Université Mohamed Khider – Biskra

Faculté des Science Exacte et des Science de la Nature et de Vie

Département des science de la Nature et de vie
3 éme LMD

Thème:

Le ribosome
Préparé par:
Achour Moufida Dirigé par:
Barhoum Hana Mr Athamna
Berbache Souad
Bacha Ibtissam
Bacha Meriem
Ben Attia Manar

Année universitaire 2022 / 2023

 1.Introductio
n

8.références 2.Définition de
ribosome

Plan de 3.La
7.Conclusion travail Composition
et la structure
du ribosome

6. Adressage 5. Maturation 4.Synthése

de protéines de protéines de protéines
 :Introduction

les ribosomes sont des machines cellulaires fascinantes et

hautement complexes, qui assurent la biosynthèse des protéines chez
tous les organismes vivants. Ils forment une partie élémentaire du flux
.d’informations allant de l’ADN à la protéine en passant par l’ARN
En effet, ils traduisent l’information génétique codée dans l’ADN, en
se basant sur un brin d’ARN messager (ARNm), en séquence d’acides
aminés correspondant à la protéine en question. Ce processus
s’appelle la « traduction » et il revêt une importance majeure pour
toutes les cellules, raison pour laquelle les ribosomes sont au centre
.de la recherche depuis de nombreuses décennies déjà
 :Définition
 Les ribosomes sont des complexes ribonucléoprotéiques présents
dans les cellules eucaryotes et procaryotes. Ils se trouvent dans le
cytoplasme, soit libre, soit associés à la membrane de réticulum
endoplasmique. Leur fonction est de réaliser la traduction des ARNm
en protéines, en déchiffrant le code génétique à l’aide des ARNt. Ils
sont constitués d'ARN ribosomiques, qui portent l'activité catalytique
, et de protéines ribosomiques.
 Les ribosomes sont constitués de deux sous-unités, une petite sous-
unité qui « lit » l'ARN messager et une grand sous-unité qui se
charge de la polymérisation des acides aminés pour former la
protéine correspondante.
 :II. Composition chimique
 le ribosome est constitué de 70% d’eau, 50% d’ARNr et 50%de protéines.
a. Les acides nucléiques ribosomaux ou ARNr :
 La grande sous unité ribosomale des cellules eucaryotes contient trois
types d’ARNr : un ARNr 28S, un ARNr 5,8S et un ARNr 5S.
 Tandis que la petite sous unité renferme un seul ARNr, un ARNr 18S.
b. Les protéines ribosomales :
 La petite sous-unité contient 33 protéines S (Short), qui reconnaissent
l’ARNm.
 La grande sous-unité contient 49 protéines L (Long).
 Les protéines ribosomales L et S assurent de nombreuses fonctions qui
permettent aux ribosomes de traduire les informations transportées par
l’ARNm.
 Structure des ribosomes

- La forme des ribosomes chez les

procaryotes et eucaryotes est
extrêmement voisine. Ils sont
différents par leurs coefficients de
sédimentation : chez les procaryotes
(70 S) pour le ribosome entier, (50 S)
pour la grande sous-unité et (30 S) pour
la petite).
- Chez les eucaryotes, il est de 80S
(60S pour la grande sous unité et 40
pour la petite) .
 Un ribosome comporte les sites
de liaisons
suivants:

- 1site de liaison de l'ARNm situé sur ARNr de

la petite sous-unité.
- 3 sites de liaison des ARNt situés en grande
partie sur l'ARNr de la grande sous-unité.
1. le site de liaison de l'aminoacyl-ARNt =
site A, qui fixe la molécule d'ARNt entrante,
portant un nouveau acide aminé
2. Le site de liaison du peptidyl-ARNt =
site P, qui fixe la molécule d'ARNt portant le
polypeptide en croissance. Ce site est
clairement formé par l'ARNr 23S.
 Les deux populations de ribosomes sécrètent des protéines à
La population
:destinée différente de
ribosomes libres du La population de ribosomes l
cytosol : aux membranes du REG:
1. Synthétise des protéines destinées 1. Synthétise des protéines du réseau
à se dissoudre dans le cytosol pour y intracellulaire de membranes
(l’enveloppe nucléaire, le RE, l’appareil
exercer leurs fonctions.
de Golgi, les lysosomes, les vacuoles et
2. Synthétise des protéines destinées
la membrane plasmique).
aux organites strictement 2. Synthétise les protéines qui doivent
intracellulaires comme les être sécrétées à l’extérieur de la cellule
mitochondries, les chloroplastes, (comme l’insuline)
l’intérieur du noyau et les
peroxysomes
 :Synthèse des protéines
La synthèse des protéines es un processus cellulaire se fait en deux
étapes: transcription et traduction.
La transcription de l’ADN produit trois sortes d’ARN, tous nécessaire à la
synthèse des protéines : ARNm, ARNt, ARNr.
Après la transcription de l’ADN en ARNm, ce dernier sort du noyau et est traduit
en protéines dans le cytoplasme. Les protéines sont orientées, ensuite vers
différents organites cellulaires.
Il existe deux types de traduction:
 Traduction sur des ribosomes libres
 Traduction sur des ribosomes fixés au réticulum endoplasmique (RE)
  Traduction sur les ribosomes libre:
Elle se fait dans le cytosol (protéines dirigées vers le noyau, mitochondrie, plastes
et peroxysomes). Les protéines seront ensuite introduites dans les déférents
organites par translocation post-traductionnelle.
En mémé temps que l’élangation, des chaperons se fixent sur la chaine naissante
pour éviter un repliement prématuré. Les protéines à repliement altéré (protéine
mal conformées) sont détruites, de suite.
 Traduction sur des ribosomes fixés à la membrane de RE:

