à medida que é sintetizada, com sérias consequências. Por exemplo, na
doença de Alzheimer, proteínas com dobramento incorreto se acumulam no cérebro e se ligam umas às
outras, formando fibras nas áreas cerebrais controladoras da memória, humor e reconhecimento espacial.
Os sistemas vivos limitam interações proteicas inadequadas por produzirem uma classe de proteínas
chamada, apropriadamente, de chaperoninas (do inglês chaperones - acompanhantes ou professores que
nos bailes escolares tentam prevenir "interações inadequadas"entre os estudantes). As chaperoninas foram
primeiramente identificadas nas moscas-das-frutas como proteínas de "choque térmico", que previnem a
desnaturação de proteínas por agrupá-las quando a temperatura das moscas aumentava.
Algumas chaperoninas trabalham prendendo proteínas em risco iminente de fazer ligações inadequadas
em uma "gaiola". Essa gaiola é composta de subunidades idênticas e trata-se, por si só, de um bom exemplo
de estrutura proteica quaternária. Dentro da gaiola, a proteína-alvo se dobra na forma correta e então é
liberada no momento e no local apropriados.

As chaperoninas protegem as proteínas de ligações inapropriadas

Chaperoninas cercam as proteínas novas ou desnaturadas e previnem a interação com um ligante errado.

Proteínas com função catalisadora

Você já imaginou a possibilidade de tratar algum paciente por meio da administração de bebidas
alcoólicas? Parece absurdo, porém, existem mecanismos enzimáticos que tornam real, essa
possibilidade.

De todas as funções das proteínas, provavelmente

a mais importante é a catálise. Na ausência de
catálise, a maioria das reações nos sistemas
biológicos seriam por demais lentas para fornecer
produtos na proporção adequada para um
organismo metabolizante. Os catalisadores que
desempenham sua função nos organismos são
chamados de enzimas. Com exceção de alguns
RNAs (ribozimas) que são catalisadores durante o
seu próprio processamento, todas as enzimas são
proteínas. As enzimas são os mais eficientes catalisadores conhecidos. Eles podem aumentar a, velocidade
de uma reação por um fator de até 1014 (100 trilhões) vezes mais do que uma reação não-catalisada. Os
catalisadores não-enzimáticos, em contraste, tipicamente aumentam a velocidade das reações por
fatores de 100 a no máximo, 10.000 vezes. As enzimas são extremamente especificas, até chegar ao
ponto de serem capazes de distinguir os isômeros de um dado composto. Na maioria dos casos, a ação
enzimática é controlada por processos reguladores.

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O que são enzimas?
São moléculas orgânicas, geralmente proteínas, capazes de acelerar a
velocidade das reações, sem sofrerem alterações em sua estrutura química.

PROPRIEDADES
∙ Não são consumidas durante as reações
∙ Atuam em pequenas quantidades
∙ São altamente específicas
∙ Diminuem a energia de ativação

ENERGIA DE ATIVAÇÃO

É a quantidade de energia mínima necessária para que

ocorra choques efetivos entre as moléculas dos
reagentes, possibilitando o início da reação química.

MECANISMO DA REAÇÃO ENZIMÁTICA

(A formação de um complexo enzima-substrato é o primeiro passo das

reações enzimáticas)

E+ S ↔ [ ES ] ↔ E + P

Em uma reação catalisada por enzima, a enzima liga-se ao substrato

(reagente) para formar um complexo. O substrato liga-se, em geral por
interações não-covalentes, a uma pequena porção da enzima conhecida
como sítio ativo, frequentemente situada em uma fenda ou “bolso” da
superfície da proteína e que consiste de certos aminoácidos essenciais para
a atividade enzimática. A reação catalisada ocorre no sítio ativo e,
usualmente, em várias etapas.
Dois modelos importantes foram desenvolvidos para descrever a formação
do complexo enzima-substrato: O primeiro deles, o modelo chave-
fechadura, assume um alto grau de similaridade entre a forma o substrato
e a geometria do sítio de ligação na enzima. O substrato liga-se a um sítio
cuja forma complementa sua própria forma, como uma chave na fechadura
ou uma peça correta em um quebra-cabeça tridimensional. Esse modelo é
nos dias de hoje, de interesse principalmente histórico, uma vez que não
leva em conta uma propriedade importante das proteínas, ou seja, sua
flexibilidade conformacional.

