LAIT

Le tableau 1, indique la composition moyenne du lait de femme et du lait de vache en constituants

principaux (g/l) :
Constituant lait de femme lait de vache
Eau 870 870
Protéines 16 35
- caséine 5à7 27
- autres protéines 7à9 7
Lipides 35 35 à 40
- acide gras essentiel 3,5 1
Glucides 76 51
- lactose 70 49
- oligosaccharide 1 trace
Sels minéraux 2,1 7
-K 0,5 1,5
- Na 0,15 0,6
- Ca 0,3 1,3
- Mg 0,05 0,14
- Fe 0,0021 0,0006
-P 0,15 1,0
- Cl 0,5 1,0
Vitamines hydrosolubles 4 2,1
- acideascorbique (C) mg/100 ml 16 2,1
- thiamine (B1) g/100 ml 16 40
- riboflavine (B2) ’’ 40 150
-cobalamine (B12) ’’ 0,18 0,5
Vitamines liposolubles
-A U.I./100ml 250 160
-D ’’ 0,4 à 5,0 0,3 à 4,0
-E g/100 ml 1000 60 à 150
-K ’’ 1,2 4,7

Le lait contient aussi

- des enzymes,
- des anticorps,
- des hormones,
- des particules en suspensions (globules de matière grasse, des micelles de caséines),
- et même certaines cellules (macrophages),
- il contient inévitablement des Microorganismes
- des antibiotiques et des antiparasitaires.

IV.1.1. Le système protéique du lait :

Les caséines (phosphoprotéines), représentent 80% des protéines du lait de vache, les Beta
lactoglobulines 10% et les alpha lactalbumines 2% et autres substances mineures

a) Les caséines :
On précipite la fraction caséinique total par abaissement du pH du lait jusqu’à environ 4,7, elle
comprend plusieurs types de molécules :
- S-caséine 50%,
- -caséine 30%,
- k-caséine 15%,
- -caséine 5%.
1
 Ces composés, de PM proche de 25.000, à l’état monomère, peuvent être séparés par
électrophorèse et par ultracentrifugation.
A pH 7 et à 37°C, les caséines S et précipitent en présence d’ions Ca2+.

Lorsque les caséines sont coagulées, les autres protéines restent en solution en même temps que le
lactose et les sels, constituant le lactosérum.

Les caséines s’associent entre elles en formant des micelles (agrégats) :

- de forme sphérique,
- de 0,05 à 0,3 m de diamètre,
- de PM proche de 3. 109,
- d’un nombre de 1012/ml de lait,

Représentation schématique de la micelle de caséine

Composés Teneur en g / 100g Composés Teneur en g / 100g

Caséine  S1 33 Calcium 2,9
Caséine  S2 11 Magnésium 0,2
Caséine  33 Phosphore inorganique 4,3
Caséine  11 Citrate 0,5
Caséine  4

Les micelles sont stabilisées par :

hydratation (les micelles contiennent 70% d’eau environ)
charges électrostatiques
liaisons hydrophobes (acides aminés non polaire présent dans les caséines).
Lors de l’emprésurage du lait (action des bactéries lactiques) il y a coupure de la caséine k avec
formation de la paracaséine. En présence de Ca2+ les ensembles micellaires se polymérisent et
2
 coagulent en formant un gel ou caillé qui expulse, par synérèse, le lactosérum. Ce processus est
utilisé en fromagerie traditionnelle.

La β Lactoglobuline : La plus abondante dans le lactosérum du lait de vache (2 à 3 g/l). Non

présente dans le lait humain.
De PM 18.000 et possède de nombreux groupements -SH qui sont responsable du dégagement de
SH2 lors d’un chauffage au-dessus de 70°C.

La β lactoglobuline présente 4 variants génétiques (A, B, C et D), selon la composition en acides

aminés (A.A) et intervient dans le traitement technologique du lait : sa dénaturation par
chauffage:

- réduit le risque de coagulation du lait lors de la stérilisation,

- mais peut conduire à la formation d’un caillé insuffisamment ferme lors de la préparation
de certains fromages (par adsorption à la surface des micelles de caséines) en empêchant
l’action de la présure.

