📝 Introduction à la biochimie

🧬 De l'organisme vivant à la molécule

 Biochimie :

La biochimie est une science fondamentale qui étudie les molécules du vivant , leurs interactions et
les réactions qui se produisent dans le milieu biologique . C'est la chimie du vivant .
 Tous les êtres vivants sont composés de composés chimiques.
 Les êtres vivants se distinguent par leur complexité chimique. Une cellule vivante est constituée de dizaines de
milliers de molécules hautement organisées.

📏 Dimensions du vivant

 La matière vivante est organisée selon différentes dimensions :

 Organisme
 Organe
 Tissu
 Cellule et organite
 Macromolécule (ADN)
 Réactions chimiques
 Atome

 Anatomie : Étude de la forme et de la structure du corps.

 Physiologie : Étude de l'organisation fonctionnelle et du fonctionnement du corps.

 🔬 De la cellule à la molécule

 La cellule est l'unité fondamentale de tous les êtres vivants. Tous les processus vitaux en dépendent.

 On distingue deux types de cellules :

 Eucaryotes : Cellules animales
 Procaryotes : Cellules bactériennes

 Les macromolécules comprennent :

 Protéines
 Glucides
 Lipides
 Acides nucléiques

 La différence entre ces macromolécules réside dans la nature des unités élémentaires qui les constituent :
 Protéines => Acides aminés
 Lipides => Acides gras, cholestérols
 Acides nucléiques => Nucléotides

🧑‍🔬 Rôle du biochimiste

 Le biochimiste étudie les molécules qui régissent les organismes vivants et les réactions chimiques qui les
éloignent.
 Il étudie la vie des organismes simples (virus, bactéries) jusqu'à l'organisme humain.
 La santé et la maladie sont étroitement liées à l'équilibre des réactions biochimiques. Les déséquilibres peuvent
provenir de l'extérieur ou de l'intérieur.
 🎯 Importance de la biochimie

 Il est important de s'intéresser aux molécules biochimiques pour :

 Comprendre les réactions catalysées par les enzymes.
 Comprendre les réactions de défense immunitaire.
 Réguler le métabolisme.
 Élaborer des traitements appropriés et efficaces contre les maladies.

 Les progrès de la biochimie ont conduit au développement de nombreux produits de biotechnologie et d'outils dans
le domaine de la santé.

🧪 La molécule

 Une molécule est un ensemble d'atomes identiques ou non, unis par des liaisons chimiques.
 Une liaison chimique est une interaction durable entre plusieurs atomes, ions ou molécules, permettant la
stabilisation du système et la formation d'un agrégat ou d'une substance chimique.

✨ Propriétés de la matière vivante

 La matière vivante possède les propriétés suivantes :

 Organisation hiérarchique
 Capacité de se reproduire
 Métabolisme
 Réponse aux stimuli
 Croissance et développement
 Homéostasie
 Capacité d'évolution
 Universalité et simplicité des composants chimiques
 Extraction, transformation et utilisation de l'énergie
 Capacité d'auto-reproduction

🧱 Les biomolécules

 Les biomolécules sont composées de :

 6 éléments organiques
 5 ions monoatomiques
 16 oligo-éléments

 Comparaison de la composition du corps humain avec la croûte terrestre et l'atmosphère :

Élément Croûte terrestre (%) Corps humain (%) Atmosphère (%)

Oxygène (O) 47 63 21
Élément Croûte terrestre (%) Corps humain (%) Atmosphère (%)

Hydrogène (H) 78

Azote (N) 1.4

Silicium (Si) 28

Carbone (C) 9,5

Argon (Ar) 0,93

 Élément Croûte terrestre (%) Corps humain (%) Atmosphère (%)

Aluminium (Al) 7,9

Fer (Fe) 4,5

🔗 Liaisons chimiques

 Les liaisons chimiques peuvent être :

 Covalent :

