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Metabolisme Des Proteines

Le document traite du métabolisme des protéines, expliquant leur dégradation en acides aminés et leur rôle essentiel dans l'organisme. Il décrit la structure des protéines, les processus de catabolisme et de synthèse, ainsi que les fonctions variées des protéines, allant de leur rôle biochimique à leur fonction énergétique. Enfin, il souligne l'importance des acides aminés essentiels pour la croissance et le maintien des cellules et tissus.

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Le document traite du métabolisme des protéines, expliquant leur dégradation en acides aminés et leur rôle essentiel dans l'organisme. Il décrit la structure des protéines, les processus de catabolisme et de synthèse, ainsi que les fonctions variées des protéines, allant de leur rôle biochimique à leur fonction énergétique. Enfin, il souligne l'importance des acides aminés essentiels pour la croissance et le maintien des cellules et tissus.

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Métabolisme des protéines

I. INTRODUCTION

Les protéines alimentaires, une fois digérées, sont dégradées et déstructurées pour devenir des
acides aminés qui pourront alimenter l’ensemble de l’organisme afin de constituer de
nouvelles protéines.

On distingue les protéines végétales (présentes dans les aliments végétaux) et les protéines
animales (présentes dans les aliments d’origine animale). Les aliments végétaux les plus
riches en protéines sont les légumineuses, les céréales et les graines oléagineuses. En plus des
légumineuses, céréales et graines, certains fruits et légumes contiennent également des
protéines. Les aliments qui procurent les protéines animales sont la viande, les poissons, les
œufs, les produits laitiers (lait, fromage, crème, yaourt, ...). Les protéines animales (viande,
poissons, lait, produits laitiers) sont mieux équilibrées en acides aminés indispensables que les
protéines des céréales. Les protéines de Soja et des légumes secs sont intermédiaires.

Ce travail porte sur « le métabolisme des protéines ». Nous y articulons notre réflexion
autour des points suivants :

II. STRUCTURE ET RÔLE DES PROTÉINES

II.1. Structure des protéines

Il existe 20 types différents d’acides aminés qui entrent dans la structure des protéines. Un
acide aminé est une petite molécule organique dont le carbone terminal porte à la fois un
groupement amine (-NH2) et un groupement acide carboxylique (-COOH).

Les acides aminés sont des structures simples composées d’Azote, Carbone, Hydrogène et
Oxygène. Certains contiennent du Soufre et du Phosphore. Les protéines sont donc des
structures complexes résultant du chaînage de multiples structures simples appelées acides
aminés.

Parmi les 20 acides aminés, huit sont essentiels pour l’adulte : Isoleucine, Leucine, Lysine,
Méthionine, Phénylalanine, Thréonine, Tryptophane et Valine. À ces 8 acides aminés
essentiels s’ajoutent deux autres qui sont essentiels pour l’enfant (nourrisson).
Il s’agit d’Histidine et Arginine. Ces acides aminés ne sont pas synthétisés par l’organisme et
sont apportés par l’alimentation.

Les acides aminés non essentiels peuvent être apportés directement par l’alimentation et/ou
fabriqués par l’organisme. Il s’agit d’Arginine, Alanine, Asparagine, Acide aspartique, Acide
glutamique, Cystéine, Glutamine, Glycine, Histidine, Proline, Sérine et Tyrosine.

L’ordre dans lequel les acides aminés s’enchaînent est codé par l’ADN, on obtient la
structure primaire de la protéine. La molécule se replie sur elle-même pour former la
structure secondaire (structures spatiales régulières : hélice α, feuillets β.…). Puis les
différentes structures secondaires sont agencées les unes par rapport aux autres pour former la
structure tertiaire et enfin la structure quaternaire correspondant à une association de
structures tertiaires.

Partant de l’hétérogénéité structurale, on distingue les holoprotéines (constituées uniquement


de chaîn es d’acides aminés, exemple : albumine) et les hétéroprotéines (chaînes d’acides
aminés + groupement prosthétique, exemples : glycoprotéines, lipoprotéines...).