L’ α lactalbumine : βL’une des deux protéines du système lactose-transférase ; la deuxième est

l’UDP- galactosyltransférase. Les deux protéines réunies fixent le galactose au glucose et assurent
ainsi la synthèse du lactose. De PM d’environ 16.000 et insoluble entre pH 4,0 et pH 5,5.

Remarque : - lactoglobuline et -lactalbumine forment la peau du lait bouilli.

Tableau 1. Composition générale de la micelle de caséine (Brulé et al,

1997).

3
4
Schéma du modèle submicellaire

Le mécanisme d'action de la chymosine (Coagulation par la

présure) est le suivant :

Diverses enzymes protéolytiques ont la capacité de coaguler le lait mais la présure est la plus
utilisée. La présure est constituée de deux enzymes, soit la chymosine, qui permet l’hydrolyse
de la caséine κ, et la pepsine. La coagulation du lait par la présure est divisée en trois étapes :
la phase d’hydrolyse enzymatique, la phase d’agrégation et la phase de formation du gel.
Elles sont décrites plus en détail ci-après et illustrées à la Figure ci dessous.

5
Hydrolyse principale de la caséine k par la chymosine

[Link] Phase d’hydrolyse enzymatique

Lors de cette première étape, l’enzyme vient couper le lien peptidique Phe105 -Met106 de la
caséine κ et la protéine est scindée en deux peptides, le CMP (caseinomacropeptide) et la
para-k-CN. Le mode d’action de l’enzyme n’est pas encore bien défini. Il est possible que
l’enzyme s’attaque à une micelle, en suive la surface et hydrolyse toutes les caséines κ sur
son passage ou bien qu’après l’attaque d’une molécule de caséine κ elle retourne en solution
pour diffuser jusqu’à la prochaine micelle. L’hydrolyse progressive de la caséine κ durant la
phase primaire altère les propriétés des micelles à un point où elles deviennent susceptibles
à l’agrégation, qui représente la seconde phase de la réaction.

[Link] Phase d’agrégation

Lors de la seconde phase, les micelles déstabilisées peuvent se rapprocher et former des
liens hydrophobes. Ceci est possible parce que les charges en surface des micelles
diminuent lorsque le CMP est libéré. La perte de ce segment réduit le potentiel zeta de la
micelle d’environ 30 à 50 % et diminue les interactions de nature entropique (stérique), ce qui
permet un rapprochement des micelles attaquées par l’enzyme et facilite l’agrégation.
L’agrégation devient possible lorsqu’un certain degré d’hydrolyse est atteint puisqu’il existe

6
un niveau minimum de caséine κ nécessaire à la stabilisation de la micelle. Selon les auteurs,
l’agrégation commence lorsque de 60 à 90 % de la caséine κ est hydrolysée. Le temps écoulé
pour l’atteinte de cette phase se nomme temps de coagulation par la présure ou RCT (pour
«Rennet Coagulation Time »). En pratique, le RCT est défini comme le temps écoulé jusqu’à
l’observation visuelle de floculation.

[Link] Phase de formation du gel

La troisième phase mène à la formation d’un réseau tridimensionnel continu nommé gel. Les
agrégats augmentent d’abord de taille. Par la suite, la réticulation entre les chaînes et la
fusion des particules transforme le lait en gel. Le caillé se raffermit et la synérèse débute.

Figure . Phases du processus de coagulation enzymatique du lait (St-

Gelais et Tirard-Collet, 2002).

7
 Tableau 2 : Principales propriétés fonctionnelles des protéines du lait.

PROPRIETES CASEINES PROTEINES DU

LACTOSERUM

SOLUBILITE Insolubles à pH 4,6. Très solubles à tous les pH.

Insolubles à pH 5 si thermodénaturées.

VISCOSITE Solutions très visqueuses à pH neutre Solutions peu visqueuses sauf si

et alcalin. thermodénaturées.
Viscosité minimale au pHi (4,6).

HYDRATATION Rétention d’eau élevée avec formation Rétention d’eau s’accroissant avec
de colle à forte concentration. la dénaturation.
Minimum au pHi.

GELIFICATION Pas de gélification thermique sauf en Thermogélification à partir de 70°C :

présence de calcium ou de polyosides. influence du pH et des sels.
Gélification de la micelle par la chymosine.

PROPRIETES Excellentes propriétés émulsifiantes Bonnes propriétés émulsifiantes sauf

EMULSIFIANTES surtout à pH neutre et alcalin. à pH 4 et 5 si thermodénaturation.

