École Supérieur de Technologie de Khenifra
Département : Biotechnologie et Analyses
Filière : Technologie Agroalimentaire
Sujet : Peroxydase
Réalisé par :
Asmaa Bouzaroita
1
Table des matières
I. Introduction
II. Etude et description de la structure de la
peroxydase
III. Etude des réactions ou il intervient dans le
métabolisme de peroxydase
IV. Utilisation de cellulase dans le domaine de
Agroalimentaire
2
I. Introduction
La peroxydase est une enzyme présente dans de
nombreux organismes, notamment les plantes, les
animaux et les micro-organismes. Elle joue un rôle
essentiel dans divers processus biologiques, comme la
dégradation du peroxyde d'hydrogène (H₂O₂) en eau et en
oxygène, ce qui permet de réduire les dommages
oxydatifs causés par les radicaux libres. Elle intervient
également dans les réactions de défense immunitaire et
dans le métabolisme cellulaire.
3
II. Etude et description de la structure de la
peroxydase
la description de l’enzyme peroxydase
La peroxydase de raifort est une glycoprotéine d'environ
44 kDa — dont 33,9 kDa pour l'holoenzyme, 0,7 kDa pour
les cofacteurs (hème et cations de calcium Ca2+) et 9,4
kDa pour la glycosylation — dont six résidus de lysine
peuvent être conjugués pour marquer la molécule.
Sa structure est constituée par un enchaînement d'acides
aminés qui prend une conformation précise dans
l'espace, afin de permettre la réalisation d'une réaction
chimique spécifique. L'enzyme est donc un polymère
fonctionnel de plus de 50 à 100 acides aminés suivant la
définition donnée à une protéine.
Quelle est la structure de la peroxydase de navet ?
L'enzyme peroxydase de navet TP 7 est composée de 296
acides aminés, d'un groupe hémine et d'une chaîne
glucidique neutre liée par l'asparagine . Le poids
moléculaire de la partie polypeptidique est de 31 060, et
en incluant l'hémine et les glucides, le poids moléculaire
de l'enzyme native est proche de 33 400.
4
Quelle est la structure de la protéine peroxydase de
raifort ?
Cependant, selon la banque de données sur les
protéines du RCSB, la diffraction des rayons X montre
que la peroxydase de raifort possède une structure
orthorhombique . Une structure orthorhombique est
une structure où tous les angles de la maille élémentaire
sont égaux à 90° et où les trois côtés sont inégaux.
5
III. Etude des réactions ou il intervient dans le
métabolisme de peroxydase
La peroxydase joue un rôle clé dans le métabolisme en
catalysant des réactions spécifiques. Voici quelques points
importants concernant son étude :
1. Dégradation du peroxyde d'hydrogène (H₂O₂) :
- La peroxydase intervient dans la conversion du H₂O₂ en eau et
oxygène, protégeant ainsi les cellules des dommages
oxydatifs⁽¹⁾.
2. Réactions d'oxydation :
- Elle catalyse l'oxydation de divers substrats, comme les
phénols, en présence de H₂O₂, ce qui est essentiel pour le
métabolisme cellulaire⁽²⁾.
6
IV. Utilisation de cellulase dans le domaine de
Agroalimentaire
Quelle est l’activité peroxydase dans les aliments ?
Les peroxydases sont présentes dans presque tous les
légumes. Leur activité peut être un indicateur de la qualité
du légume, car elle augmente généralement pendant la
maturation . De plus, l'activité des peroxydases diminue
lors du blanchiment, un traitement standard des légumes
avant la congélation.
Quelles sont les applications de l’enzyme peroxydase ?
La peroxydase a un potentiel de détoxification des sols ,
tandis que la HRP ainsi que les peroxydases de soja et de
7
navet ont été appliquées pour la biorestauration des eaux
usées contaminées par des phénols, des crésols et des
phénols chlorés
Quels aliments sont riches en peroxydase ?
Oligo-élément constitutif du principal antioxydant
intracellulaire : le Glutathion peroxydase. Liste des
aliments riches en sélénium : Noix du Brésil, thon en
conserve, sardines en conserve, bœuf, morue, dinde, œuf,
blé entier, riz brun
8
Références :
Etude et description de la structure de la
peroxydase : [Link]
[Link]
[Link]
Image : [Link]
Etude des réactions ou il intervient dans le
métabolisme de peroxydase :
Utilisation de cellulase dans le domaine de
Agroalimentaire :
[Link]
[Link]