République Algérienne Démocratique et Populaire

Ministère de l’Enseignement Supérieur et de la Recherche Scientifique

Université : Tlemcen
Faculté : Sciences de la Nature, de la Vie et Sciences de la Terre et de L’Univers

Département : Biologie

Domaine de la formation : Science de la nature et de la Vie (SNV)

Intitulé de la formation : Licence Biochimie

Unité d’enseignement : Biochimie cellulaire et Enzymologie (UE fondamentale)

Enseignant responsable : M. SEGHIR. A

Adresse email : [Link]@[Link]

Equipe pédagogique : [Link]

Adresse email : kiratcqa@[Link]

Matière : Biochimie cellulaire et fonctionnelle

Volume horaire : cours, TD et TP, travail personnel, autres

Enseignement du semestre 5 Crédits : 06

Cours TD TP Stage ou terrain
3h00 1h50

Description du cours :
Cette matière a pour objectif de donner les bases de la dynamique membranaire, la compartimentation
intracellulaire et son intégration dans la fonction cellulaire ainsi que la transmission des signaux
intracellulaires à partir de ligands hydrophiles. Notions de modules et d’interconnexions de réseaux de
signaling. Initiation à la génomique biochimique

Pré-requis : L’étudiant devra avoir les bases en biochimie, Immunologie, microbiologie et génétique.

Résultats d’apprentissage :
L’étudiant doit avoir une image complète sur la dynamique membranaire, la compartimentation
intracellulaire et la signalisation cellulaire .

Contenu de la matière :

1. Compartimentation fonctionnelle de la cellule (vue d’ensemble)

2. Biomembranes
a. Composition des membranes : isolement, composition.
b. Architecture biomoléculaire des membranes.
c. Les échanges membranaires : transport passif, transport actif, transport vésiculaire
d. Les protéines d’adhésion et de reconnaissance cellulaire (protéines récepteurs,
translocons…)
e. Expression d’antigènes, marqueurs de virulence et de récepteurs cellulaires
f. Récepteurs, désensibilisation et régulation de la réponse cellulaire
3. Relation structure-fonction de la cellule
a. Biosynthèse des lipides, des protéines membranaires et des protéines de sécrétion
b. Le cytosquelette : Réponse du cytosquelette aux stimuli biochimiques et mécaniques et
son rôle dans l’adhésion focale (Les fibres de stress). Exemples de l’implication du
cytosquelette dans diverses voies de signalisation cellulaire.
c. La fibre et la contraction musculaire : structure et fonction des micro filaments
d’actine et de myosine
d. La mitochondrie et la chaine de phosphorylation oxydative: structure, fonction, les
sites de couplage, fractionnement du système oxydo-phosphorylant
a. Ribosome : synthèse protéique, maturation et adressage des protéines.
b. Le Système ubiquitine /protéasome : structure et fonction
c. Le Système lysosomal : structure et fonction
d. Le noyau et échanges avec le cytosquelette
4. La glycosylation des macromolécules et rôle biologique :
a. Les glycoprotéines : type de liaison de glycosylation (O- glycosylation et N-
glycosylation) intérêt de la glycosylation (stabilité des protéines, reconnaissance…),
étude moléculaire de quelques glycoprotéines (les glycoprotéines sériques, les
glycoprotéines des groupes sanguins), les glycoprotéines humaines diverses (les
lectines, glycoprotéines des membranes cellulaires, les GAG…)
b. Les glycolipides : les glycérolipides, les glycosphingolipides (structure et fonction)
5. Transduction du signale et régulation de la fonction cellulaire
5.1. Récepteurs et ligands :- Exemples : Adrénaline, insuline, PAF, facteurs de croissance,
mitogènes.
5.2. Transducteurs et Facteurs de couplage : Cycle d’activation des protéines G trimériques G
(ex : , q, o) et monomériques (RAS oncogéniques) ; Adaptateurs Grb2/Sos (domaines SH2, SH3),
protéines scaffolds.
5.3. Amplification du signal via les seconds messagers
5.3.1. Cascade phospholipases C et D/DAG/IP3/Ca2+ (ex cellule cardiaque)
5.3.2. Cascade phospholipase A2/ Eicosanoides
5.3.3. Cascade AMPc/PKA/CREB (ex : cellule hépatique, cellule musculaire)
5.3.4. Cascade NO/GMPc (ex neurone, cellule endothéliale)
5.4. Amplification du signal via les cascades de MAPkinases :
-Protéines kinases (A, B/Akt, C, CAM, MAP)
- Protéines phosphatases (2A, calcineurin), tyrosine phosphatases, PTEN (ex : cancer).
5.4.1. Récepteurs Tyrosine kinase (ex : signalisation de l’insuline)
5.4.2. PI3kinase, AKt/PKB (domaines PH, PIP3)
5.4.3. MAPKinases / Facteurs de transcription (ex : cancer)
6. Anomalies de signalisation et pathologies
6.1. Anomalie dans l’expression protéique et pathologie (ex : EGF-R, p21ras et oncogenèse)
6.2.-Anomalies de tri protéiques et pathologies héréditaires (mitochondries, lysosomes, noyau)
Méthodes pédagogiques et supports :
Les cours et les travaux dirigés sont présentés sous forme de diaporama powerpoint, des résumés sous
forme numérique, seront transmis aux étudiants à la fin de chaque chapitre.
Evaluation des connaissances
Ecrit TP/TD Travail personnel
Contrôle continu 40% (1
CC+assiduité)
Epreuve de synthèse 60%
Total 100%