II.2. Rôles des protéines

Les protéines occupent un rôle central dans de nombreuses fonctions vitales de l’organisme et
sont indispensables à son fonctionnement. Les rôles des protéines sont multiples et dépassent
la seule construction musculaire.

On classe les rôles des protéines en trois catégories :

 Rôle biochimique des protéines : Les protéines peuvent être des enzymes, des
hormones et participent ainsi à l’immunité (anticorps), à la digestion (enzymes
digestives), au transport de l’oxygène (hémoglobine), à la transmission de l’influx
nerveux, ...
 Rôle structurel des protéines : C’est le rôle le plus connu. Les protéines sont les
molécules de construction et de réparation des tissus des organismes vivants.
 Rôle énergétique : Dans certains cas particuliers, les protéines servent des sources
d’énergie. Elles permettent de récupérer 4 calories par gramme de protéines (autant
que les glucides). Ce rôle reste faible et en moyenne seulement 3 % de l’énergie
utilisée par les muscles provient des protéines.
III. CATABOLISME DES PROTÉINES

IV.1. Définition

Le catabolisme des protéines est la décomposition des protéines en acides aminés et en


composés dérivés simples, pour le transport dans la cellule à travers la membrane plasmique
et finalement pour la polymérisation en nouvelles protéines. Dans la lumière intestinale, le
catabolisme protéique est important, notamment pour la mobilisation des acides aminés
essentiels pour l’absorption.

Le catabolisme des protéines implique deux réactions : la désamination et la transamination.


La désamination est l’élimination d’un groupement amine d’un acide aminé. La
transamination est le transfert d’un groupement amine d’un acide aminé à un accepteur
d’acide aminé.

IV.2. Processus protéolytique

Le catabolisme des protéines, qui est la décomposition des macromolécules est


essentiellement un processus de digestion. Il est le plus souvent réalisé par des endonucléases
ou desexo-nucléases. Ces enzymes spécifiques sont utilisées pour la régulation et le clivage
des protéines. Ces enzymes protéolytiques cassent les longues chaînes des protéines en
peptides et éventuellement en acides aminés.

Les acides aminés produits par le catabolisme peuvent entrer dans trois voies métaboliques
dans l’organisme :

 Ils sont directement recyclés pour former de nouvelles protéines ;


 Ils peuvent être combinés avec des cofacteurs et des substances pour créer des dérivés
d’acides aminés ;
 Ils peuvent subir un catabolisme pour être convertis en d’autres composés via le cycle
de Krebs.
IV.3. Rôle et objectif du catabolisme des protéines

La principale raison du catabolisme des protéines est que les organismes peuvent convertir les
protéines en une forme d’énergie que le corps peut utiliser. Les organismes peuvent aussi
former de nouvelles protéines à partir des acides aminés issus du catabolisme.

Pour être convertie en énergie, une fois qu’elles sont décomposées, les protéines sont
généralementdésaminées (élimination d’un groupe amine) afin qu’elles puissent
êtretransforméesdans le cycle de Krebs/acide citrique. En procédantaux cycles de Krebs, les
protéines seront converties en énergie utilisable par l’organisme.

Les protéines sont digérées dans les intestins pour produire les acides aminés. Elles sont
continuellement décomposées et reformées, en fonction des besoins actuels du corps.

IV.5. Dégradation des acides aminés

Le foie est le principal lieu de catabolisme des acides aminés chez l’homme et les
mammifères en général. Lors de la dégradation des acides aminés, il est nécessaire de séparer
le groupe α-amine du squelette amine. La première étape de ce catabolisme est assurée par les
réactions de transamination.

IV.5.1. Réactions de transamination

Ces réactions, catalysées par les aminotransférases, assurent les échanges d’azote entre les
acides aminés et les acides α-cétoniques : l’acide aminé, donneur du groupement amine,
devient un acide α-cétonique tandis que l’acide α-cétonique accepteur devient un acide α-
aminé.

Dans le muscle squelettique, le pyruvate se transforme en alanine par transamination.


