UMC1 / Faculté SNV / Département de Biochimie & BCM

Filière : M1 Biochimie.

UEF1: Biochimie bioénergétique et pathologies

Matière : Bioénergétique

Crédits : 6 Coefficient : 3

Enseignante : Semra. I.
Année : 2021/2022 Semestre I
1- Mécanismes digestifs
Notions de digestion

C’est [Link] des transformations que

subissent les aliments dans le tube digestif
avant d'être assimilés.

Le tube digestif est formé par la

bouche, le pharynx, l’oesophage,
l’estomac, l’intestin grêle et le gros
intestin.
 L’intestin grêle est le principal organe de la digestion. Il est formé du
duodénum (1er segment) puis vient le jéjunum suivit de l’iléum.

L’estomac se vide environ 4 heures après un repas équilibré et 6 heures ou plus

si le repas est chargé en matières grasses.
 1-1- Digestion et absorption des glucides

 Les glucides sont des éléments importants du métabolisme. Afin d’arriver

aux cellules, ils doivent pénétrer dans l’organisme et cela par l’alimentation.

 Les glucides présents dans les aliments sont souvent sous forme de
diholosides (lactose, saccharose) ou de polyosides (amidon, glycogène) parfois
sous forme de monosaccharides comme le galactose et le fructose.

 Seuls les oses peuvent être absorbés dans l’intestin par des mécanismes
spécifiques de transport et traverser les membranes cellulaires des organismes.
  Rappel de structure

α-D-glucopyranosyl-(1→2)-β-D-
fructofuranoside . Saccharose

β-D-galactopyranosyl-(1→4)-D-glucose
 Amidon

 il est la forme de réserves chez les végétaux essentiellement dans les graines de
céréales ( blé, maïs, riz), certains tubercules (pomme de terre), les légumineuses.

 Il se trouve sous forme de grains d’amidon dont la morphologie varie selon

l’espèce végétale.

 L'amidon est un mélange de deux polymères : l'amylose et l'amylopectine.

La teneur de l'amidon en ces deux types moléculaires varie avec l'espèce

végétale.

L'amylose est en général le constituant le moins abondant de l'amidon.

L'amylose
- 15 à 30% de la masse de l'amidon.
- un polymère linéaire de résidus glucose liés par une liaison α-(1,4)-D-glucosidique.
- forme une hélice 6 résidus de glucose par tour d'hélice.
- Le maltose (diholoside) est libéré par hydrolyse de l'amylose

L'amylopectine

- 70 à 85% de la masse de l'amidon.

 un polymère ramifié .

les glucoses des chaînes : liaison α-(1,4)-D-glucosidique

branchements entre chaînes : liaison α-(1,6)-D-glucosidique

 en moyenne une ramification tous les 25 résidus.

 les branches contiennent une vingtaine de résidus.
 Enfin, certaines branches sont elles mêmes ramifiées.
Glycogène

• la forme de stockage du glucose chez les animaux

• localisation hépatique et musculaire.

 Structure identique à celle de l’amylopectine, mais il est plus ramifié

environ tous les10 résidus.
 La digestion des glucides

• C’est la lyse des liaisons entre les oses par des enzymes situées dans la bouche,
l'estomac et l'intestin.

• Les α-amylases salivaires et pancréatiques, dégradant les liaisons α-1-4 entre les
α-glucose contenus dans l'amidon.

• Production de molécules appelées les dextrines (oligosides branchés), qui

aboutissent ensuite au maltose, puis au glucose.

• Les liaisons α-l-6 ne sont pas dégradées par ces enzymes.

 Digestion pré-intestinale
- La digestion commence dans la bouche, sous l’action de l’amylase salivaire
- enzyme produite par les glandes salivaires.

- Elle est inactive pour un pH < 4.5

- permet de digérer chez l’homme environ 50 à 70% de l’amidon.
 Digestion intestinale
- dans la lumière de l’intestin au niveau du duodénum:
- l’amylase pancréatique permet la digestion rapide en 15-30 minutes tout
l’amidon est digéré.
Elle est plus puissante que l’amylase salivaire.

hydrolyse les liaisons α1-4 de l’amidon à l’intérieure de la chaine (intra-chaines)

mais pas au voisinage des points de ramification.
Pas d’action sur les liaisons α1-6 glucosidiques.

