GRUPPI FUNZIONALI

Servono a dare un linguaggio e caratteristiche alle molecole.

● Gruppo carbossilico −COOH dà l’acidità alla molecola (acidi grassi)

● Gruppo alcolico −OH dà la funzione alcolica (etanolo)
● Gruppo aldeidico molecole tossiche (acido formico)
● Gruppo chetonico R−C=O per produrre materie plastiche o profumi (acetone)
● Gruppo amminico (NH2) è legato con residuo alchilico (metilammina) o arilico (anilina)

VITAMINE
Sono molecole che non possiamo sintetizzare e si dividono in IDROSOLUBILI e LIPOSOLUBILI
Sciolte in acqua B1 , B2, B3(NACINA per sintetizzare NADH E NADHP), B4 (BIOTINA) B7 (INOSITOLO)
Che vengono sciolte nei grassi. (A vista) (D calcio e fosforo) (K per coagulare) (E antiossidante)

LIPIDI
Sono un gruppo eterogeneo di composti caratterizzati dalla insolubilità nei solventi polari
(acqua: idrofobicità) e dalla solubilità nei solventi apolari (cloroformio lipofilicità). Svolgono
diverse funzioni:

funzione energetica: gli acidi grassi liberi o esterificati nei trigliceridi hanno importante funzione
energetica grazie al basso contenuto in ossigeno degli acidi grassi
protezione termica e meccanica: per la loro abbondanza nel tessuto adiposo costituiscono una
coperta termica che isola dall’ambiente esterno i tessuti sottostanti, e una specie di cuscinetto
protettivo che difende dagli urti l’ organismo e i visceri (tessuto adiposo periviscerale)
funzione strutturale: fosfolipidi e colesterolo sono i componenti più abbondanti delle strutture
delle membrane cellulari e intracellulari e vengono preservati anche a digiuno
funzione bioregolatoria: alcuni lipidi a seguito di specifiche stimolazione subiscono idrolisi con
liberazione di frammenti che hanno funzione bioregolatoria.

AMMINOACIDI Sono formati da proteine composti da carbonio alfa, idrogeno, 1 gruppo

carbossilico, 1 amminico e una catena laterale radicale. Esistono circa 200 amminoacidi, ma 20
sono proteici e servono per tradurre l’informazione codificata dai nucleotidi per la sintesi delle
proteine. Gli amminoacidi si trovano in ambiente acquoso o lipidico.
 AMMINOACIDI PROTEICI
Gli amminoacidi polari si dispongono sulle proteine solubili, i non polari su proteine di membrana.
Glucogenici: sintetizzano il glucosio che produce piruvato. (alanina)18
Chetogenici: generano l’acetoacetato e sono leucina e lisina
 AMMINOACIDI NON PROTEICI

Amminoacidi con catena laterale acida es. glutammato

Amminoacidi con catena laterale basica es. lisina
 AMMINOACIDI ESSENZIALI (l’organismo non riesce a sintetizzarli) (lisina)
 AMMINOACIDI NON ESSENZIALI (l’organismo riesce a sintetizzarli) (tirosina)
Gli amminoacidi hanno la chiralità, ovvero la proprietà di non essere sovrapposti sulla propria
immagine speculare. Ogni molecola ha una propria copia ma ne viene usata solo una di esse. (Es.
L-alanina e D-alanina). Nel corpo può essere presente solo una delle due, cioè la L-alanina che è un
enzima transferasi (prodotta dal fegato) per produrre glucosio.
Il legame peptidico è il legame d'unione degli amminoacidi e formazione di peptidi e proteine. Si
tratta di un legame di tipo covalente tramite condensazione con la parte acida di un amminoacido
(il gruppo funzionale carbossilico) si unisce con quella basica di un altro amminoacido (il gruppo
funzionale amminico).
Il legame polipeptidico è una catena di amminoacidi uniti tra loro attraverso legami
peptidici per condensazione di un gruppo amminico di un amminoacido con il gruppo
carbossilico del successivo. (glucacone 29 amminoacidi che abbassa la glicemia, insulina alza)
Circa 100g di fabbisogno al giorno che può variare in base al proprio organismo

PROTEINE
Hanno una catena di più di 50 amminoacidi. La proteina più pesante nel nostro corpo è la
distrofina, si trova nel muscolo scheletrico e cuore, importante per il trasporto, enzimi e anticorpi.
FASI RIPIEGAMENTO PROTEINE

● Nelle cellule il ripiegamento delle proteine avviene in pochi secondi

● Proteine monometriche con 2 o + catene polipeptidiche
● La loro associazione forma la struttura quaternaria

