La Traduction

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Photographe: Zahir Batin
La traduction
Du gène à la protéine

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La traduction: Du gène à la protéine

• Concept 1: Le code génétique est la clé du langage en acides

nucléiques, traduit en acides aminés
• Concept 2: La traduction est la synthèse d’un polypeptide à partir de
l’ARN messager
• Concept 3: Toutes les protéines ne sont pas produites au même
endroit: adressage et maturation des protéines

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Concept 1: Le code génétique est la clé du langage
en acides nucléiques, traduit en acides aminés
Code à triplets
Conventions:

• Séquences d’ARNm généralement écrite de 5’ à 3’

• Les codons d’ADN ou d’ARN sont les mêmes, sauf

que T est remplacé par U pour l’ARN:

5’GAC3’ pour l’ADN est 5’GAC3’ en ARN,

mais 5’GTC3’ pour l’ADN est 5’GUC3’ en ARN.

• Par convention, 5’GAC3’ devient seulement GAC

BioRender

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Caractéristiques du code génétique
Codon de départ ou codon initiateur
• Premier codon reconnu pendant la traduction
• Spécifique pour l’acide aminé “méthionine”
• Établit le cadre de lecture

Codons de lecture
• 61 codons spécifiant des acides aminés
• Tous les acides aminés à l’exception du tryptophane (Trp) et de la méthionine (Met) sont désignés
par au moins deux codons et certains par six.
• Le code est donc redondant (on dit aussi dégénéré)
• Ex: CCU, CCC, CCA, CCG codent tous pour la proline

Codons d’arrêt
• Terminent la séquence d’ARNm codant pour un polypeptide

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Caractéristiques du code génétique
• Il n’y a pas d’ambigüité dans le code génétique : aucun codon ne code pour
plus d’un acide aminé.
• Un message ne peut être compris que si les « mots » sont lus dans le bon ordre et selon
les bons groupements, c’est ce qu’on appelle le cadre de lecture.

• Les codons ne se chevauchent pas (il n’y a pas de superposition des cadres de lecture).

• Le code génétique est presque universel. Les mêmes codons codent pour les mêmes
acides aminés chez presque tous les organismes. Certains organismes démontrent un
biais pour certains codons.

• Des ARNm peuvent être traduits et des gènes peuvent être transcrits et traduits après
avoir été transformés ou transfectés d’une espèce à une autre, ce qui a permis le
développement de nombreuses applications en biotechnologie.

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Brin matrice 3’ TACTTCAAACCGATT5’
Brin non-matrice 5’ ATGAAGTTTGGCTAA3’

ARNm 5’ AUG AAG UUU GGC UAA 3’

Cadre de lecture: 3 bases

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Brin matrice 3’ TACTTCAAACCGATT5’
Brin non-matrice 5’ ATGAAGTTTGGCTAA3’

ARNm 5’ AUG AAG UUU GGC UAA 3’

Met – Lys – Phe – Gly

Codon Stop = pas d’a.a.

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Concept 2: La traduction est la
synthèse d’un polypeptide à
partir de l’ARN messager

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Les joueurs importants de la traduction
Aminoacyl ARNt synthétase :
Enzyme qui attache les AA à
leur molécule d’ARNt
appropriée.

Responsable d’aligner
les acides aminés dans
l’ordre dicté par l’ARNm

Possède le code pour la

séquence de la protéine

Biorender

Ribosome : Complexe de protéines et d’ARNr responsable de la synthèse des protéines

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Les ARNs de transfert (ARNt)
1 11
1

2
Pearson,
2 Campbell

• Une molécule d’ARNt est formée d’un seul brin d’ARN d’environ 80 nucléotides de long.
• Plusieurs ARNt sont codés par plus d’un gène.
• Les ARNt sont hautement modifiés à la suite de leur transcription avant d’en faire des molécules
matures
• Par convention, on écrit la séquence des anticodons de 3’ à 5’ afin de les aligner avec les codons
des ARNm qui sont lu de 5’ à 3’. Donc si je parle de la séquence GGC d’un anticodon, la
séquence du codon correspondant est CCG.
La traduction exacte du message génétique
nécessite deux étapes de reconnaissance :
Un appariement adéquat entre
l’ARNt et un acide aminé.
ARNt

Un appariement adéquat entre

l’anticodon d’un ARNt et le
codon d’un ARNm.

