Métabolisme du fer Dr.

Rezga

Fonctionsdumétabolismedefer:
- transporteurd'oxygènegrâceàl'hémoglobine
- stockagedel'oxygèneauniveaudesmusclesgrâceàlamyoglobine(couleurrougedesmuscles)
- transportdesélectronsgrâceàlacytochromecatalase:boncatalyseurdesréactionsd'oxydo-reduction:
-Parmilesenzymesd'oxydo-reductionquicontientdufer«ferliéauxenzymes»:
- catalase
- peroxydase
- cytochrome
-ribonuléotideréductase(métabolismedesacidesnucléiquesetlesdivisions
cellulaires)
Stocksdeferdans l'organisme:Q+++
3-4gQdeferactif

- Transferrine=SidérophilineQ
-Hémosidérineestlaforme
dénaturéeQdeferritine(parleslysosomes)
-Leferdeferritineestfacilementmobilisableparrapportà'hémosedérrine
-Leferlibre(trèspetitequantité)est lefernonlié,ilesttrèstoxique parcequ’il
contient des radicaux libres→ hémochromatose .
-Doncl'équilibredoitêtremaintenuparuncycle fermé ------------------- 





 L’absorptionenfer:

-Fer hèminique(Fe²+) c’est àdirefer

 incorporédanslamoléculedel'hème
 (l'hémoglobine/myoglobine/enzymes
 à structure héminique.)Q
 -Fer non hèminique (Fe³+)( pour être
 absorbé il doit être réduitQ en Fe²+ )

estcontenudanslesvégétaux(légume &

 fruit ) ,plasmatique(transferrine),et
 réserve (ferritine) Q.
 -L'absorptionneconcerneque10%Qde
 fer alimentaire.
Lademi-viebiologiquemoyenned’un atomedeferabsorbéestde10ansQ. NBQ
: -fer ferreux(fe2+)/fer ferrique(fe3+)
Homme :1mg/j
Femme:2mg/j avecdesaugmentationsphysiologiquedesbesoins:
-femmeenpériode demenstruation :8à20mg/mois
-femmeenceinte:3-6mg/j(total=500-900mg)
-femmeallaitante:3mg/j
Nourisson:(croissanceetrégimelacté)Req:lelaitestunchélateurdefer.
Adolescent:0.5mg/j(croissance)
NB:Ql’origineduferdel’organismedépendexclusivementdesapportsalimentaires.
 L'absorptiondefersedérouleauniveaudescellulesintestinalesdesvillositésduodénale.Q

Facteurs«alimentairesinfluençants»l'absorptiondufer:
1- Selonlarationalimentairemaisl'absorptionestmultipliépar2aumaximum.
2- lavitamineC:transformelefertrivalentenferdivalent(formeabsorbable)
3- lelait/ lethé(letaninQ):deschélateursdefer →diminuentQl'absorptiondefersurtoutchezlesgrands buveurs
de lait(chélation de 45% jusqu'à 95%de fer)
4- ferhèminique(fe²+):20%
5fernonhèminique(fe³+):1-4%
Éliminationdefer:
Pertephysiologiquejournalièreestfaible:1mg
Ceciditlaquantitédeferabsorbée=laquantitédeferéliminée.
Généralementsontreprésentéspar ladesquamation(depeau,phanères,muqueuse intestinale)= 0,9mget accessoirement
urinaires <0,1mget les pertes biliaires minimes .
Pertesupplémentairechezlafemme:
Menstruation:30mg/cyclesoit1mg/j.(DonclafemmeperdQ2mg/jdefer) NB: 1L de
Sang= 500 mg de fer .Q
Mécanismed’absorptiondefer:
1- Fernonhéminique:
Explication:
Lefe³+ doitêtretransforméen fe²+Q pourêtreinclusdansl'enterocyte,puislefer²+ est internaliséàl'intérieur de la
cellule où il va être réparti en 2 pools : un pool de réserve incluant la ferritineet un 2eme pool qui va être transféré
vers le plasma grâce à des protéines de transport au niveau de la membrane basale.
Aprèss'êtrepassélefer²+ doitêtreconvertiànouveau enfe³+ pourqu'ilsoittransportablepar latransferrine dans le
plasma
2- Ferhéminique:
hème est inclu dans le cytoplasme des cellules duodénal de façon direct grâce à des protéines ,puis la molécule
d'hèmeest oxydéparl’hèmeoxydaseenbiliverdinepuisbilirubineet donclefe2+seralibéréetvarejoindrele pool de fer
non hèminique
 l'inclusiondefernonhèminique:
*Fe³+→fe²+ par le cytochrome duodénal B (une enzyme
transmembranaire,ceprocessusnécessitel'acideascorbique(vitC)
intracellulaire)
LavitamineCestundonneur d’électrons.
L'enzymedecytochromeduodénalBestsurexprimélorsqu'ilexiste une
anémie ferriprive.

