FACULTE PRIVEE DES SCIENCES PARAMEDICALES DE SFAX

Cours de Biochimie

Chapitre 5: Les Protides

Les Acides Aminés , Peptides

et
Protéines
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2024 - 2025
 PROTIDES
Groupe comprenant l’ensemble des acides aminés naturels et leurs combinaisons
chimiques (peptides et protéines).
1. Classification

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 2. Fonctions
- Sources d’énergie
- Structure: renforcent et protègent les cellules et les tissus (-kératines, collagène…)
- Motricité: Des protéines effectuent un travail mécanique tel mouvement des flagelles, contraction
des muscles ou migration des chromosomes
• Transport et stockage: Des protéines fixent, transportent ou stockent d’autres molécules: O2 et
hémoglobine ou myoglobine; Fer et ferritine ou transferrine

- Enzymes catalysent l’essentiel des réactions chimiques du vivant – AA comme source d’énergie
- Communication intra et extra cellulaire: Hormones et Récepteur
- Défense et de l’organisme –Immunoglobulines, thrombine et le fibrinogène (empêchent la perte
de sang)
- Enzymes : accélèrent les vitesses des réactions biologiques
- Expression des gènes: Des protéines décodent l’information génétique (transcription, traduction).
Aussi, des protéines régulent l’expression génétique

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3. Les acides aminés
- Sont les constituants fondamentaux des protéines.
- Plus de 300 acides aminés ont été inventoriés.
- Synthétisés par les animaux, les micro-organismes et les végétaux.
- Source: Exogène (apport alimentaire) et Endogène (catabolisme des protéines)
- On distingue deux catégories:
1) Les AA naturels «standards»: 20 différents AA protéinogènes sont trouvés
dans des peptides (une 20aine d’AA) et dans des protéines,
2) Les autres AA. Dont certains sont trouvés à l’état libre (ornithine et la
citrulline).

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3.1. Acides aminées « briques » des peptides et protéines
Définition: sont des molécules chimiques, qui possèdent deux fonctions:
1) Une fonction acide carboxylique (–COOH)
2) 2) une fonction amine primaire (-NH2)
Ces deux fonctions sont portés par un même atome de carbone (noté α)
• Les Aa différent par la nature de la chaîne latérale R.
R─ CH ─COOH
│
NH2
•Remarque: Nomenclature des carbones d’une chaine –C –C –C –C –C –COOH
–ε δ γ β α

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3.2. Liste des Aa naturels
20 AA qui sont incorporés dans les protéines lors de la traduction (Aa standards):

3.3. Rôles des acides aminés

- Rôle structurale : sont les monomères des protéines.
- Rôle énergétiques: substrats énergétiques
- Rôle métabolique : précurseurs de molécules d’intérêt biologique ou intermédiaires
métaboliques
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3.4. Quelques Propriétés des AA
• Les AA comprennent 1 ou 2 C asymétrique. Donc possibilité d’isomérie
L/D c
• Les AAs présents dans les protéines sont L; mais on peut trouver des AA
de la série D dans certains produits naturels (antibiotiques peptidiques
• Les AA sont des molécules amphotéres
• Chaque acide aminé est caractérisé par son propre point isoelectrique
(PI)
3.5. Acide aminé essentiels
• valine, leucine, isoleucine, phénylalanine lysine, le tryptophane,
méthionine, thréonine et Histidine (chez l’enfant)
• Acides aminés parfois essentiels, dans certaines conditions (grossesse,
croissance) l’arginine, tyrosine et cystéine deviennent essentielles
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4. Peptides et protéines
Dans un peptide ou une protéine, les AA sont liés entre eux par des liaisons peptidiques

4.1. Mode de représentation d’une séquence

Le peptide ont une extrémité amine libre ( N-terminale) et une extrémité carboxyle libre
(C-terminale). Par convention on commence à gauche par l’AA ayant sa fonction amine
libre

