TRADUCTION DE L’ARNm

• Dans la réplication et la transcription le transfert de l'information génétique

nécessite une matrice d'ADN pour produire un acide nucléique (ADN,
ARN), mais dans la traduction la matrice est l'ARN et le produit final est
une polypeptide ou protéine.
• La traduction correspond au fait que l’ARNm est traduit en protéine :
passage de séquences de nucléotides à des séquences d’acides aminés par
respect du code génétique. La traduction s’effectue dans le cytoplasme de
la cellule.
Le code génétique
• Le code génétique est un code qui permet la conversion d’une séquence de
nucléotides (ADN puis ARN) en séquence d’acides aminés (protéines). Le
code implique les bases A, C, T et G ainsi que les 20 acides aminés.
Le code génétique possède différentes caractéristiques :
– Les codons sont des triplets de nucléotides et ils codent pour un acide
aminé.
– La séquence du gène et la séquence de la protéine codée sont
colinéaires, c’est-à-dire que la longueur du gène et la longueur de la
structure primaire de la protéine finale sont proportionnelles.
– Le code génétique est universel. En effet chaque acide aminé dispose
d’un ou plusieurs codons et ceci au niveau d’une multitude
d’organismes vivants procaryote et eucaryote.
Le code génétique
– Le code génétique est redondant (ou dégénéré). Plusieurs
codons codent pour un même acide-aminé : on trouve 64
codons et 20 acides aminés. Souvent se sont les deux premiers
nucléotides du codon qui définissent l’acide aminé, la
redondance est donc due au troisième nucléotide du codon.
– Le code génétique est non-chevauchant. Les nucléotides d’un
codon ne participe qu’au code d’un seul acide aminé, ainsi le
prochain acide-aminé sera codé par le prochain codon présent
sur l’ARNm. On parle du cadre de lecture (ou reading frame).
– Le code possède un système de ponctuation. Le codon
d’initiation est le codon AUG (GUG pour ma mitochondrie) et
les codons de terminaison sont les codons UAA (ocre), UAG
(ambre) et UGA (opale). Le codon UGA (opale) n’est pas
présent au niveau de la mitochondrie.
Les acteurs de la traduction
1. L’ARN messager
2. Les ribosomes
3. Les ARN de transfert
4. Les acides aminés
5. Les amino-acyl ARNt synthétases
6. Les facteurs d’initiation, d’élongation et de
terminaison
Les acteurs de la traduction
1. Les ribosomes
• Les ribosomes sont constitués d’ARN ribosomiques (ARNr) et
de protéines et sont structurés sous forme de deux sous-unités
que ce soit chez les procaryotes ou chez les eucaryotes (cf.
également chapitre généralités). Leur taille est définie en unité
Svedberg.
• Les ribosomes procaryotes (70S) sont constitués d’une petite
sous-unité 30S et d’une grande sous-unité 50S.
– La sous-unité 30S est constituée d’un ARNr 16S (1541
nucléotides) et de 21 protéines.
– La sous-unité 50S est constituée des ARNr 23S (2904
nucléotides) et 5S (120 nucléotides) ainsi que de 32
protéines.
Les acteurs de la traduction
1. Les ribosomes
• Les ribosomes eucaryotes (80S) sont constitués d’une petite
sous-unité 40S et d’une grande sous-unité 60S.
– La sous-unité 40S est constituée d’un ARNr 18S et de 33
protéines.
– La sous-unité 60S est constituée des ARNr 28S, 5,8S et 5S
ainsi que de 49 protéines.
• Les ribosomes catalysent la formation de la liaison peptidique
entre la chaîne polypeptidique en croissance et l'acide aminé
chargé sur l'ARNt sélectionné.
Les acteurs de la traduction
2) Les ARNt

a) Structure des ARNt et ARNt iso-accepteur :

– Les ARNt ont une structure secondaire en forme de trèfle à 3 feuilles et une
structure tertiaire en forme de L à l’envers. Lors du mécanisme de traduction il
y a un appariement antiparallèle entre l’ARNm et l’ARNt : reconnaissance
codon-anticodon au niveau de la boucle de l’anticodon.
– Il existe une flexibilité dans l’appariement des bases en position 3 du codon et
en position 1 de l’anticodon, cette flexibilité s’appelle le wobble.
• Remarque : I est une base purique qui peut s’apparier avec U, C et A mais pas G.
Les acteurs de la traduction