*Unefoisleferàl'intérieurdelacellule,il esttransportéparune protéine la

DMT1= (divalent metal transporter 1)
Transporteurmembranairedecationsmétalliquesdivalentscomme
fe²+/Cu²+/mg²+/Zn²+.
Cetenzymeestassociéàuneautreprotéinela DAP(DMT1associated
protein ) qui en régule l'expression.
Nramp2(DCT1/DMT1)Q

l'inclusiondeferhèminique“fer²+”:
Ilvaêtreinclusdanslecytoplasmedes entérocytesgrâceàlaHCP1( heme
carrier protein) la protéine transporteuse de l'hème.
Une fois à l'intérieur de cytoplasme,il va êtreoxydé par HMOX1 (
heme oxydase 1) qui le convertien biliverdine puis en bilirubine et
donclefer²+estlibéréet ilvarejoindrele poolde fernonhèminique (
compartiment de réserve et Compartiment de transport dans le
plasma)
lepassagedefer²+versleplasma:
Protéine transmembranaire ferroportineQpermet le passage de fer
vers le plasma où le l'Héphaestine convertit le fer²+ en fer³+ pour
qu'ilsoittransportéparlatransferrine(apotransferrinenonliéaufer
devient holotransferrine par liaison)

Letransport&l'utilisation
La molécule de transport"la transferrine"est une glycoprotéine
(Dimère) qui migre en position ß1-Globuline sur l'électrophorèse des
protéines,elleestformédedeuxmonomèresidentiques domaineCet
domaine N, qui fixent deux ions Fe³+
-Laproductionetlestockagedecetteglycoprotéinesefaitparlefoie.
-LafixationdesFe3+Qsurlatransferrine:
-Transferrinevide=désaturée=Apotransferrine, elleadopteune

confirmation ouverte afin de faciliterune

incorporationdeFe3+(cettefixationnécessitedes ions
de bicarbonate)
-Unefoisfixée,latransferrinevaserefermer adoptant
ainsi une confirmation fermée.
-Ilya04formesdetransferrine:


-Chezunsujetnormaluntiersdesmoléculessontsaturéeslesdeuxtiersrestantsne sont pas
saturés et on parle alors de Coefficient de saturation à 33%.

-Lorsquelefersériqueesteffondrécecivasetraduireparplusdemoléculesde
transferrine non saturés et donc le coefficient de
saturationestinférieureà33% etonditquelacapacitétotal de
fixation de transferrine va augmenter.(CTF)
-Lorsque le fer sérique augmente ceci va entraîner la saturation d'un
grand nombre de molécules de transferrine et on parle d'un Coefficient
de saturationqui est trop élevée supérieure à 33% etdonc la
transferrinen'estpluscapabledefixerautantdefer,lacapacitétotaledefixatio
n de la transferrine va s'effondrer etdoncil y apparition de plus de
molécules de fer non liés à la transferrine , c'est le fer libre etces
molécules de fer libre vontconstituer des radicaux libres capables de se
déposer sur les organescœur ,foie , rein entraînant des insuffisances
d'organes on parle d'hémochromatose.

L'utilisationdeferparlescellules:
Lamajoritédescellules(àpartlesglobulesrougesmâtures)possède des
récepteurs à la transferrine , Ces récepteurs sont formés de
deuxunités identiques liés par des ponts de disulfures.
-Et donc chaque sous unité est capable de fixer une transferrine
differique[chaquerécepteurdetransferrineestcapabledefixer04
molécules de fer³+]
-Ilexistedeuxtypesderécepteuràtransferrine: RTF1/RTF2:
Ont66%d'homologieentreeux,saufquelespremierssontubiquitaire sauf
GR et ont une très forte affinité à la transferrine .RTF2ne s'exprime que
sur les cellules hépatiques et ont une affinité de 30 foismoins par
rapport à RTF1 .