 Pure : Partage équitable des électrons entre atomes identiques (ex : H2H2,Cl2C l2).
 Polarisée : Partage inégal des électrons entre atomes de nature différente (ex : HCl).
 Datif : Liaison où la paire d'électrons provient d'un seul atome (donneur).
 Ionique : Attraction électrostatique entre un cation et un anion (ex : NaCl).
 Métallique : Électrons mobiles dans un réseau métallique, assurant une bonne conductivité électrique et
thermique.
 Faibles : Forces électrostatiques résiduelles entre les dipôles des molécules (liaisons intermoléculaires).
 Hydrogène : Interaction entre un atome d'hydrogène et un atome électronégatif (azote, oxygène, fluor, chlore).
 Van der Waals : Interactions faibles entre atomes ou molécules proches.
 Interactions hydrophobes : Association de molécules non polaires dans un environnement aqueux.

🧪 Groupes fonctionnels importants en biochimie

Exemple de
Groupe Formule Signification biologique molécule

Méthyle CH3C H3 Insoluble dans l'eau Acide gras

Hydroxyle OHOH Soluble dans l'eau, forme des ponts hydrogène Éthanol

Carboxyle COOHCOO H Chargé négativement au pH physiologique Acétate

Habituellement chargé au pH physiologique, forme

Amino NH2N H2 des ponts hydrogène Glycine

Toujours chargé négativement, forme des ponts Glycéraldéhyde-3-

Phosphate PO43−P O43 − hydrogène avec l'eau phosphate
 Exemple de
Groupe Formule Signification biologique molécule

Acétaldéhyde,
Carbonyle C=OC=O Forme des ponts hydrogène avec l'eau Pyruvate

R−CO−NH2R−CO−N H
Amide 2 Forme des ponts hydrogène Asparagine

Sulfhydrile S'oxyde facilement pour donner des ponts

(thiol) SHS H disulfures Cystéine

💧 L'eau et les éléments minéraux dans l'organisme

🌊 Introduction

 L'eau est essentielle à la vie. L'organisme humain en contient environ 60-70%.

 Un corps humain est constitué :

 D'atomes des molécules organiques : C, O, N et H.
 De minéraux : Na, K, Mg, Ca,Cl−C l−,PO43−P O43 −etSO44−DONC44 −.
 D'oligoéléments : Fe, F, Si, Zn, Cu, V, Mn, I, Se, Ni, Cr, Li, As, Sn, Pb, Br, etc.
 Le comportement des biomolécules dépend des caractéristiques physico-chimiques de l'eau.

💦 Propriétés de l'eau

 Structure : L'eau est une molécule polaire avec une dissymétrie des charges internes.

 Autoprotolyse : L'eau peut se comporter comme un acide ou une base ( 2H2O⇌OH−+H3O+2 H2O⇌OH−+H3O+).

 pH : Le pH de l'eau est neutre (pH = 7).

 Solvatation : L'eau solubilise de nombreux composés et minéraux.

 Hydrophiles : Composés ayant une affinité pour l'eau.
 Hydrophobes : Composés repoussés par l'eau.

⚖️Systèmes tampons

 Une solution tampon est une solution dont le pH varie peu lors de l'ajout d'un acide ou d'une base. Elle est
généralement composée d'un acide faible et de son sel, ou d'une base faible et de son sel.

 Exemple : Acide acétique et acétate de sodium ( CH3COOH+CH3COONunC H3COO H+C H3COON a).

 Les systèmes tampons biologiques permettent d'absorber et de neutraliser une partie de l'acidité.

 Il existe deux types de systèmes tampons :

 Extracellulaire : Système bicarbonate.
 Intracellulaire : Hémoglobine (globules rouges) et sels de calcium (cellules osseuses).
 🦴 Les éléments minéraux et les oligoéléments

 Les composés minéraux représentent 4 à 5% du poids du corps. On distingue les sels minéraux (macroléments) et
les oligoéléments (éléments traces).