Ressources bibliographiques : Thèses, livres et articles scientifiques

Karp, G. (2010). Biologie cellulaire et moléculaire: Concepts and experiments. De Boeck Supérieur.
Karp, G., Isawa, J., & Marshall, W. (2018). Biologie cellulaire et moléculaire. De Boeck Supérieur.
Callen, J. C., Charret, R., & Clérot, J. C. (1993). Biologie cellulaire. Dunod.
Bassaglia, Y. (2004). Biologie cellulaire. Maloine.
 Ministère de l’Enseignement Supérieur et de la Recherche Scientifique

Université : Tlemcen
Faculté : Sciences de la Nature, de la Vie et Sciences de la Terre et de L’Univers
Département : Biologie
Domaine de la formation : Science de la nature (SNV)
Intitulé de la formation : Licence Biochimie
Unité d’enseignement : Biochimie cellulaire et Enzymologie (UE fondamentale)
Enseignant responsable : Pr. Boucherit-Otmani Zahia
Adresse email : z_boucherit@[Link]
Equipe pédagogique : M. SEGHIR A,
Adresse email : [Link]@[Link]
Matière : Enzymologie approfondie
Volume horaire :

Enseignement du semestre 5 Crédits : 06

Cours TD TP Stage ou terrain

3h00 1h30 1h30 00

Description du cours :
Comprendre au niveau structural et cinétique les interactions moléculaires protéine/protéine et
protéine/Ligand, connaître le fonctionnement des différents types d’enzymes Michaéliènnes, à
plusieurs substrats et allostériques, connaitre les applications du génie enzymatique en
industrie).
Pré-requis :
Les pré-requis pour ce module consistent à avoir des connaissances suffisantes acquises dans
la matière de Biochimie enseigné en L2
Résultats d’apprentissage :
L’étudiant doit être capable de comprendre, les interactions moléculaires protéine/protéine et
protéine/Ligand et connaître le fonctionnement des enzymes Michaéliènnes
Contenu de la matière :
I. Généralités
II. Structure et propriétés des enzymes
- Enzymes monomériques (chymotrypsine)
- Enzymes oligomériques
- Isoenzymes (LDH)
- Complexes multienzymatiques (FAS)
III. Interactions protéines-ligands
- Association sur un site.
- Association sur n sites équivalents et indépendants.
- Association d’un ligand sur deux sites différents.
IV. Cinétique Enzymatique
- Cinétique michaélienne à un substrat (rappel)
- Cinétique à deux substrats
- Cinétique à plusieurs substrats
V. Fonctionnement et régulation des enzymes allostériques
- Propriétés structurales
- Propriétés fonctionnelles
- Détermination des constantes cinétiques à partir de représentation graphique (Hill…)
VI. Mécanisme de la catalyse.
- Topologie et identification des centres actifs.
- Fonctionnement des coenzymes.
- Activation des zymogènes.
- Marqueurs spécifiques des centres catalytiques.
- Mécanismes d’action des sérines protéases.
- Mécanisme d’action des pyridoxal transférases.
-
VII. Isolement et purification des enzymes
- Origine
- Méthodes d’études
VIII. Génie enzymatique
- Nature et origine des enzymes
VIII.1 - Méthodes d’immobilisation des enzymes
- Méthode physique : immobilisation par adsorption
- Méthode chimique : immobilisation par fixation covalente sur un support.
- Immobilisation des enzymes et utilisation en bioréacteurs
VIII.2 - APPLICATIONS DES ENZYMES EN BIOTECHNOLOGIE
- Préparations industrielles des enzymes
- Production à l’échelle industrielle
- Applications dans les domaines industriels (pharmaceutiques, cosmétiques,
agronomiques)
- Biocapteurs enzymatiques
- Les enzymes artificielles