PROPRIETES Bon foisonnement mais faible stabilité Bon foisonnement et excellente

MOUSSANTES des mousses κ > β > αs1. stabilité des mousses βLg > αLa.

RETENTION Bonne rétention d’arômes. Rétention très variable avec l’état de

D’AROMES dénaturation.

8
 II- Les protéines de la viande et du poisson

Les protéines de la viande

Le tissu musculaire est le composant le plus important, il se compose de :
fibres musculaires
tissu conjonctif, entoure les fibres et contient des vaisseaux et des nerfs
tissu lipidique
myoglobine (responsable de la couleur rouge), et sert de réserve d’O2.

Composés %
1. Eau 75

2. Protéines 19 (a)
Myofibrillaires 11.5
Myosine 5.5
Actine 2.5
Autres 3.5 (b)
Sarcoplasmiques 5.5
Glyceraldehyde phosphate déshydrogénase 1.2
Aldolase 0.6
Creatine kinase 0.5
Autres enzymes glycolytiques 2.2
Myoglobine 0.2
Hemoglobine et autres 0.6

3. Lipides 2.5
Triglycérides, phospholipides… 2.5

4. Hydrocarbures 1.2
Dont le glycogène 0.1

5. Sels minéraux (Substances non protéiques) 2.3

Potassium 0.35
Sodium 0.05
Calcium, zinc et traces 0.03
Magnésium 0.02

9
 Le tissu conjonctif du muscle est constitué de deux protéines principales : collagène, élastine.

Figure: Schéma représentant la structure du glycogène

Le muscle renferme environ :

- 75% d’eau,
- 20% de protéines,
- 3% de lipides, (dont 0,3 à 1% de phospholipides),
- 1,2% de glucides.

- 0,7 de sels minéraux (dont 38% de K++, intracellulaire et 7% d’ions Na+ extracellulaire.
10
a) Fibre musculaire :
Une fibre musculaire (diamètre 10 à 100 m, longueur jusqu’à 35 cm), est entourée d’une membrane,
le sarcolème, à l’intérieur de laquelle se trouve un cytoplasme, appelé sarcoplasme, qui contient :
-de très nombreuses myofibrilles (1 m de diamètre), parallèles alternativement épais et
minces de
Myosine,
Actine.
- des noyaux,
- des mitochondries,
- Myoglobines (couleur)

- des solutés : (Notamment ATP ; (adénosine tri-phosphate) + Mg++, Créatine,

Enzymes glycolytiques, Glycogène,...)
Le sarcolème reçoit le stimulus nerveux et dont la dépolarisation déclenche la contraction.
Il existe deux grades familles de fibres musculaires :
- les fibres rouges (teneur en myoglobine et en lipides élevés),
- les fibres blanches (teneur en myoglobine et en lipides faible).
Dans un muscle les deux types de fibres coexistent côte à côte la plus part du temps.

11
 Figure No 1 : Anatomie du muscle squelettique au niveau macroscopique et
microscopique (Totora et al., 1994, cité par Camirand, 2004)

La répartition des principaux constituants protéiques du muscle est la suivante :

- Protéines sarcoplasmiques (enzymes glycolytiques, myoglobine, etc.) : 25 à 30%
- Protéines myofibrillaires : 50% (65 à 75% chez le poisson), dont ;
54% de myosine,
27% d’actine.
- Protéines du tissu conjonctif : 10 à 15%.
collagène : (protéine animale la plus abondante), constituant principal du tissu
conjonctif. Il maintient en place les fibres musculaires. Il contient environ :
12
 - 30% de glycine,
- 25% de proline et hydroxyproline.
La dureté d’une viande dépend de teneur en collagène et de l’âge du tissu.
élastine : (couleur jaune), deuxième constituant du tissu conjonctif. Abondante
dans les parois des artères et dans les ligaments. Les fibres d’élastines sont
filamenteuses.