Ainsi, ces ribosomes peuvent être organisés en microsome, vésicules à

plusieurs ribosomes (protéines dirigées vers les membranes plasmiques,
lysosomes et vésicules sécrétoires). Dans ce cas, on parle de translocation Co-
traductionnelle. Ce dernier type d’import ne présente pas de risque de
repliement de la protéines avant son insertion, n’a pas besoin de chaperonnes
et exige la fixation des ribosomes sur le RE.
1. Une particule de reconnaissance du signal (SRP, signal recognition particule) va
et vient entre le cytosol et la membrane du RE, se fixe sur le ribosome au niveau
du peptide signal et arrête la traduction.
2. Interaction du SRP avec son récepteur, SR (protéine d'ancrage) situé sur la
membrane du RE et constitué de 2 sous unités (alpha et béta) chez les
eucaryotes. Le ribosome est ainsi lié au translocon. L’hydrolyse du GTP
engendre la libération du ribosome.
3. Insertion de la chaine polypeptidique dans le pore du translocon.
4. Relargage du BIP (protéine chaperon) ouvrant le pore du translocon et
empéchent l’aggrégation du polypeptide. Il y’a entrée du polypeptide dans la
lumiére du RE. La peptide signal est occupé par une signal peptidase.

SRP: Signal Recognition Particle : c’est une

ribonucléoprotéine constituée de plusieurs
peptides et d’un petit ARN (l’ARN 7S).
Alors, il existe 3 types de transport des
protéines:
1) Transport à ouverture controlée: se
déroulant entre le cytosol et le noyau.
2) Transport transmembranaire: met en jeu
une protéine de translocation liée à la
membrane. C’est le cas des mouvements
des protéines vers le réticulum
endoplasmique, mitochondrie plastes et
peroxysomes.
3) Transport vésiculaire: ou les protéines
sont transférées d’un compartiment à
l’autre dans des vésicules de transport.
L’exemple de ce type de transport
concerne le transfert des protéines
solubles de RE vers l’appareil de golgi.
 Maturation des protéines
 Maturation (modification) des protéines dans le réticulum
endoplasmique:
Au cours de sa synthèse, la protéine subit déjà deux types de modifications dans sa
région luminale :
 Repliement des protéines:
ca veut dire la repliement de la séquence en acides aminés qui va donner une
structure tridimensionnelle à la protéine qui va lui conférer la formation de sites actifs et
une stabilité (formation de pont disulfure, de liaison hydrogènes et de pôles
hydrophobes/hydrophiles).
Le repliement s’effectue au cours de la synthèse des protéines lorsque la séquence
polypeptidique ressort de ribosome. Des protéines appelées chaperonnes aident les
acides aminés d’une même séquence à se positionner directement.
La protéine chaperonne (BiP) et une autre protéine résidente du RE qui, en plus de son rôle
dans la translocation des prot, assiste le bon repliement et l’assemblage des sous unités. Pour
cela, la BiP se fixe sur les séquences d’AA qui ne doivent pas être exposés. Par exemple, les AA
hydrophobes vont se retrouvées cachés dans le cœur d’une protéine correctement repliée (en
l’absence de BiP, ces AA hydrophobes vont amené ces protéines à s’agréger et à se replier
 La N-glycosyalation des protéines:
requiert un intermédiaire, le dolichol phosphate. Le précurseur
de la partie glucidique est un oligosaccharide branché
contenant 3 molécules de glucose, 9molécule de mannose et 2
molécules de N-acétylglucosamine.
Le dolichol: est un lipide spécial
auquel l’oligosaccharide est
accroché, il est présent à coté
de chaque translocon; prêt à
transférer son chargement

Translocon = pore aqueux entre le

cytosol et la lumière du RE.

Cette glycosylation est co-

traductionnelle
 Maturation (modification) des protéines dans l’appareil de Golgi:
 O-glycosylation des protéines:
Les glucides sont accrochés par une O-glycosyl-transférase sur l’oxygène de la
Sérine ou de la Thréonine.
Les glucides sont synthétisés dans le cytosol et apportés sous forme activée, liés
à des nucléotides (ex : UDP-Gal, CMP-NANA.
La glycosyltransférase :transfert un glucose
sur les protéines mal repliées pour tenter à
 Clivage de certaines protéines: nouveau un repliement correct à l’aide de la
calnexie.
Certaines protéines subissent des clivages par des protéases membranaires des
saccules trans du dictyosome et se poursuivent en général dans les vésicules de
sécrétion. Par exemple, l’insuline, le glucagon, l’albumine et l’hormone
parathyroïdienne sont obtenues après clivage des précurseurs inactifs synthétisés
dans le RER.

