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Propriétés Chimiques des Acides Aminés

Dans les peptides et les protéines, les acides aminés sont engagés par la liaison peptidique. Les extrémités amino et
carboxyterminales sont bloquées sous forme d'une liaison amide chimiquement inerte dans les conditions usuelles. Seuls les
groupements fonctionnels portés par les chaînes latérales des résidus, ainsi que les extrémités -NH et -COOH (libres) de la
chaîne polypeptidique, peuvent intervenir dans des réactions chimiques.

Groupement COOH
La fonction COOH est peu réactive aux pH physiologiques car la structure résonnante de l'ion carboxylate est très stable. Elle
doit être activée ou les réactions doivent être réalisées en milieu anhydre.

Formation d'Amide ou Amidification

Cette réaction est importante lorsque l'amine provient d'un autre acide aminé, conduisant alors à la liaison peptidique. Un
exemple est la réaction avec la N-hydroxysuccinimide (NHS).

CH AP N H S : N − hydroxysuccinimide

Décarboxylation
La décarboxylation d'un aminoacide donne naissance à une amine. La réaction peut se faire par voie chimique ou enzymatique.

Dans la cellule, les enzymes responsables sont les décarboxylases, spécifiques de chaque acide aminé. Cette réaction
est importante car elle aboutit à des amines biologiquement très actives.

Un exemple est la transformation de l'histidine en histamine, une molécule de signalisation du système immunitaire, de la peau,
de l'estomac et du cerveau des vertébrés.

H istidine → H istamine

Groupement NH2
Le groupe -NH (fonction amine primaire) possède un doublet libre et constitue, sous sa forme non protonée, un nucléophile
puissant. Ce groupe peut être engagé dans une grande variété de réactions.

Formation de Sel en Milieu Acide

Certains sels sont plus solubles que l'acide aminé correspondant, d'où l'utilisation préférentielle sous cette forme, par exemple en
thérapeutique.

Désamination par l'Acide Nitreux

Cette réaction était utilisée autrefois pour le dosage volumétrique (par l'N) des acides aminés groupement NH libre (Méthode de
Van Slyke).

Désamination Oxydative
Cette réaction se fait in vivo par une oxydase ou une déshydrogénase conduisant à l'acide cétonique.

Réaction avec les Aldéhydes

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Aldéhydes aliphatiques : il se forme le dérivé diméthylol de l'acide aminé (réaction d'addition). Utilisé pour le dosage de
l'acide aminé par acidimétrie (dosage de COOH par le NaOH) ou pour modifier les propriétés de l'acide aminé (diminution
de la toxicité).

toxine → anatoxine

Aldéhydes aromatiques : on obtient des imines, les bases de Schiff.

Réaction à la Ninhydrine
La ninhydrine (hydrate de tricétohydrindène) est le réactif coloré de détection des acides aminés et des peptides le plus
couramment utilisé. La réaction se déroule en deux étapes :

1. La ninhydrine entraîne une désamidation oxydative des acides aminés, libérant l'aldéhyde correspondant, l'ammoniac et le
gaz carbonique. La ninhydrine est ainsi réduite.
2. L'ammoniac réagit avec l'hydrindantine et une autre molécule de ninhydrine pour donner un composé bleu-violacé.

Chaîne Latérale

Acides Aminés Apolaires Aliphatiques

La glycine ne possède qu'un atome d'hydrogène inerte chimiquement comme chaîne latérale. Les acides aminés apolaires
aliphatiques (Ala, Val, Leu, Ile, Pro) n'ont pas de groupe réactif dans leurs chaînes latérales.

Fonctions Alcools
C'est le cas de la Sérine ou de la Tyr qui peuvent être estérifiées par l'acide phosphorique.

Oxydation de la Cystéine en Cystine

Cette réaction est à l'origine de la formation des ponts disulfures dans la structure tertiaire des protéines.

T CEP /H EP ES

Peptides

Définition et Nomenclature
Les peptides sont des composés naturels ou synthétiques résultant de l'enchaînement d'un nombre déterminé d'acides aminés
(AAs) unis par des liaisons peptidiques.

Formation d'Amide ou Amidification

Liaison stable, rigide, plane

Dans une chaîne peptidique, les aminoacides sont appelés résidus. Leur nom est celui de l'aminoacide auquel on ajoute le suffixe
"-yl", sauf pour le dernier qui garde son nom complet.

Type de Peptide Nombre d'Acides Aminés

Dipeptide 2
Tripeptide 3
Polypeptide Plus de 4
Une chaîne de 2 à 10 acides aminés est un oligopeptide.
Une chaîne de 10 à 50 acides aminés est un polypeptide.
Les chaînes plus longues (au-delà de 50) sont désignées comme des protéines.