PROTEINE GLOBULARI, EMOPROTEINE: STRUTTURA EME

Sono un gruppo di proteine prostetico con una parte proteica (globina) e una non proteica (eme).
Es: emoglobina e mioglobina. L’eme serve a legare l’ossigeno, è un complesso formato dalla
protoporfina 9 che ha lo ione ferroso cioè ferro caricato 2 volte positivo. Il legame del gruppo
eme: è accolto in uno spazio della molecola dove ci sono catene laterali di amminoacidi non polari
-l’istidina prossimale lega il Fe dell’eme
-l’istidina distale non lega l’eme ma stabilizza il legame tra O₂ e lo ione ferroso

STRUTTURA E FUNZIONE DELL’EMOGLOBINA (Hb) (satura a pressione alta)

● Presente solo nei globuli rossi (eritrociti) e non la troviamo mai disciolta.
● Trasporta O₂ ai capillari. Prende l’ossigeno a livello alveolare e trasporta C02 nel sangue
dai tessuti ai polmoni. L’emoglobina A è la principale forma negli adulti
● Composta da 4 catene polipeptidiche: 2α e 2β con legame covalente. Ogni catena può
trasportare fino a 4 molecole di O. Quando l’emoglobina rilascia O avviene l’effetto Bohr.
Esistono due forme di emoglobina:
-FORMA T (tesa): la molecola è contratta; è povera di ossigeno. A livello alveolare si lega con
l’ossigeno e più c’è ossigeno, più si lega facilmente;

-FORMA R (rilassata): è carica di ossigeno. A livello del tessuto rilascia ossigeno. Più c’è CO2, più
ossigeno sarà rilasciato facilmente.
LA STRUTTURA E LA FUNZIONE DELLA MIOGLOBINA (Mb) (satura a pressione bassa)

● Presente nel muscolo scheletrico e miocardio. Si lega con una molecola di O₂ da riserva
● Essa consiste in 1 catena polipeptidica suddivisa in 8 domini (A- H) a elica alfa
● L’eme si trova tra E ed F (parte idrofobica), cosi il ferro rimane coperto legandosi con
l’ossigeno, il legame sarà poi bloccato dall’istidina distale e alla fine si trova prolina

ENZIMI E PROPRIETA’
Sono delle proteine che hanno capacità di abbassare le energie di una reazione per accelerare il

Isomerasi e Ligasi. L'acetilCOA è il centro di tutte le vie metaboliche e prodotto della

processo legandosi al substrato. Si classificano in: Ossidoreduttasi, Transferasi, Idrolasi, Liasi,

degradazione di amminoacidi, monosaccaridi, acidi grassi e glicerolo.

BIOENERGETICA e SINTESI ATP
L’energia è necessaria per tutti i processi biologici e viene usata grazie ai legami fosfoanidridici.
L’ATP è un composto ad alta energia e non si può conservare, l’unica forma di energia che si può
conservare è la creatina fosfato. La sintesi avviene col processo respiratorio, è la catena di
trasporto degli elettroni localizzata nella membrana mitocondriale interna (5 complessi proteici )
gli elettroni forniscono energia e formano acqua con O e protoni.

CARBOIDRATI
Formati da carbonio, idrogeno e ossigeno e si trovano nella membrana cellulare. Composti da 2
gruppi funzionali: primario: gruppo chetonico, secondario: gruppo alcolico, i carboidrati si legano
tramite legame glicosidico alfa o beta. 2 ESOSI=1 DISA=2 MON, OLIGO=12 MON, POLI=+12 MON
● ISOMERI: stessa formula e struttura diversa. Es. il fruttosio
● EPIMERI: 2 monosaccaridi differiscono per la configurazione di 1 atomo di carbonio. Es.
lattosio: variazione della posizione secondaria.
● ENANTIOMERI: coppie di molecole che sono l’una l’immagine speculare dell’altra e due
membri di una coppia sono indicati come D- e L-. es. glucosio D

