Organisation générale de la cellule :

- Procaryote = absence de vrai noyau / Eucaryote = Présence d’un vrai noyau

- Cytoplasme = Hyaloplasme (liquide) + protoplasme (organites)
- Structures constantes/essentielles/obligatoires : nucléoide (chr), ribosomes, cytoplasme, MP, paroi
- Structures inconstantes/facultatives : plasmides (fragments d’ADN extra-chr dB circulaires => gènes
d’utilisation des substrats organiques, résistance aux ATB, sporulation), pili (somatiques : adhésion aux
substrats / sexuels : échanges de gènes plasmidiques => recombinaisons génétiques), flagelles, capsule,
mésosome (invagination de la MP dans les bactéries aérobies => rôle dans la respi), spore (sporulation =>
capacité de survivre en conditions extrêmes), vacuoles à gaz, granules de réserve (glycogène, lipides…)
- Bactéries GRAM+ (violet) : couche épaisse de peptidoglycanes (muriène épaisse), acides teichoique et
lipoteichoique, espace périplasmique réduit
- Bactéries GRAM- (rose) : membrane ext (bicouche lipidique => LPS dans la monocouche ext + protéines
transmembranaires ; porines), couche fine de peptidoglycanes, espace périplasmique large

Caractéristiques Cellule eucaryote Cellule procaryote

Taille 10-100 µm 0,3-10 µm
ADN bicaténaire linéaire isolé par une ADN bicaténaire circulaire libre dans le
Matériel génétique
enveloppe nucléaire (chr tjrs > 1) cytoplasme (chr généralement = 1)
Type de division Mitose/Méiose Etranglement ou Scissiparité
Paroi Absente Présente
MP Lipoprotéique AVEC cholestérol Lipoprotéique SANS cholestérol
Organites membranaires
Présents Absents
& Cytosquelette
Polysomes Libres et Liés Libres

- Caractères généraux des virus : n’est pas une cellule (acaryote), particule inerte sans métabolisme propre,
parasite obligatoire (dit virion ou particule virale en dehors de la cellule hôte), mis en évidence au MET, taille
< à celle de la bactérie (15-300 nm), pathogènes avec capacité oncogénique (EBV, HPV, VHB/VHC…)
- Constituants des virus : génome (ADN ou ARN), capside (cubique ou hélicoïdale) +/- enveloppe (nu ou
enveloppé)

- Modes d’infection (entrée) des virus : fusion (exp : VIH) ou endocytose par récepteurs (exp : cavéoline si VHB
et clathrine si VHC)
- Modes de réplication (reproduction) des virus : lytique (exp : virus grippal) ou lysogénique (exp : VIH)

GC 1
Méthodes d’étude de la cellule :
- Pouvoir séparateur ou de résolution : œil = 0,2 mm / MO = 0,2 µm / ME = 0,2 nm
- Microscope photonique/optique à fond clair :
 L’image est donnée par les photons transmis
 Description structurale des tissus/cellules
 Etapes préparatoires (technique histo) : prélèvement => fixation au formol => DSH => imprégnation =>
inclusion dans la paraffine => microtomie => réhydratation => coloration chimique (images colorées)
- Microscope photonique/optique à fluorescence :
 Détection d’une lumière fluorescente
 Fluorescence = propriété physique d’émettre une lumière de longueur d’onde > la longueur d’onde de la
lumière d’excitation
 Fluorochrome = substance chimique excitable par la lumière