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Synthèse par Stratégie Fmoc

(Notion non explicitée dans le transcript)

Peptides d'Intérêt Biologique

Vasopressine
Hormone antidiurétique (AVP pour Arginine-vasopressine).

La vasopressine est une hormone produite par l'hypothalamus et stockée dans l'hypophyse. Elle est libérée dans la circulation si
l'osmolarité plasmatique augmente ou si la volémie diminue. Cette hormone favorise la réabsorption d'eau dans l'organisme en
agissant au niveau du tubule distal rénal.

Cys − T yr − P he − Gln − Asn − Cys − P ro − Arg − Gly − N H 2

La vasopressine agit en stimulant des récepteurs spécifiques : V1A, V1B, V2 et V3 :

V1 : rôle au niveau des vaisseaux, de l'utérus et des plaquettes : pro-aggrégat.

V2 : présent au niveau rénal pour stimuler la réabsorption d'eau par le tubule collecteur médullaire en permettant
l'insertion de l'aquaporine 2 à la membrane cellulaire.
V3 : rétrocontrôle hypophysaire pour diminuer sa propre sécrétion.

Insuline
C'est une hormone produite par le pancréas. Elle permet au glucose de rentrer dans les cellules pour être utilisé comme source
d'énergie. Lorsque le pancréas ne produit pas suffisamment d'insuline, ou que les cellules ne répondent pas correctement à
l'insuline, cela peut entraîner un diabète.

Protéines

Définition
Les protéines (ou protides) sont des polymères (macromolécules) composés d'une ou plusieurs chaînes d'acides aminés (chaînes
polypeptidiques). Les protéines sont des éléments essentiels dans l'organisme car elles ont des rôles très variés.

Rôle Biologique des Protéines

Catalyseur biologique : enzymes.

M altose → Glucose

Représentation d'une α-glucosidase (PDB 1OBB) avec son substrat (maltose) et les produits (deux molécules de glucose).

Transport de petites molécules : hémoglobine (Hb) qui transporte l'O des poumons aux organes, transferrine qui
transporte le fer dans le plasma sanguin.

Soutien et structure : glycoprotéines, kératine, fibrine, collagène.

Contractile : protéines musculaires (actine, myosine, actomyosine).

Reconnaissance : hormone se fixant sur un récepteur, cellules entre elles pour constituer un tissu, anticorps vis-à-vis des
antigènes.

Contrôle de la différenciation et de la croissance cellulaire : protéines régulatrices de gènes (reconnaissance entre

protéine et acides nucléiques).

Stockage : ovalbumine, caséine, myoglobine (stocke l'O dans le muscle).

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Classification des Protéines

Type de
Description Exemples
Protéine

Albumines, prolamines, globulines,

Holoprotéines Protéines uniquement constituées d'acides aminés.
histones, protamines.
Protéines comprenant des acides aminés et un groupement
Hétéroprotéines
prosthétique (de nature non protéique).
Albumines, histones, prolamines,
Sphéroprotéines Solubles dans l'eau.
globulines
Scléroprotéines Insoluble dans l'eau (fibreuses). Kératines, collagènes, élastines.

La liaison entre l'holoprotéine et le groupement prosthétique peut être de différentes natures :

Liaisons fortes (difficilement modifiables) :

Liaison covalente
Liaison de coordination
Liaisons faibles (modifiables) :
Liaison ionique ou électrostatique ou saline
Liaison hydrogène
Interactions hydrophobes (interactions de Van der Waals)

Différents Niveaux de Structure des Protéines

Structure Primaire
Correspond à la succession linéaire des résidus.

é
H ormoneantidiur tique(AV P ) : Cys − T yr − P he − Gln − Asn − Cys − P ro − Arg − Gly − N H

Un effet de résonance cause le partage d'électrons entre les atomes du groupe carboxylique d'un résidu et l'azote du groupe
aminé du résidu suivant. Cet effet de résonance coince le lien peptidique en une structure planaire, le plan amide. La structure
primaire d'une protéine est le fruit de la traduction de l'ARNm en séquence protéique par le ribosome.

Chaque lien peptidique est rigide, mais de part et d'autre, les liens peuvent effectuer une rotation. L'angle de rotation d'un plan
amide par rapport au carbone alpha en 5' est noté angle φ ; l'angle entre le plan amide précédent et ce même carbone alpha est
noté angle ψ.

Structure Secondaire
C'est le premier degré de repliement local des structures des protéines dans l'espace.