. Le système protéique musculaire après la mort :

a) Contraction musculaire :
Chaque myofibrille est enveloppée par un réseau riche en ions Ca++, le réticulum sarcoplasmique,
qui reçoit le stimulus nerveux et dont la dépolarisation déclanche la contraction.
En présence d’ATP et de Mg++, lorsque le réticulum sarcoplasmique relâche des ions Ca++ (10-
7
M) en réponse au stimulus nerveux, l’activité ATPasique de la myosine se manifeste, l’hydrolyse
de l’ATP libère de l’énergie (environ 10 000 cal/mol) et la contraction musculaire se produit par
l’interaction temporaire myosine-actine.

ATP + ATPase ADP + Energie (10 000 Cal/mol)

Ensuite le calcium est repris par le réticulum sarcoplasmique et la contraction prend fin à
condition qu’il soit toujours de l’ATP est des ions Mg++ disponible.

13
Figure No 3 : Réactions de synthèse de l’ATP

14
b) Rigidité cadavérique :
En l’absence d’ATP, les filaments l’actine et la myosine se lient de façon irréversible en
actomyosine. C’est la rigidité cadavérique (ou rigor morti) qui intervient après la mort de
l’animal.

- Les sarcomère sont partiellement contractées

- Formation irréversible d’actomyosine
- Rupture partielle des myocommes
- Le pH descend vers 6
- Peu de protéines extractibles
- Baisse de la capacité rétention d’eau
- Chair dure après cuisson surtout si la Rigor Mortis
Intervient à une température de l’ordre de + 18°C

Figure No 5 : Evolution post mortem du pH dans le muscle Gracilis de porcs (Charpentier et

Goutefongea, 1963)

15
 Figure No 6 : Evolution post mortem de la PCr, de l’ATP et de l’acide lactique dans le
muscle Longissimus dorsi du porc (Charpentier, 1968)

Dans le muscle de boeuf, ce processus demande environ 8 heures, après la mort de l’animal à la
température ambiante.

L’abaissement du pH et la formation de liaisons entre l’actine et la myosine provoquent des

modifications:
- de charge électrique,
- de la configuration des protéines du muscle. Près de leur point isoélectrique (~ pH 5,5),
les chaînes protéiques ont tendance à se rapprocher, à former un assemblage quasi cristallin. La
capacité de rétention d’eau baisse. D’où influence défavorable sur la texture de la viande.
Le degré de sévérité de ces phénomènes dépend de :
- l’état nutritionnel de l’animal avant abattage (affamés, stresse), les réserve en glycogène
sont faibles, l’ATP diminue, d’où durcissement maximum.
- la température d’entreposage de la carcasse ; entre 14 -19°C, contraction minimum.
Détails pratique pour éviter le durcissement de la viande :
* pas de congélation avant la fin de rigidité,
* décongélation rapide,
* jamais cuire en état de rigidité.

16
17
PHASE DE PRE-RIGOR
ATP (à partir du
Reticulum
c) Résolution de la rigidité cadavérique : Sarcoplasmique)
Au fur et à mesure que la viande vieillit :
- la rigidité diminue,
- la texture après cuisson devient meilleure
ADP
- l’extractabilité des protéines, par les solutions salines, augmente
D’où une augmentation de la capacité de rétention d’eau. Relargage
du Ca2+
Remarque : atténuation de la dureté meilleure si rigidité initiale mois sévère.

Glycolyse Acide
Exemple 1 : Viande de boeuf, fin de la rigidité demande :
3 à 4 semaine à -15°C, anaérobie lactique
15 jours à 0°C,
2 jours à 20°C, (gain de temps et économie de volume et de locaux), si conditions
d’asepsie quasi-chirurgicales pour abattage et entreposage.
1 jour à 43°C, (à titre expérimental avec l’aide d’antibiotique)

Exemple 2 : Poisson ;
La structure et le comportement du muscle de poisson ne sont pas fondamentalement différent
de ceux du muscle des animaux à sang chaud :
Cathepsines, β-glucuronidase
- tissu conjonctif 3 à10% ,
Ca2+ et autres
- muscle brin 10% (fibre musculaire courte 3 cm Protéines,
environ), muscle moteur enzymes
lent et
aérobie, riche en hémoprotéines (qui catalysent l’oxydation des lipides après la mort).
collagénases lysosomales
- Les protéines de structure représentent 65 à 75% des protéines totales :
Myosine 40% environ,
- varie d’une espèce à l’autre
- plus riche en -SH,
- plus sensible aux enzymes protéolytiques, à la chaleur, à la dessiccation,
que la myosine des animaux à sang chaud

Actine 15 à 20%,
- moins variable,
Enzymes
- plus proche de son homologue des mammifères. Enzymes
endogènes bactériennes
La rigidité cadavérique et sa résolution interviennent très rapidement 5 à 30 h
respectivement à 0°C.