GLICOLISI E GLUCONEOGENESI
La via glicolitica è utilizzata da tutti i tessuti per l’ossidazione del glucosio per ottenere energia
sotto forma di ATP. Si divide in:
glicolisi aerobica dove il prodotto finale è il piruvato e necessita ossigeno
glicolisi anaerobica avviene con poco ossigeno e il piruvato viene convertito in lattato dal lattato
deidrogenasi consumando NADH
Il glucosio entra all’interno della cellula grazie all’insulina che stimola i recettori che vanno dal
GLUT-1 a GLUT-14. La conversione del glucosio in piruvato avviene in due stadi.
1. Le prime 5 reazioni comprendono fase dell’investimento energetico si consumano 2 ATP.
2. Le altre reazioni comprendono la fase di generazione dell’energia dove vengono prodotte
nella glicolisi aerobica 2 molecole di piruvato, 2 ATP, 2 NADH (8 ATP) invece nella
glicolisi anaerobica 2 molecole di lattato e (2 ATP)
La gluconeogenesi è la sintesi ex nova di glucosio da substrati non glucidici come: amminoacidi
glucogenici, glicerolo, lattato, e il piruvato che passa da ossalcetato a malato e viene trasportato
nel citosol dove si formerà il fosfoenolpiruvato succedendo tutte le reazioni della glicosi ma
inverse fino alla formazione del fruttosio-bisfosfato che è L'enzima chiave
LA VIA DEL PENTOSO FOSFATO
è una via di ossidazione del glucosio alternativa alla glicolisi per prevenire lo stress ossidativo e:
 Produrre NADPH e zuccheri a cinque atomi di carbonio (pentosi), tra cui il ribosio fosfato
per la sintesi dei nucleotidi e degli acidi nucleici.
 Indirizzare i pentosi verso la glicolisi o la gluconeogenesi.

Il glicogeno(polisaccaride funge da deposito di glucosio)nel muscolo viene usato solo per

produrre energia invece nel fegato (organo omeostatico) viene degradato per essere trasformato
in glucosio (monosaccaride aldeidico lo zucchero più importante in natura ed è chirale (D)).

DECARBOSSILAZIONE OSSIDATIVA DEL PIRUVATO E CICLO DI KREBS

è un processo metabolico che converte il piruvato prodotto dalla glicolisi in acetil-coenzima A. Il
piruvato nel mitocondrio viene decarbossilato dalla piruvato deidrogenasi in Acetil CoA
producendo 6 ATP che viene inserito nel ciclo di Krebs nei mitocondri delle cellule eucariote e
citoplasma delle procariote:
1. L’acetil CoA si condensa con l’ossalacetato formando il citrato
2. Il citrato viene convertito in isocitrato
3. L’isocitrato viene decarbossilato in α-chetoglutarato
4. L’α-chetoglutarato viene decarbossilato in Succinil CoA
5. Il Succinil CoA forma il succinato
6. Il succinato viene convertito in fumarato
7. Il fumarato forma il malato che si ossida formando l’ossalacetato
Il ciclo di Krebs porta alla produzione di 3 NADH, 1 GDP, 1 FADH per un totale di 12 molecole di ATP per
ogni molecola di Acetil CoA (sono 2 quindi in tutto 24)

3 NADH (Nicotinammide adenina dinucleotide)→ 9 ATP

1 FAD (Flavina adenina dinucleotide)→ 2 ATP
1 GDP (Succinil CoA) → 1 ATP

FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA
La fosforilazione ossidativa è un processo per la produzione di energia tramite la sintesi di ATP. Si
tratta della fase finale della respirazione cellulare. È composta da due fasi:
1) Catena di trasporto degli elettroni: trasportati da NADH e FADH2 vengono scambiati dalla
catena enzimatica transmembrana generando un gradiente protonico
2) sintesi di ATP tramite fosforilazione di ADP grazie all'enzima ATP sintasi

La fosforilazione ossidativa, nei mitocondri, usa l’energia data dall’ossidazione di 10 NADH e 2