🧱 Macroéléments

Macrolém
ent Rôle Source Carence

Composition des os et des dents, Viandes, poissons, lait, Déminéralisation osseuse, troubles de
Phosphor maintien de l'acidité normale du céréales, œufs, noix, la sensibilité, troubles cardiaques,
e sang graines, légumineuses respiratoires et neurologiques

Métabolisme, régulation de la
pression artérielle, conduction Légumes, fruits, produits Troubles neuromusculaires et
Potassium nerveuse, contraction musculaire laitiers, légumineuses cardiaques, confusion

Composition des os, contraction Produits laitiers, poissons

musculaire, conduction nerveuse, en conserve, légumes Tétanie, troubles neurologiques,
Calcium coagulation sanguine feuilles ostéoporose

Magnésiu Métabolisme, contraction Céréales entières, Dépression, confusion, crampes,

m musculaire, coagulation sanguine, légumineuses, noix, engourdissement, troubles cardiaques,
Macrolém
ent Rôle Source Carence

santé des os et des dents artichaut perte d'appétit, tétanie

Composition des liquides (plasma,

larmes, sueur), conduction Troubles digestifs et neurologiques,
Sodium nerveuse Sel de table, sauce soja crampes musculaires

Troubles digestifs, crampes

Chlore Composition du suc gastrique Sel de table musculaires, apathie

Métabolisme, système
immunitaire, composition des os et Céréales, laits, œufs, Troubles du métabolisme, vulnérabilité
Soufre des dents légumineuses aux infections

🔬 Oligoéléments

Oligoélé
ment Rôle Source Carence

Fer Composition de Viandes rouges, foie, fruits de mer, Anémie

l'hémoglobine, jaune d'œuf, légumes verts, céréales
Oligoélé
ment Rôle Source Carence

métabolique enrichies, lentilles

Synthèse des hormones Sel de mer et sel de table iodé, Insuffisance thyroïdienne, retard
Iode thyroïdiennes poissons, fruits de mer, algues mental (nourrisson)

Composition des dents et Augmentation de la sensibilité aux

Fluor des os Eau fluorée, suppléments caries

Mutation des globules Viandes, poissons, lait, légumineuses,

Cobalt rouges céréales complètes Anémie

Augmentation du taux de
Régulation du glucose Céréales complètes, foie, légumes cholestérol sanguin et du risque de
Chrome sanguin et du cholestérol verts diabète

Viandes, fruits de mer, poissons, Douleur musculaire, augmentation

Sélénium Antioxydant céréales complètes, œufs de la sensibilité aux infections
 Oligoélé
ment Rôle Source Carence

Fatigue, troubles du goût et de

Fruits de mer, poisson, céréales l'odorat, retard de croissance,
Zinc Métabolisme, antioxydant complètes, noix baisse de l'immunité

Métabolisme, immunité,
santé des os et des Fruits de mer, céréales complètes,
Cuivre cartilages légumineuses, foie, noix Anémie, ostéoporose

Manganès Céréales complètes, noix, Augmentation du taux de

e Métabolisme légumineuses, légumes verts, fruits cholestérol, intolérance au glucose

🔩 Mécanismes résultant de l'essentiel des oligoéléments

 Les métaux n'apparaissent jamais sous forme d'ions libres dans l'organisme.
 Ils sont liés à des protéines et peuvent jouer un rôle dans le maintien de la structure tertiaire des protéines et
comme cofacteurs d'enzymes.
 Les doigts de zinc stabilisent le réponse des protéines en complexant un ou plusieurs ions zinc.
 Les oligoéléments peuvent modifier la vitesse de réaction des enzymes en changeant leur forme.
 Certains oligoéléments entrent dans la structure des vitamines (ex : cobalt dans la vitamine B12).
 Certains oligoéléments participent à l'expression des signaux hormonaux.

☢️Toxicité des oligoéléments

 Les oligoéléments peuvent provoquer des désordres lorsqu'ils sont apportés en excès importants.
 Oligoéléments essentiels à faible risque de carence démontrés chez l'homme : Iode, Fer, Cuivre, Zinc, Sélénium,
Chrome.
 Oligoéléments essentiels à faible risque de carence (non prouvée chez l'homme) : Manganèse, Silicium, Molybdène,
Vanadium, Nickel, Étain.

 Le cuivre (Cu) sert de cofacteur redox-actif dans de nombreux processus enzymatiques et peut exister sous deux
états d'oxydation : Cu(II) (extracellulaire) et Cu(I) (intracellulaire).