L'existence de structures secondaires vient du fait que les repliements énergétiquement favorables de la chaîne peptidique sont
limités et que seules certaines conformations sont possibles. Les angles φ et ψ ne peuvent prendre que certaines valeurs. Il
existe plusieurs structures secondaires importantes : l'hélice α, l'hélice gauche du collagène, le feuillet plissé parallèle et le
feuillet antiparallèle, les boucles, coudes.

La structure secondaire est formée en grande partie par la liaison hydrogène. Certaines conformations se trouvent nettement
favorisées car stabilisées par des liaisons hydrogène entre les groupements amide (-NH) et carbonyle (-CO) du squelette
peptidique.

Hélice α

La chaîne polypeptidique s'enroule sur elle-même selon plusieurs critères qui définissent la conformation en hélice droite :

Nombre de résidus par tour : 3,6 (et 5,4 angströms, soit une translation de 1,5 angströms par résidu).
Nombre d'atomes par tour : 13.

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Il existe deux types d'hélice α :

Hélice droite : φ = -57 et ψ = -47

Hélice gauche : φ = +57 et ψ = +47

Feuillets β

Les feuillets sont formés par un assemblage de brins β. Les brins β sont des conformations de base constituées d'un fragment de
chaîne polypeptidique non enroulé et presque complètement tiré (conformation très étendue).

Les brins β peuvent être soit :

Antiparallèles, formant des feuillets plissés antiparallèles.

Parallèles, formant des feuillets plissés parallèles.

Deux brins adjacents sont reliés et stabilisés (uniquement) par des liaisons hydrogènes inter-brins, placées entre CO et NH. Les
liaisons hydrogènes sont plus courbes dans le cas des feuillets parallèles, ce qui rend ce type de feuillet moins stable donc plus
rare.

Structure Tertiaire
La protéine se replie sur elle-même, il y a un repliement des chaînes polypeptidiques. Les différents motifs adoptent une
conformation 3D (tridimensionnelle) les uns par rapport aux autres. Celle-ci dépend de la nature des protéines dans
l'enchaînement peptidique, c'est-à-dire de sa structure primaire.

La structure tridimensionnelle d'une protéine est intimement liée à sa fonction : lorsque cette structure est cassée par
l'emploi d'agents dénaturants ou chaotropiques, la protéine perd sa fonction : elle est dénaturée.

La structure tertiaire caractérise les protéines globulaires, par opposition aux protéines fibreuses qui n'ont pas de structure
tertiaire (les protéines fibreuses ne sont formées que d'hélices qui ne se replient pas, elles ne sont pas formées de brins β).

La structure tertiaire est maintenue par différentes interactions :

Interactions covalentes (ponts disulfures entre cystéines)

Interactions électrostatiques (liaisons ioniques, liaisons hydrogène)
Interactions de Van der Waals
Interactions avec le solvant et l'environnement (ions, lipides...)

Structure Quaternaire
Il existe des protéines complexes formées de plusieurs chaînes polypeptidiques. L'assemblage de ces sous-unités entre elles
constituent la structure quaternaire de la protéine.

L'hémoglobine est la molécule qui, présente dans les globules rouges, permet le transport de l'oxygène vers les
tissus. Elle contribue aussi, dans une moindre mesure, à l'évacuation des ions H+ et du CO2.

Caractérisation : Analyses
Certains AAs présentent des réactions colorées ou spectres d'absorption caractéristiques. Mais le plus souvent, pour l'étude d'un
mélange, on fait appel à des techniques préalables de fractionnement : électrophorèse, chromatographie.

Électrophorèse
Méthode d'analyse et de fractionnement basée sur la migration différentielle de particules, chargées électriquement,
sous l'influence d'un champ électrique.

Les AAs ou protéines ont une charge électrique due aux groupements ionisables. Ils peuvent donc se déplacer dans un champ
électrique. La répartition des charges d'un AA ou d'une protéine dépend du pH, leur migration électrophorétique en dépendra.

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pH = pHi : la charge globale étant nulle, il n'y aura pas de déplacement.

pH > pHi : les charges négatives prédominent et l'acide aminé ou la protéine migre vers l'anode.
pH < pHi : les charges positives prédominent et la migration se fait vers la cathode.

pH < pK1 → Cation

pK1 < pH < pK2 → Zwitterion

pH > pK2 → Anion

Les AA diffèrent entre eux par leur pHi, leur mobilité électrophorétique sera différente.

Électrophorèse sur Papier

Principe : à un pH donné, on applique un champ électrique sur une feuille de papier imbibée de tampon (pour maintenir le pH
stable). La révélation se fait après séchage du papier et réaction avec la ninhydrine.

Chromatographie
Méthode d'analyse physico-chimique qui sépare les constituants d'un mélange par entraînement au moyen d'une
phase mobile (liquide ou gaz) le long d'une phase stationnaire (solide ou liquide immiscible) grâce à la (ré)partition
sélective des solutés entre ces deux phases.