Modelo chave-fechadura

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Exemplo

O segundo modelo leva em conta o fato de as proteínas terem alguma

flexibilidade tridimensional. De acordo com o modelo do ajuste induzido, a
ligação do substrato induz uma mudança conformacional na enzima, o que
resulta em um encaixe complementar ao substrato, uma vez que ele está
ligado. O sítio de ligação tem uma forma tridimensional diferente antes da
ligação ao substrato. Após a ligação do substrato a s formação subseqüente
do estado de transição, as ligações são rearranjadas. Enquanto algumas
ligações são quebradas e novas ligações são formadas, o substrato é
transformado em produto. O produto é, então liberado da enzima, e ela pode
catalisar a reação e mais um substrato para formar mais produto.

Modelo do ajuste induzido

Interferência na atividade enzimática

O bom funcionamento de uma enzima depende de vários fatores, como:
1. Concentração do substrato
2. Temperatura
3. pH
Temos hoje muitas formações a respeito do funcionamento das enzimas,
pois elas também atuam em tubo de ensaio, e não apenas na célula viva.
Em vários experimentos feitos em laboratório,descobriu-se, por exemplo,
que a eficiência de uma enzima depende do pH, da temperatura e
concentração do substrato.Cada enzima tem uma temperatura ótima de
funcionamento. A velocidade de reação é máxima na temperatura ótima,
diminuindo sua eficiência abaixo ou acima dela. Dependendo da enzima,
esse ótimo varia bastante: ele pode estar ao redor de 0°C, no caso de certos

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peixes árticos, ou em torno de 40/60 °C, em bactérias e algas que vivem em
fontes termais.É claro que a temperaturas superiores a 42 °C a maioria das
enzimas perde a função, já que sofrem desnaturação.Da mesma forma que
a temperatura, cada enzima funciona melhor num determinado valor de pH,
que é dito ótimo. Acima ou abaixo do ótimo, sua função é menos eficiente.
A amilase salivar,que inicia na boca a digestão do amido, tem ótimo
desempenho em pH em torno de 7,0 (neutro), e deixa de funcionarem
condições de acidez extrema, como ocorre no estômago. Já a pepsina,
enzima do estômago que digere proteínas, é eficaz em pH ácido (ao redor
de 2,0)
Observe a representação gráfica de cada caso:
• Velocidade da reação X Concentração do substrato

Efeito das concentrações do substrato e da enzima na velocidade da

reação

• Velocidade da reação X Temperatura

Efeito da temperatura na velocidade da reação

• Velocidade da reação X pH

Efeito do pH na velocidade da reação

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 Tabela de pH ótimo para algumas enzimas

NÃO ESQUEÇA:
Ph ótimo: É a”faixa” na escala do pH onde a enzima apresenta sua
atividade máxima.Cada enzima possui um “pH ótimo” ou “pH ideal” de
atuação, onde sua ação é máxima. Exemplos:
∙ Ptialina (enzima da saliva) → pH ≈ 7
∙ Pepsina (enzima do suco gástrico) → pH< 7
∙ Tripsina (enzima do suco pancreático) → pH> 7

Classificação das enzimas

A) Enzimas simples
É constituída apenas de aminoácidos. São proteínas simples.

B) Enzimas conjugadas
Constituídas por uma parte protéica (uma ou mais cadeia de aminoácidos)
chamada de apoenzima, combinada a uma parte não-protéica, chamado de
co-fator. Quando o co-fator é de natureza inorgânica, geralmente íons
metálicos (cobre, zinco, manganês...), ele á chamado de radical ou grupo
prostético.

OBSERVAÇÃO: A região da enzima, na qual se encaixa

o substrato, é denominada centro ativo.

Se o cofator é de natureza orgânica, ele recebe a denominação de

coenzima. A maioria das vitaminas funcionam como coenzimas. A
apoenzimas e o cofator (radical prostético ou coenzima) atuam em conjunto,
formando a holoenzima:

APOENZIMA + COFATOR = HOLOENZIMA

ENZIMAS INATIVAS
Muitas enzimas são elaboradas pelas células na forma inativa. Elas
recebem o nome genérico de zimogênios ou zimogênios. As enzimas
inativas são designadas pelo sufixo GÊNIO ou pelo PRO. Temos como
exemplo o tripsinogênio e fibrinogênio e a protrombina, que são as formas
inativas, respectivamente, da tripsina, fibrina e trombina. Os zimogênios
podem ser ativados pelas quinases, enzimas produzidas por determinadas
células do organismo. Assim, por exemplo, o tripsinogênio é ativado pela
enteroquinase elaborada pelas células da parede intestinal.
Enzima Inativa Ativador Enzima
(Zimnogênio) Ativa