Biorender 12
 Biorender

Le site actif de chacun des 20 isoformes d’aminoacyl-ARNt synthétase ne peut former de liaison
covalente qu’entre un seul type d’acide aminé et un ARNt qui porte un anticodon correspondant.
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Appariement spécifique entre l’anticodon d’un ARNt et
le codon d’un ARNm.

• Si un ARNt différent correspondait à chacun des codons

d’ARNm codant un acide aminé, il y aurait 61 ARNt.
(64 codons – 3 codons stop = 61 codons codants)

• En fait, il n’y a que 45 ARNt, ce qui signifie que certains ARNt

ont la possibilité de se lier à plus d’un codon de l’ARNm.
• L’anticodon (3’-5’) permet à l’ARNt de reconnaître le codon
(5’-3’) de l’ARNm par complémentarité des bases.

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Appariement spécifique entre l’anticodon d’un ARNt et
le codon d’un ARNm.
L’effet d’oscillation (hypothèse de Wobble)

Les 2 premiers nucléotides sur l’anticodon doivent s’apparier exactement au codon de l’ARNm.
Le troisième nucléotide a plus de flexibilité. Cette propriété est nommée l’effet d’oscillation
(hypothèse de Wobble).

Exemples:
• ARNt portant la phénylalanine
correspond aux codons UUU & UUC
• ARNt portant la leucine correspond aux
codons CUC and CUU
• ARNt portant l’isoleucine correspond aux
codons AUU, AUC & AUA

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L’effet d’oscillation (hypothèse de Wobble)

En fait, une base inhabituelle, nommé iosine (I), qui est très rare dans les
autres molécules d’ARN, se retrouve fréquemment à la 3 ième base de
l’anticodon des ARNt. Cette base azotée est la plus « oscillante » (wobbliest)
de toutes les bases et peut s’apparier avec U, C ou A.

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Phénomène d’oscillation (wobble)

Flexibilité de l’appariement de la 3e
base de l’anticodon avec le codon.
Cependant, même si un ARNt peut
reconnaître plusieurs codons pour le
même AA, un codon ne code quand-
même que pour un seul AA.

Donc l’effet d’oscillation (wobble) ne

cause pas d’insertion erronée d’AA!!!

Pearson, Campbell
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Les ribosomes
2 sous unités:
• la petite sous-unité et
• la grosse sous-unité

• Formés de protéines et d’ARNr

• Assemblés dans le cytosol

seulement lorsque qu’un
ARNm vient se lier aux deux
sous-unités

• L’ARNr catalyse la formation

des liens peptidiques entre les
acides aminés
Biorender

S est une mesure de vitesse de sédimentation lorsque les particules sont centrifugées, c’est pour cette raison qu’elles ne s’additionnent pas nécessairement.

Ne pas apprendre ces chiffres par cœur! Souvenez-vous que la grosseur des ribosomes est différente entre les eucaryotes et les procaryotes. 18
Structure du ribosome
1 site liaison de l’ARNm
3 sites de liaison des ARNt :
Le site A (aminoacyl-ARNt)
• retient l’aminoacyl-ARNt qui porte le
prochain acide aminé qui sera ajouté au
polypeptide en cours de synthèse.

Le site P (peptidyl-ARNt)
• retient l’ARNt qui porte le polypeptide en
cours de synthèse.

Le site E (sortie, exit)

• à partir duquel l’ARNt quitte le ribosome.
Biorender
(via le tunnel dans la grande sous-unités)

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L’ARN messager présente le code pour fabriquer la
protéine aux ribosomes: séquence codante
• Différences entre procaryotes et eucaryotes:
5’ UTR Séquence codante 3’ UTR

Site de liaison Codon départ Codon stop

du ribosome AUG UAG, UAA ou
UGA
ARNm procaryotes
Absence de
site de liaison
du ribosome
5’ UTR Séquence codante 3’ UTR

coiffe

Pearson,
ARNm eucaryotes Campbell

Les procaryotes peuvent avoir des ARNm polycistroniques: codent pour plusieurs protéines.
Les eucaryotes ont généralement des ARNm monocistroniques: qui codent pour une seule protéine

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Le méchanisme de la traduction
Les 3 grandes étapes en détails

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Les 3 grandes étapes de la traduction
1. Initiation
• L’ARNm se lie aux sous-unités
ribosomales qui se positionnent sur
celui-ci afin de commencer la
traduction

2. Élongation
• Les acides aminés sont ajoutés un à un
et forment des liens peptidiques
suivant la séquence codée par l’ARN
messager (arrangement des codons).