NB:cesrécepteursnesontcapablesdefixerquedesmoléculesdetransferri
ne differique ( = holoferrique).

Fonctionnement:
-Lorsqueunrécepteurest saturé,desinvaginationsvontsecrier auniveaudel'érythroblaste(àpartirerythroblaste jusqu'à la
réticulocyte)et doncun endosome va englober ce récepteur avec ses transferrines et le DMT1
(transporteurdesmétauxDivalents).(pinocytoseQ)
- Unefoisinclusdanscetendosome,lesionsH+ vontpénétreràl'intérieurgrâceàla pompeH+ATPase,
l'acidificationdu milieux va permettre la libération des fe3+ dans l'endosome.
- unefoislibérés,cesfe³+vontsetransformeren fe²+grâceàuneFerro-réductasedelafamilledesteap[steap-3].
- leferdivalentfe²+peutsortiràtraversleDMT1pourêtremisdanslecytoplasmedeserythroblastes.
- unefois dans lecytoplasme,lefer divalent varepartir en deuxpouls ,lapremièrevarejoindre laferritine(réserve)
maisaprèsêtretransforméen fertrivalent grâceàuneenzymeFerro-oxydase,etuneautrepartieva êtreacheminer vers
lesmitochondries,cetacheminementsefaitgrâceàuneprotéine«mitoferrine» quiest protéinetransporteuse vers les
mitochondries, ce transport nécessite de l'ADP pour la synthèse d'énergie .
ET
une fois dans les mitochondries ,le fe²+ va être
incorporerdanslesmoléculesd'hèmepourlaproduction de
l'hémoglobine .
-unefois les transferrines sont desaturées ,l'endosome va
rejoindre la membrane cytoplasmique et donc les
moléculesdetransferrineserontrecyclerversleplasmaet les
récepteurs à latransferrines ainsi laDMT1seront
reéxprimer à nouveau à la membrane.

Lerecyclagedefer:
Lorsque le GR devient sénescent de nombreuses modifications membranaires vont
apparaitre,cesmodificationvontlerendreplus vulnérableetdoncilseraplusfacilement capté
par les macrophages de la rate.
-unefoisphagocyté,leGRvaêtreemprisonnerdansunphagosome,quivafusionner avec
les lysosomes donnant lieu à un phagolysosome , à ce niveau de nombreuses enzymes
vont entraîner sa lyse.
-leGRunefoislysé,valibérerl’hémoglobineetlesmoléculesd’hème.
-l’hèmelibéréestacheminéverslecytoplasmegrâceàunperméasetransmembranaire de
l’hèmeappelé« HRG1 »
-etcen’estqu’auniveaudecytoplasmequelamoléculed’hèmeseramétabolisé
-auniveauducytoplasmedesmacrophages,Ilexisteuneenzyme«l’hèmeoxydase»
«HMOX(1/2)»
-ILexistechezl’êtrehumaine03typesd’hèmoxydasemaislesmacrophagescontient
essentiellement le type 01 ++ et 02.
-lecatabolismedel’hèmeparcetoxydasedonnenaissanceàlabiliverdineetmonoxydede
carbone maisaussi la libération de fer bivalent, ce dernier va soit s’oxydé en fe3+ et

stockédanslesmoléculesdeferritinesoitêtreacheminéverslaferroportine qui a
pour but de libérer le fer cytoplasmique vers le milieu extérieur
-unefoislibérélefer divalentsetransformeenfertrivalent grâceàune
céruléoplasmine
-lefe3+pourraainsisefixersurlesmoléculesdetranferrinenonsaturéet donc
acheminé et transporter par ces transferrines vers d’autres sitesd’utilisation.
Formedestockage:
1- ferritinetissulaire:chélateurnatureldufer
C’estuneglycoprotéinecomplexeetsoluble,hautementspécialisé c.à.d.
elle ne stocke quele ferqu’elle va séquestrer
[Link]
stockage dufer .
-untierduferritineestlocalisédanslefoie.
-untierauniveaudelarateetlamoelleosseuse (macrophage)
-untierauniveau desmuscles
-seprésentesousformed’unecoqueprotéiquehétérogènedeQ24 sous
unités (regarde le schéma)
-auniveaudufoie parexemplelessousunitésLsontbeaucoupplus dominante que
H c’est pourquoi elle est appelée LIVER FERRITIN
=ferritinedefoie.
-la sous unité H a une activité ferroxydase donc elle débarrasse la
celluledufertoxique(divalent,radicauxlibres),elleestnécessaireàla
captation de fer car la ferritine ne stocke que le fer Qtrivalent ,elle est
appelée HEART FERRITIN
-lasousunitéLfavoriselamiseenréservedufer parformationdu noyau
ferrique
NB:lessousunitésH etLnesontpasredondantes c'est-à-direlerapportest stableauseind’untissuetaucunene peut
remplacer la fonction de l’autre /ne sont pas codées par le même gèneQ.

