Chapitre 12.
Ribosomes 1ère année Médecine
Dr. AMRI Cherine
Cours
1. Structure et composition biochimique
Les ribosomes sont des particules globulaires de 15 à 20 nm de diamètre
de nature ribonucléoprotéique. Leur forme est universelle, chaque
ribosome est composé de 2 sous-unités séparées par un sillon transversal.
Chez les Eucaryotes, la petite sous-unité, appelée sous-unité 40S (30S
chez les Procaryotes), contient l’ARN ribosomal 18S et une trentaine de
protéines, et la grande sous-unité, appelée sous-unité 60S (chez les
Procaryotes 50S), contient les ARN ribosomaux (ARNr) 28S, 5,8S et 5S,
et une cinquantaine de protéines, S est l’unité de sédimentation en
Swerdberg (Fig.1).
Les ARNr sont en majorité formés dans le nucléole, alors que les
protéines sont synthétisées dans le cytosol et transportées dans le nucléole
où elles participent à la formation des sous-unités préribosomales. Les
ribosomes se lient à un ARNm et forment des chapelets de 5 à 20
ribosomes espacés les uns des autres de 80 nucléotides environ. Ils sont
appelés polyribosomes ou polysomes. Les ribosomes peuvent être libres
dans le cytosol, soit attachés à la membrane de RE.
2. Fonctions
La protéogenèse ou protéosynthèse est l’ensemble des réactions
biochimiques qui, à partir d’acides aminés (H2N-CHR-COOH), aboutit à
la formation de protéines. La protéosynthèse fait intervenir les éléments
suivants :
L’ADN porteur de l’information localisé dans le noyau ;
Les ribosomes qui associent les acides aminés les uns aux autres
et qui sont situés dans le cytosol ;
L’ARNm qui assure le transfert de l’information sous forme de
séquences nucléotidiques du noyau aux ribosomes ;
Les ARNt dont chacun fixe et transporte en acide aminé ; ce
sont des ARNt chargés ou aminoacyl ARNt ;
Les facteurs protéiques cytosoliques ;
L’énergie sous forme de GTP.
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Fig.1. Structure générale d’un ribosome.
La traduction représentée par la synthèse des protéines est la fonction des
ribosomes qui lisent le messager et le traduit par l’association des acides
aminés les uns aux autres pour former d’abord des chaînes
polypeptidiques, puis des protéines. Trois étapes caractérisent la
protéosynthèse : initiation, élongation et terminaison (Fig.2).
2.1. Initiation
Au cours de cette phase, le ribosome s’associe à l’ARNm ainsi qu’au
premier ARNt. La petite sous- unité ribosomale se fixe à l’extrémité 5’ de
l’ARNm en un point spécifique situé en amont du codon de démarrage, le
codon AUG qui code pour la méthionine. Elle glisse le long de cet
ARNm jusqu’à la rencontre du codon AUG. Une fois ce codon est atteint,
l’ARNt chargé de la méthionine se met en place sur le site P de la grosse
sous-unité. La fixation de la grosse sous-unité au complexe d’initiation
marque la fin de la phase d’initiation. Celle-ci fait intervenir des facteurs
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protéiques et nécessite de l’énergie fournie par l’hydrolyse d’une
molécule de GTP.
2.2. Elongation
La grosse sous-unité possède deux sites de ARNt chargé, le site A ou
aminoacyl qui fixe les aminoacyl ARNt entrants, et le site P ou peptidyl
où se fixe l’ARNt portant le peptide en cours de formation. L’élongation
commence lorsqu’un second ARNt chargé se place dans le site A
moyennant également un facteur protéique d’élongation et une molécule
de GTP. La première liaison peptidique se forme entre les 2 acides
aminés alors que l’ARNt se décharge de l’ARNm et de son site de
fixation rendant le site P vacant. Enfin, le ribosome subit un glissement
d’un codon vers l’extrémité 3’ de l’ARNm, tandis que l’ARNt portant le
nouveau dipeptide passe du site A au site P. ce mécanisme, appelé
translocation nécessite une translocase et du GTP. Le site A de nouveau
vacant peut fixer un troisième ARNt porteur d’un autre acide aminé et le
cycle recommence avec translocation du ribosome jusqu’au codon
suivant à chaque addition d’un acide aminé à la chaîne en élongation.
2.3. Terminaison
La synthèse de la chaîne polypeptidique s’arrête quand l’un des 3 codons
stop (UAA, UAG, UGA) atteint le site A. en l’absence d’ARNt dotés
d’anticodons à ces codons stop, un facteur de libération de nature
protéique appelé RF (Release Factor) reconnaît les séquences, occupe le
site A et provoque l’hydrolyse de la liaison ARNt-chaîne peptidique
permettant la libération de la protéine néosynthétisée. La libération du
dernier ARNt déchargé s’accompagne de la dissociation du ribosome en 2
sous-unités à nouveau libres et prêtes pour la synthèse d’une nouvelle
protéine. La plupart des protéines synthétisées au niveau des ribosomes
libres restent en solution dans le cytosol; elles sont fonctionnelles dans la
cellule (enzymes, hémoglobine,…).
3. Biogenèse des ribosomes
Le nucléole est le site de la production des ribosomes, il contient l’ADN
ribosomal (ADNr) ou organisateur nucléolaire. La biogenèse des
ribosomes consomme beaucoup d’énergie, et requiert la participation de
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trois ARN polymérases : ARNpol1, ARNpol2 et ARNpol3. Dans le
nucléole, l’ARNpol1 synthétise les ARNr (28S, 18S et 5,8S), tandis que
dans le nucléoplasme l’ARNpol2 est responsable de la transcription des
ARNm des protéines ribosomiques et l’ARNpol3 donne 5S (Fig.8). Ces
ARN pré-ribosomiques subissent, d’un côté, une maturation par des
coupures et des modifications chimiques, et d’un autre côté, s’assemblent
aux protéines ribosomiques.
Fig.2. Etapes de la protéosynthèse dans un ribosome libre.
1: initiation, 2 à 4: élongation, 5: terminaison.
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Fig.3. Biogenèse des ribosomes dans le nucléole.
