Biochimica
È lo studio delle macromolecole e dei processi di produzione e demolizione di queste
Macromolecole biologiche
• Glucidi, carboidrati, zuccheri
• Lipidi
• Proteine
• Acidi nucleici
I carboidrati, le proteine e gli acidi nucleici sono dei polimeri = molecole costituite da tanti
monomeri tutti uguali
- Carboidrati = glucidi; monomero: glucosio
- Proteine = protidi; monomero: amminoacido (A.A)
- Acidi nucleici = monomero: nucleotide
I lipidi sono costituiti da: acidi grassi + glicerolo
Come le introduciamo e come le demoliamo
Introduciamo queste macromolecole mangiando
L’apparato digerente con degli appositi enzimi le scinde, rompendo i legami chimici che
tengono legati tra loro i monomeri: da molecole complesse — a molecole più semplici
Le macromolecole sono scisse nei loro monomeri, che passano dal lume intestinale al sangue
A cosa servono
Questi monomeri serviranno per la produzione di nuove strutture cellulari, ma hanno anche
altre funzioni…
Rinnovo cellulare
Produzione di ATP (energia) attraverso processi complessi
Funzione di riserva, deposito (li immagazziniamo)
I glucidi, carboidrati
Gruppo di sostanze organiche naturali costituite generalmente da 3 soli elementi: carbonio,
idrogeno e ossigeno (C, H, O).
Funzioni dei carboidrati
1. Riserva energetica = l’amido nel mondo vegetale, il glicogeno nel mondo animale; sono
carboidrati con funzione di riserva energetica
2. Ruolo strutturale = la cellulosa, la molecola più abbondante sulla Terra, è il costituente
principale della parete delle cellule vegetali, cui conferisce rigidità e resistenza; la chitina
forma l’esoscheletro di insetti e crostacei
Producono ATP (energia) = respirazione cellulare (avviene nei mitocondri): processo che
trasforma il glucosio in ATP — da 1 molecola di glucosio—38 molecole di ATP
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[anche le proteine producono un prodotto che arriva a far parte della respirazione cellulare
1 g di proteine/carboidrati: 4kcal; 1g di lipidi: 9kcla]
Classificazione dei carboidrati
In base alla complessità della loro struttura:
- Monosaccaridi = sono le molecole più semplici e rappresentano le unità costitutive dei
carboidrati più complessi
- Oligosaccaridi = sono formati dall’associazione di pochi monosaccaridi
- Polisaccaridi = sono polimeri formati da numerosi monosaccaridi
Dal punto di vista nutrizionale, i glucidi si suddividono in: carboidrati semplici (monosaccaridi e
oligosaccardi), chiamati anche zuccheri, e carboidrati complessi (polisaccaridi)
Monosaccaridi Disaccaridi Polisaccaridi
Glucosio Saccarosio = 1 fruttosio Amido
Fruttosio (nella frutta) Lattosio = 2molecole galattosio + Cellulosa
alfa glucosio
Galattosio (nel latte) Maltosio = 2alfa glucosio Glicogeno
Ribosio (RNA), Desossiribosio
(DNA)
I monosaccaridi si distinguono in base al numero di atomi di carbonio presenti nella loro
molecola:
• Triosi = 3 atomi di carbonio
• Tetrosi = 4 atomi di carbonio
• Pentosi = 5 atomi di carbonio
• Esosi = 6 atomi di carbonio
Le molecole dei monosaccaridi contengono anche tanti gruppi ossidrile quanti sono gli atomi di
carbonio-1
Glucosio C6H12O6
Sta come un anello chiuso su se stesso
Il carbonio in posizione 5 forma un legame col carbonio in posizione 1 — forma questo legame
per eliminazione di 1 idrogeno
Si forma un fonte ossigeno (=legame)
È stabile
Il gruppo OH sta o sopra o sotto il piano
• Gruppo OH sotto il piano = carbonio alfa
• Gruppo OH sopra il piano = carbonio beta
Carbonio alfa e beta sono due isomeri = prendono il nome di anomeri
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Legame glucosidico e i disaccaridi
Tra due molecole di monosaccaride
Tra due gruppi OH di un glucosio + del glucosio adiacente
- Si libera 1 molecola d’acqua (H2O), e si forma un legame a ossigeno tra il carbonio 1 di un
glucosio e il carbonio 5 di quello adiacente
Polisaccaridi
Amido, glicogeno e cellulosa
Amido e glicogeno: costituiti da tanti alfa-glucosio legati insieme da legami glucosidici: hanno
la stessa struttura
Legami 1-4 alfa-glucosio = tra carbonio 1 e carbonio 4 adiacente con gruppo OH sotto il piano
Amido: lineare; glicogeno: ramificato
Cellulosa: legami beta-glucosidice; gruppo OH sopra il piano