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4.2. Nomenclature des peptides
• Une chaine de 2 à 10 acides aminés est un oligopeptide (peptides contenant peu
d’aminoacides).
• Des chaines de 10 à 100 acides aminés : polypeptide
• Les chaines encore plus longues sont désignées comme des protéines (au-delà de 100)
• Une protéines peut etre constituées d’une ou de plusieurs chaines peptidiques
4.3. Rôles des peptides
Ils sont nombreux, mais on peut citer :
- Rôle hormonal: glucagon (1 chaine de 29 AA), insuline (51 AAs dans 2 Chaines
21AA/30AA), Ocytocine (9AA, agit principalement sur les muscles lisses de l'utérus et des
glandes mammaires pour stimuler l'émission de lait ainsi que les contractions utérines)
- Rôle physico-chimique: glutathion (3 AA:un pseudo-tripeptide formé par la condensation
d'acide glutamique, de cystéine et de glycine : γ-L-Glutamyl-L-cystéinylglycine) (antioxydant)
- Rôle immunitaire ( interleukines, interférons...)
- Rôle antibiotique (provenant de bactéries ou de champignons))
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4.4. Protéines
Ce sont des macromolécules de type polymère composée d’une ou plusieurs chaînes
d'acides aminés (chaines polypeptidiques)
4.4.1. Caractéristiques des protéines
- Chaque protéine a une structure déterminée génétiquement et donc, possède une taille
prédéfinie (modifiée parfois après traduction).
- Dans une cellule, chaque protéine joue un rôle particulier.
- Les protéines sont synthétisées et dégradées en permanence dans la cellule
4.4.2. Structure tridimensionnelle dune protéine
• Une séquence donnée d’acides aminés s’enroule en une structure tridimensionnelle
unique et complexe désigné sous le terme de conformation;
• Cette conformation est réalisée grâce à l’établissement de liaisons faible
• Cette conformation est classée par ordre de complexité croissante en
• 1) structure primaire, 2) secondaire, 3) tertiaire et 4) quaternaire
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 1) Struct I: séquence d‘acides aminés
2) Struct II : organisation dans l’espace de la chaine d’AAs, résulte
des ponts hydrogène entre les groupements C=O et N-H d’AA
voisins (sans tenir compte de l’effet des chaînes latérales)
→ les structure les plus fréquentes sont hélices α, feuillets plissés β
et en coude β
3) Struct III (forme finale de la chaîne d‘AA): résulte des
interactions des « R » latérales (liaisons hydrogènes,
hydrophobes, ioniques et disulfure)
4) Structure IV: concerne les protéines oligomériques (à 2 chaînes
ou plus), interactions entre les différentes chaînes
polypeptidiques (ponts hydrogène, attraction électrostatique et
pont disulfure).
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NB: La structure tridimensionnelle est thermodynamiquement stable dans un domaine restreint de
température, de pH et de force ionique. Au-delà , on observe une dénaturation (La dénaturation d'une
protéine correspond à la désorganisation de la structure spatiale sans rupture des liaisons covalentes et en
particulier des liaisons peptidiques). 12
4.4.3. Classification
Une protéine est classée selon :
►Sa composition chimique: holoprotéine (exclusivement protidique) et hétéroprotéine (Aas + groupement
prosthétique) Il s'agit d'un composé organique non protéique maintenu dans une structure protéique au moyen
de liaisons covalentes permanentes, mais aussi éventuellement de liaisons faibles. Les groupements prosthétiques
appartiennent à plusieurs catégories moléculaires
► sa solubilité : Protéines solubles dans l'eau pure ou en présence de sels neutres, et Protéines insolubles
dans tout milieu aqueux (kératines..)
►le nombre de sous unités : monomériques, multimériques (oligomériques) [homomultimériques (les sous
unités sont identiques) ou hétéromutimériques]
► son rôle biologique :
* de structure: protéine fibreuse. Sa structure secondaire est simple et répétitive (fibroïne de soie: béta;
collagène et kératine: hélice alpha). Protéine globulaire:
* à activité biologique (Enz, hormone, protéine motrice (exp: myosine), transport, immunité, stockage ):
protéine globulaire

- Protéines globulaires:
•rôle essentiel dans le métabolisme (activité biologiques): enzymes, hormones, protéines motrices (exp:
myosine ), transport (hémoglobine), immunité ((Ig), stockage
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4.4.4. Dénaturation de la structure des protéines
La protéine perd sa structure tridimensionnelle (conformation spatiale) et donc le
repliement caractéristique de sa structure.
La dénaturation implique l'interruption de différentes liaisons autres que les liaisons
peptidiques (liaisons covalentes) entre les chaînes latérales d'acides aminés (telles
que les ponts disulfures entre les cystéines, forces de Van Der Waals entre chaînes
latérales non polaires d'acides aminés...). Donc, elle affecte les structures II, III et
IV; mais pas la structure primaire
Les protéines fibreuses sont plus stables que les protéines globulaires (qui
contiennent beaucoup de liaisons d’hydrogène (fragile)).
- La dénaturation d’une protéine comprend 2 étapes :
1) Elle se déplie (de façon coopérative) et perd sa forme spécifique, on dit qu'elle
est déployée, la suppression de l’agent dénaturant permet sa renaturation.
2) Elle passe de l’état déployé en un état dénaturé par établissement de liaisons
secondaires non spécifiques. La dénaturation est alors un processus irréversible.
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4.4.4.1.Conséquences de la dénaturation
- la perte des propriétés biologiques spécifiques : enzymatiques, hormonales, de
transport et immunologiques ;
- - la diminution de la solubilité qui résulte de modifications dans la distribution des
groupements polaires et apolaires.
- L’augmentation de la sensibilité aux attaques enzymatiques (cuisson).
obtenu par traitement physicochimiques: chauffage, traitements mécaniques,
radiations ionisantes, acides et bases, métaux lourds, hautes concentrations salines,
solvants organiques, …

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4.4.4.2. Agents dénaturants
❑Agents physiques : les radiations ultraviolettes, les ultrasons et la
température...
Exp: L’élévation de la température: entraîne une augmentation de l’énergie
de vibration et de rotation (des atomes de la molécule) à l'origine de la
rupture des interactions faibles qui stabilisent la conformation de la protéine.
La T° de dénaturation est variable selon la protéine (élevé si organisme
thermophiles)
❑Agents chimiques : Variations du pH, détergents, solvants organiques,
oxydants, réactifs rompant les ponts disulfures
Exp: a. pH extrême: modification de l’ionisation des chaines latérale ce
qui produit une répulsion électrostatique et/ou perte de liaison
d’hydrogène
❑Détergents: Par sa queue hydrocarbonée, le détergent Sodium
Dodécyl Sulfate établie des interactions hydrophobes avec les
chaînes latérales des résidus d'acides aminés apolaires) →
complexe protéine-détergent ionisé dans lequel la chaîne
polypeptidique est déployé
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