🧬 Biochimie Structurale
📚 Chapitres

1. Les acides aminés, peptides et protéines

2. Les glucides
3. Les lipides
4. Les acides nucléiques
5. Vitamines

🧱 Les acides aminés, peptides et protéines

🧪 Introduction

 Les acides aminés (AA) sont les monomères de base des protéines.

 Ils jouent un rôle clé dans la structure et la fonction des enzymes, des hormones et des neurotransmetteurs.

 Ils sont impliqués dans le métabolisme et la synthèse des molécules biologiques.

 Les protides sont des constituants importants des cellules :
 Quantitativement : Ils représentent plus de la moitié de la masse sèche des cellules.
 Qualitativement : Il existe des protéines structurales et des protéines à activité biologique.

🧪 Définition, importance biologique et structure des acides aminés

 Les acides aminés (AA) sont les monomères ou unités structurales de base des protéines. Ils jouent un rôle clé dans
la structuration et la fonction des enzymes, des hormones et des neurotransmetteurs. Ils sont également impliqués
dans le métabolisme et la synthèse des molécules biologiques.

 Structure générale d'un acide aminé:

NH2−C(R)−COOHN H2−C ( R )−COO H

 R représente le radical qui différencie les différents acides aminés.

 Les acides aminés naturels sont principalement des α-acides aminés.

 In vivo, les acides aminés peuvent exister à l'état libre ou liés les uns aux autres pour former des peptides ou des
protéines.

 Certains acides aminés sont retrouvés dans les protéines et participent à leur synthèse. D'autres ne sont retrouvés
dans les protéines qu'après leur biosynthèse.

 Bien qu'il existe environ 300 acides aminés dans la nature, l'hydrolyse des protéines conduit à 20 acides aminés.

 Les acides nocifs des propriétés communes dus à la présence d'un groupement carboxyle et d'une fonction amine.
Les propriétés différentielles sont celles du radical R (taille, forme, charge, capacité à former des liaisons
hydrogène, réactivité chimique).
 Du point de vue métabolique, on distingue les acides aminés indispensables (qui ne peuvent pas être synthétisés
par l'organisme et doivent être apportés par l'alimentation). Les acides aminés sont des précurseurs de
nombreuses molécules biologiques (glucides, lipides). Certains acides aminés ont une activité biologique (ex : acide
glutamique, neurotransmetteur).

🧪 Classification des acides aminés

 Les 20 acides aminés rencontrés dans les protéines sont regroupés en 3 familles :
 Acides aminés neutres (aliphatiques, cycliques ou aromatiques)
 Acides aminés acides (monoamines dicarboxyliques)
 Acides aminés basiques

 La classification des acides aminés peut se faire selon la polarité de la chaîne latérale, leur caractère aromatique
ou leur capacité à être synthétisés par l'organisme (essentiels vs non essentiels).

1. Apolaire = hydrophobe
2. Polaire non chargé (pH 6-7)
3. Polaire positivement chargée
4. Polaire négativement chargée

🧪 Acides aminés neutres (ou faiblement chargés)

 Acides aminés à radicaux aliphatiques : Glycine, Alanine, Valine, Leucine et Isoleucine.

 Acides aminés à radicaux alcooliques : Sérine et Thréonine.
 Acides aminés à radicaux aliphatiques soufrés : Méthionine et Cystéine.
 Acides aminés à radicaux cycliques : Proline, Phénylalanine, Tryptophane, Tyrosine.

🧪 Acides aminés acides et leurs amides

 Acides aminés hydrophiles.
 Acide Aspartique (Asp D), Acide Glutamique (Glu E)
 Asparagine (Asn N), glutamine (Gln Q)

🧪 Acides aminés basiques

 Radicaux porteurs d'une fonction basique.

 Lysine (Lys K)
 Arginine (Arg R)
 Histidine (His H)

🧪 Acides aminés essentiels

 8 acides aminés essentiels (ou indispensables) chez l'homme : Valine, Leucine, Isoleucine, Phénylalanine,
Tryptophane, Thréonine, Méthionine et Lysine.
 Deux autres acides aminés, l'histidine et l'arginine, sont ces semi-essentiels car seuls les nourrissons ont besoin
d'un apport exogène.

