CHAP. II.1.
STRUCTURE ET PROPRIETES DES ENZYMES
Paces 2015-2016
(Dr RANDRIAMANANTENASOA T. Nathalie)
PLAN
Introduction et importances biomédicales
Définitions
Structure et propriétés des enzymes
Nomenclature et classification
Mécanismes généraux d’action des enzymes
Conclusion
I. Introduction ou Importance biomédicale des enzymes
1- Enzymologie :
Enzymologie : partie de la biochimie qui
Vise à élucider la structure des enzymes
Étudie les propriétés fonctionnelles des enzymes et le mode d’action des enzymes
Décrit la vitesse des réactions catalysées par les enzymes (cinétique enzymatique).
2- Théorie de l’état de transition
La quasi-totalité des réactions qui se produisent dans l’organisme sont catalysées par des enzymes. Une enzyme
accélère (catalyse) une réaction en stabilisant l’état de transition, c'est à-dire elle permet d’augmenter la
concentration d’X‡ et par conséquent de diminuer ΔG‡ (variation d’énergie nécessaire pour démarrer la réaction).
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L’état de transition du S (= X‡), est un état au cours duquel les liens chimiques dans le S sont partiellement formés
ou brisés. C’est l’état le plus instable dans la voie réactionnelle
En chimie, les ENZYMES sont des composés qui diminuent l’énergie d’activation (Ea) d’un système i.e. l’énergie
nécessaire pour démarrer plusieurs réactions simultanément leur permettant d’accélérer la vitesse d’une réaction
sans être eux-mêmes modifiés.
II- DEFINITIONS
Réaction enzymatique
Réaction permettant transformation d’un substrat (S) en produit (P) par une enzyme (E) qui nécessite dans certains
cas, un 3ème corps chimique indispensable (obligatoire) : le cofacteur (attention le cofacteur est différent du ligand)
C- LIGAND
Un Corps chimique (toute molécule ou substance) ayant une liaison spécifique avec l’enzyme sur au moins un site
de fixation sans être un cofacteur indispensable.
Les ligands sont constitués généralement de molécules étrangères (ex : agents pharmacologiques) ou des atomes
quelconques (de nature minérale ou organiques)
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D- Cofacteurs
Masse moléculaire
Classification
Isoenzymes
SUBSTRAT PRODUIT
Dans certains cas, un 3ème corps chimique est
indispensable : le cofacteur
III- STRUCTURE ET PROPRIETES DES ENZYMES
A- Différents types ou formes d’enzymes
B- Synthèse des enzymes
Elle est effectuée par tous les êtres vivants avec un
déterminisme Génétique comme toute synthèse
protéique à partir des informations codées dans l'ADN
ou dans l'ARN (certains virus).
Chaque enzyme est le produit d’expression d’un gène
(Parfois de 2 gènes).
L’augmentation de la synthèse des enzymes peut être
due à des effets transcriptionnels ou à des effets
traductionnelles.
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Pour certaines E
- La synthèse peut être induite par leurs S ou par des substances de structure apparentée
- A l’inverse : la synthèse peut être restreinte par l’excès d’un métabolite par un mécanisme dit de
« répression »
o Induction et répression mettent en jeu des éléments cis (séquences d’ADN spécifiques)
La Synthèse d’autres E est stimulée par la fixation d’hormone ou de signaux extracellulaires sur des récepteurs
cellulaires spécifiques
C- STRUCTURE GENERALE DES ENZYMES
Protéines Globulaires sauf quelques ARN à activité
catalytique dont la structure tertiaire est importante
car elle détermine leurs activités biologiques. Cette
structure est caractérisée par la présence d'un domaine
particulier : site ou centre actif
D- Propriétés des enzymes
Les enzymes possèdent plusieurs propriétés par rapport aux autres types de catalyseurs et dont les plus
importantes sont :
1. Pouvoir de catalyse très élevé
Exemple : réaction d’hydrolyse de l’eau oxygénée
2- Elles ne modifient pas l’équilibre de la réaction : ne font que diminuer Ea
3- Elles ne sont pas consommées au cours de la réaction
4. Elles sont spécifiques avec :
4.2. Spécificité d’action (ou de réaction) : l’enzyme catalyse un seul type de réaction spécificité étroite
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4.2. Spécificité de substrat : Elle peut être Etroite, Stéréospécifique, Large ou lâche
5- Elles sont régulables : régulation ou la modulation de l'activité catalytique par des substances activatrices ou
inhibitrices. La régulation de l’activité d’une enzyme permet de réguler les réactions biochimiques.