IX. Travaux dirigés

- L'objectif est de développer l’aptitude à raisonner sur des problèmes d’enzymologie et
d'apprendre à appliquer les concepts vus en cours pour interpréter des données
expérimentales. Les TD se feront sous forme de :
- Exercices illustrant chaque chapitre
- Analyses d’articles portant sur les différents points abordés en cours
 X. TRAVAUX PRATIQUES
- Protocole de purification d’enzymes :
- Extraction,
- Fractionnement
- Purification
- Critères d’homogénéité
- Etude des activités des enzymes et l’influence de certains paramètres physico-
chimiques.

Méthodes pédagogiques et supports :

Les cours et les travaux dirigés sont présentés sous forme de diaporama powerpoint, des
résumés sous forme numérique, seront transmis aux étudiants à la fin de chaque chapitre.
Evaluation des connaissances

Ecrit TP/TD Travail personnel

Contrôle continu 20% (1 seul + assiduité) 20% (compte rendue) 00

Epreuve de synthèse 60% 00

Total 100%
Ressources bibliographiques :
- Voet, D., & Voet, J. G. (2016). Biochimie. De Boeck Supérieur.
- Moussard, C. (2006). Biochimie structurale et métabolique. De Boeck Supérieur.
- Durand, G., & Beaudeux, J. L. (2011). Biochimie médicale: Marqueurs actuels et
perspectives. Lavoisier.
 CONTACT

République Algérienne Démocratique et Populaire

Ministère de l’Enseignement Supérieur et de la Recherche Scientifique

Université : Tlemcen
Faculté : Sciences de la Nature, de la Vie et Sciences de la Terre et de L’Univers

Département : Biologie

Domaine de la formation : SNV

Intitulé de la formation : Biologie Moléculaire et cellulaire

Unité d’enseignement : fondamentale ; nombre de crédits 06.

Enseignant responsable : Guermouche Baya, pas de nouveau bureau disponible pour le moment, la
réception des étudiants aura lieu les lundis à partir de 10h au département, adresse mail :
bguermouche@[Link]

Equipe pédagogique : Nouari W

Mail : [Link]@[Link]