FADH per fosforilare 28 ATP attraverso l’ATP sintasi. In totale, per ogni molecola di glucosio
ossidata, si ottengono 32 ATP
METABOLISMO
E’ l’insieme delle vie metaboliche che possono essere cataboliche che degradano proteine,
polisaccaridi e lipidi (ossidazione) o anaboliche dove si formano prodotti complessi (glicogeno) da
quelli semplici (glucosio) (sintesi). Nel 1 stadio le molecole sono rotte nelle loro unità (POLI-MON).
Nel 2 stadio, le unità liberate sono convertite in acetil coenzima A per produrre ATP.
ACIDI GRASSI E METABOLISMO
Sono lipidi formati da 1 gruppo carbossilico idrofilico legato alla catena idrocarburica idrofobica
e possono essere saturi (senza doppi legami) o insaturi (vari doppi legami). Il grasso accumulato
nel tessuto adiposo, viene bruciato dal glucagone (ormone), entra in circolo a digiuno attivando
l'enzima lipasi c che libera glicerolo nel fegato che porta grassi al muscolo dove vengono attivati
col CoA che diventa Acil CoA degradato in: α, e β ossidazione (produce ATP a digiuno).
-L'α ossidazione si trova nei perossisomi per catabolizzare acidi grassi, con produzione di acetil-
CoA e propionl-CoA (metabolizzato in succinil-CoA).
-La β-ossidazione è nella matrice mitocondriale (acetato) e catena respiratoria (NAD FAD) e
separa dall'acido 2 atomi di carbonio alla volta sotto forma di acetiCoA ossidando il terzo carbonio
Ogni ciclo libera 1FADH, 1NADH e 1 acetil CoA (17ATP)
CHETOGENESI
E’ la via sintetica che porta alla formazione dei corpi chetonici a partire dall'acetil-CoA:
Acetoacetato Idrossibutirrato e l’acetone. La chetogenesi avviene quando i livelli
di ossalacetato sono bassi e porta 2 molecole di acetil-CoA alla sintesi in acetoacetil-CoA,
La dieta chetogenica è una dieta che induce alla formazione di corpi chetonici che riguarda -
carboidrati e proteine con + grassi che forniscono la maggior parte dell’energia. Quando i
carboidrati sono in quantità molto ridotta, il fegato inizia a produrre corpi chetonici dai grassi
alimentari o dalle riserve di grasso corporeo.
CHETOLISI
E’ un processo di degradazione di corpi chetonici in acidi (acido acetato e acido idrossibutirrico).
Nel sangue, l’acido acetato viene decarbossilato in acetone e l’ acetoacetato si osssida in
idrossibutirrato. Gli organi che utilizzano i corpi chetonici sono: il muscolo scheletrico, il cuore e a
digiuno il cervello dove i corpi entrano grazie al tioforasi che converte l’acetoacetato in 2
molecole di Acetil CoA

CONTRAZIONE MUSCOLARE
Resa possibile da un impulso nervoso e dall’energia ATP.
Un muscolo è formato da un fascio di fibre muscolari, contenenti fibre che al loro interno
presentano miofibrille. Ogni miofibrilla è costituita da microfilamenti:
 sottili (actina), costituisce la parte chiara.
● spessi (miosina), costituisce la parte scura. formata da 6 catene polipeptidiche, una coda
idrofobica e una testa idrofilia (dove avviene l’ ATPasi )
Lungo la miofibrilla abbiamo sarcomero che è una porzione che viene ripetuta per tutta la
lunghezza della miofibrilla. Per ogni fibra ci sono migliaia di sarcomeri.
Le fibre muscolari sono cellule polinucleate. La membrana plasmatica è il sarcolemma, Al suo
interno ci sono le miofibrille avvolti da un reticolo sarcoplasmatico (ricco di mitocondri). Esistono
vari tipi di fibre muscolari come tipo I hanno un metabolismo ossidativo (usano ossigeno) e tipo
IIB hanno un metabolismo glicolitico (assenza di ossigeno).
Per la contrazione serve ATP (idrolisi ATP). L’ATP consumato viene dalla fosforilazione creatina
fosfato e dal metabolismo aerobico mitocondriale. Il muscolo rosso usa acidi grassi mentre
muscolo bianco usa glucosio.
METABOLISMO GLUCIDICO ed ENERGETICO DEL MUSCOLO
È rapido, funziona in aerobiosi e anaerobiosi e il glucosio può essere trasformato in acidi grassi. Il
muscolo è capace ad assumere il glucosio dal sangue (GLUT4 insulino-dipendente). L’uso di
glicogeno da parte del muscolo varia in base al (volume di ossigeno) e al tipo di fibra muscolare.
Quindi un muscolo di tipo I è resistente alla fatica mentre uno di tipo IIB è più potente.
Quando vi è una contrazione i primi minuti vi è la fosfocreatina, la glicolisi anaerobica ed aerobica,
successivamente vengono bruciati gli acidi grassi. A riposo è un metabolismo lipidico. Esistono
delle malattie legate al muscolo, con un accumulo di glicogeno o malattie legate ai mitocondri.

CELLULA
E’la più piccola porzione organizzata di materia che possiede le caratteristiche della vita, e l’unita
fondamentale. La cellula ha diverse funzioni:
Si autoregola in base all’ambiente grazie alla molecola attiva per mantenere l’equilibrio interno.
Si riproduce:
-cellula procariotica, da una cellula si producono 2 cellule uguali per scissione binaria asessuata.
-cellula eucariotica, da una cellula si producono 2 cellule diverse dalla madre per meiosi e mitosi.
Si può evolvere
Scambia materia ed energia con l’ambiente. Nell’eucariota si sviluppa ATP.