 Etude au niveau cellulaire et moléculaire les structures biologiques, leur fonctionnement et leurs interactions
(division, motilité, transport…)
- Microscope électronique à transmission (MET) :
 Utilisé pour voir l’int d’échantillons très fins (observation sous vide)
 Image donnée par le fs d’électrons qui a traversé (transmis) la préparation
 Permet d’étude de l’ultrastructure de la cellule révélant avec précision l’existence d’organites (après
coloration/contraste + ou technique cyto ; idem que la technique histo sauf pour les produits et les outils
utilisés : fixation aux aldéhydes et tétroxyde d’osmium, inclusion à la résine, contraste aux sels de métaux
lourds et observ en noir et blanc), l’aspect morphologique ext des macromolécules/microorganismes (après
coloration/contraste - ; clair sur fond sombre), et les surfaces de structures cellulaires isolées ou de
macromolécules/microorganismes (par ombrage métallique ; effet d’ombre par vaporisation d’une très fine
couche métallique)
- Microscope électronique à balayage (MEB) :
 Utilisé pour voir l’ext (surfaces) des échantillons (observation sous vide)
 Observation par réflexion grâce à un sys de balayage (étude morphologique en 3D)
 Ombrage métallique => échantillon entier métallisé => étude des surfaces ext (exp : aspect biconcave des
GR)
 Technique de répliques / Cryodécapage + ombrage métallique => pour obtenir une réplique => étude des
surfaces int (exp : réplique de la MP (surface int) et mise en évidence des protéines transmembranaires)
R! Cryodécapage : congélation de l’échantillon dans l’azote liquide => cryofracture à froid => décapage par
sublimation
- Techniques de détection/localisation des composés cellulaires :
 Technique d’immunofluorescence ou immunomarquage : selon le principe de RI Ac-Ag => protéines
membranaires, protéines du cytosquelette, hormones…
 Technique d’autoradiographie : marquage de précurseurs métaboliques (AA, bases azotées, sucres…) par
des isotopes radioactifs (uracile H3 => ARNm, thymine H3 => ADN…)
- Procédés d’isolement des composants cellulaires :
R! L’UC est précédée par le fractionnement ou l’homogénéisation cellulaire (séparation des différents
composants cellulaires par destruction de la MP et désorganisation de la cellule => homogénat cellulaire)
 Ultracentrifugation différentielle (UCD) : procédé de séparation des composés de l’homogénat en fonction de
leur différence de densité (poids et taille) en les soumettant à une force centrifuge à différentes vitesses
croissantes (à chaque vitesse, différents organites se déposent dans le culot => culot 1 = noyaux et
cytosquelette / culot 2 = mitochondries, lysosomes et peroxysomes / culot 3 = grands polysomes et

GC 2
 microsomes rugueux (REG) et lisses (REL, app de Golgi et MP) / culot 4 = petits polysomes, s-u ribosomales
et macromolécules (glycogène, TG…) / surnageant 4 = solution aqueuse du hyaloplasme)
R! La vitesse de sédimentation est définie par le coeff de sédimentation en unité Svedberg (S)
 Ultracentrifugation sur gradient de densité de saccharose (UGD) : culot (récupéré à l’UCD) => centrifugation
=> déplacement des composants à travers le gradient de densité de saccharose => bandes à leur densité

Structure de la MP :
- Au MO : peu d’intérêt (simple ligne)
- Au ME :
 Techniques des coupes minces : aspect tristratifié (2 feuillets sombres : ext « FSE » et int « FSI » =
osmiophiles, protéiques, 20-25 A / 1 feuillet clair médian : osmiophobe, lipidique, 30-40 A) commun à la
cellule eucaryote et procaryote et tous les compartiments du sys endomembranaire et la mitochondrie (=>
membrane unitaire) + aspect asymétrique (cell coat sur le FSE et fin feutrage de microfilaments sur le FSI)
 Technique de cryodécapage : clivage de la MP en 2 hémimembranes complémentaires => protéines
transmembranaires (sous formes de reliefs/excroissances et dépressions/creux) => asymétrie biochimique
- Composition chimique : lipides 40% / protéines 52% / glucides 8%
- Lipides :
 Phospholipides (55%) : glycérophospholipides (majoritaires : phosphatidylinositol / phosphatidylcholine /
phosphatidyléthanolamine / phosphatidylsérine) et sphingophospholipides / amphiphiles bipolaires (en milieu
aqueux => micelles / liposomes / doubles feuillets ou 2 monocouches) / leur stabilité dépend du type d’AG
(insaturés => PL instables / saturés => PL stables) / fonctions : forme, barrière imperméable aux molécules,
autofermeture (endocytose, exocytose, cytodiérèse) / notion de radeau (raft) lipidique
 Cholestérol (25%) : tête polaire (hydroxyle) + noyau stéroïde + queue apolaire / fonctions : augmente la
stabilité mécanique, diminue la fluidité membranaire et la perméabilité aux petites molécules
 Glycolipides (20%) : tête polaire (ose) + queue apolaire / participent à la formation d’une partie du cell coat
(glycocalyx)
R! La distribution de ces 3 variétés de lipides est asymétrique (asymétrie biochimique)