Ce phénomène n’est pas universel: on connaît de nombreuses protéines

sécrétées non modifiées au cours de leur trajet. ex: l’hormone de croissance
(GH), le lysozyme…
 :Adressage des protéines
L'adressage des protéines aux différents organites de la cellule est assuré par
3 mécanismes:
1/ Présence de signaux
d'adressage (séquences d'acides
aminés particulières) dans les
protéines elles mêmes.
Cet adressage est intrinsèque aux
protéines. Il est nécessaire soit
pour sa rétention soit pour son
expulsion. La 'voie par défaut' ne
nécessite aucun signal.
Ce peptide signal est souvent retiré
de la protéine arrivée à destination
par une signal peptidase.
Des peptides signal sont utilisés
pour diriger les protéines du
2/ Modifications post-traductionnelles comme
a) la phosphorylation des résidus tyrosyl, séryl ou thréonyl par des protéines-
kinases
b) la fixation de molécules de lipides sur les extrémités C ou N-terminales (ancres
lipidiques) qui mènent les protéines à s'insérer dans la bicouche des
phospholipides membranaires.
3/ Fixation de la protéine à une protéine de l'armature capable de fixer
simultanément plusieurs protéines.
 Passage dans l’appareil de Golgi
… Le transport des protéines du RE vers le Golgi est un transport
vésiculaire.

 À l’exception des protéines comportant la séquence de rétention dans

le RE (…KDEL), toutes les protéines correctement repliées dans le
RE sont placées dans des vésicules de transport recouvertes de COP II.
Les vésicules formées perdent leur revêtement pour fusionner entre elles
puis avec le réseau cis- golgien, les citernes, et en fin le réseau trans-
golgien.

 Certaines protéines résidentes du RE échappent et migrent vers le Golgi

mais elles sont reconnues (grâce à la séquence KDEL) et renvoyées vers
le RE dans des vésicules recouverte de COP I.
 Passage dans l’appareil de Golgi
 L’appareil de Golgi tri et adresse les protéines:
Soit vers la membrane plasmique: exocytose constitutive.
Soit vers des vésicules sécrétoires: exocytose contrôlée.
Soit vers les endosomes tardifs (ensuite les lysosomes).

L’adressage vers ces différentes destinations consiste en un

marquage moléculaire qui est des modifications chimiques de
type glycosylation et phosphorylation qui servent de signal
d’adressage.
 Adressage depuis le Golgi vers les
lysosomes

 Les hydrolases lysosomales sont reconnues (signal patch) par des

enzymes golgiennes. Ces dernières vont phosphoryler un mannose de
l’oligosaccharide fixé par liaison N-osidique sur le C6: Obtention d’un
mannose 6-phosphate (M6P). Seules les protéines destinées aux
lysosomes (ou endosomes tardifs) portent des M6P sur l’oligosaccharide.
C’est un étiquetage moléculaire qui sert de signal de tri et d’adressage.
 Adressage depuis le Golgi vers les lysosomes
Les groupements M6P sont reconnus par un récepteur membranaire du M6P
dans le réseau trans-golgien. Les enzymes lysosomales sont donc triées et
concentrées dans des régions riches en ces récepteurs à partir desquelles des
vésicules recouvertes de clathrine vont êtres formées.
 Une fois ces vésicules trans-golgiennes fusionnées avec les endosomes
tardifs, le bas pH dissocie les hydrolases lysosomales des récepteurs du M6P.
 Des phosphatases lysosomales déphosphorylent les résidus mannose.
 Les récepteurs du M6P retournent dans le réseau trans-golgien dans des
vésicules de recyclage.
 Adressage vers les mitochondries

 Plus de 90% des protéines mitochondriales sont codées par le

génome nucléaire. Une fois leur synthèse est complètement
terminée dans le cytosol (ribosomes libres), elle sont adressées
puis transloquées dans les mitochondries. C’est donc un
adressage post-traductionnel.
 L’importation à l’intérieur du stroma des chloroplastes
est très similaire au processus du transport dans la
matrice mitochondriale, sauf que la translocation
dans le cas des chloroplastes est activée grâce à
l’hydrolyse de l’ATP et du GTP.
 conclusion

 Les ribosome présentent également un grand un grand

intérêt pour la recherche biomédicale: ils forment le point
d’attaque principal de nombreux antibiotiques importants sur
le plan clinique.
 La régulation de la biosynthèse protéique joue un rôle majeur
dans de nombreux processus fondamentaux, tels que la
croissance cellulaire et la différenciation, ainsi qu’en cas
d’infections virales et de nombreux autres maladies, dont les
cancers.