🧪 Propriétés physiques des acides aminés

 Solubilité : La plupart des acides aminés sont solubles dans les solvants polaires (eau, alcool) et insolubles dans les
solvants organiques non polaires (benzène, éther). La solubilité diminue avec le nombre d'atomes de carbone.

Propriétés Ioniques des Acides Aminés 🧪

Les groupements fonctionnels COOH et NH₂ des acides aminés sont ionisés en fonction du pH de la solution. Les
acides aminés sont donc des composés amphotères , c'est-à-dire qu'ils peuvent réagir à la fois comme un acide
et comme une base.
 En faisant varier le pH d'une solution d'acide aminé de très acide (pH = 1) à très basique (pH = 14), on observe
une évolution des charges de l'acide aminé. Pour un acide aminé ayant un radical R sans groupements chargés, on
peut schématiser cette évolution comme suit :

pK1pk1 pK2pk2

Cation ↔ Zwitterion ↔ Anion

 Cation : En pH acide, l'espèce prédominante est le cation.

 Zwitterion : Lorsque le pH augmente, on atteint un point où l'acide aminé est sous forme de zwitterion, c'est-à-
dire qu'il porte autant de charges positives que négatives.
 Anion : Lorsque le pH est élevé, l'anion devient l'espèce prédominante.
Le point isoélectrique (pHi) est le pH pour lequel les deux dissociations s'effectuent. À ce pH, l'acide aminé
existe sous forme d'ion dipolaire ou zwitterion. La charge nette de l'acide aminé est nulle, et il se comporte comme
une molécule neutre.

De part et d'autre du pHi, on définit des pH qui correspondent à une demi-dissociation de COOH et de NH₂. Ce sont
les pK. Il existe donc deux pK :pK1pk1etpK2pk2.

Le point isoélectrique ou isoionique est calculé comme suit :

pHje=pK1+pK22p H i=2pk1+ p K2

Propriétés Optiques des Acides Aminés 💡

À l'exception de la glycine (où R = H), tous les acides aminés possèdent au moins un carbone asymétrique . Il
existe donc deux isomères optiques (molécules chirales) pour chaque acide aminé.
 La molécule d'acide aminé est représentée sous forme de croix. Le carbone asymétrique (carbone α) est situé au
point d'intersection de la croix. Le groupe acide carboxylique COOH est toujours placé en haut et le groupe R (ici,
CH₃), en bas.

Les groupements NH₂ et H sont placés sur le trait horizontal. Par convention :

 Si le groupement NH₂ est placé sur le trait gauche dans la représentation de Fischer, l'acide α-aminé est de
configuration L .
 Si le groupement NH₂ est placé sur le trait droit dans la représentation de Fischer, l'acide α-aminé est de
configuration D .

Il existe deux types d'isomères :

 Un isomère lévogyre (l) : dévie le plan de polarisation de la lumière polarisée vers la gauche.
 Un isomère dextrogyre (d) : dévie le plan de polarisation de la lumière polarisée vers la droite.

Certains acides nocifs exercent un deuxième carbone asymétrique. Dans ce cas, le composé naturel est appelé L ,
et les deux autres stéréoisomères, dont les positions relatives des substituants sont différentes, sont
appelées allo . Ces derniers ne sont pas présents dans les protéines.

Propriétés d'Absorption de la Lumière des Acides Aminés ☀️

Les solutions d'acides aminés sont incolores. Aucun des 20 acides aminés présents dans les protéines n'absorbe la
lumière dans le visible.

Les acides aminés aromatiques absorbant dans l'ultraviolet (UV) entre 260 nm (phénylalanine) et 280 nm
(tyrosine et tryptophane). Tous les autres acides aminés absorbant dans l'UV lointain, c'est-à-dire à des longueurs
d'onde inférieures à 220 nm.
La plupart des protéines contiennent des résidus de tyrosine. La mesure de l'absorption de la lumière à 280 nm au
spectrophotomètre est une méthode rapide et efficace pour mesurer la concentration protéique d'une solution.