3. Terminaison
• L’ARNm et le nouveau polypeptide
sont libérés du ribosome
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 Concepts de base de la traduction
• L’ARNm mature sera acheminé hors du
noyau (s’il y a lieu) vers les ribosomes
• Le ribosome fait la lecture de l’ARNm
selon le cadre de lecture de 3 bases
• Les codons de l’ARNm sont lus de 5’ à
3’ et correspondent aux anticodons 3’ à
5’ des ARNt
• L’ARNt chargé apporte les a.a.
correspondants aux codons d’ARNm
• L’a.a. est transféré au polypeptide en
Pearson,
cours de synthèse (N term vers C term)
Campbell

23
Initiation de la traduction
Comment assembler le ribosome et démarrer la traduction?

Procaryotes:
site de liaison du ribosome.
Possible d’en avoir plusieurs sur un brin d’ARNm polycistronique = peu commencer
traduction de différentes protéines sur le même ARNm de façon simultanée

5’ UTR Séquence codante 3’ UTR

Site de Codon stop Pearson,

liaison du Codon départ UAG, UAA Campbell
ribosome AUG ou UGA

ARNm Becker, World of the Cell, Chap 22, p.685.

procaryotes Becker, World of the Cell, Chap 22, p.685. 24
 Initiation de la traduction
Eucaryotes:
Petite sous-unité se lie à la coiffe 5’ et “descend” le brin jusqu’au AUG de départ.
Un seul codon départ par brin d’ARNm (monocistronique)

5’ UTR Séquence codante 3’ UTR

coiffe

Codon départ Codon stop

ARNm eucaryotes AUG UAG, UAA
ou UGA
Absence
de site de
liaison du Becker, World of the Cell, Chap 22, p.685.
ribosome 25
Initiation de la traduction
L’ARNt d’initiation porte une méthionine (Met) avec un anticodon complémentaire à l’AUG de l’ARNm.

C’est le seul ARNt chargé à se lier directement au site P du ribosome!!

Pearson,
Campbell

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 Initiation de la traduction:
Procaryotes Eucaryotes
• La petite sous-unité se lie au site de liaison du • La petite sous-unité se lie à la coiffe en 5’ de
ribosome codée sur l’ARNm, légèrement en amont l’ARNm et “descend” le brin d’ARN en aval jusqu’à
de la méthionine de départ. la rencontre du codon AUG de départ.
• Des ponts hydrogènes entre l’anticodon de l’ARNt • Des ponts hydrogènes entre l’anticodon de l’ARNt
d’initiation et le codon de départ sur l ’ARNm d’initiation et le codon de départ sur l ’ARNm
favorisent la stabilité de l’interaction entre les deux favorisent la stabilité de l’interaction entre les
molécules deux molécules
• Le site de liaison du ribosome sur l’ARNm dictera • Afin de ne pas commencer la transcription à
quelle méthionine sera la méthionine (AUG) de n’importe quel AUG rencontré, la présence d’une
départ. séquence spécifique de nucléotides de part et
d’autre du AUG de départ est souvent retrouvée
dans les ARNm eucaryotes. C’est ce que l’on
appelle la séquence Kozak (ACCAUGG). Qui dirige
l’initation de la traduction.
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Les 3 grandes étapes de la traduction
1. Initiation
• L’ARNm se lie aux sous-unités
ribosomales qui se positionnent sur
celui-ci afin de commencer la
traduction

2. Élongation
• Les acides aminés sont ajoutés un à un
et forment des liens peptidiques
suivant la séquence codée par l’ARN
messager.