 Une autre enzyme intervient, l’amylo-α-1,6-glucosidase (ou enzyme débranchante)

sécrétée par les cellules de la muqueuse intestinale qui hydrolyse la liaison α-1,6-
glucosidique.
 D’autres enzymes interviennent,
 Les disaccharidases intestinales agissent sur les disaccharides et sont présentes
sur les membranes des entérocytes de la muqueuse intestinale.

-α-Glucosidase (ou sucrase) hydrolyse le maltose en glucose.

- L’invertase (ou β-fructosidase) hydrolyse le saccharose (en glucose et fructose).

- La lactase (β-galactosidase) hydrolyse le lactose en galactose et glucose.

Rq
Il n’ya pas d’enzymes capables de digérer des polysaccharides avec des liaisons β-
glucose.
 Absorption des glucides
 Les oses (hexoses) sont des molécules très polaires (hydrophiles)

nécessitent des protéines de transport pour passer la double couche lipidique de

l'entérocyte et des cellules cibles.
Deux mécanismes interviennent
 un transport actif secondaire couplé aux ions sodium le SGLT (Sodium-
dependent Glucose Transporter)
 et une diffusion facilitée grâce aux transporteurs GLUT (GLUcose Transporter).
 Les transporteurs SGLT permettent le passage du glucose et du galactose dans
l'entérocyte (absorption intestinale) contre leur gradient de concentration.

 Le glucose est transporté conjointement au sodium d’abord par voie passive (sans
utilisation d’ATP) , puis il ya expulsion du sodium de la cellule et une entrée du
potassium en hydrolysant de l’ATP et cela, à fin de maintenir l’équilibre.
 Ces transporteurs sont localisés dans les bordures en brosse des entérocytes
de l’intestin grêle (SGLT1 intestinal) et dans les cellules du tube proximal du rein
(SGLT2 rénal).
 Les transporteurs GLUT

 Les oses arrivent aux cellules cibles par voie sanguine

 Ils se solubilisent facilement dans le sang après leur sortie de l’intestin.
 Ils pénètrent dans les cellules par les transporteurs GLUT.
Ces transporteurs sont localisés dans les membranes plasmiques de nombreux
organes :
• GLUT1 (adipocytes, hématies, muscles)
• GLUT2 (foie, pancréas, intestin, rein)
• GLUT3 (neurones)
• GLUT4 (cellules musculaires, adipocytes)
• GLUT5 (intestin).

- L'absorption du fructose est plus lente et se fait suivant un mécanisme de

diffusion facilitée par les transporteurs GLUT.
 1-2- Digestion et absorption des protéines
La digestion gastrique

• Au cours de la mastication, les protéines sont mises en solution dans la salive

• dans l’estomac débute véritablement la digestion des protéines

• Sous l’action conjuguée de l’acide chlorhydrique et des protéases gastriques

les pepsines.

 L’acide chlorhydrique, sécrété par les cellules de la muqueuse de l’estomac

provoque une dénaturation des protéines

cela accroît leur sensibilité à l’hydrolyse enzymatique ultérieure.

 La sécrétion d’HCl a également pour fonction d’activer les pepsinogènes
gastriques en pepsines.

La pepsine hydrolyse les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques.

L’activité de ces pepsines est optimale entre pH 2 et pH 4.

Leur activité est faible ou nulle lorsque le pH est supérieur à 5.

 Cette digestion enzymatique des protéines dans l’estomac assure 10-20 % de la

digestion des protéines digestion très incomplète.
 La digestion intestinale et pancréatique

 L’étape la plus importante dans la digestion enzymatique des

protéines se déroule dans la lumière duodéno-jéjunale et met en jeu les
endo- et exopeptidases pancréatiques.

 Ces enzymes sont sécrétées sous une forme inactive

trypsinogène, chymotrypsinogène, proélastase,
procarboxypeptidases A et B)

puis activées par une réaction en cascade.

 Trypsinogène activé en trypsine grâce à une entérokinase

(produite par la bordure en brosse intestinale) active ensuite les
autres enzymes chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase
note :
 La trypsine est une protéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques situées côté
C d'un résidu de lysine ou d‘arginine (aa basiques).
 La chymotrypsine hydrolyse les liaisons peptidiques en aval d'un résidu de
tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, également de méthionine ou de
leucine.
 L’élastase catalyse l’hydrolyse de l’élastine, une fibre élastique qui (avec le
collagene) détermine les propriétés mécaniques du tissu conjonctif.