Chaque soluté est soumis à une force de rétention (exercée par la phase stationnaire) et à une force de mobilité due à la phase
mobile.

Différents Principes de Chromatographie

Type de Chromatographie Principe

Adsorption Adsorption en phase inverses (polarité)

Partage Solubilité dans un solvant
Échange d'ions Charge électrique
Affinité Présence de groupements d'atomes formant des sites spécifiques
Exclusion stérique Taille et la forme

Chromatographie sur Couche Mince

Il s'agit d'une chromatographie de partage : le partage se fait entre une phase stationnaire aqueuse (polaire) et une phase mobile
constituée d'un mélange de solvants organiques (phénol, butanol) qui se déplace par capillarité. La phase stationnaire aqueuse
est associée à une mince couche de cellulose déposée sur une plaque de verre ou de plastique.

Principe : la séparation se fait selon l'affinité relative pour le support (papier, polaire) et le solvant (en général plus apolaire).
Application :

Dépôt des échantillons

Migration dans une cuve fermée
Séchage et révélation (ninhydrine)

HPLC : Présentation Générale

Chromatographie liquide haute performance (HPLC).

Même principe qu'une chromatographie liquide classique, mais sous haute pression, ce qui nécessite la présence d'un
support (phase stationnaire) résistant à des hautes pressions.

Avantages de l'HPLC :

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Analyse rapide : diminution du temps d'analyse.

Meilleure résolution ou séparation.
Détection en ligne (en continu) par : spectrophotomètre UV-visible, fluorescence, MS.

Pour les AAs, l'HPLC en phase inverse (RP-HPLC) est souvent utilisée. Les supports chromatographiques utilisés sont
généralement des silices greffées par un bras hydrophobe (

CH 2n+1

, n = 8 ou 18). La désorption des AAs accrochés se fait par un gradient contenant une quantité croissante de solvant organique
(Acétonitrile + 0,1% TFA).

Spectroscopie UV-Visible
Principe : on utilise un système de type monochromateur pour fixer la longueur d'onde et un photomultiplicateur vient enregistrer
l'absorbance correspondante. Il suffit de faire varier la longueur d'onde sur une plage adéquate pour obtenir un spectre. Un
photomultiplicateur enregistre le spectre de transmission T = I / Io puis traite l'information de façon à donner l'absorption.

Loi de Beer-Lambert
A = ϵ ⋅ C ⋅ L

A : l'absorbance.
ϵ : coefficient d'absorption molaire (L.mol-1.cm-1)
C : concentration (mol/L ou g/cm3)
L : longueur de trajet optique (cm ou m)

L'absorbance mesure la capacité d'un milieu à absorber la lumière qui le traverse. L'absorption molaire en fonction de
ϵ, T, et C. on peut calculer à partir de la perte d'intensité I à travers une épaisseur L.

Partie I : Biochimie Structurale

Chapitre 1 : Les acides aminés, peptides et les protéines
Chapitre 2 : Les glucides
Chapitre 3 : Les lipides
Chapitre 4 : Les Acides nucléiques
Chapitre 5 : Vitamines

Chapitre 2 : Les Glucides

Généralités
Les glucides sont des substances organiques d'origine essentiellement végétale produites par la photosynthèse chez les plantes.
Très répandus dans la nature, on les trouve sous forme de :

Réserves énergétiques : Amidon des végétaux, glycogène des animaux

Constituants de structure : Cellulose des parois des cellules végétales, collagène du tissu conjonctif, glycoprotéines et
glycolipides des membranes cellulaires animales jouant souvent un rôle de signal de reconnaissance cellulaire ou de
récepteur membranaire
Constituants de molécules à rôle biologique majeur : Acides nucléiques, coenzymes d'oxydo-réduction comme le NAD,
molécule énergétique comme l'ATP,...)

Leur importance dans l'alimentation humaine tient essentiellement à leur intérêt énergétique et à leur goût sucré (et donc leur
pouvoir édulcorant). Ils sont parfois appelés hydrates de carbone ou sucres.

Hydrates de Carbone

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Leur formule chimique brute de base est généralement $$(CH_2O)n

. P arexemple, pourn = 6, onobtient

C_6H{12}O_6
′
à
, laf ormuleduglucosemaisaussicelledugalactose, dumannose, duf ructose. Deplus, cettef ormulenes appliquepas touslesglucides

C_{12}H_{22}O_{11}$$.

Le terme hydrates de carbone est utilisé par les anglo-saxons (Carbohydrates), alors que les francophones utilisent le mot
Glucides.