3. Terminaison
• L’ARNm et le nouveau polypeptide
sont libérés du ribosome
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Élongation du polypeptide: 3 étapes
1. Reconnaissance du codon
• Aminoacyl-ARNt se lie au codon du site A du ribosome. Cette étape utilise l’énergie
libérée par l’hydrolyse d’une molécule de GTP

2. Formation d’un lien peptidique

• L’ARNr de la grosse sous-unité catalyse le lien peptidique entre le nouvel a.a. au site
A et le C-term de l’a.a. au site P. Le polypeptide se détache de l’ARNt au site P et se
lie à l’ARNt au site A.

3. Translocation
• Site A vers P, site P vers E, arrivé d’un nouvel aminoacyl-ARNt au site A. Énergie
fournie par hydrolyse de GTP.

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Élongation: Étape 1:
Reconnaissance du codon

Un ARNt chargé (aminoacyl-

ARNt) se lie au codon du site A
du ribosome. Cette étape utilise
l’énergie libérée par l’hydrolyse
d’une molécule de GTP

Taux d’erreur 1:10 000.

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 Élongation: Étape 2:
Formation d’une liaison peptidique
L’ARNr de la grosse sous-unité catalyse le
lien peptidique entre le nouvel a.a. au site
A et le C-term de l’a.a. au site P.

Le polypeptide se détache de l’ARNt au site N-terminal

P et se lie à l’ARNt au site A.
C-terminal
N-terminal C-terminal

La formation du lien peptidique change la conformation

de la grosse sous-unité. Celle-ci se déplace en aval de
Labster theory page l’ARNm. 31
Élongation: Étape 3:
Translocation
La petite et la grosse sous-unité se déplacent
éventuellement d’une distance de 3 bases.

Le déplacement du ribosome fait en sorte que

l’ARNt portant le peptide naissant, qui était en
position A est maintenant en position P, et l’ARNt
vide est déplacé du site P au site E.

Le ribosome est prêt à recevoir un nouvel

aminoacyl-ARNt au site A et l’ARNt vide au site E
se détache du ribosome.

Le cycle d’élongation peut recommencer.

Pearson, Campbell
32
Pearson,
Campbell

33
Les 3 grandes étapes de la traduction
1. Initiation
• L’ARNm se lie aux sous-unités
ribosomales qui se positionnent sur
celui-ci afin de commencer la
traduction

2. Élongation
• Les acides aminés sont ajoutés un à un
et forment des liens peptidiques
suivant la séquence codée par l’ARN
messager (arrangement des codons).

3. Terminaison
• L’ARNm et le nouveau polypeptide
sont libérés du ribosome
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La terminaison
• Les codons d’arrêt (UAG, UAA, UGA) de l’ARNm qui atteignent le site A du ribosome mettent fin à
l’élongation.
• Un facteur de terminaison se lie au codon d’arrêt du site A et ajoute une molécule d’eau au lieu d’un a.a.
(formant ainsi le carboxyle terminale (COOH) du polypeptide) et provoque ainsi la libération du
polypeptide.
• Ensuite avec l’aide d’autres facteurs protéiques et l’hydrolyse de 2 GTP, le complexe ribosomique se
dissocie.

Pearson,
Campbell

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Polyribosomes

Plusieurs ribosomes peuvent

traduire un même brin
d’ARNm en même temps.

Donc une molécule d’ARNm

peut servir à synthétiser
plusieurs copies d’un
polypeptide rapidement. Pearson,
Campbell

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Concept 3: Toutes les protéines
ne sont pas produites au même
endroit
Adressage et maturation des protéines

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Concept 3: Adressage et maturation des protéines
• Les nouvelles protéines sont synthétisées dans le cytosol ou le RE selon la nature de la protéine.

• Les nouvelles protéines doivent être acheminées aux bons endroits.

• Plusieurs protéines sont traduites dans le cytosol puis acheminées au noyau ou dans les
peroxysomes par exemples.
• La fabrication des protéines sécrétées ou du système endomembranaire se fait dans le RE et
sont acheminées aux bons endroits à l’aide de vésicules.

• Les nouvelles protéines doivent être repliées de façon adéquate.

• Les protéines subissent souvent des modifications post-traductionnelles.