Autres enzymes
La bordure en brosse de l’intestin forme les
aminopéptidases et les dipeptidases.

L’efficacité de la protéolyse pancréatique est considérable.

 Les produits de cette digestion sont des acides aminés libres et des peptides de
3 à 10 résidus.

 Une faible part des protéines ingérées échappe à l’action des peptidases
pancréatiques. Peuvent se retrouver au niveau de l‘iléum.

L’hydrolyse des protéines dans la lumière intestinale n’est donc pas complète.

 Des produits non digérés (gros peptides et des protéines intactes) peuvent
atteindre le côlon pour y être dégradés par la flore bactérienne.

 L’azote libéré est soit absorbé sous forme d'ammoniaque soit incorporé dans
les protéines bactériennes. Au niveau du côlon, la flore bactérienne utilise
une partie des acides aminés pour son propre catabolisme.
 Absorption des acides aminés et entrée dans les cellules

-Les acides aminés et protéines (ou peptides) sont généralement hydrosolubles

ils auront besoin de transporteurs pour traverser la membrane des cellules.

Ces transporteurs peuvent être dépendants ou non du gradient de Na+.

 1-3- Digestion et absorption des lipides

 Les principaux lipides de l’alimentation (humaine ou animale) sont

essentiellement

triacylglycérols (triglycérides) phospholipides stérols

La digestion de ces lipides est sous la dépendance des enzymes pancréatiques et des
sels biliaires.

 Les enzymes dégradant les graisses sont hydrosolubles pour cela les lipides
(lipophiles) doivent être émulsifiés (créer une émulsion).

Une émulsion est un mélange hétérogène de deux substances liquides non

miscibles comme l’eau et l’huile.

L’émulsion consiste à disperser l’une des substances (ici, les lipides) dans l’autre
(ici, la phase aqueuse) sous forme de petites gouttelettes.
Le mélange reste stable grâce à un émulsifiant (ici, les sels biliaires). Les acides
biliaires vont jouer le rôle de détergent.

L’émulsion va rendre les lipides accessibles à la lipase pancréatique.

Une zone frontière se forme entre substrat lipidique (lipophile) et les

enzymes (hydrophile). Ces enzymes se fixent à la surface des
gouttelettes de graisses.

Les enzymes qui hydrolysent les lipides sont les lipases et les phospholipases.

Leur activité se déroule dans l’intestin grêle.

La triglycéride lipase (pancréatique)

Action complète

Libération de 2 acides gras et du 2-monoacylglycérol.

 Les phospholipases (A1, A2, C et D)

hydrolysent les phospholipides

Les phospholipases A1 et A2 (ou A et B)

libèrent respectivement les acides gras qui

estérifient les fonctions alcool primaire et secondaire
du glycérol.
lysophospholipides

La phospholipase C hydrolyse la
Liaison entre le glycérol et le groupement phosphate.

la phosphlipase D libère l’alcool qui spécifie

le phospholipide
 Le produit de dégradation des lipides

forment des micelles avec les sels biliaires

Micelles = complexes hydrosolubles formés d’acides gras et de monoglycérides avec

les sels biliaires.

sont finalement absorbés par les cellules intestinales.

 Micelles apportent les acides gras et les monoglycérides jusqu’à la bordure en
brosse et aux entérocytes par diffusion dans le milieu aqueux.

AG et monoglycérides quittent les micelles et entrent dans les entérocytes par diffusion
(ou transporteurs) à travers la membrane lipidique.

Au niveau de la bordure en brosse, les sels biliaires sont libérés dans la lumière intestinale.
 Après un repas copieux, l’organisme n’a pas besoin de lipides comme
fournisseurs d’énergie.

Ils seront acheminés vers le tissu adipeux en évitant le foie.

Les triglycérides, les esters de cholestérol sont transportés par les lipoprotéines (sous
forme de chylomicrons) dans la circulation sanguine et acheminés vers les cellules
cibles.

Certains lipides sont essentiels et doivent être apportés par l’alimentation :

Acides gras : l’acide linoléique (C18 : Δ 9,12) oméga-6
l’acide linolénique (C18 : Δ 9,12,15) oméga-3
Vitamines : A, E et K.