Sucres
Ce terme, employé dans le langage courant, évoque une propriété gustative : la saveur sucrée. Cependant, les glucides n'ont pas
tous un goût sucré et un pouvoir édulcorant. L'amidon, qui est un polymère de glucose, n'a aucun pouvoir édulcorant (la farine,
constituée essentiellement d'amidon, n'a pas de goût sucré !).

Le pouvoir édulcorant (sucrant) :

Varie en fonction de la nature du glucide

N'est pas spécifique des glucides. Certaines molécules de nature non glucidique, exemple l'Aspartame (dipeptide = Asp-
Phe), sont d'ailleurs utilisées comme substituant du "sucre" notamment dans les régimes alimentaires : elles possèdent un
pouvoir édulcorant mais sont beaucoup moins énergétiques que les glucides.

Définition et Classification des Glucides

Définition
Les glucides sont des composés organiques caractérisés par la présence de plusieurs fonctions alcooliques et une
fonction carbonique : cétone ou aldéhyde.

Ce sont des molécules essentiellement solubles dans l'eau et insolubles dans les solvants organiques (à la différence des
lipides).

Classification
Les glucides sont classés en deux groupes principaux :

Les oses (ou glucides simples)

Les osides (ou glucides complexes)

Les OSES ou glucides simples

On les appelle aussi monosaccharides. Ils constituent la structure de base des molécules glucidiques complexes. Leur formule
générale est

(CH 2 O) n

avec n > ou = 3.

Ce sont des molécules comportant à la fois plusieurs fonctions alcool (n-1) et une fonction réductrice qui peut être :

Aldéhyde (-CHO)
Cétone (>C=O)

Les oses sont classés selon deux critères :

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Le nombre d'atomes de carbone :

3 carbones : Triose
4 carbones : Tétrose
5 carbones : Pentose
6 carbones : Hexose Le nombre de carbone varie de 3 à 6, plus rarement 7 à 9.
La nature de la fonction réductrice :
Aldose : si la fonction est aldéhyde
Cétose : si la fonction est cétone

Ces deux critères peuvent être combinés pour caractériser un ose : Aldohexose, céto-pentose.

Les OSIDES ou glucides complexes

Ils résultent de l'association de nombreuses molécules qui peuvent être seulement de nature glucidique ou bien de nature non
glucidique. On peut distinguer deux groupes :

Les holosides : Résultent de l'association de nombreuses molécules d'oses. Ils comprennent :

Les oligosides : 2 à 10 oses (Oligosaccharides). Exemple : Maltose = glucose + glucose, Lactose = galactose +
glucose, Saccharose = fructose + glucose
Les polyosides : > 10 oses (Polysaccharides)
Les hétérosides : Résultent de la combinaison d'une ou plusieurs molécules d'oses avec des substances non glucidiques
appelées aglycones.

Structures des OSES

Structures Linéaires des Oses

Par convention, on écrit la chaîne carbonée verticalement, en commençant par le carbone porteur de la fonction réductrice, qui
prend le numéro 1 s'il s'agit d'un aldose, ou par le carbone proche de la fonction cétone, pour les cétoses. Les fonctions alcools
secondaires sont écrites horizontalement de part et d'autre du squelette carboné.

Formule brute :

(CH 2 O) n

avec n > ou = 3

Nombre de Carbone Suffixe Fonction Réductrice Nom

n=3 Triose CHO Aldotriose

CO Cétotriose
n=4 Tétrose CHO
CO
n=5 Pentose CHO
CO
n=6 Hexose CHO Aldohexose
CO Cétohexose

Le Glycéraldéhyde est le plus simple des aldoses :

CH O

et

CH 2 OH

sont situés dans un même plan alors que le H est en avant de ce plan et

COH

en arrière. Le carbone central est un carbone asymétrique (*C).

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La dihydroxyacétone est le plus simple des cétoses : Ne possède pas de *C

Notion de Pouvoir Rotatoire

Si un faisceau lumineux polarisé dans un plan traverse une substance en solution, le plan de polarisation est dévié
selon un angle qui est fonction de la longueur d'onde, de la température et de la nature de la substance en solution.
Une telle substance est dite douée d'activité optique et possède donc un pouvoir rotatoire.

La déviation de la lumière est mesurée expérimentalement par un polarimètre. La lumière monochromatique utilisée est le plus
souvent la Raie D de sodium (λ = 589 nm) et les mesures sont en général faites à une température de 20°C.