- Protéines :
 - nombreuses que les lipides / + volumineuses que les lipides / possèdent une extrémité COOH (int) et une
extrémité NH2 (ext) / fonctions : perméabilité, récepteur, communication intercellulaire…
 Protéines intrinsèques : ancrées (à la monocouche ext/int, ne pénètrent pas la bicouche lipidique) et intégrées
(transmembranaires : un seul domaine α = bâtonnet / plusieurs domaines en hélice α = globulaire)
 Protéines extrinsèques : extracellulaires (fibronectine, laminine…) et cytosoliques (spectrine, ankyrine,
actinine…)
- Glucides :
 Situés presque tjrs du côté EC
 Polysaccharides tjrs liés à des glycoprotéines ou glycolipides
 Constituent un feutrage de microfibrille = glycocalyx (cell coat)
 Fonctions : activité enzymatique, reconnaissance cellulaire, adhérence cellulaire, charge négative de la MP,
protection contre les agressions, détermination des grp sanguins…
- Architecture moléculaire :
 Technique des membranes artificielles : lipides organisées en bicouche englobant des protéines
 Technique de RMN : 3 types de mvmts des lipides (rotation sur place : le + fréquent / diffusion lat : fréquent /
bascule ou flip-flop : rare et consomme de l’énergie)

GC 3
  Immunofluorescence & Hybridation cellulaire : déplacement des protéines (rotation et diffusion lat / PAS de
flip-flop)
- Conclusion : la MP est une mosaïque (protéines, lipides, glucides) fluide (en perpétuel mvmt) asymétrique

Spécialisations morphologiques de la MP :
- Déf : différenciations qui permettent à la cellule d’assurer une ou plusieurs fonctions précises
- Spécialisations morphologiques de la MP apicale :
 Microvillosités : expansions cytoplasmiques cylindriques immobiles / occupées en leur centre par un fs de
microfilaments d’actine / très développées dans les épithéliums spécialisés dans l’absorption (plateau strié
dans les entérocytes = microvillosités de mm taille et régulièrement espacées / bordure en brosse dans le
TCP du rein = microvillosités de tailles inégales et irrégulièrement espacées) / augmentation de la surface
d’échange/de contact
 Stéréocils : longues expansions grêles immobiles / cytosquelette composé de microfilaments d’actine /
retrouvés dans l’épididyme et l’oreille int
 Cils vibratiles : expansions de longueurs égales mobiles / corpuscule basal (9 triplets de microtubules) et
axonème (9 paires de microtubules) / retrouvés dans les trompes utérines (migration de l’ovule) ou
l’épithélium respi (mobilisation du mucus) / pathos : dyskinésies ciliaires primitives => infections récurrentes
des VA, stérilité masculine…
 Plaques membranaires : urothélium ; condensations cytoplasmiques superficielles / protègent contre la
toxicité de l’urine, empêchent la réabsorption de l’urine, constituent une réserve de membrane lors du
remplissage de la vessie
- Spécialisations morphologiques de la MP basale :
 Replis de la MP basale : invaginations cytoplasmiques qui s’entremêlent avec les cellules voisines (+
mitochondries regroupées dans cette région) => échanges hydrominéraux actifs dans le sens cellule-matrice
 Hémidesmosomes : rigidité des épithéliums ; « ponts » entre filaments intermédiaires et lame basale/MEC
(protéine transmembranaire : intégrine / plaque : plectine / lame basale : laminine 5)
R! Pemphigoide bulleuse : dermatose AI (auto-Ac => plectine)
 Contacts focaux (Adhérences focales) : chainons intermédiaires entre les molécules de la MEC et
microfilaments d’actine / s’établissent de façon transitoire pour permettre la migration des cellules sur la MEC
(notamment au cours des processus de réparation)
- Spécialisations morphologiques de la MP lat :
 Engrènements des faces lat : interdigitations (contour sinueux) => augmentation de la surface de contact et
réserve de membrane en cas d’expansion de la cavité
R! Zonula = bande complète (ceinture) / Macula = tâche (point) / Fascia = bande incomplète (plaque)
 Zonula occludens : jonctions serrées et imperméables/étanches / région apicale des membranes lat (sous les
microvillosités) / protéines transmembranaires (occludine, claudines…), protéines intracytoplasmiques
(ZO1/2/3, cinguline…), microfilaments d’actine / cellules endothéliales, entérocytes, hépatocytes au voisinage
du canalicule biliaire qu’elles bordent… / barrière régulant le flux et maintien de la polarité cellulaire
 Zonula adherens : sous la zona occludens / espace intercellulaire = 15-25 nm / protéines transmembranaires
(cadhérines), protéines intracytoplasmiques (caténines), microfilaments d’actine / rôle : cohésion cellulaire
 Desmosomes (Macula adherens) : sous la zonula adherens / espace intercellulaire = 20-50 nm / protéines
transmembranaires (cadhérines ; desmogléines et desmocollines), plaque desmosomale cytoplasmique
(plakoglobine et desmoplakines), filaments intermédiaires / cellules épithéliales, cardiaques… / rôle : cohésion
cellulaire et rôle suppresseur des tumeurs
R! Les sys de jonction ne sont pas spécifiques aux cellules épithéliales et sont identifiables au ME

