Anticorps/ Réaction Ac-Ag
• Une molécule d’anticorps est composée de
quatre chaînes polypeptidiques, qui se répartissent
en deux chaînes lourdes (H) identiques et en
deux chaînes légères (L) identiques,
• Chaque chaîne contenant une région variable et une
région constante,
• Les quatre chaînes sont assemblées pour former
une molécule en forme de Y,
• Une chaîne légère est constituée d’un domaine V et
d’un domaine C, tandis qu’une chaîne lourde
comprend un domaine V et trois ou quatre
domaines C,
Figure 1: Structure de l’immunoglobulines G
(IgG) sécrétée
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
• Chaque domaine se replie pour adopter une
conformation tridimensionnelle caractéristique,
portant le nom de domaine immunoglobuline (Ig),
• Le fragment d’anticorps qui contient la totalité de la
chaîne légère (avec ses domaines V et C uniques) fixée
au domaine V et au premier domaine C d’une chaîne
lourde renferme la partie de l’anticorps nécessaire à
la reconnaissance de l’antigène, et porte par
conséquent le nom de fragment Fab (fragment antigen
binding),
• Les autres domaines C de la chaîne lourde constituent
la région Fc, le sigle Fc signifiant fragment cristallin, ce
fragment ayant tendance à cristalliser en solution,
Figure 1: Structure de l’immunoglobulines G
(IgG) sécrétée
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
• Dans chaque molécule d’Ig, il existe deux régions
Fab identiques qui se lient à l’antigène et une région Fc
qui est responsable de la majeure partie de l’activité
biologique et des fonctions effectrices des anticorps,
• Certains anticorps sont constitués de deux ou cinq
molécules d’Ig reliées entre elles,
• Entre les régions Fab et Fc de la plupart des
molécules d’anticorps se trouve une partie flexible
portant le nom de région charnière. Celle-ci permet
aux deux régions Fab de chaque molécule d’anticorps
de bouger, ce qui leur permet de se lier
simultanément à des épitopes antigéniques séparés
l’un de l’autre par des distances variables,
Figure 1: Structure de l’immunoglobulines G
(IgG) sécrétée
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
• L’extrémité C terminale de la chaîne lourde peut
s’ancrer dans la membrane plasmique, comme cela
été constaté pour les récepteurs des lymphocytes B,
ou bien elle peut se terminer par une queue qui n’a
pas la capacité de s’ancrer à la membrane et fait ainsi
de l’anticorps produit une protéine sécrétée,
• Les chaînes légères ne sont pas fixées aux membranes
cellulaires,
• Il existe deux types de chaîne légère, appelés κ et λ,
dont la fonction est similaire, mais qui diffèrent au
niveau de leurs régions constantes. Il existe cinq
types de chaînes lourdes, appelés μ, δ, γ, ε et α, qui
présentent également des différences au niveau
de leurs régions constantes,
Figure 2: Structure de l’immunoglobulines M
(IgM) membranaire
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
• Chaque type de chaîne légère peut s’associer à
n’importe quel type de chaîne lourde au sein d’une
molécule d’anticorps,
• Les anticorps qui contiennent des chaînes lourdes
différentes appartiennent à différents isotypes, ou
classes, et sont nommés en fonction de leur chaîne
lourde (c’est-à-dire IgM, IgD, IgG, IgE et IgA), quelle
que soit la classe des chaînes légères,
• Les différents isotypes diffèrent quant à leurs
propriétés physiques et biologiques ainsi que par leurs
fonctions effectrices,
Figure 2: Structure de l’immunoglobulines M
(IgM) membranaire
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
• Les récepteurs d’antigènes des lymphocytes B naïfs,
qui sont des lymphocytes B matures n’ayant pas
rencontré d’antigène, sont des IgM et des IgD
membranaires. Après stimulation par l’antigène et par
les lymphocytes T auxiliaires, le clone de lymphocytes
B spécifique de l’antigène peut se développer et se
différencier pour former des cellules filles sécrétant
des anticorps. Une fraction de la descendance des
lymphocytes B exprimant des IgM et des IgD peut
sécréter des IgM, tandis qu’une autre fraction de la
descendance des mêmes lymphocytes B peut produire
des anticorps comprenant d’autres classes de chaînes
lourdes. Ce changement dans la production
d’isotypes d’Ig est appelé commutation de classe, ou
isotypique, des chaînes lourdes,
• Les parties de l’antigène qui sont reconnues par les
Figure 2: Structure de l’immunoglobulines M anticorps portent le nom d’épitopes, ou déterminants.
(IgM) membranaire
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
Figure 3: Caractéristiques des principaux isotypes (classes) d’anticorps
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
Figure 3 (suite): Caractéristiques des principaux isotypes (classes) d’anticorps
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
Figure 4: Fonctions effectrices des anticorps
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
Figure 4 (suite): Fonctions effectrices des anticorps
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
Figure 5: Neutralisation des microbes et des toxines par les anticorps
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
Figure 5 (suite): Neutralisation des microbes et des toxines par les anticorps
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
Figure 5 (suite): Neutralisation des microbes et des toxines par les anticorps
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
Figure 6: Opsonisation et phagocytose des microbes dépendant des anticorps
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
Figure 6 (suite): Opsonisation et phagocytose des microbes dépendant des anticorps
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
Figure 7: Cytotoxicité cellulaire dépendante des anticorps (ADCC)
Anticorps/ Réaction Ac-Ag
Figure 8: Phases des réponses immunitaires humorales