MEMBRANA PLASMATICA
Avvolge la cellula e organelli nell’eucariotica ed ha struttura lipidico-proteica unitaria
 Il primo lipide è il fosfolipide una molecola anfipatica (testa polare idrofila, coda apolare
idrofobica) sono molecole ioniche polari che siamo in grado di sintetizzare.
Le fosfolipasi sono enzimi che idrolizzano i fosfolipidi generando lipidi che regolano le
attività delle cellule
 la seconda molecola è il colesterolo (eucariota)e (anfipatico)
La membrana ha diverse funzioni:
 Fa da barriera di permeabilità selettiva per far passare alcune sostanze
 Isola la cellula dall’ambiente esterno
 Permette processi di trasporto attivo e passivo
Nella membrana si vanno a collocare le proteine con coda glucidica sotto forma di glicolipidi e
glicoproteine che fungono da recettori. La membrana funziona solo allo stato fluido:
 Temperatura (maggiore temperatura + fluidità)
 Grado di insaturazione degli acidi grassi
 Lunghezza degli acidi grassi. Maggiore - fluidità
 Colesterolo (mantiene la fluidità), Proteine – fluidità

-MATRICE EXTRACELLULARE
E l’area di protezione tra l’ambiente extracellulare e le cellule. Non consente alle sostanze di
passare direttamente all’interno, è formata da glicoproteine. (GAG) che formano un
gel in cui sono immerse le proteine che resiste alla compressione e il collagene alla trazione.

GLICOCALICE: circonda le cellule eucaristiche composto da catene polisaccaridiche dei lipidi e

delle proteine di membrana. Ha funzione di riconoscimento e interazioni fra cellule e tessuti.
CELLULA PROCARIOTICA
(batteri e organismi unicellulari) è più piccola dell’eucariota e priva di nucleo formata da:
membrana plasmatica, parete cellulare, capsula protettiva, un flagello per muoversi, i pili per il
passaggio di materiale genetico e citoplasma all’interno dove ci sono gli acidi nucleici (DNA e RNA)
e ribosomi dove avviene la sintesi proteica (traduzione).

CELLULA EUCARIOTICA
(animale e vegetale) formata da: membrana plasmatica, parete cellulare, nucleo
contenenti gli acidi nucleici (DNA, trascrizione e traduzione) e citoplasma contenente:
ribosomi, mitocondri (riserve energetiche), apparato di golgi, lisosomi, citoscheletro, reticolo
endoplasmatico e cloroplasti
BIOMOLECOLE
(macromolecole) prodotte all’interno delle cellule e derivano dall’unione di monomeri:
Nucleotidi che formano l’acido nucleico cioè il DNA (doppia elica) e RNA costituiscono il nucleo
Aminoacidi che formano le proteine che costituiscono la membrana plasmatica
Carboidrati (monosaccaridi) formano i polisaccaridi che costituiscono la parete cellulare
Le proteine e gli acidi nucleici sono informazionali in base alla funzione e all’ordine. Gli acidi
nucleici sono sequenze di nucleotidi che costituiscono una base azotata, 1 gruppo fosfato e 1
carboidrato. Il DNA trasmette informazioni al RNA che viene decodificato e i nucleotidi diventano
aminoacidi. Le basi del DNA sono: adenina, guanina,citosina e timina.
I lipidi e i carboidrati sono non informazionali perche formati da monomeri che si susseguono. I
lipidi sono una riserva energetica e composti ternari di carbonio, idrogeno e ossigeno.
I carboidrati o polisaccaridi nella cellula animale è il glicogeno nella cellula vegetale è l’amido.

PROTEINE
Le proteine si classificano in base alla struttura:
● Primaria: l’orientamento è dato dal gene (genoma) che codifica.
● Secondaria: è una struttura a forma α-elica o a β-foglietto
● Terziaria: gli amminoacidi si uniscono grazie al radicale R con 1 catena peptidica
● Quaternaria: tante proteine unite che formano una mega proteina
- Integrali (transmembrana), che permettono in passaggio di sostanze.
- Periferiche, che si trovano in superficie e hanno un legame debole.

Le proteine svolgono un’importante funzione di trasporto:

-Passivo, quando il soluto passa col gradiente di concentrazione da una soluzione ipertonica a
ipotonica. Non si serve di energia (Diffusione)
- semplice, passaggio di piccoli soluti apolari (ossigeno e anidrite)
- facilitata, passaggio di grandi soluti polari (carboidrati e glucosio).
Le proteine di trasporto sono di due tipi:
-Carrier, con l’apertura sul lato con + soluzione (glucosio).
Quando la proteina lega 1 molecola alla volta si dice uniporto, quando ne lega 2 alla volta si dice
cotrasporto e cambia in base alle direzioni: stessa direzione è simporto (sodio-glucosio),
se escono da direzioni opposte si dice antiporto (sodio-calcio).
-Canale, selettivo per gli ioni come porine (foglietto beta) e acquaporine (alfa elica). Porine si
trovano nella membrana batterica, nei mitocondri e cloroplasti.
-Attivo, quando il solvente passa sfruttando l’ATP andando contro gradiente da una soluzione
ipotonica a ipertonica (Osmosi)
- Diretto primario, per funzionare si devono rompere i legami liberando energia. (sodio-potassio)
-Indiretto secondario, dipende dal trasporto attivo diretto e non sfrutta l’ATP.