Matière : Immunologie cellulaire et moléculaire

Volume horaire : 60h

Enseignement du semestre 1 Crédits : 06

Cours TD TP Stage ou terrain
3H 1H30

Description du cours :
Le but est de fournir aux étudiants une formation théorique portant sur les bases fondamentales
de la réponse immunitaire (innée et acquise, systémique et locale), et l’organisation de
l’expression des gènes intervenant dans la régulation de la réponse immunitaire.
Pré-requis :
Les étudiants doivent avoir une base qui permet de comprendre les différents modes de la
réponse immunitaire cellulaire et humorale, notion d’anticorps et d’antigène.
Résultats d’apprentissage :
Maitriser les bases fondamentales de l’immunologie moléculaires.
Contenu du cours :
I-Concept de défense et Organisation du système Immunitaire
II-Les molécules de reconnaissance de l’Antigène (Anticorps, BCR, TCR et CMH): structures,
organisation génétique et diversité immunologique
III- Immunité à médiation cellulaire
Les cellules présentatrices de l’Ag
IV-Immunité humorale
Développement des lymphocytes B et sélection.
Activation des L B par les Ag thymo-indépendants et par les Ag non thymo-dépendants
Maturation de la réponse immunitaire : Fonctions des anticorps spécifiques
V-Mémoire immunologique et régulation de la réponse immunitaire
VI- Hématopoïèse : origine de toutes les cellules sanguines
VII- Les maladies humaines du système immunitaire.

Méthodes pédagogiques et supports :

L’enseignant précise les méthodes et supports qu’il utilise pour le cours (polycopiés, audiovisuel,
internet, etc.) ;
L’enseignant peut aussi donner l’équipement et le matériel nécessaire pour la réalisation des TP (ou
sorties sur le terrain).

Evaluation des connaissances

Ecrit TP/TD Travail personnel
Contrôle continu
Epreuve de synthèse 60%
Total 100%
Dans les cases sont indiquées les pondérations retenues, le total étant de 100%

L’enseignant précise le nombre de contrôle écrits programmés, indique s’il utilise d’autres modes de
contrôle (comme des interrogations écrites de très courtes durée par exemple ou autre)

Ressources bibliographiques : Livres, documents, articles de références et/ou ayant permis la

construction du cours et/ou disponible dans la bibliothèque de l’établissement.
Des exemples expérimentaux d’immunothérapie (Immunothérapie antitumorale ;
Immunothérapie anti-HIV ; Immunothérapie anti-allergie) seront traités par les étudiants
sous forme de travaux personnels.
 République Algérienne Démocratique et Populaire
Ministère de l’Enseignement Supérieur et de la Recherche Scientifique

Université : Tlemcen
Faculté : Sciences de la Nature, de la Vie et Sciences de la Terre et de
L’Univers
Département : Biologie
Domaine de la formation : Sciences de la Nature et de la Vie
Intitulé de la formation : Biochimie

Unité d’enseignement : fondamentale : Immunologie et régulation métabolique

Coefficient : 3
Enseignant responsable : Me Bekhti-Sari Fadia réception dans le bureau n° 9 Dimanche et
Mercredi à 11h 30
Mr Lahfa Farid
CONTACT
Equipe pédagogique : : Mme Fadia BEKHTI mail : bekhti_fadia2000@[Link]
Mr Lahfa Farid Mail : [Link]@[Link]

Matière : Régulation métabolique

Volume horaire : cours, TD et TP, travail personnel, autres

Enseignement du semestre 5 Crédits : 6

Cours TD TP Stage ou terrain
03H 01h30

Description du cours :
L'accent sera mis sur les interrelations entre les grandes voies de dégradation et de
biosynthèse des molécules biologiques et sur les processus de régulation. En particulier,
certains mécanismes essentiels de réactions seront décrits et on soulignera le rôle des
principaux coenzymes. Une attention particulière sera portée aux conséquences pathologiques
résultant du dysfonctionnement de la métabolome.

Pré-requis :
Notions de base de biochimie, de cytologie et histologie acquises en L1 et L2.

Résultats d’apprentissage :
L’étudiant doit être capable de maitriser le métabolisme des glucides lipides et protéines et
les relations entre les grandes voies de dégradation et de biosynthèse des molécules
biologiques avec quelques exemples de dysfonctionnement du métabolisme et de
comprendre les mécanismes moléculaires nécessaires à l’homéostasie et au bon
fonctionnement de l’organisme
 Matière : Régulation métabolique

Objectifs de l’enseignement

L'accent sera mis sur les interrelations entre les grandes voies de dégradation et de biosynthèse
des molécules biologiques et sur les processus de régulation. En particulier, certains
mécanismes essentiels de réactions seront décrits et on soulignera le rôle des principaux
coenzymes. Une attention particulière sera portée aux conséquences pathologiques résultant
des dysfonctionnements métaboliques.

