Chapitre I.
4 : La traduction
1. Le code génétique
2. Les molécules informationnelles de la traduction
3. Traduction
1. Le code génétique
[Link] acteurs de la traduction
• Les acteurs de la traduction sont l’ARN
messager (ARNm), les ARN de transfert
(ARNt), les ribosomes, les acides aminés, les
amino-acyl tRNA synthétases, le Mg2+, le GTP
et l’ATP.
Lien peptidique Polypeptide en formation
Site P
Retient l’ARNt lié au
polypeptide en voie de Acide aminé
synthèse. E PA
M
Site A
Retient l’ARNt qui
Site E s’ajoute.
Permet la sortie de
l’ARNt ayant fini «sa
job».
Site M
Agrippe l’ARNm au tout début de la traduction
La traduction chez les procaryotes
1. L’ARNt d’initiation porteur de la méthionine «modifié par un
groupement formyl» s’installe dans la petite sous-unité.
2. La petite sous-unité branche l’ARN m dans son site «M» puis se
déplace vers le «CD».
3. L’ARNt d’initiation se lie au codon de départ via son anticodon. Il
est au site «P».
4. La grosse sous-unité se fixe ensuite (grâce à l’énergie de la GTP).
Groupe formyl Méthionine
O H O
I
C — NH — C — C
I
H R O
F• Met—
3’ ARNt Au site P
ARNt
d’initiation
Anticodon GDP
Site GTP
CD E A
«M» Ribosome
Elongation
1 Reconnaissance d’un codon
Un aa•ARNt s’ajoute au site A.
Durée : ± 0,1 sec
Le ribosome et
l’ARNm bougent Début d’un
dans le sens contraire. nouveau E A 3’
cycle 5’ Lien
Translocation 3 P
2 GTP
peptidique
La chaîne•ARNt 2 GDP
du site A passe ARNm
au site P. Le site Ribosome
A est maintenant E A
libre. Le nouvel acide E
P aminé est dans P A
la chaîne.
L’ARNt du site Liaison peptidique 2
P, ayant fini sa GDP Le lien se forme entre
«job», passe au GTP l’a.a. qui s’ajoute et la
site E puis se chaîne en formation.
libère. E Transfert de la chaîne
P A sur l’ARNt du site A.
Catalyse par l’ARNr.
La terminaison
Facteur de
terminaiso
n
E
PA
A P
Codon d’arrêt
UAG, UAA ou
UGA Les sous-
Le ribosome lit le Le facteur de terminaison
unités du 3
codon d’arrêt. 1 hydrolyse le lien qui relie le
ribosome et
Une protéine de polypeptide à l’ARNt. 2
l’ARNm sont
terminaison se lie Le polypeptide se détache
libérés.
au site A. ainsi que le dernier ARNt.
Assemblage des complexes ribosomiques
Un polyribosome
Ribosomes
ARNm
La présence de polysomes dans une cellule signe une intense
activité. De nombreuses copies d’un même type de
polypeptide apparaît rapidement.
La synthèse de tout polypeptide débute dans un ribosome
libre du cytosol mais la fin du processus dépend de la
présence ou de l’absence d’une séquence «signal».
En absence d’une En
séquence «signal» présence
d’une
la synthèse se séquence
produit «signal»
entièrement dans
le cytosol.
1. La synthèse
s'interrompt.
2. Le ribosome va se
lier aux
membranes
externes du REG
ou du noyau.
3. La synthèse
reprend.
Les protéines sécrétées par les deux populations de
ribosomes ont une destinée différente :
Protéines Fabriquent des protéines qui se dissolvent dans
fabriquées par le cytosol où elles remplissent leurs fonctions
les ribosomes ou se dirigent vers les organites qui ne font pas
libres partie du réseau intracellulaire de membranes :
peroxysomes, chloroplastes et mitochondries.
Protéines Synthétisent les protéines du réseau
fabriquées par intracellulaire de membranes : enveloppe
les ribosomes nucléaire, RE, AG, lysosomes, vacuoles et
«liés» membrane plasmique ainsi que celles qui
doivent être sécrétées en dehors de la cellule.
Les modifications post-traductionnelles
Les polypeptides «frais» doivent subir des transformations
pour devenir véritablement fonctionnels.
1)Les polypeptides se replient «spontanément» et adoptent leur
conformation native. Ils ont tout de même besoin d’un chaperon
moléculaire pour bien prendre forme.
Entrée du polypeptide Sortie du polypeptide
dans la chaperonine. avec la forme convenable
2) Les polypeptides sont modifiés via divers enzymes.
Beaucoup de ces modifications ont lieu dans le RER et l’AG.
Entrée d’un polypeptide, REG sucre les protéines «reçues»
dans la citerne du RER grâce aux enzymes de ses citernes.
RER
Vésicules de
(CITERNE)
transition
AG modifie les protéines qu'il reçoit
grâce aux enzymes de ses saccules. Ces
modifications sont fonction de la
destinée du polypeptide.
GOLGI
(SACCULES)
Exemples de modifications :
Ajouts : sulfate, phosphate, glucides,
lipides …
Retraits : phosphates, sucres …
Coupures : enlèvement d’acides aminés
aux extrémités amine et ou carboxyle.
Fragmentations : une chaîne est
MEMBRANE découpée en plusieurs protéines.
PLASMIQUE Regroupements : plusieurs polypeptides
synthétisés séparément s’unissent.