Pepsinogênio HCl Pepsina

Tripsinogênio Enteroquinase Tripsina
Protrombina Tromboplastina Trombina
ENDOENZIMAS E EXOENZIMAS
As enzimas, embora sintetizadas no interior das células, podem atuar dentro
ou fora delas. As enzimas que atuam no interior das células são
denominadas endoenzimas. Como exemplo, temos as enzimas do ciclo de
Krebs, da cadeia respiratória, etc. As enzimas que atuam fora das células
que as produzem denominam-se exoenzimas. Como exemplo, temos as
enzimas do suco gástrico, do suco pancreático, etc.
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS
A nomenclatura das enzimas pode ser feita de três maneiras:

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 • Nome recomendado – Consiste em acrescentar ao radical do
nome do substrato1 ou da reação2 o sufixo ASE.

Nome do substrato ou da reação + ASE → NOME DA ENZIMA

Exemplos
1
Quanto ao substrato:
➢ Sacarase (Invertase) → Atua sobre a sacarose
➢ Amilase → Atua sobre o amido
➢ Lipase → Atua sobre o lipídio
➢ Maltase → Atua sobre a maltose
➢ Lactase → Atua sobre a lactose
2 Quanto ao tipo de reação:

➢ Óxido-redutases→ enzimas que participam das oxidações e

reduções de certos grupamentos químicos. Exemplo: Citocromo-
oxidades
➢ Sintetases→ enzimas que catalisam a síntese de diferentes
compostos químicos da célula, inclusive macromoléculas.
Exemplo: Polimerases
➢ Transferases→ enzimas que catalisam a transferência de certos
grupamentos químicos. Exemplo: Quinases
➢ Hidrolases→ enzimas que catalisam a hidrólise de certos
compostos químicos. Exemplos: Proteases, lípases, amilases,
maltases, sacarase, lactase, fosfatase, ribonuclease,
desoxirribonuclease, urease, etc.
• Nome usual – É aquele consagrado pelo uso.
Exemplos
➢ Ptialina → Amilase salivar
➢ Amilopsina → Amilase pancreática
➢ Pepsina → Protease gástrica
➢ Tripsina → Protease pancreática

• Nome sistemático – É complexo e nos fornece informações

precisas a respeito da função da enzima.
Exemplos
➢ ATP-glico-fosfo-transferase
→ Enzima que transfere um grupo fosfato do ATP para a molécula de
glicose
➢ Prostaglandina-endoperóxido-sintase
→ Enzima responsável pela síntese da substância prostaglandina

Inibidores enzimáticos

Muitas vezes, a atividade enzimática pode ser bloqueada ou bastante

reduzida na presença de substâncias denominadas inibidores.
Tipos de inibição:
- INIBIÇÃO COMPETITIVA
Corresponde a um tipo de inibição reversível, na qual o inibidor tem forma
semelhante à do substrato, competindo com ele pelo centro ativo da enzima.
Se o inibidor estiver em concentração muito elevada, suas moléculas
tendem a se combinar com a maior parte das moléculas da enzima, que
ficam então impedidas de catalisar a reação como o substrato. Há venenos
que exercem sua ação tóxica dessa maneira. Por exemplo: algumas plantas
em decomposição geram dicumarol, cuja molécula é semelhante à da
vitamina K Olhando a molécula inteira é possível saber de qual molécula
se trata, mas, embora sejam um pouco diferentes, ambas podem ligar-se a
certas enzimas. As enzimas são “enganadas” pela semelhança. Se um
animal ingerir essa substância, ela irá competir com a vitamina K pela
ligação com as enzimas que participam da produção da protrombina,
proteína indispensável pela coagulação do sangue. Como conseqüência,
poderão ocorrer hemorragias graves.

Fórmula estrutural do dicumarol

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 Fórmula estrutural da vitamina K

Algumas drogas antimicrobianas, como as sulfas, também são inibidores

enzimáticos. Elas “enganam” as enzimas bacterianas responsáveis pela
produção do ácido fólico (vitamina B9), componente indispensável para a
reprodução das bactérias, competindo com o ácido paraminobenzóico
(PABA), em função da semelhança entre as moléculas.

PABA Sulfa

Observe a semelhança estrutural entra a molécula de sulfa e a do PABA. Se

a quantidade de sulfa for adequada, muitas enzimas se “encaixarão”
temporariamente na sulfa e não na substância normal, dificultando a
produção de ácido fólico. A deficiência dessa vitamina impede a reprodução
do micróbio e a infecção é controlada.