GC 4
  Jonctions communicantes (GAP) : existent dans la plupart des tissus (épithéliums, cellules myocardiques,
SN…) / indépendantes du cytosquelette / rôle : mécanique négligeable, communication et échange cellulaire /
espace intercellulaire = 2-3 nm / les cellules adjacentes sont unies par des canaux, chaque canal est formé
de 2 hémi-canaux ou connexons (une de la membrane de chaque cellule), et chaque connexon est constitué
de 6 s-u / pathos : maladie de CMT et inhibition de contact
R! Une mm cellule peut exprimer des connexines différentes

Molécules d’adhérence cellulaire :

- CAM = molécules d’adhérence cellulaire (glycoprotéines transmembranaires => rôle au cours du DE,
réparation tissulaire, inflammation, Kc…)
- SAM = molécules d’adhérence à la MEC
- Classification des molécules : Ig (CAM / indépendants du Ca extracellulaire), cadhérines (CAM / dépendants),
sélectines (CAM / dépendants), intégrines (SAM et CAM / dépendants)
- Modes d’adhérence : selon le type de molécules (homophylique ou hétérophylique) / selon le type de cellules
(homotypique ou hétérotypique)
- Ig :
 Type de liaison : homophylique-homotypique / hétérophylique-hétérotypique

GC 5
  Familles : N-CAM (cellules nerveuses, musculaires et lymphocytes) / I-CAM (cellules épithéliales) / V-CAM
(cellules endothéliales)
 Structure : glycoprotéines transmembranaires avec brins antiparallèles stabilisés par des ponts disulfures
 Rôles : assemblage cellulaire (DE), réponse immunitaire (homing des lymphocytes mémoires), dvlpmt du SN
 Patho : l’expression élevée de V-CAM dans les tumeurs est de mauvais pc
- Cadhérines :
 Type de liaison : homophylique-homotypique
 Familles : cadhérines classiques (E = cellules épithéliales / N = cellules nerveuses / P = placenta / VE =
cellules épithéliales et endothéliales) et cadhérines desmosomales (desmogléines et desmocollines)
 Structure : glycoprotéines transmembranaires avec 5 domaines EC (dépendant du Ca) / s’associent en
dimères / s’expriment en permanence
 Rôles : compaction de la morula, formation des desmosomes, morphogenèse du SN, inhibition de contact
 Patho : épidermolyse bulleuse et AVRT spontané à répétition
- Sélectines :
 Type de liaison : hétérophylique-hétérotypique
 Familles : L-sélectines (lymphocytes et leucocytes / qq s) / P-sélectines (plaquettes et cellules endothéliales /
qq min) / E-sélectines (cellules endothéliales / qq h)
 Structure : glycoprotéines transmembranaires avec un domaine lectine (dépendant du Ca) / présence non
permanente / adhérence faible mais très haute spécificité
 Rôles : adhérence cellulaire, inflammation (diapédèse), circulation des cellules immunitaires, inhibition de
contact
 Patho : LAD (anomalie de l’adhésion leucocytaire => infections à répétition)
- Intégrines :
 Type de liaison : SAM et CAM (homophylique-homotypique / hétérophylique-hétérotypique)
 Structure : protéines transmembranaires (hétérodimères constitués de 2 s-u α et β) liées du côté EC à la
fibronectine, le collagène, la laminine, l’élastine et les protéines du MEC, et du côté cytoplasmique avec le
cytosquelette
 Rôles : coag, migration des cellules au cours de l’embryogenèse, homing des lymphocytes,
inflammation/cicatrisation, signalisation bidirectionnelle, angiogenèse, genèse des méta…

Transport membranaire :
- La MP est semi-perméable (perméabilité sélective)
- Transport sans mvmt membranaire : transport passif (sans perméase ou diffusion simple / avec perméase ou
diffusion facilitée) et transport actif (primaire / secondaire)
R! Passif = dans le sens du gradient de concentration et sans dépense d’énergie / Actif = l’inverse
- Transport avc mvmt de la MP : endocytose (pinocytose -peu spécifique- / endocytose récepteur ou vésicule à
clathrine -spécifique-, exp : LDL-cholestérol / potocytose récepteur ou vésicule à cavéoline -spécifique- /
phagocytose) et exocytose (continue/constitutive ou discontinue/provoquée)
R! L’endocytose et l’exocytose sont des transports actifs (nécessitent de l’énergie)
- Diffusion des différentes molécules à travers la MP :
 Passage facile : molécules hydrophobes (lipides, AG…), vit liposolubles, gaz (CO2, O2, N2…) et petites
molécules polaires non chargées (eau, urée…)
 Passage difficile ou imperméable : molécules hydrophiles (grosses molécules polaires non chargées =>
glucose, fructose… / molécules polaires chargées => AA, G6P, protéines, AN… / ions => Na, K, Ca, Cl…)
- Diffusion simple : de la zone la + concentrée à la zone qui l’est -, c un phénomène lent, non spécifique et
non saturable
- Diffusion facilitée : à travers une protéine de transport (canaux ioniques / perméases / aquaporines), c un
phénomène rapide, spécifique et saturable / glucose -GLUT-, AA, vitamines, ions, eau…