Le pouvoir rotatoire spécifique ([α]$$_{D}^{20}$) d'une substance en solution est exprimé par la relation de Biot :
α
20
[α] =
D
c ⋅ l

α : Angle de déviation de la lumière polarisée (en degré).

c : Concentration de la solution (en g/ml)
l : Longueur du tube contenant la solution (en dm)

Relation entre Pouvoir Rotatoire et Dissymétrie Moléculaire

Toute molécule possédant dans sa structure au moins un carbone asymétrique (*C) et où il y a absence de plan de
symétrie est dite douée d'activité optique et possède donc un pouvoir rotatoire.

Le D et le L-Glycéraldéhyde sont images l'un de l'autre par rapport à un miroir : Ce sont des isomères optiques ou énantiomères.
Pour les 2 formes, présence d'un *C et absence de plan de symétrie. Les deux composés sont doués d'activité optique et
possèdent donc un pouvoir rotatoire.

Par contre, la forme ci-après et malgré la présence de 2 *C, elle n'a pas d'activité optique car la molécule possède un plan de
symétrie.

Séries D et L
La notion de série D et L est liée à la configuration du C voisin de la fonction alcool primaire (

CH 2 OH

). Le carbone

C n−1

. On différencie la Série D de la Série L, en écriture linéaire, par la position des -OH en

C n−1

à droite (Série D) ou à gauche (série L) de la chaîne carbonée.

Les D et L sont symétriques les uns des autres. Ils sont stéréoisomères ou isomères optiques.

L'appellation D ou L ne fait pas référence au fait que l'ose soit dextrogyre ou lévogyre, mais à l'appartenance à une série définie
par convention en fonction de la position des -OH au niveau de l'avant-dernier carbone de la chaîne.

Le nom des aldoses se termine par : OSE Le nom des cétoses se termine par : ULOSE (sauf le fructose dont le nom est lévulose)

Pour simplifier l'écriture des sucres, on représente la chaîne carbonée par un trait vertical, alors qu'une barre horizontale
symbolise l'hydroxyle (-OH).

Filiation des oses

On désigne par filiation (succession, suite) des oses l'ensemble des réactions qui ont permis à Fischer et Kiliani de synthétiser les
oses à partir du Glycéraldéhyde pour les aldoses et la dihydroxyacétone pour les cétoses.

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La filiation des oses se fait par élongation de la chaîne vers le haut, donc par l'extrémité réductrice. Un ose possédant n atomes
de carbones donnera naissance à un ose avec Cn+1 atomes de carbones, et ainsi de suite.

L'ose obtenu appartient à la même série que celui du départ, car la configuration des 2 derniers carbones (

Cn

et

C n−1

) ne change pas dans cette filiation. Par contre, l'allongement de la chaîne fait apparaître un nouveau *C et donc 2 isomères
optiques possibles.

Synthèse de KILIANI

La réaction d'un triose avec l'acide cyanhydrique (HCN) donne deux cyanidrines qui, après hydrolyse acide, chauffage et
réduction, donnent naissance à deux tétroses.

La synthèse répétée sur ces deux tétroses conduit aux pentoses, puis aux hexoses.

La synthèse de Kiliani permet l'obtention de plusieurs isomères. Nous avons 8 aldohexoses (série D); leurs images par rapport à
un miroir donnent 8 aldohexoses (série L). Ce qui correspond donc à 16 isomères (Car 4 *C donnent
4
2 = 16

).

Nous avons 4 cétohexoses (série D); leurs images par rapport à un miroir donnent 4 cétohexoses (série L). Ce qui correspond
donc à 8 isomères (Car 3 *C donnent
3
2 = 8

).

NB : Le mélange équimolaire de D et L s'appelle : (Notion non explicitée dans le transcript)

Structures des Oses

Épimérie
Deux oses qui diffèrent uniquement par la position (droite ou gauche de l'axe vertical) d'un seul groupement OH sont des
stéréoisomères particuliers appelés épimères. Les stéréoisomères qui ne sont pas des énantiomères sont appelés
diastéréoisomères.

Épimérisation et Interconversion des Oses

Le passage d'un épimère à l'autre (épimérisation) est possible par voie chimique ou enzymatique (par les épimérases).

L'absence d'épimérisation du galactose en glucose est à l'origine d'une maladie grave du nourrisson appelée
galactosemie congénitale.

L'interconversion des oses est la réaction d'équilibre qui provoque la transformation partielle en aldose et en cétose. Deux
épimères en C2 sont interconvertibles en milieu alcalin, créant un équilibre entre les deux aldoses et le cétose correspondant. Un
exemple est l'équilibre entre le glucose, le mannose et le fructose.

Structures Cycliques des Oses

Objection à la Représentation Linéaire des Oses

La représentation linéaire des oses, où la fonction aldéhyde ou cétone est libre, ne peut expliquer certaines propriétés :

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Un aldéhyde libre réagit avec deux molécules d'alcool pour former un acétal.
Un ose ne peut se lier qu'à une seule molécule d'alcool, formant un hémiacétal.