Esquema de inibição competitiva

- INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA

Certos antibióticos, substâncias empregadas no combate a bactérias

patogênicas, devem seu efeito à inibição geralmente irreversível, que
provocam nas enzimas bacterianas. A penicilina, por exemplo, atua sobre
diversas espécies de bactérias, inibindo a enzima bacteriana transpeptidase,
fundamental na fabricação da parede celular. Com essa enzima inativada, a
bactéria não consegue construir a parede celular, ficando incapaz de se
reproduzir. As células animais não empregam essa enzima, de modo que a
penicilina e seus derivados não causam mal ao organismo humano, exceto
nos casos em que a pessoa tem alergia a essas drogas.
As enzimas podem ser também inativadas por metais pesados, como o
chumbo e o mercúrio, ou por outros produtos como o DDT e o arsênico.
Nesse caso, também, a inibição não é competitiva, pois o inibidor não se liga
ao centro ativo e sim a outros pontos da molécula, alterando, assim, a sua
configuração. Com a forma alterada, a enzima não se encaixa mais no
substrato normal.

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 Esquema de inibição não-competitiva
COMPARAÇÃO ENTRE A INIBIÇÃO COMPETITIVA E NÃO-COMPETITIVA

- INIBIÇÃO ALOSTÉRICA-
(Controle “metabólico” da produção enzimática)
A célula possui mecanismos de controle que impedem a produção excessiva de certas substâncias. Um
desses mecanismos entra em ação quando a substância produzida é capaz de inibir uma das enzimas
responsáveis por sua própria produção. Um exemplo é o aminoácido isoleucina, produzido na célula a partir
de outro aminoácido, a treonina. Esse tipo de macanismo, em que a substância produzida controla sua
própria produção, é chamado controle por feedback, por retroação ou ainda retroalimentação negativa.
Controles deste tipo ajudam o organismo a manter sua composição química constante, isto é, contribuem
EXEMPLOS RELEVANTES NA MEDICINA
para a homeostase. Um tratamento terapêutico com base na competição pelo
sítio ativo é utilizado para tratar pacientes que ingeriram
metanol, um solvente utilizado como anticongelante nos
gasodutos. A enzima álcool-desidrogenase hepática
converte metanol em formaldeído, que é prejudicial para
muitos tecidos. A cegueira é uma conseqüência muito
comum da ingestão de metanol, pois os olhos são
particularmente sensíveis ao formaldeído. O etanol
compete eficientemente com o metanol como substrato
alternativo da álcool-desidrogenase. O efeito do etanol é
como o de um inibidor competitivo, com a diferença de que
o etanol também é substrato para a álcool-desidrogenase,
e a sua concentração diminui à medida que a enzima o
converte em acetaldeído. O tratamento do envenenamento
Algumas enzimas apresentam especificidade absoluta como por metanol é feito pela infusão lenta de etanol, a uma
por exemplo a urease, a qual age somente no substrato uréia velocidade que mantenha a concentração de etanol no
(CN2H4O). Caso esta enzima seja misturada à tiouréia
(CN2H4S), não ocorrerá degradação deste substrato. No caso sangue controlada por várias horas. A velocidade de
da enzima álcool-desidrogenase observamos uma formação de formaldeído diminui e, enquanto isso
especificidade relativa, uma vez que esta age em dois acontece, os rins filtram o metanol que é excretado
substratos diferentes – o metanol e o etanol. inocuamente na urina.