La diminution du pH est plus faible, passe de 7,0 à 6,2 - 6,5 et remonte à 6,6 - 6,7 ; inconvénient
car à ce pH la prolifération microbienne n’est pas inhibée.

Figure : 1. Evolution du muscle de poisson après la mort.

- Effet des réponses de Stress
18
 Les réponses de stress qui surviennent au cours de la période qui précède (de quelques
heures) et qui entoure l’abattage, peuvent contribuer à augmenter l’activité ATPasique du muscle,
l’activité musculaire contractile, la température corporelle et la sécrétion de certaines hormones de
stress (catécholamines). Certains de ces facteurs susceptibles d’augmenter la concentration de
calcium dans le sarcoplasme de la cellule avant l’abattage, conduisent à une accélération de la chute
du pH post mortem par l’activation des ATPases

Figure No 11 : Mécanismes par lesquels le stress modifie l’évolution

biochimique post mortem (Monin, 1988)

Effets des traitements alimentaires sur les protéines musculaires :

a) Effet de la cuisson :
L’effet de la cuisson dépend de la température :
- A partir de 50°C les protéines plasmatiques et sarcoplasmiques sont dénaturées, il y a agrégation
et parfois coagulation.

- A partir de 60°C ;
le collagène est partiellement solubilisé, l’effet dépend de l’age physiologique du
collagène c. à. d du nombre de liaisons transversales,

19
 l’élastine gonfle, mais peu modifier,
l’actomyosine devient plus ferme et moins solubles, sa capacité de rétention d’eau
diminue.
- Cuisson très poussée :
le collagène et l’élastine deviennent de plus en plus souples, (solubilisation du collagène
sous forme de gélatine)
l’actomyosine, au contraire, durcit par suite de formation de pont disulfure qui lient les
chaînes protéiques.
Dans le cas des conserves la stérilisation permet une solubilisation totale du cillagèned’où une
fragmentation du tissu musculaire.
Selon la composition de la pièce de viande et selon la température, la cuisson peut entraîner :
- soit un attendrissement,
- soit un durcissement.

b) Effet de la congélation :
Faibles modifications dans le cas de congélation rapide et température d’entreposage très basse :
- dénaturation et agrégation des protéines,
- rupture des cellules
Ces modifications sont considérables dans le cas de congélation lente et température
d’entreposage élevé à cause de :
- la formation dans le tissu de gros cristaux de glace,
- la concentration élevée en sels des lipides résiduels d’où déshydratation des cellules par
osmose.
Baisse de la capacité de rétention d’eau, se manifeste, lors de la décongélation, par
une forte exsudation.
Perte de poids considérable
La texture devient sèche.

c) Effet de la déshydratation :
La déshydratation de viande ou de poisson provoque un :
- durcissement de la texture,
- une baisse de la capacité de rétention d’eau lors de la réhydratation.

20
 III - Les protéines du poisson

The table below shows the principle components of fish as well as their
variation. The average composition of beef muscle has been included for
comparison.

Principle constituents of fish and beef muscle (in

percentage)
Fish fillet
Beef
Constituent Normal
Minimum Maximum muscle
variation
Protein 6 16-21 28 20
Lipid 0.1 0.2-25 67 3
Carbohydrates <0.5 1
Ash 0.4 1.2-1.5 105 1
Water 28 66-81 96 75

As can be seen, a substantial normal variation is observed for the constituents

of fish muscle. The minimum and maximum values listed are rather extreme
and encountered only rarely.

Comme chez les mammifères, le tissu musculaire du poisson est composé de muscles striés.
L’unité fonctionnelle, à savoir la cellule musculaire, consiste en sarcoplasme contenant des
noyaux, des grains de glycogène, des mitochondries etc. et une quantité (jusqu’à 1 000) de
myofibrilles. La cellule est entourée par une gaine de tissu conjonctif appelé le sarcolemme. Les
myofibrilles contiennent les protéines contractiles, actine et myosine. Ces protéines ou filaments
sont disposés dans un système caractéristique d’alternance de sorte que, à l’examen
microscopique, le muscle apparaît strié (Figure 3.4).

