Sarcomère
Le sarcomère (étymologie : du grec σάρξ, gén. σαρκός sarx, sarcos, chair, et μέρος meros, partie)
est l'unité de base des myofibrilles des muscles striés (squelettique et cardiaque). Les
sarcomères sont des agencements de plusieurs protéines composés de trois systèmes
différents de filaments.
Le système de filaments épais est formé à partir d'une protéine appelée myosine (de type 2,
car organisée en faisceau).
Le système de filaments minces est fait de monomères d'actine. Les filaments minces
s'insèrent sur la ligne Z mais ne la traversent pas, il s'agit de filaments différents de chaque
côté.
Le système élastique de filaments est composé d'une protéine géante, la titine (aussi appelée
connectine). Cette protéine est enchâssée sur le myofilament épais, et va jusqu'à la ligne Z.
Certaines informations figurant dans cet article ou cette section devraient être mieux
reliées aux sources mentionnées dans les sections « Bibliographie », « Sources » ou
« Liens externes » (janvier 2020).
Vous pouvez améliorer la vérifiabilité en associant ces informations à des références à
l'aide d'appels de notes.
Structure du sarcomère. En haut, vue longitudinale d'un sarcomère en
microscopie électronique à transmission. En bas, représentation
schématique du sarcomère
La fibre musculaire d'un biceps peut contenir plus de 100 000 sarcomères. Les myofibrilles des
muscles lisses ne sont pas regroupées en sarcomères.
Structure
Le découpage en bandes
Les sarcomères sont les agents responsables de l'apparence striée des muscles des membres
squelettiques et cardiaques. On définit un sarcomère comme étant le segment entre deux lignes-
Z voisines. Dans les coupes longitudinales des muscles en microscopie électronique, les lignes-
Z (de l'allemand zwischen, signifiant "entre") apparaissent comme une série de lignes foncées. À
côté de la ligne-Z, on retrouve la bande-I (pour isotropique). La bande-A (pour anisotropique) vient
ensuite. On retrouve une partie plus pâle dans cette région appelée la zone H (de l'allemand
heller, plus pâle). Finalement incluse dans cette dernière, la mince ligne-M (de l'allemand mittel,
centre) se situe à l'intérieur. Les bandes A et I ont été nommées d'après leurs propriétés sous
microscope polarisant. Les bandes A et I, ainsi que la ligne Z, sont visibles au microscope
optique.
Localisation des principaux composants du sarcomère
La protéine géante titine va de la ligne Z à la ligne M. C'est la plus grosse protéine "simple" à
l'état naturel. C'est une protéine élastique possédant de nombreux sites de liaison aux autres
protéines du cytosquelette. Elle joue un rôle structural majeur au niveau du sarcomère, pour
son assemblage et le maintien de sa structure.
L'alpha-actinine constitue la ligne Z.
Les filaments d'actine sont les composantes principales des bandes I (filaments minces) et
s'étendent jusqu'aux bandes A. Ils sont reliés à la titine dans la ligne Z via la protéine alpha-
actinine.
Les filaments de myosine (filaments épais) se retrouvent à travers la bande A et se
superposent dans la bande M (au centre du sarcomère). Ils sont liés à ce niveau à la titine via
les protéines myomésines et protéines M.
On retrouve plusieurs protéines importantes pour la stabilité de la structure du sarcomère dans
la ligne Z et la bande M.
Fonction : la contraction
Modèle de contraction du sarcomère, l'unité de base de la
contraction musculaire
Modèle de contraction du sarcomère
L'interaction entre l'actine et la myosine dans la bande A du sarcomère est responsable de la
contraction du muscle, suivant le modèle des filaments glissant les uns sur les autres. L'actine
joue le rôle de la molécule tractée, et la myosine est le moteur moléculaire, qui tire les filaments
d'actine vers la bande M. Cela se déroule en 5 étapes:
À l'état inactif, le domaine d'interaction avec l'actine de la myosine est recouvert par la
tropomyosine. La myosine est sous une forme redressée, de haute énergie, liée à l'ATP.
Lorsque la cellule musculaire striée squelettique est stimulée par un motoneurone (via le
neurotransmetteur acétylcholine), il y a activation de canaux calciques voltage-dépendants, ce
qui provoque l'entrée de calcium dans la cellule. On a également sortie de calcium du
réticulum sarcoplasmique (la forme musculaire du réticulum endoplasmique). Ce calcium
vient se fixer sur la troponine ce qui provoque un changement de conformation de cette
dernière, libérant le domaine d'interaction de la myosine. Au terme de cette étape la myosine
est fixée à l'actine.
Schéma actine, myosine, troponine,
tropomyosine
Lors de l'interaction myosine-actine, la molécule d'ADP fixée sur la tête de la myosine est
libérée, ce qui provoque un changement de conformation et bascule la tête de myosine. Ce
basculement tracte l'actine vers la bande M, provoquant un raccourcissement du sarcomère.
Au terme de ce mouvement, la tête de myosine lie une molécule d'ATP ce qui provoque son
détachement de la molécule d'actine et le retour à une position repliée, de basse énergie.
Elle hydrolyse son ATP en un ADP plus un ion phosphate, et l'énergie libérée par cette réaction
fait passer la myosine a un état de haute énergie, capable d'interagir avec l'actine. La troponine
peut à ce moment empêcher cette interaction si elle n'est plus fixée au calcium. Le cycle est
terminé et peut recommencer.
C'est ainsi que des milliers de têtes de myosine réalisant ce cycle parviennent à raccourcir la
taille du sarcomère de 3,4 µm (forme étirée) à 2,4 µm (forme contractée).
Conséquences sur la cellule musculaire, et sur le muscle
Les conséquences d'un raccourcissement pouvant aller jusqu'à 1µm par sarcomère est évidente:
si l'on multiplie ce raccourcissement par le nombre de sarcomères présents dans une cellule
musculaire striée squelettique (jusqu'à 100 000 pour les plus grands muscles), on arrive à un
raccourcissement de la cellule d'au maximum 10 cm. Les cellules musculaires pouvant être de la
taille du muscle, le raccourcissement du muscle est de taille équivalente. Cependant une fibre
seule n'est pas suffisante pour permettre la contraction d'un muscle: il faut que l'ensemble des
fibres musculaires d'un muscle soient activées simultanément par les motoneurones. Pour que
cette contraction musculaire aboutisse à un mouvement, le muscle antagoniste doit être au
repos.
Voir aussi
Nebuline, protéine se liant à l'actine
Myopalladine, une autre protéine musculaire
Sources
rubrique "Actine/Actine dans les cellules musculaires" ([Link]
r/ikramer/biocell_diffusion/[Link].104.b3/) [archive]
Vulgarisation du phénomène de contraction musculaire ([Link]
Dc/Contenu/Biomeca_Frameset.htm) [archive] (avec dictionnaire interactif consultable en
parallèle)
Portail de la biologie cellulaire et moléculaire