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QUESTÃO 01 uma cidade quer prevenir uma epidemia de
sarampo.
Alguns fatores podem alterar a rapidez
uma pessoa vai viajar para região onde existe
das reações químicas. A seguir, destacam-se
febre amarela.
três exemplos no contexto da preparação e da
conservação de alimentos:
1. A maioria dos produtos alimentícios se QUESTÃO 04
conserva por muito mais tempo quando Estima-se que haja atualmente no
submetidos à refrigeração. Esse procedimento mundo 40 milhões de pessoas infectadas pelo
diminui a rapidez das reações que contribuem HIV (o vírus que causa a AIDS), sendo que as
para a degradação de certos alimentos. taxas de novas infecções continuam crescendo,
2. Um procedimento muito comum utilizado em principalmente na África, Ásia e Rússia. Nesse
práticas de culinária é o corte dos alimentos para cenário de pandemia, uma vacina contra o HIV
acelerar o seu cozimento, caso não se tenha uma teria imenso impacto, pois salvaria milhões de
panela de pressão. vidas.
3. Na preparação de iogurtes, adicionam-se ao Certamente seria um marco na história planetária
leite bactérias produtoras de enzimas que
e também uma esperança para as populações
aceleram as reações envolvendo açúcares e
carentes de tratamento antiviral e de
proteínas lácteas.
Com base no texto, quais são os fatores que acompanhamento médico.
TANURI, A.; FERREIRA JUNIOR, O. C. Vacina contra
influenciam a rapidez das transformações
Aids: desafios e esperanças. Ciência Hoje (44) 26,
químicas relacionadas aos exemplos 1, 2 e 3, 2009 (adaptado).
respectivamente? Uma vacina eficiente contra o HIV deveria
Temperatura, superfície de contato e
induzir a imunidade, para proteger o
concentração.
organismo da contaminação viral.
Concentração, superfície de contato e
ser capaz de alterar o genoma do organismo
catalisadores.
portador, induzindo a síntese de enzimas
Temperatura, superfície de contato e
protetoras.
catalisadores.
produzir antígenos capazes de se ligarem ao
Superfície de contato, temperatura e
vírus, impedindo que este entre nas células do
concentração.
organismo humano.
Temperatura, concentração e catalisadores.
ser amplamente aplicada em animais, visto
que esses são os principais transmissores do
QUESTÃO 02 vírus para os seres humanos.
Na embalagem de um antibiótico, estimular a imunidade, minimizando a
encontra-se uma bula que, entre outras transmissão do vírus por gotículas de saliva.
informações, explica a ação do remédio do
seguinte modo: O medicamento atua por inibição QUESTÃO 05
da síntese proteica bacteriana.
Sabendo-se que as enzimas podem ter
Essa afirmação permite concluir que o antibiótico
sua atividade regulada por diferentes condições
impede a fotossíntese realizada pelas
de temperatura e pH, foi realizado um
bactérias causadoras da doença e, assim, elas
experimento para testar as condições ótimas
não se alimentam e morrem.
para a atividade de uma determinada enzima. Os
altera as informações genéticas das bactérias
resultados estão apresentados no gráfico.
causadoras da doença, o que impede
manutenção e reprodução desses organismos.
dissolve as membranas das bactérias
responsáveis pela doença, o que dificulta o
transporte de nutrientes e provoca a morte delas.
elimina os vírus causadores da doença, pois
não conseguem obter as proteínas que seriam
produzidas pelas bactérias que parasitam.
interrompe a produção de proteína das
bactérias causadoras da doença, o que impede
sua multiplicação pelo bloqueio de funções vitais.

