UNIVERSITÉ PARIS EST CRÉTEIL

1er Semestre 2023-2024 – H. Bengueddach

em
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UE DE LA CELLULE AUX TISSUS

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BIOCHIMIE

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TD1

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Les protéines

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EC

CPCM Tel : 01 46 34 52 25
Établissement d’enseignement supérieur privé www.prepa-cpcm.com
106, bd Saint Germain 75006 Paris [email protected]
 1. Parmi les propositions suivantes concernant les acides aminés, indiquer celle(s) qui est (sont)
exacte(s) :

A. 25 acides aminés naturels constituent les protéines.

B. Ils sont répartis en 3 classes selon leur série.

em
C. Tous les acides aminés possèdent un carbone asymétrique.

Ex
D. La masse moyenne d’un pentapeptide (peptide de 5 acides aminés) est d’environ 600 kDa.

N
O
E. Chez l'homme, ils appartiennent tous à la série L.

ET
N
U
2. Indiquer parmi les propositions suivantes concernant les acides aminés, celle(s) qui est (sont)

BR
exacte(s) :

E
D
E
LV
A. La lysine est un acide aminé à chaine latérale basique.

SA
B. Le tryptophane possède une chaîne latérale aliphatique.

E
C. La valine possède une chaîne latérale aromatique non polaire.

-D
D. À pH physiologique, la chaîne latérale de l'arginine est chargée négativement.

C
PE
E. À pH physiologique, la chaîne latérale de l'acide aspartique est chargée positivement.

U
e
èn
3. Indiquer parmi les propositions suivantes concernant les acides aminés, celle(s) qui est (sont)

yl
M
exacte(s) :

de
re
A. La leucine et l'isoleucine sont des acides aminés à chaîne aliphatique apolaires.
ai
pl
B. Le tryptophane est un acide aminé aromatique qui porte une charge sur sa chaine latérale en milieu
em

basique.
Ex

C. La chaîne latérale de la proline est liée au carbone α et à l'azote de la fonction amine liée au carbone α.
N
O

D. Le pKa de la fonction ionisable portée par la chaîne latérale de l'arginine est basique.
ET

E. La réduction des cystéines permet la formation de liaisons covalentes intrachaînes ou interchaînes : les
N
U

ponts disulfures
BR
E
D

4. Indiquer parmi les propositions suivantes concernant la thréonine, celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
E
LV
SA

A. Elle possède dans sa chaîne latérale une fonction alcool

E

B. Sa chaîne latérale est polaire.

-D

C. Elle est peut-être phosphorylée par des protéines kinases.

C
PE

D. Elle possède dans sa chaîne latérale un atome de soufre.

U

E. Elle absorbe la lumière ultraviolette à 280 nm.

ne
è
yl
M

5. Les protéine-kinases catalysent les réactions de phosphorylation c'est-à-dire la fixation d'un résidu
de

phosphate. Indiquer sur quel(s) résidu(s) d'acide aminé cette fixation peut se faire :
re
ai
pl

A. Proline
em

B. Asparagine
Ex

C. Thréonine
N
O

D. Tyrosine
ET
N

E. Alanine
U
BR
E

6. Parmi les propositions suivantes concernant les liaisons impliquées dans la structure des protéines,
D

indiquer celle(s) qui est (sont) exacte(s) :

E
LV
SA

A. Elles stabilisent la structure secondaire uniquement.

E
-D

B. Les liaisons peptidiques sont les seules liaisons covalentes retrouvées dans les protéines.
EC

C. Les liaisons non covalentes font toujours intervenir des groupements chargés.
D. Les liaisons ioniques sont des interactions faibles.
E. Les liaisons hydrogène permettent le maintien de la structure primaire.

2
 7. Indiquer parmi les propositions suivantes concernant la liaison peptidique, celle(s) qui est (sont)
exacte(s) :

A. la libre rotation autour de la liaison C-N permet de modifier la conformation spatiale de la chaîne
polypeptidique.
B. elle est majoritairement de configuration cis dans les protéines.

em
C. sa configuration cis ou trans est déterminée par l'angle Ω.

Ex
D. les angles φ et ψ de cette liaison sont similaires dans une structure secondaire donnée.