2- FerritinePlasmatique
Destraces:20-200μg/l
Résultedelasécrétiondeshépatocytesetdesmacrophages.
Ferritinémieestunbonrefletdelaferritinedestockage.Q leplusfiablepouraffirmerledgdecarenceenfer
- auniveaudeplasma,laferritineest trèsglycosyléeetdoncellenecontientque peuoupas dufer ( cagevideou coquille
sans noyau ferrique ) c’estpour cela elle s'appelle apo-ferretine.
03-Hémosiderine
Une forme de stockageinsoluble, la mobilisation de fer est très lente , et sa
structure n'est pas fixe car elle estconstitué de milliers voire de centaines de
milliers de ferritine (dégradés)Qqui elles ,sont agrégés avec des molécules
lipidiquesetdesprotéinesdénaturées(sastructuredépendalorsdesquantités de
ces éléments)
Ellesseprésententsousformes degranulesd'hé[Link]èscoloration
spéciale au bleu de Prusse ou coloration de Perls ,on voit les grains
d'hémosiderineenbleuverdâtreoubleu deprussequiestdûauferrocianure qui
réagit avec l'hemosedérrine en milieu acide .
Maissioncolorelescellulesavecd'autrescoloration(ousanscoloration)l'hemosedérrinevaapparaîtrecoloréen rouge
brune
L'hemosedérrineexistedanslesmonocytesetmacrophages(sidérophage)
Etdanslesfoyershémorragiquesanciens (telque lesséquellesd'hémathrosechez leshémophiles),parfoistrouvé dans les
cellules spécialisés : épithéliales ( hépatocytes)ou musculaires ( cardiomyocytes)
Larégulationdumétabolismedufer: Passe
pardeux grands systèmes :
1- systèmeIRE/IRP(régulationduferintracellulaire)
2- hepcidine(régulationduferPlasmatique)

1- systèmeIRE/IRP:
Iron regulatory protein 1 et 2,qui ont la même fonction [véritable
senseursduniveaudufer intracellulaire]mais le métabolismeetle mode
d'action sont différents.

Ironregulatoryéléments,composéd'uneséquenceARNmessageret cette
formation en tige-boucle spécifique résulte de l'appariement de paire
de bases (AU/CG) .ils peuvent se positionner soit en position 3'(du
côté de gêne de récepteur à la transferrine 1 et gêne de DMT1 )
« 5 exemplaires en aval du transcrit »ou en position 5'(côté de
gênedeFerritine H&LougênedeferroportineouALA2)en«amontdu
transcrit ».

-I- en cas de déficit en fer intracytoplasmique, L'IRP1 ont la

capacitédesefixerdefaçontrèsspécifiqueauIRElocaliséducôté5' ,et cette
liaison spécifique va empêcher lepositionnement des deux sous unités
ribosomiales du côté 5' empêchant ainsi la traductiondes ARNm de
la ferritine et ferroportine et ALA2(alase 2) .
Par contreles IRP2 ont lacapacitédesefixer sur les IREpositionnéducôté
3'destranscritdesrécepteurs1delatransferrine etDMT1 ,cettefixationva
empêcher la dégradation des ARNm par les3' exonuclease ,
stabilisantainsi les gènes et favorisants la traduction des récepteurs 1 de
transferrine Les IRP1 empêche la production de ferritine en cas de déficit
en fer , en revanche les cellules utilisatrices doivent capter le maximum de
fer et donc ont besoin de plus derécepteurs de latransferrine afin
d'acheminer plusde fer vers le cytoplasme des cellules utilisatrices

-II-encasd’excèsdeferintracytoplasmique:
-Lesatomesferontlapropriétédeformeunassemblageappelé
<fersoufre>(4Fe-4S)quiontlacapacitédesefixerdemanièretrèsspécifique aux
IRP1 formant ainsi des noyaux fer soufre au sein de la protéine IRP1 .
-cetteformationdenoyaufer-soufrevaempêcherlepositionnementdel'IRP1 sur
l'IRE en position 5' .