QUESTÃO 03 Em relação ao funcionamento da enzima, os

Quando o corpo humano é invadido por resultados obtidos indicam que o(a)
elementos estranhos, o sistema imunológico aumento do pH leva a uma atividade maior da
reage. No entanto, muitas vezes o ataque é tão enzima.
rápido que pode levar a pessoa à morte. A temperatura baixa (10 C) é o principal
vacinação permite ao organismo preparar sua inibidor da enzima.
defesa com antecedência. Mas, se existe ambiente básico reduz a quantidade de
suspeita de mal já instalado, é recomendável o
enzima necessária na reação.
uso do soro, que combate de imediato os
ambiente básico reduz a quantidade de
elementos estranhos, enquanto o sistema substrato metabolizado pela enzima.
imunológico se mobiliza para entrar em ação. temperatura ótima de funcionamento da
Considerando essas informações, o soro
específico deve ser usado quando enzima é 30 C, independentemente do pH.
um idoso deseja se proteger contra gripe.
uma criança for picada por cobra peçonhenta. QUESTÃO 06
um bebê deve ser imunizado contra
poliomielite. Nem sempre é seguro colocar vírus
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inteiros numa vacina. Alguns são tão perigosos cloro para o clareamento, seguido de lavagem.
que os cientistas preferem usar só um de seus Algumas estão substituindo o cloro por
genes – aquele que fabrica o antígeno, proteína substâncias ambientalmente mais seguras como
que é reconhecida pelas células de defesa. Uma peróxidos, que podem ser degradados por
dessas vacinas de alta tecnologia é a anti- enzimas chamadas peroxidases. Pensando
hepatite B. Um gene do vírus é emendado ao nisso, pesquisadores inseriram genes
DNA de um fungo inofensivo, que passa, então, codificadores de peroxidases em leveduras
a produzir uma substância que é injetada no cultivadas nas condições de clareamento e
corpo humano. lavagem dos jeans e selecionaram as
Vírus: guerra silenciosa. Superinteressante, n. 143, sobreviventes para produção dessas enzimas.
ago. 1999 (adaptado). TORTORA, G. J.; FUNKE, B. R.; CASE, C. L.
A função dessa substância, produzida pelo Microbiologia. Rio de Janeiro: Artmed, 2016
fungo, no organismo humano é (adaptado).
neutralizar proteínas virais. Nesse caso, o uso dessas leveduras modificadas
interromper a ação das toxinas. objetiva
ligar-se ao patógeno já instalado. reduzir a quantidade de resíduos tóxicos nos
reconhecer substâncias estranhas. efluentes da lavagem.
desencadear a produção de anticorpos. eliminar a necessidade de tratamento da água
cosumida.
QUESTÃO 07 elevar a capacidade de clareamento dos
jeans.
Três dos quatro tipos de testes aumentar a resistência do jeans a peróxidos.
atualmente empregados para a detecção de associar ação bactericida ao clareamento.
príons patogênicos em tecidos cerebrais de gado
morto são mostrados nas figuras a seguir. Uma
vez identificado um animal morto infectado, QUESTÃO 09
funcionários das agências de saúde pública e Um pesquisador percebe que o rótulo
fazendeiro podem removê-lo do suprimento de um dos vidros em que guarda um concentrado
alimentar ou rastrear os alimentos infectados que de enzimas digestivas está ilegível. Ele não sabe
o animal possa ter consumido. qual enzima o vidro contém, mas desconfia de
que seja uma protease gástrica, que age no
estômago digerindo proteínas. Sabendo que a
digestão no estômago é ácida e no intestino é
básica, ele monta cinco tubos de ensaio com
alimentos diferentes, adiciona o concentrado de
enzimas em soluções com pH determinado e
aguarda para ver se a enzima age em algum
deles.
O tubo de ensaio em que a enzima deve agir para
indicar que a hipótese do pesquisador está
correta é aquele que contém
cubo de batata em solução com pH = 9.
pedaço de carne em solução com pH = 5.
clara de ovo cozida em solução com pH = 9.
porção de macarrão em solução com pH = 5.
bolinha de manteiga em solução com pH = 9.

QUESTÃO 10
Os efeitos dos anti-inflamatórios estão
associados à presença de inibidores da enzima
chamada ciclo-oxigenase 2 (COX-2). Essa
enzima degrada substâncias liberadas de tecidos
lesados e as transforma em prostaglandinas pró-
inflamatórias, responsáveis pelo aparecimento
de dor e inchaço.
Os anti-inflamatórios produzem efeitos
colaterais decorrentes da inibição de uma outra
enzima, a COX-1, responsável pela formação de
prostaglandinas, protetoras da mucosa
Analisando os testes I, II e III, para a detecção de gastrintestinal.
príons patogênicos, identifique as condições em O esquema a seguir mostra alguns anti-
que os resultados foram positivos para a inflamatórios (nome genérico). As setas indicam
presença de príons no três testes: a maior ou a menor afinidade dessas substâncias
Animal A, lâmina B e gel A. pelas duas enzimas.
Animal A, lâmina A e gel B.
Animal B, lâmina A e gel B.
Animal B, lâmina B e gel A.
Animal A, lâmina B e gel B.