21
Figure 3.4 Coupe d’une cellule montrant les différentes structures y compris les myofibrilles (
Bell et al., 1976)

Une bonne partie du tissu musculaire du poisson est blanc mais, suivant les espèces, plusieurs
poissons contiennent une certaine quantité de tissu sombre de couleur brune ou rougeâtre. Le
muscle sombre (souvent appelé muscle rouge) est situé sous la peau, le long du flanc du
poisson.

Dégradation aérobie et anaréobie du glycogène dans les muscles du poisson

Figure 5.2 Dégradation aérobie et anaréobie du glycogène dans les muscles du poisson

22
Figure 5.4 Dégradation post mortem de l’ATP dans le muscle de poisson. Les enzymes
comprennent: 1. ATP-ase; 2. Myokinase; 3. AMP désaminase; [Link] phosphohydrolase; 5a.
Nucléoside phosphorylase; 5b. Inosine nucléosidase; 6,7. Xanthine oxydase. Source: Gill
(1992)

23
 PRODUITS DE LA MER
CHAIR DE POISSON FRAIS

CH3COOH NaCl

Protéines Natives

Endopeptidases du
tractus digestif
Lipides
surtout calcium
pylorique
Cathepsines
tissulaires Préparations
enzymatiques
protéolytiques
Acides Gras Acides Gras
O2
Libres Libres Cathepsines des
tissus musculaires

Lipides
Enzymes oxydés
bactériennes Enzymes
bactériennes et
catabolisant la tissulaires
fraction NPN catabolisant les
composés azotés
non protéiques
(NPN)

Marinade Poisson salé

Collagène partiellement solubilisé

Protéines dénaturées – Fraction NPN – Petits

peptides – Acides aminés – Produits des
interactions lipides/protéines

Figure : 2. Evolution biochimique des composés azotés au cours de la maturation des

poissons marinés ou salés
24
 1 Evolutions biochimiques du muscle de poisson et dangers
Evolution Mécanisme Danger associé
biochimique
Autolyse Processus enzymatiques altération générale de la chair
1. décomposition de substances
chimiques, destruction cellulaires contamination microbienne par
• Ex : éclatement de la paroi ventrale de rupture de la continuité des tissus
poissons pélagiques non éviscérés
2. Glycogènolyse formation de substances formation d'acides gras libres
responsables de saveurs particulières
3. Hydrolyse des protéines
4. hydrolyse des lipides
Oxydation Mécanismes principal de dégradation des poissons formation de radicaux libres et
des lipides congelés, effet très important pour les espèces des hydroperoxydes qui peuvent
grasses entre – 5°C et – 30°C entraîner l'oxydation de pigments,
de vitamines etc.
Modification action des enzymes endogènes et bactériennes altération générale de la chair
des protéines La dénaturation autolytique à basse température est Diminution de l'extractibilité et
responsable de la majorité des effets indésirables de la solubilité des protéines,
observés durant l'entreposage du poisson maigre perte
congelé. de la possibilité de formation de
gels, diminution de la capacité de
rétention d'eau et d'émulsification
modification de la qualité
sensorielle

Changements durant la manipulation et le traitement influancant le developpement de

l’arome dans le poisson

25
Maîtrise des principales propriétés fonctionnelles des matières
premières halieutiques
La maitrise des propriétés fonctionnelles des matières premières est un des préalables
indispensables pour qui veut être en mesure de développer avec réussite des produits de la mer
innovants en assurant la fourniture des propriétés sensorielles recherchées par les consommateur, à
savoir couleur , odeur, goût texture .
La maîtrise de ces caractéristiques suppose de la part du responsable de la formulation et de la
fabrication des produits une parfaite maîtrise de l’effet de la composition de la matière première et
du mode de transformation sur les propriétés fonctionnelles.
Principaux facteurs responsables des propriétés fonctionnelles des produits de la mer
Propriétés Facteurs
Pouvoirs d’absorption et de structure protéique de la matière première, concentration des protéines
rétention d’eau solubles, pH, température, temps de contact,, force ionique