Connaissances préalables recommandées

Notions de base de biochimie, de cytologie et histologie acquises en L1 et L2.

Contenu de la matière :

1. Interrelations entre les différents métabolismes.

2. Régulations non endocriniennes.
3. Régulations endocriniennes
*Concepts de base en endocrinologie

 Les glandes endocrines.

 Relations fonctionnelles entre système nerveux, système endocrinien et Système
immunitaire
4. Régulation hormonale du métabolisme glucidique

a. Rappels sur le métabolisme glucidique

 Régulation hormonale : rôle de l'insuline et du glucagon, rôle des catécholamines, rôle des
hormones thyroïdiennes, rôle des glucocorticoïdes, rôle des hormones digestives, hormones
dérivant des acides aminés (sérotonine, dopamine, …)
c. La régulation du métabolisme du glycogène et régulation hormonale (foie, muscle)

d. Exemples de pathologies dues un dérèglement du métabolisme des glucides

(intolérance au lactose, diabète type 1, maladie de Fabry…)

4. Régulation hormonale du métabolisme protéique

 Biosynthèse des protéines
 Néoglucogenèse
 Régulation hormonale : Rôle de l’insuline ; - Rôle de la GH ; Rôle des hormones
sexuelles ; Rôle des glucocorticoïdes ; Rôle d’autres hormones
5. Régulation hormonale du métabolisme lipidique

a. Rappels sur le métabolisme lipidique

b. Régulation hormonale : lipogenèse, Lipolyse, Régulation du métabolisme du
cholestérol (synthèse et catabolisme) et Cétogenèse
 Régulation du métabolisme par des hormones stéroïdiennes (le cortisol)
  Exemples de pathologies dues un dérèglement du métabolisme des lipides
(hypercholestérolémie et athérosclérose, hypertriglycéridémie, …)
6.Régulation du métabolisme phosphocalcique et pathologies (nanisme, gigantisme…).

7. Les relations fonctionnelles entre le système immunitaire et le système endocrinien

Mode d’évaluation : Contrôle continu, Exposés, Posters, Compte rendu de TP

Méthodes pédagogiques et supports :

Enseignement en présentiel

Enseignement en distanciel via Teams Microsoft

Evaluation des connaissances

Ecrit TP/TD Travail personnel
Contrôle continu 40%
Epreuve de synthèse 60%
Total 100%
Dans les cases sont indiquées les pondérations retenues, le total étant de 100%
L’enseignant précise le nombre de contrôle écrits programmés, indique s’il utilise d’autres
modes de contrôle (comme des interrogations écrites de très courtes durée par exemple ou
autre)

Références et Ressources bibliographiques :

Biochimie clinique. William J. Marshall, Stephen K. Bangert. Elsevier 2005

Biochimie médicale. Pierre Valdiguié. 1997

150 QCM corrigés en Biochimie métabolique. Patrice Souetre. Edition Pradel 2003

Manipulations d’analyses biochimiques. M. Gavrilovic, M.J. Maginot, C. Schwartz-

Gavrilovic, J; Wallach. Edition Doin 1996

Analyse chimiques : Méthodes et techniques instrumentales modernes. Francis Rouessac,

Annick Rouessacavec la collaboration de Daniel Cruché. 6ème édition Edition Dunod 2004

Biologie cellulaire et moléculaire. Gerald Karp. Edition De Boeck université. 2004.

Donald V& Judith V (2005). Biochimie, De boeck, 2éme ed, 657-941.

Robert K, Daryl K, Peter A &Victor W (2003). Biochimie de Harper, De boeck, 25éme ed,
183-238.