IL CITOSCHELETRO
E la struttura della cellula che la sostiene e la fa muovere insieme agli organelli intracellulari. Gli
elementi del citoscheletro sono di tre tipi:
 microtubuli (proteine globulari tubulina) formano il citoscheletro e danno movimento ai
cromosomi
 microfilamenti (proteine globulari G-Actina) Nelle cellule muscolari si associano alla
miosina formando strutture contrattili.
 filamenti intermedi (proteine fibrose) rinforzano il citoscheletro
ACIDI NUCLEICI
L'acido deossiribonucleico (componente del DNA) è una macromolecola formata da nucleotidi
che contiene l'informazione genetica per la sequenza degli amminoacidi nelle proteine.
L'acido ribonucleico (componente del RNA) unisce gli aminoacidi nella sequenza corretta, e
partecipa alla sintesi delle proteine. Non ci sono geni. Esistono 3 tipi di RNA:
 messaggero (mRNA), ha il messaggio del DNA e lo trasporta al citoplasma per la sintesi
 ribosomiale (rRNA), costituisce i ribosomi
 transfer (tRNA), si occupa del trasporto dell’informazione dagli amminoacidi ai ribosomi
dall'mRNA e poi viene codificato in proteina: dogma centrale.
La trascrizione dell'RNA avviene nel nucleo mentre la traduzione avviene nel citoplasma (fuori).

DNA PROCARIOTICO: è a doppia elica circolare. Si trova nel nucleotide nel citoplasma.
DNA EUCARIOTICO e una doppia elica lineare, organizzato in cromosomi.
DNA (polimero) il desossiribosio (zucchero) basi azotate: Adenina e Guanina, Timina e Citosina
RNA (polimero) il ribosio (zucchero) basi azotate: Adenina e Guanina,Timina e Uracile

REPLICAZIONE DEL DNA

Per potersi replicare la doppia elica si apre e la replicazione e semiconservativa perche ogni
filamento e formato per meta dal filamento parentale (vecchio) e per meta nuovo.
ENZIMI COINVOLTI NELLA REPLICAZIONE
1) DNA ELICASI, rompe di ponti idrogeno tra le basi per aprire la doppia elica.
2) DNA PRIMASI, sintesi del primer di RNA per legarsi al DNA POLIMERASI.
3) DNA POLIMERASI, sintetizza i filamenti in 1 direzione, individua errori nell’aggiunta di un
nucleotide e li corregge degradando la sua attività diventando una ESONUCLEASI.
4) DNA LIGASI, lega i frammenti di Okazaki sul filamento discontinuo con legami fosfodiesterici.
5) DNA TOPOISOMERASI, sotto all’apertura dell’elica il DNA crea dei superavvolgimenti

REPLICAZIONE PROCARIOTICA
Per replicarsi la doppia elica circolare si apre in un punto chiamato origine di replicazione dove in
senso orario e antiorario avviene la replicazione, bidirezionale.
REPLICAZIONE EUCARIOTICA
Origina da più punti dove si vanno a formare diverse bolle di replicazione chiamate repliconi che
duplicano tutta la molecola. Alle estremità ci sono i telomeri che: Localizzano il DNA e proteggono
il cromosoma

RIBOSOMI
Sono formati da 2 subunita, maggiore e minore, dove avviene la sintesi proteica nel citoplasma
con l’mRNA al centro che riconosce il rRNA. I ribosomi procarioti hanno una dimensione 70 S
costante di sedimentazione Svedbergs, I ribosomi eucarioti invece 80 S.
RETICOLO ENDOPLASMATICO (RER e REL)
Nel reticolo endoplasmatico ruvido si trovano le proteine sintetizzate nei ribosomi.
Nel reticolo endoplasmatico liscio ci sono il metabolismo di fosfolipidi, steroidi e acidi grassi ed è
privo di ribosomi