Les ARNt possèdent également un bras de l’acide aminé

qui le fixe en 3’ (CCA) sur le ribose, il s’agit d’une
liaison covalente : liaison ester riche en énergie. Les
acides aminés ne vont ainsi par arriver libre sur le
ribosome mais associés à leurs ARNt respectifs. On
trouve 40 à 60 ARNt différents par cellule, il existe donc
plusieurs ARNt différents pour un acide aminé, on les
appelle ARNt iso-accepteurs
• Les ARNt existent sous 2 formes dans une cellule :
– forme non chargée = pas d'acide aminé fixé
– forme chargée : un acide aminé fixé.
• Par convention, les différents types d'ARNt sont
nommés en faisant référence à l'acide aminé qu'ils
reconnaissent. Exemple :
• Non chargés
– Leucine = ARNtLeu
– Asparagine = ARNtAsp
• Chargé
– Leu -ARNtLeu
– Asp -ARNtAsp
Chargement de l’acide aminé sur l’ARNt
• La formation du complexe amino-acyl-tARN (aa-tARN) nécessite
une Amino-acyl-tRNA-synthétase spécifique de l’acide aminé, qui
doit ainsi reconnaître toutes les formes de codon de cet acide aminé.
Le chargement correct de l’ARNt est un élément important dans la
fidélité de la traduction.
• L’acide aminé est tout d’abord activé et cette activation nécessite de
l’énergie sous forme d’ATP pour permettre la formation d’aa-AMP
(liaison anhydride mixte).
• La liaison formée entre l’ARNt et l’acide aminé est une liaison
covalente de type carboxy-ester. Les Amino-acyl-tRNA-synthétase
sont au nombre de 20 dans la cellule, autant qu’il y a d’acides
aminés qui rentrent en compte dans la traduction. L’acide aminé
complexé peut ainsi s’associer à la chaîne.
 Trois étapes de la traduction
• Initiation
– Formation du complexe de pré-initiation
– Formation du complexe d’initiation
• Elongation
– Sélection de l’aminoacyl-ARNt
– Formation de la liaison peptidique
– Translocation
– Libération de l’ARNt désacylé
• Terminaison
les toutes premières étapes de l'initiation de la
traduction
• Le site A ou Aminoacyl est le site du ribosome le plus fréquemment
occupé par l'aminoacyl-ARNt. Dans le site A, l'aminoacyl-ARNt
fonctionne comme accepteur lors de la formation de la liaison peptidique.
• Le site P ou Peptidyl est le site du ribosome le plus fréquemment occupé
par le peptidyl-ARNt, c'est-à-dire l'ARNt qui porte la chaîne
polypeptidique en croissance. Le site P est aussi appelé le site sensible à la
puromycine, un antibiotique qui a des similitudes structurales avec une
partie de l'aminoacyl-ARNt. Quand la puromycine se trouve au site A, elle
peut former une liaison peptidique avec la chaîne polypeptidique en
croissance.
• Le site E ou Exit est le site du ribosome occupé par l'ARNt (désacylé)
qui part du ribosome.
Élongation: Sélection de l’aminoacyl-ARNt
• Avant de pouvoir s’unir à l’ARNm présenté au site A, le
deuxième aminoacyl-ARNt doit se combiner à un facteur
protéique, eEF1alpha, uni au GTP. Ce facteur est
nécessaire à la libération de l’aminoacyl-ARNt au site A
du ribosome. Quand l’aa-ARNt est correctement uni au
codon de l’ARNm, le GTP est hydrolysé et le complexe
eEF1alpha-GDP est libéré laissant l’aa-ARNt uni au site
A du ribosome. La régénération de eEF1alpha-GTP à
partir de eEF1alpha-GDP exige un autre facteur
d’élongation: eEF1βγ
Élongation: Formation de la liaison peptidique
• La deuxième étape est la formation de la liaison
peptidique entre deux résidus d’acide aminé attachés à
leurs ARNt. La liaison peptidique est formée entre le
groupement carboxylique de l’AA uni à l’ARNt au site P
et le groupement amine de l’AA uni à l’ARNt au site A.
• A la suite de cette réaction qui est catalysée la
peptidyltransférase (Grosse sous-unité du ribosome),
l’ARNt au site A est attaché à un dipeptide tandis que
l’ARNt du site P est désacylé.
Élongation: Translocation
• Au cours de cette étape, le ribosome et l’ARNm se
déplacent l’un par rapport à l’autre. Le ribosome se
déplace de trois nucléotides le long de l’ARNm
dans le sens 5’ vers 3’. La Translocation
s’accompagne:
– Du déplacement de l’ARNt-dipeptide du site A au site P
– Du passage de l’ARNt désacylé du site P au site E
• La translocation est favorisée par une autre facteur
d’élongation eEF2 uni au GTP.
Élongation: Libération de l’ARNt désacylé
• Au cours de cette étape, l’ARNt désacylé
quitte le ribosome, vidant ainsi le site E.

• A chaque cycle d’élongation, 2 molécules de

GTP sont hydrolysées:
– L’une durant la sélection de l’aminoacyl-ARNt
– L’autre pendant la translocation.
Terminaison de la traduction
• Ces étapes (addition des aminoacides) sont répétées jusqu'à ce que le
ribosome rencontre un codon STOP dans le cadre de lecture: UAG, UAA
ou UGA. La traduction se termine quand l'un de ces codons occupe le site
A.
• Les codons STOP n'ont aucun ARNt correspondant. Au lieu de cela, les
codons STOP sont reconnus par la protéine RF1 ("Releasing Factor 1" -
facteur de libération 1) ou eRF chez les Eucaryotes (il y a 2 facteurs de
terminaison chez les Procaryotes et un seul chez les Eucaryotes). L'activité
de RF1 est stimulée par RF3 (une protéine fixant le GTP).
Terminaison de la traduction

• Le complexe [RF1 / RF3] se lie aux ribosomes qui ont un

codon STOP au site A : il stimule le clivage de la liaison ester
entre le peptide et le peptidyl-ARNt, libérant ainsi la nouvelle
protéine du ribosome. Les facteurs sont libérés du ribosome
après hydrolyse du GTP.
• Le ribosome commence un nouveau cycle de traduction sur le
même ARNm dans la plupart des cas
Traduction Multiple
Un ARNm peut être traduit par plusieurs ribosomes à la fois. L'ensemble

formé par un ARNm et plusieurs ribosomes se déplaçant dessus s'appelle

un polysome. Comme le phénomène de traduction a lieu plusieurs fois

consécutivement à partir d'un même ARNm, il est donc fréquent de trouver

des protéines identiques fabriquées à partir de celui-ci. La traduction est

donc un processus d'amplification de l'expression des gènes à partir de

l'ARNm produit par transcription.