Lorsqu'on dissout un ose dans l'eau, le pouvoir rotatoire de la solution n'est pas stable immédiatement et nécessite un certain
temps pour atteindre une valeur caractéristique de l'ose (mutarotation).

Lowry (1889) a nommé ce phénomène "mutarotation" en raison de l'existence de deux nouvelles formes isomères de
l'ose.

Ces observations ont conduit Tollen (1884) à proposer une structure cyclique des oses, tenant compte des distances atomiques
et des angles de valence du carbone (109°).

Cyclisation des Oses

Les oses en solution, notamment dans les milieux biologiques comme le sang, sont sous forme cyclique et non linéaire. Les
angles de valence du carbone étant de 109°, une chaîne carbonée de plus de trois carbones tend à se replier sur elle-même,
permettant la création d'une liaison entre deux atomes assez éloignés l'un de l'autre sur la chaîne, mais proches dans l'espace.

Par analogie, on distingue :

Pyranose
Furanose

Chez les cétoses, c'est le C2 (porteur de la fonction cétone) qui intervient dans la cyclisation, et le pont osydique s'établit entre ce
carbone et un autre atome de la chaîne. Le glucose peut également se cycliser en forme furane, mais cela est moins fréquent. La
création de ces liaisons confère une certaine stabilité à la forme cyclique.

En première approximation, ces cycles sont considérés comme plans. Dans la représentation de Haworth, les OH en dessous du
plan sont ceux situés à droite de l'axe vertical dans la représentation de Fischer.

La numérotation des carbones dans les formes cycliques permet de préciser l'atome de carbone impliqué dans les réactions
chimiques au cours du métabolisme. Par exemple, le groupement phosphate se fixe sur le C6 pour former le Glucose-6-
phosphate, un intermédiaire métabolique essentiel dans les transformations du glucose dans l'organisme.

Dans la représentation cyclique, les épimères se distinguent par l'orientation des groupements -OH par rapport au plan du cycle
(au-dessus ou en dessous). Ainsi, le D-glucose est l'épimère en C4 du D-galactose.

Forme α et Forme β
La cyclisation rend le C1 asymétrique. Le groupement -OH qui apparaît au niveau du C1 peut être dirigé soit au-dessus du plan
du cycle, soit en dessous, créant deux stéréoisomères particuliers appelés anomères.

Dans la série D :

L'anomère α possède le plus grand pouvoir rotatoire et le groupement -OH du C1 et le -CH2OH ne sont pas du même côté
du plan (en position trans).
Pour l'anomère β, le -OH du C1 et le -CH2OH porté par le C5 sont en Cis.

Lorsqu'on ne sait pas si la molécule est sous forme anomérique α ou β, on écrit (H,OH) au niveau du C1.

À l'état libre en solution, un ose existe sous plusieurs formes en équilibre, un phénomène de mutarotation. Pour le D-Glucose, il
existe un équilibre entre les formes α, β et la forme non cyclisée, mais la forme D-Glucopyranose est prépondérante. En
revanche, si un ose est engagé par son carbone anomérique dans une liaison avec une autre molécule, cet équilibre n'existe plus,
et la forme α ou β est figée dans le composé.

Pour les cycles à 5 sommets (furane), comme dans le cas de la cyclisation des pentoses ou du fructose, il existe aussi une forme
α et une forme β définies en fonction de la position du OH situé au niveau du C porteur de la fonction réductrice.

Conformation Spatiale des Oses: Chaise / Bateau

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En réalité, le cycle formé n'est pas plan. Plusieurs conformations sont possibles, mais deux sont particulièrement stables :

Forme Chaise: Les carbones 2, 3 et 5 et l'oxygène sont situés dans un même plan, et les carbones 1 et 4 sont de part et
d'autre de ce plan.
Forme Bateau: Les carbones 2, 3 et 5 et l'oxygène sont situés dans un même plan, et les carbones 1 et 4 sont du même
côté du plan.

Les autres valences des carbones sont orientées :

Axiales: Perpendiculairement au plan.

Équatoriales: Dirigées vers l'extérieur du cycle, à 109° des précédentes.

Les formes chaise et bateau ne sont pas des stéréoisomères, mais des conformères. Pour les oses, la conformation la plus stable
est généralement celle où les plus gros substituants sont en position équatoriale.

Si tous les groupements -OH et le groupement -CH2OH sont en position équatoriale, le glucose est en conformation C1.
Si au contraire, ils sont en position axiale, la conformation est dite 1C.