NUCLEO EUCARIOTA
E la regione del citoplasma che contiene i nucleotidi ed è avvolto da 2 membrane plasmatiche.
All’interno c’è il nucleo plasma col nucleolo dove avviene la sintesi del rRNA, gli altri RNA vengono
sintetizzati nel nucleo. Nei pori c’e il “Complesso del poro” contiene un trasportatore e un filtro.
Nel nucleo avviene: replicazione, trascrizione e maturazione dell’RNA
Gli enzimi vengono trasportati dal citoplasma al nucleo con sequenze amminoacidiche segnale
NLS tramite l’importina che le porta all’interno attraverso il trasportatore e si separa dagli enzimi
grazie al GTP. Dentro il nucleo gli rRNA con le proteine formano le sub unità ribosomiali che per
uscire usano i segnali di esportazione (MES) con l’esportina ed escono attraverso i pori e si
separano col GDP.

NUCLEOLO
Regione del nucleo dove avviene la sintesi del rRNA. Essa si puo distinguere in 3 zone:
Zona organizzatrice: contiene delle sequenze geniche per codificare l’RNA
Zona fibrillare densa: formata dagli RNA trascritti
Zona granulare: RNA trascritti formano i ribosomi.
L’unita fondamentale della cromatina e il nucleosoma che compatta il DNA.
Ogni nucleosoma è formato da 8 proteine basiche che costituiscono l’istone con 5 classi di
proteine H1-H4. I nucleosomi si legano tra loro tramite il linker (frammento DNA). il DNA si deve
compattare in cromosoma attraversando 3 livelli di compattazione.
2 livello di compattazione si forma il solenoide
3 livello di compattazione c’è una struttura proteica non istonica.
Ultimo livello di compattazione, vi è il cromosoma formato da cromatidi fratelli che hanno
cinetocori e uniti dal centromero, all’estemità ci sono i telomeri

I cromosomi attraverso il cariotipo si identificano per coppie di omologhi uno paterno e uno
materno. Abbiamo 23 coppie (46 cromosomi) (corredo diploide) ma 22 coppie sono omologhe
cioè (44 autosomi non danno il sesso). Le cellule sessuali sono aploidi, le altre sono diploidi.
Si ha allelia multipla quando in 1 carattere fenotipico ci sono più di 2 alleli dello stesso gene.
Si parla di dominanza incompleta quando l'eterozigote ha 1 fenotipo tra 2 omozigoti.
Si parla di codominanza quando l'eterozigote ha tratti di entrambi gli omozigoti perché entrambi
gli alleli agiscono sul fenotipo.
Le leggi di Mendel:
1) dominanza: Incrociando due individui di linea pura che si differenziano solamente per un
carattere si crea una generazione con individui che mostrano tutti il carattere dominante;
2) segregazione: nella seconda generazione, in cui vengono incrociati due individui ibridi, il
carattere recessivo ritorna in minor presenza di quello dominante;
3) indipendenza: incrociando due individui che si differenziano per due o più caratteri, questi si
tramandano liberamente l'uno dall’altro
CICLO CELLULARE
Le cellule degli organismi pluricellulari sono eucarioti, un organismo unicellulare può essere
eucariote o procariote. I pluricellulari grazie alla mitosi producono nuove cellule che possono
sostituire quelle morte. Nella riproduzione procariotica c’è replicazione (scissione binaria).
Nella riproduzione eucariota le cellule si dividono in un ciclo cellulare. Ci sono 2 fasi:
interfase (G1, S, G2) e la fase M (meiosi o mitosi).
Nella fase G1 la cellula duplica i componenti raddoppiando di volume.
Nella fase S avviene la sintesi del DNA compattandosi in cromosoma
Nella fase G2 si completa l’accrescimento e si entra in fase M.
Esiste anche la fase G0 in cui il processo si blocca per cercare di risolvere eventuali problemi. Se i
problemi non si risolvono la cellula entra in apoptosi, cioè muore.

MITOSI
Fase di accrescimento. Si divide in 4/5 fasi:
[Link]: l’involucro si dissolve diventando filamenti di cromatina che si condensano in
cromosomi e si crea il fuso mitotico
2. Metafase: si completa il fuso mitotico e i cromosomi si allineano.
3. Anafase: nella A i cromatidi vanno ai poli dei cromosomi grazie a dineina e chinesina.
Nella B si allungano le fibre del fuso mitotico.
4. Telofase e citocinesi: si ricostituisce la membrana e la citocinesi completa la divisione
producendo 2 cellule figlie che vengono separate dal solco di Clivaggio
MEIOSI 1
Si dividono il numero di cromosomi da 46 a 23
1. Profase: appaiamento cromosomi omologhi (23 paterni e 23 materni).
Si forma il complesso sinaptonemale per lo scambio genetico.
2. Metafase: i cromosomi si allineano formando coppie.
3. Anafase: vengono tirati ai poli i cromosomi omologhi.
4. Telofase e citodieresi: la cellula si divide in due cellule figlie di 23 cromosomi ciascuno.
Successivamente avviene la meiosi II che e una normale mitosi.