- laformationdefersoufrevaentraîner l'oxydationdeL'IRP2puissa
dégradation par la proteasome .

Donc:

-Ladégradationdel'IRP2vaentraînerunefragilitédestranscritsdesrécepteurs1de la
transferrine et du DMT1 →degradation de l'ARNm par 3' exonuclease
→productionminimesderécepteur1delatransferrineetdeDMT1.
- delamêmemanièrel'excèsdefervaempêcherlafixationdeIRP1 surlesstructures IRE en
position 5' libérant de la place pour les 02 sous unités ribosomiales et donc plus de
ferritine .
(Encasd'excèsdeferilyaplusdeferproduitepermettantdelestockeretonapas besoin de
récepteur à la transferrine car les cellules cibles sont saturées en fer)
2- Hepcidine:

-Réguleletauxdeferplasamtiques[Hep:hepato,CID:bactéricide,IN:
protéine]synthétisé par le foie .
Gêne qui code pour cette protéine estHAMP1 - situé sur le chromosome 19.-
Récemment(en 2001)isolée et purifiée à partir des urines afin d'étudier son
rôleantimicrobienetantifongiqued'oùl'originedecetappellation"Hepcidine"
-LegêneHAMP-1codepourunpré-pro-peptidede84AAcomposédepeptidesignal
de 22AA( peptide d'adressage ou acheminement au RE) et de pro-région dont
le rôle reste mal élucidé jusqu'à ce jour et D'un peptide mâture de25 AA,la
maturation de cette protéine s'effectue au niveau du réticulumendoplasmique .

-Le gène HAMP-1 est constitué de 3 exons : la protéine mature est composée
que de 25 AA du côté C terminal et ce peptide est composé de 8 AA type
cystéineformantainsi4pontsdisulfuresdoncc'estprotéinequiestrepliée sur elle-
même.

Mécanismed'action:
L'hepcidine a la capacité de se fixer spécifiquement sur la ferroportine
(Rappel: uneprotéinequipermetd'excréterlefer del'enterocyteversle plasma
et lors de la dégradation de l'hème dans les macrophages)
- l'hepcidinesefixesur leferroportine,ellevaentraîner son internalisationvers
unlysosomeetpuisassurerladégradationdelaferroportine danscelysosome.
- enfinde processus,laferroportinedégradée dans lelysosome,empêchantla
libération du fer cytoplasmique vers le plasma .
- doncletauxdeferplasmatiqueva diminuer
Ql’hépcidineaugmentelestockageduferdansle macrophage.
Détailsderégulation:
- l'hepcidineestréguléeparl'inflammation/leferplasmatique/l'érythropoïèse/l'hypoxie:
1- l'inflammation:
-LesmacrophagesécrètentIL6
,lorsque cet IL6 se fixe sur
sonrécepteur(gp130),ceciprovoquela
transduction du signaltype
JAK-STAT3,cesignalvastimulerla
transcription de l'hepcidine et donc
le taux de fer sérique va s'effondrer.
- ilyaaussicertainesprotéinesdîtes[protéinespositivesde
l'inflammation] tel que: CRP , Fibrinogène, ceruloplasmine
,ferritine.
-Alorsqued'autresprotéinessontdites[protéinesnégatives de
l'inflammation] tel que la transferrine où lors de
l'inflammation sera catabolisée.
-Cecivaentraînerunediminutiondutauxduferalorsquelecoefficientde saturation
est diminué( < 1/3) , de plus le catabolisme des molécules de transferrine va
entraînerune diminution de la capacité de fixation de la transferrine .
EtDonclorsdel'inflammation:
1- diminutiondufersérique.
2- diminutiondetransferrine
2- augmentationdutauxdeferritine.
3- diminutionduCoefficientdesaturation.
4- diminutiondelacapacitétotaledefixationdelatransferrine.
2- le taux defersérique
-Surlescellulesciblesexistedeuxtypesderécepteursàla transferrine 1 et
2(voir au dessus) .
-lorsquelerécepteur1estpartiellementsaturéentransferrine,il va se
lier à la protéine HFE (c'est la protéine qui est mutée dans
l'hémochromatose génétique) .
-pat contre lorsque le récepteur 1 est saturé en transferrine , cette molécule HFE
va se détacher et se lier au récepteur 2 à la transferrine, ce couple HFE-TFR2 va
rejoindre un complexeformé par la BMP6 qui elle même se fixesur
sonrécepteur,ellemêmeliéà uneautremoléculequ'onappelleHémojuvéline[HJV].
-[HJV] est elle même sous la dépendance d'une protéine lamaptryptase
[TMPRSS6]quiestcapabledecliver[HJV]empêchantlaformationdecegrand
complexe .
-Cegrandcomplexe[forméd'unemoleculeHFEliéàTFR2quiellemêmeliéeà la
BMP6 et lerécepteur ainsiqueleHJV] va stimuler la cascadedes Smad1/5/8 pour
se lier au Smad 4 afin de stimuler la traduction du gène d'Hepcidine
entrainantunediminutiondutauxduferdansle plasma.