N
O
E. elle peut être clivée par rupture des liaisons hydrogènes.

ET
N
U
8. Soit le peptide (a) : C-R-L-W-V-K-F :

BR
E
D
A. Sa séquence peut aussi s'écrire Cys-Arg-Lys-Trp-Val-Gln-Phe.

E
LV
B. Son extrémité N ter est représentée par un acide aminé à chaine latérale aromatique

SA
C. Un pont disulfure pourrait s’établir entre plusieurs peptides (a).

E
D. Il possède 2 acides aminés à fonction alcool.

-D
E. Il possède 2 acides aminés cycliques aromatiques.

C
PE
U
9. L'octapeptide suivant : M-H-A-T-E-N-A-K

e
èn
yl
A. est sensible à l'action du β-mercaptoéthanol.

M
de
B. a une masse molaire comprise entre 500 et 1500 Da.

re
C. a deux groupements chargés à pH 5,0.
ai
D. a une charge nette de -3 à pH 13,0. pl
em

E. contient deux résidus aromatiques.

Ex
N
O
ET

10. Parmi les propositions suivantes concernant le diagramme de Ramachandran, indiquer celle(s) qui
N

est (sont) exacte(s) :

U
BR

A. Il représente les valeurs que peut prendre, pour chaque acide aminé, l'angle Ω.
E
D

B. Il représente l'organisation tridimensionnelle de 2 résidus voisins.

E
LV

C. Il est une conséquence de l'encombrement créé par les chaînes latérales R.

SA

D. Toutes les combinaisons de φ et ψ sont possibles.

E

E. Dans le cadran inférieur gauche on retrouve l’hélice alpha de pas gauche.

-D
C
PE

11. Indiquer parmi les propositions suivantes concernant les hélices α celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
U
ne
è

A. Dans chaque liaison hydrogène impliquée, c'est un atome d'oxygène qui est donneur d'hydrogène et un
yl
M

atome d'azote qui est accepteur.

de

B. Les valeurs des angles φ et ψ sont les mêmes que dans les feuillets β.
re

C. Il y a 3,6 acides aminés par tour d’hélice

ai
pl
em

D. Elle est toujours favorisée par la présence de résidus hydrophobes.

E. C’est la structure secondaire majoritaire des chaînes d’hémoglobine.
Ex
N
O

12. Parmi les propositions suivantes concernant les feuillets β, la(les)quelle(s) est (sont) exacte(s) ?
ET
N
U
BR

A. Les valeurs des angles Ω dans un feuillet β diffèrent de celles des angles Ω dans une hélice α.
B. Dans un feuillet β, les chaînes latérales des acides aminés sont orientées alternativement au- dessus et en
E
D
E

dessous du plan du feuillet.

LV

C. Les feuillets β sont stabilisés par des liaisons hydrophobes.

SA

D. Les feuillets β antiparallèles sont caractérisés par des valeurs spécifiques des angles φ et ψ.
E
-D

E. Un feuillet β est constitué d'un unique brin β.

EC

3
 13. Parmi les propositions suivantes concernant la formation d’un pont disulfure, indiquer celle(s) qui
est (sont) exacte(s) :

A. La formation d'un pont disulfure est une réaction de réduction de fonctions thiol.
B. Un pont disulfure peut se former entre deux cystéines.
C. Un pont disulfure peut se former entre une cystéine et une méthionine.

em
D. Les ponts disulfures sont des liaisons covalentes

Ex
E. Les ponts disulfures stabilisent la structure tertiaire d'une protéine

N
O
ET
14. Parmi les propositions suivantes concernant les différents niveaux d’architecture des protéines,

N
U
indiquer celle(s) qui est (sont) exacte(s) :

BR
E
D
A. La structure primaire des protéines est stabilisée par des liaisons covalentes.

E
LV
B. La structure secondaire peut correspondre au repliement local des résidus d'acides aminés en structures

SA
régulières périodiques.

E
C. La structure tertiaire est indispensable à la bonne activité d'une enzyme.

-D
D. L’hémoglobine est un tétramère stabilisé par des ponts disulfures.