Ces considérations structurales ont des conséquences métaboliques importantes. Les enzymes du métabolisme reconnaissent la
nature de l'ose et l'orientation des liaisons, et réagissent plus ou moins spécifiquement avec tel ou tel type de glucide. Certaines
enzymes agissent, par exemple, sur l'α-glucose mais pas sur le β, ou sur l'α-glucose mais pas sur l'α-galactose.

Propriétés Physiques des Oses

Les oses sont solubles dans l'eau et peu solubles dans l'éthanol, mais solubles dans le méthanol. Les solutions aqueuses
obtenues sont visqueuses (sirop). Le fructose est plus soluble dans l'eau que le glucose. Les oses n'absorbent pas dans
l'ultraviolet mais possèdent un spectre infrarouge caractéristique et un pouvoir rotatoire.

Propriétés Chimiques des Oses

Les oses sont des polyhydroxyaldéhydes ou des polyhydroxycétones. Ils donnent lieu à des réactions caractéristiques des
hydroxyles alcooliques et des groupements carbonyles (aldéhyde ou cétone).

Fonction Carbonyle

Oxydation

Voie Chimique (Douce)

La fonction aldéhyde s'oxyde le plus facilement dans la molécule, ce qui confère aux oses leur pouvoir réducteur. Dans des
conditions douces, seule la fonction aldéhyde est oxydée en fonction acide, transformant les aldoses en acides aldoniques, qui
peuvent exister sous forme cyclique (lactone) en solution aqueuse.

Les agents oxydants utilisés sont le brome, l'iode en milieu alcalin et l'acide nitrique très dilué. Les cétoses ne sont pas oxydés
dans ces conditions.

Voie Chimique (Énergétique)

En présence d'acide nitrique (oxydant fort), la fonction aldéhyde et la fonction alcool primaire sont oxydées en fonction acide,
produisant des diacides appelés acides aldariques.

Les acides aldariques sont des acides glucidiques dont les groupes hydroxyle et carbonyle aux extrémités ont été
remplacés par des groupes acide carboxylique, caractérisés par la formule

H OOC − (CH OH ) n − COOH

Les cétoses subissent des coupures de la molécule ou une dégradation totale dans ces conditions.

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Oxydation par l'Acide Périodique

L'oxydation énergétique par l'acide périodique

H I O4

conduit à la coupure de la liaison C-C si chacun de ces deux carbones est porteur d'un groupement OH libre.

Dans la forme cyclique, si la fonction OH du C anomérique est engagée dans une liaison (anomérie fixe, par exemple par
méthylation sélective sur le C1), seules trois fonctions alcool portées par des carbones continus subsistent (carbones 2, 3 et 4).
La coupure par l'acide périodique n'affectera que les liaisons entre ces trois carbones, entraînant la consommation de deux
molécules d'acide périodique et la formation d'une seule molécule d'acide formique (celle correspondant au carbone 3).

L'oxydation des oses par l'acide périodique est utilisée pour étudier la nature des cycles (furane ou pyrane) et la structure des
polyosides par la mesure du nombre de molécules d'acide périodique consommées, d'acide formique et d'aldéhyde formique
produits.

Voie Enzymatique

Plusieurs enzymes peuvent oxyder les oses ou certains de leurs dérivés. Un exemple est la glucose oxydase, présente dans les
champignons microscopiques (mais pas chez l'homme), spécifique du glucose et active en présence du coenzyme FAD (Flavine
Adénine Dinucléotide) oxydé.

Le glucose est oxydé en acide gluconique avec transfert de H+ et e- et formation d'eau oxygénée.

Cette méthode permet de doser le glucose dans un milieu biologique : la présence de glucose entraîne une coloration de forte
intensité. Cette technique est couramment utilisée pour le dosage du glucose dans le sang et les urines. La valeur nominale de la
glycémie chez l'homme est de 5 mmol/l.

Réduction
La fonction carbonyle peut être réduite en fonction alcool primaire dans le cas des aldoses et secondaire dans le cas des cétoses,
en présence de H2 gazeux, de borohydrure de sodium

(N aBH 4 )

ou de

(LiBH 4 )

. Le dérivé obtenu, qui ne comporte que des fonctions alcool, est un polyalcool (ou polyol).

La réduction du glucose en sorbitol peut être obtenue par voie enzymatique : une aldose réductase transforme le glucose en
sorbitol, qui peut ensuite être réoxydé en fructose par une autre enzyme, la sorbitol déshydrogénase.

Ces réductions ne sont pas réversibles par voie chimique, mais le sont par voie enzymatique.

L'accumulation de sorbitol au niveau de la lentille de l'œil semble être à l'origine des complications oculaires
(cataracte) observées chez les diabétiques.

Réaction d'Addition et de Substitution

Formation de la liaison osidique

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