Tortora GJ & Grabowski SR (1994). Principes d'anatomie et de physiologie. De boeck, 2éme

ed française, 854-892.
 Ministère de l’Enseignement Supérieur et de la Recherche Scientifique

Université : Tlemcen
Faculté : Sciences de la Nature, de la Vie et Sciences de la Terre et de L’Univers
Département : Biologie
Domaine de la formation : Science de la nature (SNV)
Intitulé de la formation : Licence Biochimie
Unité d’enseignement : UE méthodologie : Techniques préparatives et analytiques en
Biochimie
Nombre de crédits : 04
Enseignant responsable : Pr. AZZI Rachid
Bureau : vice doyen de la post graduation
Adresse email : rachidbio@[Link]
Jour et heures de réception : dimanche à 11h30min
Equipe pédagogique :
MEZOUAR Dounia , email : [Link]@[Link]
Matière : Techniques préparatives et analytiques en Biochimie
Volume horaire :

Enseignement du semestre 1 Crédits : 04

Cours TD TP Stage ou terrain

30h 00 15h 00

Description du cours :
Le but de cette UE est de permettre aux étudiants de connaître les principes généraux des
méthodes de préparation, de purification et d'analyse de diverses biomolécules. Les étudiants
devront être capables à l'issue des enseignements de cette UE de choisir les stratégies et les
techniques à utiliser afin de mener à bien la purification et l'analyse d'une biomolécule.
Pré-requis :
L étudiant doit avoir des bases sur la biochimie structurale et des connaissances sur la chimie
organique et sécurité au laboratoire.
Résultats d’apprentissage :
L’étudiant doit être capable de choisir, développer et maitriser les techniques de séparation.
 Contenu du cours et TP
Cours :
Techniques séparatives :
 Techniques de précipitation, solubilisation et concentrations, centrifugations,
Fractionnement et caractérisation par différents enzymes.
Techniques chromatographiques :
 Adsorption, partage, affinité, échange d'ions, perméation sur gel.
Techniques électrophorétiques:
Radiomarquage :
Techniques immunochimiques :
Travaux Pratiques (TP)
Des protocoles expérimentaux sont proposés aux étudiants afin de métriser les techniques
quelques techniques de séparation :
 Centrifugation,
 Fractionnement,
 Chromatographe sur couche mince,
 Chromatographe sur colonne ;
 HPLC,
 Électrophorèse
Méthodes pédagogiques et supports :
Les cours magistraux sont présenté en ppt par data show et un support de cour (polycopie)
est remis aux étudiant la fin de chaque chapitre
Evaluation des connaissances

Ecrit TP/TD Travail personnel

Contrôle continu 20% (1 seul + assiduité) 20% (compte rendue) 00

Epreuve de synthèse 60% 00

Total 100%
Ressources bibliographiques :
- Manipulations d’analyses biochimiques. M. Gavrilovic, M.J. Maginot, C. Schwartz-
Gavrilovic, J; Wallach. Edition Doin 1996.
- Analyse chimiques : Méthodes et techniques instrumentales modernes. Francis Rouessac,
Annick Rouessac avec la collaboration de Daniel Cruché. 6ème édition Edition Dunod
2004.
- Biochimie : méthodes biophysiques expérimentales : rappels de cours et problèmes
corrigés . Prats, Michel Paris : Dunod, 2002.
- Séparation et analyse des biomolécules : méthodes physicochimiques, cours et
exercices :biochimie-biologie Jean-Pierre Sine Paris : Ellipses, 2003
- Principes des méthodes d'analyse biochimique T2. Audigié, CL Paris : Doin, 1983.
 République Algérienne Démocratique et Populaire
Ministère de l’Enseignement Supérieur et de la Recherche Scientifique

Université : Tlemcen
Faculté : Sciences de la Nature, de la Vie et Sciences de la Terre et de L’Univers

Département : Biologie

Domaine de la formation : Science de la nature et de la Vie (SNV)

Intitulé de la formation : Licence Biochimie

Unité d’enseignement : UE découverte

Enseignant responsable : M. Cherrak S

Adresse email : cherraksabri@[Link]

Matière : Bioinformatique

Volume horaire : cours, TD et TP, travail personnel, autres

Enseignement du semestre 5 Crédits : 02

Cours TD TP Stage ou terrain
1h30

Description du cours :
Le cours insistera principalement sur la relation entre séquence, structure tridimensionnelle, et
fonction de protéines, en utilisant des méthodes de modélisation et de simulation de dynamique
moléculaire.