-voilal'excèsdefervasaturerlerécepteur1delatransferrineetstimulerlasynthèse
de l'hepcidine afin de diminuer le taux de fer .

3- l'hypoxie:
- lanormoxie:lamoléculeHIF-α(Hypoxieinducedfactor)est
hydroxylé grâce à la PHD( protein hydroxylase domain ).
- unefoishydroxylé,laHIF-αpeutêtreébiquitiniséec.à.dl'ébiquitine
ligaseva fixer des molécules ébiquitines sur cette molécule .
- unefoishydroxyléeetébiquitinisée,l'HIF-αnepeutpasselieràson
homologue HIF-1β et donc sera automatiquement détruite par le
proteasome.
Encasd'hypoxie:
Les tissus nesont pas bien oxygénés et donc laHIF-α nepeut pas être
hydroxylée et donc ellene sera pas aussiébiquitinisée et donc la molécule
HIF-αet la molécule HIF-1β vont pouvoir fusionner, cette
fusionvaentraînerune inhibitionde latranscriptiondel'hepcidine,et donc
ce dernierne sera pas synthétisé .
4- l’Erythropoïèse :
-lorsdelastimulationdeserythroblastespar EPO,lavoieJAK2/STAT5 est
activée, cet activation va entraîner la synthèse
d'érythroferrone(ERFE)parcesé[Link]'aufoie
, supprimer la synthèse de l'hepcidine ce qui va rendre le fer plus
disponible,augmentationdutauxdufersériquequiserautilisépourla
prolifération des érythroblastes.
NB:Qlamajoritédufernécessaireàl’érythropoïèseprovientdurecyclage du fer
héminique .
 Lasynthèsedel'hepcidineeststimuléedanscertainessituationspathologique:
-insuffisancerénale:parladiminutiondelasynthèsed'EPO.
- lestransfusions:augmentationdefervastimulerlasynthèsed'Hepcidine.
- lestraitementsparfer:injectablesouorales.
- lessurchargesenfer.
-lesmutationsgénétiques:(ex:Maptryptase)
-desinfectionsbactériennes:parl'inflammation.
D'autressituationspathologiquesvontentraînerunediminutiondusynthèsedel'hepcidine:
- lastimulationaccruedel'érythropoïèsedanslaMO:anémie,hypoxie.
-traitementpar EPO.
-cirrhosehépatique:déficitensynthèsed'Hepcidine.
-Alcool:intoxicationhépatique.
- leshépatitevirales:(VHC)
- lamutation:(ex:HFE=>hémochromatose).
-lestraitementsparœstrogènesettestostérones

notesqcm:
leferserique:chezl’homme:0.55à1.65mg/lQ(10-30µmol/lQ)
Lafemme:0.46à1.62mg/l
l’enfant(1anjusqu’àlapuberté):0.61à1.33mg/l
l’intérêt du dosage du fersérique réalisé isolément est nul.Q
lamoléculed’hémoglobineestuneferroprotoporphyrinecontenant4atomesdeferàl’étatferreuxQ
transferrinémienormalesevarieentre1et3 g/LQ.
lessidérosomessontlesorganitesderéservesduferdansl’érythroblasteQ

source:conférencedeProfesseurBrahimisuryoutube:[Link]
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