• La destruction de certaines protéines est un processus délibéré et régulé.

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Les protéines ont des “codes postaux” qui les dirigent
au bon endroit
Les protéines destinées à des
organites spécifiques
possèdent une séquence signal
spécifique (séquence de
transit) pour cet organite.

De quoi est fait le

« code postal »?

Modifié de Principles of cell biology, second edition, George Plopper, Jones and Bartlett Learning, 2016, p. 278.
Certaines protéines doivent être synthétisées dans le RE.

Biorender
Un ribosome traduisant une protéine
sécrétée dans le RE

wikipedia 41
L’acheminement des protéines
vers des sites spécifiques
Voie endomembranaire
Lumière
du RE
• Protéines destinées au réseau Polypeptide
membranaire intracellulaire complété
• Protéines destinées à l’exportation Réticulum
dans le RE
endoplasmique
extracellulaire (RE)
• Les ribosomes s’attachent au RE (RE Demeure
dans le RE
rugueux) et le polypeptide en formation
passe à travers la membrane de façon à ce
que l’élongation du nouveau polypeptide
se fasse dans la lumière du RE.
• Nécessite une séquence signal de peptide.
• À partir du RE, plusieurs autres étapes
pourront être accomplies avant que le
polypeptide final arrive à destination
Vésicule sécrétoire
Membrane plasmique

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Becker, World of the cell, 6 th ed., Chap. 22, p. 697
L’acheminement des protéines
vers des sites spécifiques
Voie cytosolique: Complétée
dans le
• Toutes les autres protéines cytoplasme

• Sans une séquence de signal du peptide, la

Demeure dans le
traduction se fait entièrement dans le cytosol cytoplasme
Importée vers les
(ribosomes libres). organelles
• Une fois la synthèse complétée, le nouveau
polypeptide peut demeurer dans le cytosol, sa Via les pores
nucléaires
destination finale, ou être repris par une
organelle s’il possède une séquence
d’importation post-traductionnelle.
• La séquence d’importation post-
traductionnelle est spécifique pour l’organelle Noyau
de destination:
Ex.: Séquence de localisation nucléaire pour le
noyau
Becker, World of the cell, 6 th ed., Chap. 22, p. 697 43
Modification post-traductionnelle
ou post-transcriptionnelle
Modifications post-transcriptionnelles ou
post-traductionnelles?
Post-transcriptionnelles Post-traductionnelles
Modification de l’ARNm, de sorte que la protéine fabriquée Modifications chimiques des polypeptides qui changent
peut être différente leurs fonctions dans la cellule ou font partie intégrale de la
structure fonctionnelle de la protéine.
• Épissage différentiel
• Possible aussi d’avoir des départs de la transcription • ajout de glucides, de lipides, de groupements phosphate,
(promoteur alternatif) qui soient différents selon les méthyl, acétyl, ubiquitine ou autres substances.
circonstances cellulaires = différents transcrits = • Protéolyse d’un ou plusieurs acides aminés de
différentes protéines transcrites l’extrémité N-terminale du polypeptide (Met) ou peptide
signal
Ces 2 mécanismes permettent d’augmenter le bagage • Protéolyse d’un polypeptide en plusieurs morceaux qui
protéique potentiel sans changer le nombre de gènes peuvent soit devenir des protéines fonctionnelles ou
être réassemblées (ex: insuline).
• Dans d’autres cas, plusieurs polypeptides synthétisés
séparément s’unissent de façon à constituer les sous-
unités d’un complexe protéique pourvue d’une structure
= isoformes différents quaternaire (ex: PKA).
Modifications chimiques possibles

Biorender 46
Protéolyse insuline

1. Structure tertiaire fait en

sorte que des liens
sulfates se forment entre
les chaînes A et B de la
protéine

2. Lyse du fragment de la
séquence signale

3. Lyse de la chaîne C donne

naissance à la protéine
mature

Note: ne pas apprendre par cœur. Biorender 47

Les modifications pré- ou post-transcriptionnelles et post-
traductionnelles permettent d’augmenter les espèces protéiques
formées à partir d’un pool génomique restreint.

Thermo Fisher Scientific 48