C
PE
E. Un anticorps possède une structure quaternaire.

U
e
èn
15. Parmi les propositions suivantes, indiquer celle(s) qui est (sont) exacte(s) :

yl
M
de
A. Dans une protéine transmembranaire, ce sont des résidus hydrophobes qui permettent de traverser la

re
membrane.
ai
B. Les hélices amphiphiles s’insèrent dans la membrane par leur face hydrophile.
pl
em

C. Une protéine globulaire possède un cœur hydrophobe et un extérieur hydrophile.

Ex

D. Les sous-unités d'un oligomère peuvent être identiques ou différentes.

N
O

E. Un groupement prosthétique est un petit peptide nécessaire à la fonction qui doit être associé à la protéine
ET

principale.
N
U
BR

16. Parmi les propositions suivantes concernant la protéine prion, indiquer celle(s) qui est (sont)
E
D

exacte(s) :
E
LV
SA

A. C’est une protéine allostérique.

E

B. La protéine prion PrPsc a une séquence en acides aminés différente de celle de la protéine prion normale
-D

PrPc.
C
PE

C. La protéine prion infectieuse contient beaucoup plus d'hélices α que la protéine prion normale.
U

D. La protéine prion infectieuse est le résultat d'une mutation ponctuelle dans le gène correspondant.
ne
è

E. La conversion de la forme normale en forme infectieuse est facilitée par la forme infectieuse de la
yl
M

protéine.
de
re
ai

17. Parmi les propositions suivantes concernant le collagène, indiquer celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
pl
em

A. Il possède une structure primaire riche en Gly et Pro.

Ex
N

B. Il possède une structure secondaire riche en hélices droites.

O
ET

C. Il possède une structure quaternaire organisée en superhélice droite.

N

D. La molécule de tropocollagène est riche en ponts disulfures.

U
BR

E. Le collagène est une protéine globulaire.

E
D

Q18 et 19 : Les endothélines (EDN) sont des neuropeptides sécrétés par l'endothélium vasculaire, ayant un
E
LV

effet vasoconstricteur puissant sur les cellules musculaires lisses. Au nombre de 3 (EDN-1, EDN- 2, EDN-3),
SA

ce sont des peptides composés de 21 acides aminés qui possèdent tous deux ponts disulfures entre les
E
-D

cystéines 1 et 15, et 3 et 11. EDN-1 possède le plus puissant effet vasoconstricteur connu. EDN-2 est
EC

beaucoup moins active que EDN-1 mais plus active que EDN-3.
La structure des 3 peptides est représentée ci-dessous :

4
 em
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SA
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O

18. Quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) concernant ces trois endothélines ?
ET
N
U

A. Les endothélines sont des protéines conservées

BR

B. L’EDN-2 de souris a un pHi supérieur à celui de l’EDN-2 humaine

E

C. Les 5 premiers acides aminés de l’EDN-2 de porc sont identiques à ceux de l’EDN-1 de souris
D
E

D. L’EDN-3 de rat possède plus de sites potentiels de phosphorylation que l’EDN-1 de souris
LV
SA

E. Le dernier acide aminé des EDN est une cystéine

E
-D

La structure 3D de EDN-1 a pu être déduite après cristallisation. Elle est représentée ci-dessous :
C
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E
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19. Quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) concernant cette structure ?
EC

A. Malgré sa petite taille, EDN-1 possède une structure tertiaire

B. Malgré sa petite taille, EDN-1 possède une structure quaternaire
C. La partie N terminale interagit fortement avec le milieu environnant grâce à des résidus hydrophiles

5
 D. Les deux ponts disulfures rapprochent la partie N-terminale de la partie C terminale
E. La partie C terminale en hélice est stabilisée par des résidus hydrophiles

20. Parmi les propositions suivantes concernant la structure de la myoglobine, indiquer celle(s) qui est
(sont) exacte(s) :

em
A. C’est une protéine possédant un seul groupement prosthétique.

Ex
B. L’hème qu'elle contient est une structure contenant 4 cycles pyrimidines.

N
C. C’est une protéine fibrillaire.

O
ET
D. Elle est composée de 4 chaînes polypeptidiques identiques.