Gélification traitement thermique préalable, refroidissement ultérieur, acidité, sel, ions

calcium action enzymatique²
Emulsification équipement utilisé, vitesse de l'addition d'huile, apport d'énergie, volume
de lipides, température, pH, force ionique, glucides, surfactants, nature de
l'huile

26
Principaux composés et facteurs responsables des propriétés sensorielles et
fonctionnelles des produits de la mer

Propriétés
Exemples de composés responsables Facteur de variation
Propriétés sensorielles
Couleur Protéines Î opacifie la chair après cuisson Degré de cuisson
Mélanines Î colorations noires et brunes
Caroténoïdes Forte variation entre espèces et entre les
β carotèneÎ jaune parties du corps
LutéineÎ jaune La teneur en pigments caroténoïdes est en
dépendance directe du régime alimentaire
Astaxanthine : rosée-orangée
car les animaux sont incapables de les
Canthaxanthine : rosée-orangée synthétiser
teintes rouges, oranges et jaunes
Myoglobine (muscles rouges) Î rouge rosé Espèces
Qualité et degré du saignage
Composés colorés issus des modifications Selon espèce, qualité des traitements
biochimiques post mortem
Odeur et Composés volatils Charge totale en composés volatils
goût • les mollusques sont plus riches que
les poissons
• les animaux sauvages ont plus de
composés que les animaux
d’élevage
glycine, Î saveur sucrée des crevettes et du Espèces
crabe • haute teneur en histidine des
l'alanine, sérine, thréonineÎ saveur sucrée espèces migratoires
arginine Î saveur amère des crustacés • haute teneur en taurine des poissons
leucine, valine, méthionine, phénylalanine, à chair blanche
l'histidine et l'isoleucine. Î saveur amère Conservation des prises
taurineÎ mauvaises saveurs lors de la • appariation de mauvaises odeurs
dégradation de la chair00 suite dégradation des acides aminés
Urée Î saveur ammoniacale après dégradation espèce, taille et état0 du poisson, zone de
capture
Oxyde de triméthylamine (TMAO), bétaïnes
Î saveurs particuliè[Link] produits de la mer
acide lactique, propionique, acétique, Espèces
pyruvique, succinique et oxalique Etat de conservation près capture
glucose, ribose
sels inorganiques (sodium, potassium, chlorure,
phosphate)
Texture protéines myofibrillaires Espèces, alimentation, âge, période de
eau et l'huile Î effet sur jutosité. pèche, état de l'organisme avant et après sa
mort conditions de conservation. conditions
de transformation pH
Température de cuisson
Agents rétenteurs d’eau ajoutés (sel, sucre)

27
Tableau 5.3 Résumé des changements autolytiques dans le poisson réfrigéré

Enzyme(s) Substrat Modifications Prévention/Inhibition

produites
Enzymes Glycogène Production d’acide On doit laisser le poisson
glycolytiques lactique, chute du pH franchir la rigor à des
des tissus, perte de la températures aussi proches
capacité de rétention que possible de 0°C
d’eau du muscle.
Le stress pre-rigor doit être
La rigor à haute évité
température peut
produire des
déchirures.
Enzymes ATP Perte du goût de Comme ci- dessus
autolytiques ADP poisson frais,
impliqués dans AMP production Une manutention brutale et
la dégradation IMP progressive....amertum l’écrasement précipitent
des e avec Hx (étapes l’altération
nucléotides suivantes)
Cathepsines Protéines, Ramollissement des Manutention brutale au
peptides tissus rendant le stockage et au
traitement difficile ou déchargement
impossible
Chymotrypsine Protéines, Autolyse des parois Problème amplifié par les
, trypsine, peptides abdominales chez les congélations/décongélation
carboxy- pélagiques (éclatement) s ou un stockage prolongé
peptidases au froid
Calpaine Protéines Ramollissement dû à la Elimination du calcium
myofibrillaire mue chez les crustacés évitant ainsi l’activation
s
Collagènases Tissu «Déchirures» des filets Dégradation du tissu
conjonctif conjonctif en fonction des
Ramollissement durées et température de
stockage au froid
OTMA OTMA Durcissement des Conserver le poisson à une
Déméthylase gadidés congelés dû au température inférieure à
formaldéhyde -30°C

Mauvais traitements
physiques et
congélation/décongélation
accélèrent le durcissement
dû au formaldéhyde

28
29