L’alanine passe dans le sang et est transporté jusqu’au foie. Dans le foie, l’acide α-cétonique
du groupement amine est l’α-cétoglutarate, l’acide aminé ainsi formé est le L-glutamate.
IV.5.2. Réaction de désamination de L-glutamate

Le L-glutamate, produit par les réactions de transamination, subit une désamination


oxydative, catalysée par la L-glutamate déshydrogénase, qui élimine finalement le
groupement α-amine sous forme de NH4+.

Désamination oxydative de L-glutamate :

Le NH4+ libéré lors du catabolisme est stocké transitoirement dans la glutamine puis celle-ci
passe dans la circulation et rejoint le foie. La glutamine est donc une forme de transport non
toxique des groupements amines dans le sang.

L’effet des réactions de transaminations est de collecter, sous forme de L-glutamate, les
groupements amines différents acides aminés. L L-glutamate est ensuite désaminé. Donc,
dans le catabolisme des acides aminés, la fonction amine primaire en alpha est éliminé par
une désamination indirecte. Le squelette carbone, quantà lui, se transforme en acétyl-CoA ou
rejoint les intermédiaires du cycle de Krebs.

V. SYNTHESE DES PROTEINES

La synthèse des protéines s’effectue dans le cytoplasme, à partir de l’ARN messager. Elle
nécessite la présence d’un lecteur : le ribosome et d’un traducteur : l’ARN de transfert. Le
complexe formé par ces deux entités parcourt l’ARN messager et favorise progressivement le
développement d’une chaîne d’acides aminés. L’ordre d’assemblage de ces acides aminés est
déterminé par la séquence des codons sur la molécule d’ARN messager.

La biosynthèse des protéines se fait en deux étapes :

1. La transcription de l’ARN messager : Cet ARN messager (“ARNm”) est transcrit à


partir d’un brin de l’ADN via une enzyme : ARN polymérase. On remarque que
l’ARNm est complémentaire du brin transcrit de l’ADN.
2. Traduction en protéines : une fois la transcription de l’ARNm réalisée, celui-ci sort
dans le cytoplasme ou il est traduit en protéines ou polypeptides. Dans le cytoplasme,
l’ARNmessager est lu par le ribosome. Trois nucléotides (ou codons) codent pour un
acide anime. Le premier codon qui est lu (AUG) correspond à l’acide amine
« méthionine ». Le deuxième codon qui est lu est GUG codant pour la valine. Le
ribosome se déplace sur l’ARNm en lisant trois à trois les nucléotides le long de celui-
ci. Au fur et a mesure que le ribosome se déplace vers la droite de l’ARNm, on a la
synthèse (formation) d’une protéine ou polypeptide. Quand le ribosome arrive sur le
codon stop qui est l’un de trois codons qui marquent la fin de la traduction d’un gène
en protéine, la traduction se termine. Les acides amines sont lies entre eux par des
liaisons peptidiques.

CONCLUSION

On a concentré un effort sur le métabolisme des protéines. Les protéines sont des éléments
importants de l’alimentation humaine, elles sont dégradées dans le tube digestif et les acides
aminéslibérées sont absorbes au niveau de l’intestin grêle pour êtreréutilisés par l’organisme.

Les protéines sont essentielles pour la vie ; elles fournissent les acides aminés essentiels,
nécessaires pour la croissance et le maintien de nos cellules et tissus. Ces acides aminés
contribuent dans le métabolismeénergétique et synthèse des molécules biologiques.

REFERENCES

- AQUAPORTAIL (2023), Catabolisme des protéines :


[Link] le 20/10/2023)
- DJEDDI M., (sd) Métabolisme des protéines-Acides aminés :Apport-Digestion-
Absorption-Transport : [Link] (consulté le 22/10/2023)
- FLORENCE D., (2023) A quoi servent les protéinesprésentes dans l’alimentation ?:
[Link] (consulté le 17/10/2023)
- LAROUSSE (2006), Synthèse des protéines : [Link] (consulté le
18/10/2023)
- ANONYME (sd), Métabolisme des protéines et des acides aminés :
[Link] (consulté le 19/10/2023)

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