N
E. Elle contient de nombreuses hélices α.

U
BR
E
D
21. Parmi les propositions suivantes concernant la myoglobine et l'hémoglobine, indiquer celle(s) qui

E
LV
est (sont) exacte(s) :

SA
E
A. La myoglobine est une molécule de transport du dioxygène

-D
B. Le fer sous forme ferreux dispose de 6 liaisons de coordination.

C
PE
C. Une molécule d'hémoglobine ne peut fixer qu'une seule molécule d'O2.

U
D. La liaison entre le fer héminique et l'histidine proximale peut être déplacée pour fixer de façon réversible

e
l’O2

èn
yl
E. Seul le fer à l'état ferrique est capable de fixer une molécule d'O2, le fer à l'état ferreux rend la molécule

M
de
inactive

re
ai
pl
22. Parmi les propositions suivantes concernant la structure de l'hémoglobine, indiquer celle(s) qui est
em

(sont) exacte(s) :
Ex
N

A. L’hémoglobine adulte est constituée de 4 sous-unités : deux copies d'une sous-unité α et deux copies
O
ET

d'une sous-unité β.
N
U

B. La cohésion des sous-unités de l'hémoglobine est assurée par des liaisons covalentes.
BR

C. L’hémoglobine possède 4 sites de fixation pour le dioxygène.

E
D

D. La structure quaternaire de l'hémoglobine lui confère son comportement allostérique.

E

E. L’hémoglobine fœtale et l'hémoglobine adulte possèdent 2 chaînes identiques en commun.

LV
SA
E

23. Parmi les propositions suivantes concernant la fixation de l'oxygène sur l'hémoglobine, indiquer
-D

celle(s) qui est (sont) exacte(s) :

C
PE
U

A. L’hémoglobine fœtale a une plus grande affinité pour l’O2 que l'hémoglobine adulte A.
ne

B. Une augmentation de la concentration du CO2 n'a pas d'effet sur l'affinité de l’O2 pour l'hémoglobine.
è
yl
M

C. Le CO2 ne se fixe pas à l'hème de l'hémoglobine

de

D. Un abaissement du pH diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l’O2.

re

E. L’O2 fait une liaison sur l’hème à la place de l’histidine distale.

ai
pl
em

24. Parmi les propositions suivantes concernant les états conformationnels de l’hémoglobine, indiquer
Ex
N

celle(s) qui est (sont) exacte(s) :

O
ET

A. L’état tendu T correspond majoritairement à la forme désoxygénée de l’hémoglobine.

N
U

B. Le DPG stabilise l’état relâché R de l’hémoglobine.

BR

C. L’état relâché R a une plus grande affinité pour l’O2 que l’état tendu T.
E
D

D. En absence de DPG, l’hémoglobine est majoritairement dans l’état tendu T.

E
LV

E. La saturation progressive de l’hémoglobine par l’O2 induit la libération de la molécule de DPG de son site
SA
E
-D
EC

6
 25. Après avoir passé plusieurs jours en haute altitude (à une pression partielle en oxygène de 75
mmHg) la concentration en 2,3-DPG augmente sensiblement dans les hématies. Indiquer parmi les
propositions suivantes concernant l'effet de ce séjour, celle(s) qui est (sont) exacte(s) :

A. Le caractère coopératif de l'hémoglobine est sensiblement diminué.

B. L’affinité de l'hémoglobine pour l'O2 est augmentée.

em
C. La P50 est augmentée.

Ex
D. Le pourcentage d'oxygène libéré au niveau des muscles est augmenté.

N
E. L’état T est favorisé.

O
ET
N
U
26. Quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) concernant l'hémoglobine ? (Annale)

BR
E
A. C’est une protéine dotée d'activité catalytique.

D
E
B. Sa courbe de saturation par l’O2 suit une hyperbole.

LV
C. Son affinité pour l’O2 dépend du pH.

SA
D. Le 2,3-diphosphoglycérate (2,3-DPG) déplace sa courbe de saturation par l’O2 vers la gauche.

E
-D
E. La fixation de l’O2 à l’hémoglobine est un modèle de fonctionnement allostérique.

C
PE
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e
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M
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O
ET
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