QUESTÃO 08
Companhias que fabricam jeans usam Com base nessas informações, é correto
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concluir-se que nanopartícula carregada com uma proteína
o piroxicam é o anti-inflamatório que mais bloqueadora do ciclo de Krebs in vitro é capaz de
pode interferir na formação de prostaglandinas exercer sua atividade em uma célula cancerosa,
protetoras da mucosa gastrintestinal. podendo cortar o aporte energético e destruir
o rofecoxibe é o anti-inflamatório que tem a essas células.
maior afinidade pela enzima COX-1. Ao escolher essa proteína bloqueadora para
a aspirina tem o mesmo grau de afinidade carregar as nanopartículas, o pesquisador deve
pelas duas enzimas. levar em conta um peptídeo sinal de
o diclofenaco, pela posição que ocupa no endereçamento para qual organela?
esquema, tem sua atividade anti-inflamatória Núcleo Mitocôndria
neutralizada pelas duas enzimas. Peroxissomo Complexo golgiense
o nimesulide apresenta o mesmo grau de Retículo endoplasmático
afinidade pelas enzimas COX-1 e COX-2.
QUESTÃO 13
QUESTÃO 11 Muitos estudos de síntese e
Na solução aquosa das substâncias endereçamento de proteínas utilizam
orgânicas pré-bióticas (antes da vida), a catálise aminoácidos marcados radioativamente para
produziu a síntese de moléculas complexas de acompanhar as proteínas, desde fases iniciais de
toda classe, inclusive proteínas e ácidos sua produção até seu destino final. Esses
nucléicos. A natureza dos catalisadores ensaios foram muito empregados para estudo e
primitivos que agiam antes não é conhecida. É caracterização de células secretoras.
quase certo que as argilas desempenharam
papel importante: cadeias de aminoácidos Após esses ensaios de radioatividade, qual
podem ser produzidas no tubo de ensaio gráfico representa a evolução temporal da
mediante a presença de certos tipos de argila. produção de proteínas e sua localização em uma
(...) célula secretora?
Mas o avanço verdadeiramente criativo - que
pode, na realidade, ter ocorrido apenas uma vez
- ocorreu quando uma molécula de ácido nucléico
"aprendeu" a orientar a reunião de uma proteína,
que, por sua vez, ajudou a copiar o próprio ácido
nucléico. Em outros termos, um ácido nucléico
serviu como modelo para a reunião de uma
enzima que poderia então auxiliar na produção
de mais ácido nucléico. Com este
desenvolvimento apareceu o primeiro
mecanismo potente de realização. A vida tinha
começado.
Adaptado de: LURIA, S.E. Vida: experiência
inacabada. Belo Horizonte: Editora Itatiaia; São Paulo:
EDUSP, 1979.
Considere o esquema abaixo:

Adaptado de GEPEQ - Grupo de Pesquisa

em Educação Química. USP - Interações e
Transformações atmosfera: fonte de materiais
extrativos e sintéticos. São Paulo: EDUSP, 1998.
O "avanço verdadeiramente criativo" citado no
texto deve ter ocorrido no período (em bilhões de
anos) compreendido aproximadamente entre
5,0 e 4,5 4,5 e 3,5 3,5 e 2,0
2,0 e 1,5 1,0 e 0,5

QUESTÃO 12
As proteínas de uma célula eucariótica
possuem peptídeos sinais, que são sequências
de aminoácidos responsáveis pelo seu
endereçamento para as diferentes organelas, de
acordo com suas funções. Um pesquisador
desenvolveu uma nanopartícula capaz de
carregar proteínas para dentro de tipos celulares
específicos. Agora ele quer saber se uma
PROF. RENATO MARTINS| DIVERSIDADE MOLECULAR DOS SERES VIVOS - PROTEÍNAS 20
 arroz feijão
(1 colher de (1 colher de
sopa) sopa)
calorias 41 kcal 58 kcal