TRASCRIZIONE mRNA
La doppia elica del DNA viene aperta dall'enzima RNA-polimerasi per la trascrizione.
La regione del gene che identifica l’enzima si chiama promotore diviso in 2 tipi di elementi:
Enhancers: intensifica l'attività, Silencers: la reprime

TRASCRIZIONE NEI PROCARIOTI

Inizia nel sito 1 (tripletta ATG) viene aperta la doppia elica dall'RNA polimerasi formata da 2
subunità alpha e beta e 1 fattore sigma per legarlo al promotore che viene riconosciuto.
La terminazione della polimerasi avviene in due modi:
-rho indipendente: l'RNA polimerasi forma un uncino che si stacca
-rho dipendente: viene usata la proteina rho per staccare RNA polimerasi.
Il gene procariotico è continuo perchè ogni sequenza viene trascritta e tradotta

TRASCRZIONE EUCARIOTI
Esistono 3 tipi di RNA polimerasi col proprio promotore:
 RNA polimerasi I sintetizza l'RNA ribosomiali grandi
 RNA polimerasi II sintetizza per l'mRNA con la sequenza TATA
 RNA polimerasi III sintetizza i piccoli RNA ribosomiali, e tRNA
CODICE GENETICO
E un insieme di regole per passare da un codice 4 lettere (nucleotidi) a uno di 22 (aminoacidi) che
si legge a triplette. Ogni tripletta codifica un aminoacido che si chiama codone formato da 2
nucleotidi uguali e 1 diverso. 64 codoni formano il codice genetico da 4 triplette.
L’aminoacido metionina si lega al codone AUG (codone di inizio) della sequenza polipeptidica.
UAA, UAG e UGA sono i 3 codoni di fine.
TRADUZIONE DELLE PROTEINE
Avviene sui ribosomi o nel reticolo. tRNA trasforma gli aminoacidi e ha una struttura a quadrifoglio
formata da 2 anse laterali e 1 centrale chiamata anticodone (tripletta complementare al codone
del messaggero).

APPARATO DI GOLGI
E una struttura costituita da una pila di vescicole appiattite e presenta:
 una faccia di formazione CIS verso l’interno col nucleo e il reticolo dove arrivano vescicole
 una faccia di maturazione TRANS rivolta verso la membrana dove si staccano vescicole
(di secrezione o esocitosi) o si formano lisosomi
L’apparato di golgi ha diverse funzioni:
 Modellare proteine aggiungendo code glucidiche (Glicosilazione) o perdendo zuccheri.
 Fosforilare uno zucchero (il mannosio).
 Ripiegare la proteina per farla funzionare
Le vescicole che si staccano sono rivestite da una componente proteica (COAT),
Le COAT PROTEIN vengono classificate in 3 categorie in base alle direzioni di arrivo:
-COP I si staccano dalla faccia CIS
-COP II si staccano dal reticolo e vanno verso la faccia CIS.
-Clatrina si staccano dalla faccia TRANS e vanno alla membrana o dalla membrana all’interno.
Quando una vescicola si stacca (BISNER) porta il materiale che arriva alla vescicola bersaglio
(TSNER) e si fonde grazie alle proteine SNARE.

I LISOSOMI (cellula animale)

Sono organelli vescicolari (che si staccano dal TRANS golgi) definiti l’apparato digerente della
cellula. Ai lisosomi arrivano materiale che deve essere degradato o idrolizzato.
Il Lisosoma non è attivo all’inizio (primario) e non ha funzioni. Un lisosoma primario matura in
lisosoma attivo secondario quando quello primario fonde con una vescicola che contiene
materiale che idrolizza grazie al mannosio fosforilato dato dal Golgi.
Le proteine lisosomiali si chiamano idrolasi acide perche hanno bisogno di PH acido.
 Proteasi e l’idrolasi che scinde le proteine
 Lipasi, e l’idrolasi che scinde i lipidi
Processo di endocitosi, vescicole che si staccano dalla membrana e vanno verso l’interno,
portando materiale dall’esterno. Questo processo puo essere:
 Fagocitosi, la cellula assorbe materiale solido
 Pinocitosi, la cellula che assorbe materiale liquido
 Endocitosi dove il materiale da assorbire è specifico mediante i recettori
 Autofagia dove il materiale viene assorbito dall’interno (tipo i mitocondri).