IV- NOMENCLATURE ET CLASSIFICATION
Très nombreux, les enzymes peuvent être dénommées selon deux types de nomenclature
A. Dénomination commune ou fonctionnelle
Elle indique :
d'abord le nom du substrat
puis le type de réaction catalysée
on ajoute enfin le suffixe -ase.
A ces noms communs, rajout possible de qualificatifs
B. Dénomination ou nomenclature internationale ou E.C.
C’est un système de code numérique à 4 nombres (chiffres) séparés par des points et précédés de EC soit (EC
x1.x2.x3.x4) et dans lequel chaque enzyme a un nom propre.
Elle regroupe les enzymes en 6 classes principales qui identifient le type de réaction catalysée et les substrats
utilisés
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V. Mécanismes de base de l’action des enzymes
A. Catalyse par effet de proximité (concentration relative et orientation)
L’enzyme rapproche les substances réactantes (S) l’un de l’autre dans le site actif et les oriente par rapport au
groupe catalytique. La concentration effective est augmentée par une proximité des réactifs.
La théorie des collisions des molécules (ou théorie cinétique) stipule que 2 molécules ne peuvent réagir ensemble
que si :
1- Elles entrent en « collision » i.e. que la distance qui les sépare permet la formation de liaison
2- Elles doivent posséder suffisamment d’énergie cinétique pour vaincre la barrière d’énergie qui permet
d’atteindre l’état de transition
B. Catalyse acide-base (échange de proton)
Stabilisation d’un intermédiaire réactionnel par délocalisation ou transfert d’un proton.
On distingue :
Catalyse acide générale : Procédé dans lequel le transfert partiel d'un proton à partir d'un groupe acide
entraîne la diminution de l’énergie libre de l'état de transition (ΔG‡).
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Catalyse basique générale : Stimulation d’une réaction par l'abstraction partielle d'un proton par une base
Catalyse acide-base générale concertée où Certaines réactions utilisent les deux types de catalyse et de
façon simultanée
Catalyse acide-base Spécifique qui n’implique que des protons (H+ ou des ions OH-)
C. Catalyse par effet de contrainte ou distorsion ou déstabilisation du complexe ES
La liaison du substrat à l’enzyme peut provoquer une
distorsion du substrat ce qui rend le complexe ES moins
stable. Ceci diminue l’énergie d’activation et accélère la
vitesse de la réaction.
On dit que la déformation rend la géométrie et la structure
électronique du substrat plus près de celles de l’état de
transition.
Ce mécanisme concerne principalement les enzymes catalysant les réactions « lytiques » i.e. des réactions qui
impliquent la rupture d’une liaison covalente
D. Catalyse covalente
L’enzyme peut former des intermédiaires covalents dont la réactivité est plus grande que pour la réaction non
catalysée. Elle obéit souvent à un mécanisme dit « ping-pong »
E et Sa complexe E-Sa E’ + Py avec E modifiée chimiquement en E’ au cours de cette 1ère partie de la
réaction
E’ a une affinité pour 2ème S = Sb complexe E’-Sb transformation en complexe E’-Pz dans la 2 ème partie
de la réaction où E retrouve sa forme chimique initiale
o E subit donc une transformation transitoire, réversible permettant le lien entre 2 S
o D’où le terme « ping-pong » donné à ce mécanisme
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V- CONCLUSION
Les enzymes possèdent plusieurs propriétés par rapport aux autres types de catalyseurs et dont les plus
importantes sont :
- Pouvoir de catalyse très élevé
- La spécificité
- La régulation ou la modulation de l'activité catalytique par des substances activatrices ou inhibitrices.
La régulation de l’activité d’une enzyme permet de réguler les réactions biochimiques
La détermination des activités plasmatiques des enzymes a une grande valeur dans le diagnostic et le suivi de
nombreuses pathologies.