Abbastanza ramificata
Non abbiamo enzimi che riescano a scindere i legami beta
Proteine
Sono dei polimeri… i monomeri delle proteine sono gli amminoacidi
Le proteine sono coinvolte in tutte le attività degli esseri viventi
Si pensava fossero depositarie dell’informazione genetica..- fino a quando, nel 1944, alcuni
esperimenti dimostrarono che in realtà i depositati dell’informazione genetica erano gli acidi
nucleici
Funzione delle proteine
Di trasporto = es. emoglobina che trasporta l’ossigeno (insolubile nel sangue)
Di riserva = es. ferritina che conserva ioni ferrosi nella milza (oligo elementi recuperati e
depositati)
Di movimento = es. actina e miosina che formano tutti i muscoli (il sarcomero)
Costituiscono la membrana cellulare
Sostegno meccanico = es. collagene (costituisce gran parte della cartilagine) e chitina (forma
esoscheletro)
Di protezione = es. anticorpi, immunoglobuline
Di riserva energetica
Alcune proteine sono enzimi, ricettori, fattori di crescita…
Amminoacidi
1 carbonio alfa — ibridazione SP3
Il carbonio alfa forma 4 legami: con il gruppo amminico (basico) e con il gruppo carbossilico
(acido… perché l’idrogeno H può andare via)
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Il gruppo amminico e quello carbossilico sono uguali per tutti gli amminoacidi, ciò che cambia
è il radicale
In tutto vi sono 20 amminoacidi, di cui 8 si dicono amminoacidi essenziali: l’organismo non è in
grado di sintetizzarli da soli… li dobbiamo assumere già pronti, con la dieta
La glicina è l’amminoacido più semplice: il gruppo H coincide con 1 atomo di idrogeno H
Nell’alanina la catena laterale R è costituita da 1 gruppo metilico CH3
Amminoacidi aromatici
1 o + anelli aromatici: molecole chiuse ad anello, costituite da carbonio e idrogeno
Amminoacidi essenziali
Non possono essere sintetizzati nelle cellule del nostro organismo, devono essere assunti con la
dieta: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, lisina, metionina e treonina.
Legame peptidico
Gli amminoacidi reagiscono tra loro per formare catene polipeptidiche mediante reazioni di
polimerizzazione.
Il gruppo carbossile di un amminoacido può reagire con il gruppo alfa-amminico di un
secondo amminoacido con perdita di una molecola di acqua.
Con una reazione di condensazione, tra i due amminoacidi si forma un particolare tipo di
legame: il legame peptidico.
È un legame covalente, forte… intramolecole.
Il legame peptidico si forma tra il carbonio del gruppo carbossilico di un amminoacido e
l’azoto N del gruppo amminico dell’amminoacido adiacente.
Gruppo R polare = distribuzione cariche non uniforme, es.: molecola d’acqua H2O
Gli elettroni dei doppietti solitari hanno una > capacità di movimento, tendono a respingere i
doppietti di legame (H) — la molecola si piega
Gruppo R apolare = cariche distribuite in modo uniforme, es. CCl4 (tetraclorurocarbonio) …
cloro e carbonio stessa forza… scioglie tutto ciò che è apolare: grassi, lipidi
I tipi di strutture delle proteine
Le proteine sono organizzate in 4 tipi di strutture: primaria, secondaria, terziaria, quaternaria
Struttura primaria
Semplice sequenza di amminoacidi legati con legami peptidici
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Struttura secondaria
È di 2 tipi:
- Alfa elica: es. collagene
- Beta foglietto: es. fibroina della seta
Dipende dai legami che ci sono all’interno delle molecole degli amminoacidi
Struttura terziaria
Complicazione della struttura secondaria… prevede che la proteina assuma una composizione
globulare (= struttura spaziale tridimensionale)… struttura globulare con zone dove vi è una
struttura secondaria ad alfa-elica, e zone con una struttura secondaria a beta-foglietto
es. enzimi, anticorpi, mieoglobina, ormoni ferritini
Struttura quaternaria
Costituita da 4 molecole con struttura terziaria ad alfa-elica unite insieme
es. emoglobina e clorofilla (dove nel gruppo eme, al posto del ferro, c’è il magnesio)
4 sub-unità, ognuna contiene 1 gruppo eme in cui vi è 1 ione ferroso (Fe2+);ad ogni catena si
lega 1 atomo di ossigeno
Ogni molecola di emoglobina lega 4 atomi di ossigeno, ovvero 2 molecole di ossigeno (O2)
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