Pré-requis : L’étudiant devra avoir les bases en biochimie, génétique et informatique

Résultats d’apprentissage : L’étudiant doit comprendre la structure tridimensionnelle et sa relation

avec la fonction des protéines

Contenu de la matière :
1. Cours d’introduction à la bio-informatique
2. Les bases de données de structures (PDB, CATH, SCOP)
3. Analyse de structures de macromolécules biologiques.
4. Outils avancés de visualisation (PyMOL, Discovery Studio,VMD, DeepView)
5. Comparaison des macromolécules biologiques (RMSD, Dali, CE)
6. Mécanique moléculaire énergétique- dynamique moléculaire.
7. Modélisation moléculaire (Threading, Homology modelling, Modeller, Geno3D)
Evaluation des connaissances
Ecrit TP/TD Travail personnel
Contrôle continu
Epreuve de synthèse 100%
Total 100%

Ressources bibliographiques : Thèses, livres et articles scientifiques

 République Algérienne Démocratique et Populaire

Ministère de l’Enseignement Supérieur et de la Recherche Scientifique

Université : Tlemcen
Faculté : Sciences de la Nature, de la Vie et Sciences de la Terre et de L’Univers

Département : Biologie

Domaine de la formation : Sciences de la Nature et de la Vie –Sciences Biologiques-

Intitulé de la formation : Licence de Biochimie

Unité d’enseignement : Unité d’Enseignement transversale; nombre de crédits (02)

Enseignant responsable : HADJ MERABET Djahida (hadjmerabetd@[Link])

Equipe pédagogique : Equipe pédagogique Biochimie –L3-

Matière : Anglais Scientifique

Volume horaire : cours, TD et TP, travail personnel, autres

Enseignement du semestre ? Crédits : 02

Cours TD TP Stage ou terrain
22h30 (1h 30) 1h30 / /

Description du cours :

A l’issu du module, par rapport aux sujets traités, l’étudiant doit êtres capable de :

- Echanger des informations relativement complexes, négocier, exprimer et soutenir ses

opinions
- Donner une courte présentation orale, poser et répondre aux questions
- Lire, comprendre et résumer un texte scientifique dans son domaine académique
- Utiliser les techniques de travail en autonomie

Pré-requis : Les notions de bases en Anglais (Vocabulaire et Grammaire de Base en Anglais)

Résultats d’apprentissage :

Permettre à l’étudiant d’analyser des publications scientifiques rédigées en anglais afin de faire
une recherche bibliographique pour un sujet de recherche choisi.

Avoir le niveau de licences en Biochimie

Contenu du cours (programme) :

Travail de compréhension et d’expression à partir de documents authentiques longs et/ou complexes

portant sur des innovations technologiques, des découvertes ou avancées scientifiques
 Expression orale et terminologie scientifique
 Compréhension d’ouvrages scientifiques (Structure et Analyse d’un article Scientifique)
 Entraînement à la prise de parole grâce à des exposés suivis de discussions.
  Etude d’articles et de documentaires vidéo d’intérêt général et scientifique.
 Analyse des résultats d’articles scientifiques en anglais
 Rédaction et publication de document scientifique en anglais

Méthodes pédagogiques et supports :

Journaux scientifiques, Vidéos, audiovisuel, internet ;

Evaluation des connaissances

Ecrit TP/TD Travail personnel
Contrôle continu 50% 25% 50%
Epreuve de synthèse 50% 75% 50%
Total 100% 100% 100%
Dans les cases sont indiquées les pondérations retenues, le total étant de 100%

- Expression Orale : Exposé d’un sujet Scientifique, élaboration et échange de messages oraux
- Expression Ecrite : Résumer des articles scientifiques, extraction des idées et échange
d’information par écrit .

Ressources bibliographiques :
Journaux Scientifiques dans le domaine de la Biochimie
Documents Scientifiques Audio et Vidéo dans le domaine de la Biochimie
Polycopie , sites Internet ….