carboidratos 8,07 g 10,6 g

proteínas 0,58 g 3,53 g

lipídios 0,73 g 0,18 g

QUESTÃO 14
colesterol 0g 0g
Na década de 1940, na Região Centro-
Oeste, produtores rurais, cujos bois, porcos, aves Silva, R. S. Arroz e feijão, um par perfeito.Disponível
e cabras estavam morrendo por uma peste em: http://www.correpar.com.br.
desconhecida, fizeram uma promessa, que Acesso em: 01 fev. 2009.
consistiu em não comer carne e derivados até A partir das informações contidas no texto e na
que a peste fosse debelada. Assim, durante três tabela, conclui-se que
meses, arroz, feijão, verduras e legumes os carboidratos contidos no arroz são mais
formaram o prato principal desses produtores. nutritivos que os do feijão.
O Hoje, 15 out 2011 (adaptado). o arroz é mais calórico que o feijão por conter
Para suprir o deficit nutricional a que os maior quantidade de lipídios.
produtores rurais se submeteram durante o as proteínas do arroz têm a mesma
período da promessa, foi importante eles terem composição de aminoácidos que as do feijão.
consumido alimentos ricos em a combinação de arroz com feijão contém
vitaminas A e E. energia e nutrientes e é pobre em colesterol.
frutose e sacarose. duas colheres de arroz e três de feijão são
aminoácidos naturais. menos calóricas que três colheres de arroz e
aminoácidos essenciais. duas de feijão.
ácidos graxos saturados.
QUESTÃO 17
QUESTÃO 15 A fenilcetonúria é uma doença
Segundo Jeffrey M. Smith, pesquisador hereditária autossômica recessiva, associada à
de um laboratório que faz análises de organismos mutação do gene PAH, que limita a
geneticamente modificados, após a introdução metabolização do aminoácido fenilalanina. Por
da soja transgênica no Reino Unido, aumentaram isso, é obrigatório, por lei, que as embalagens de
em 50% os casos de alergias. “O gene que é alimentos, como refrigerantes dietéticos,
colocado na soja cria uma proteína nova que até informem a presença de fenilalanina em sua
então não existia na alimentação humana, a qual composição. Uma mulher portadora de mutação
poderia ser potencialmente alergênica”, explica o para o gene PAH tem três filhos normais, com um
pesquisador. homem normal, cujo pai sofria de fenilcetonúria,
Correio do Estado/MS. 19 abr. 2004 (adaptado). devido à mesma mutação no gene PAH
Considerando-se as informações do texto, os encontrada em um dos alelos da mulher.
grãos transgênicos que podem causar alergias Qual a probabilidade de a quarta criança gerada
aos indivíduos que irão consumi-los são aqueles por esses pais apresentar fenilcetonúria?
que apresentam, em sua composição, proteínas 0% 12,5% 25% 50% 75%
que podem ser reconhecidas como
antigênicas pelo sistema imunológico desses
consumidores. QUESTÃO 18
que não são reconhecidas pelos anticorpos Apesar da maioria dos aminoácidos ter pelo
produzidos pelo sistema imunológico desses menos dois códons no RNAm, a metionina e o
consumidores. triptofano possuem apenas um códon AUG e
com estrutura primária idêntica às já UGG, respectivamente. Referindo-se a esses
encontradas no sistema sanguíneo desses dados, é correto afirmar que
consumidores. o anticódon para o triptofano é ACC.
com sequência de aminoácidos idêntica às o códon para o triptofano apresenta adenina.
produzidas pelas células brancas do sistema a trinca no DNA para a metionina pode ser
sanguíneo desses consumidores. UAC.
com estrutura quaternária idêntica à dos o anticódon para a metionina apresenta duas
anticorpos produzidos pelo sistema imunológico bases púricas.
desses consumidores.
QUESTÃO 19
QUESTÃO 16 Em um experimento, uma pequena amostra de
Arroz e feijão formam um “par perfeito”, soro sanguíneo foi colocada em um suporte
pois fornecem energia, aminoácidos e diversos poroso embebido em meio formado por solução
nutrientes. O que falta em um deles pode ser salina mantida em pH 6,0. Através desse suporte
encontrado no outro. Por exemplo, o arroz pobre estabeleceu-se um circuito elétrico, como mostra
no aminoácido lisina, que é encontrado em o esquema abaixo.
abundância no feijão, e o aminoácido metionina
é abundante no arroz e pouco encontrado no
feijão. A tabela seguinte apresenta informações
nutricionais desses dois alimentos.
PROF. RENATO MARTINS| DIVERSIDADE MOLECULAR DOS SERES VIVOS - PROTEÍNAS 21
 QUESTÃO 20
Analise a figura.

Sabe-se que:
- a carga elétrica de uma proteína depende do pH
do meio em que está dissolvida;
- o ponto isoelétrico (pI) de uma proteína
corresponde ao pH do meio onde ela é
eletricamente neutra;
- quanto mais afastado do pH do meio for o ponto
isoelétrico de uma proteína, maior será sua carga
elétrica.
A tabela a seguir mostra os valores médios dos
pontos isoelétricos e as velocidades de migração
de quatro proteínas do soro sanguíneo, para Supondo que seja necessário dar um título para
essas condições experimentais: essa figura, a alternativa que melhor traduziria o
processo representado seria:
Proteína pI Concentração média de álcool no sangue ao
nome velocidade (valores longo do dia.
de migração médios) Variação da frequência da ingestão de álcool
gamaglobulina v1 8,0 ao longo das horas.
betaglobulina v2 7,6 Concentração mínima de álcool no sangue a
partir de diferentes dosagens.
alfaglobulina v3 6,6
Estimativa de tempo necessário para
albumina v4 4,8 metabolizar diferentes quantidades de álcool.
A ordem crescente das velocidades de migração Representação gráfica da distribuição de
das proteínas citadas é: frequência de álcool em determinada hora do dia.
v3 – v1 – v4 – v2
v1 – v2 – v3 – v4
v1 – v2 – v4 – v3
v3 – v4 – v2 – v1

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