GC 6
 - Transport actif primaire (direct) : utilise directement l’ATP comme source d’énergie => exp : pompe Na/K et
pompe à protons
- Transport actif secondaire (cotransport) : n’utilise pas l’ATP, mais plutôt un gradient électrochimique =>
symport (exp : Na/glucose -SGLUT-) ou antiport (exp : Na/H)

Communication intercellulaire :
- Types de communication :
 Endocrine : hormones / libération dans la circulation générale et action à distance / délai long de qq s-min.
 Paracrine : facteurs de croissance ou médiateurs de l’inflammation / action sur les cellules voisines
 Autocrine : facteurs de croissance ou cytokines / action sur elle-mm
 Synaptique : neurotransmetteurs / libération par la cellule pré-synaptique et action sur la cellule post-
synaptique / délai rapide de qq ms
- Types de signaux chimiques :
 Molécules informatives hydrosolubles : ne peuvent traverser la MP / agissent grâce à des récepteurs
spécifiques membranaires / durée de vie très courte (ms-s) / rpns rapide et de courte durée (activent des
protéines préexistantes) / facteurs de croissance, neurotransmetteurs, hormones
peptidiques/protéiques/glycoprotéiques, cytokines…
 Molécules informatives liposolubles : traversent la MP par diffusion simple / agissent grâce à un récepteur
intracellulaire (=> fixation sur l’ADN => transcription des gènes) / rpns + tardive et de + longue durée
(n’agissent pas sur des protéines préexistantes) / HT, HS, prostaglandines…
 Radicaux libres gazeux : diffusent librement à travers la MP / agissent directement sur des enzymes
cytosoliques sans intervention d’un récepteur membranaire ou intracellulaire / CO et NO
- Récepteurs membranaires :
 Récepteurs canaux ioniques : ligand-dépendant / récepteurs multimériques et chaque monomère possède 4
domaines transmembranaires / exp : récepteur de l’Ach (pentamère ; 2 s-u α, 1 s-u β, 1 s-u γ, 1 s-u Δ)
 Récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) : glycoprotéines transmembranaires (7 domaines) qui contrôlent
indirectement l’activité d’une protéine cible liée à la MP par l’intermédiaire d’une protéine G hétérotrimérique
(ancrée dans le feuillet int de la MP / s-u α -activité GTPasique-, s-u β, s-u γ) ; 1er messager (ligand EC) =>
RCPG => protéines G (transducteurs / échange de GDP par GTP au niveau de la s-u α avec dissociation du
complexe trimérique) => effecteurs primaires (canaux ioniques ou enzymes, exp : adénylate cyclase,
phospholipase C…) => seconds messagers (exp : AMPc, Ca…) => effecteurs secondaires (exp : protéine
kinase A…)

GC 7
  Récepteurs enzymes (à activité enzymatique) : 4 classes (à activité kinase+++ -tyrosine ou sérine/thréonine-,
à activité phosphatase, couplés aux kinases, guanylates cyclases transmembranaires) / actifs à l’état de
dimère / 1 seul domaine transmembranaire, 1 domaine EC N-terminal (fixe le ligand), 1 extrémité
cytoplasmique C-terminale (porte l’activité enzymatique intrinsèque ou est directement associée à une
enzyme)

Hyaloplasme :
- MO (sans coloration) : gel transparent homogène d’aspect astructuré (vide) et amorphe (aspect variable en
fonction de l'état d'activité de la cellule / contenu variable en fonction du type cellulaire)
- MO (+ colorations) : structures granulaires ; PAS => particules de glycogène (rose) / violet cresyl =>
polyribosomes (bleu-violet) / noir soudan ou oil red O => globules lipidiques (noir-rouge)
- MO (+ IF) : structures fibrillaires du cytosquelette
- ME : le cytosol proprement dit n’a pas d’ultrastructure particulières, ce sont les structures figurées granulaires
et fibrillaires qui détermine la structure du cytosol
- Constituants : fraction liquidienne (85% d’eau, ions, sucres, AN, protéines essentiellement de nature
enzymatique…) et éléments figurés (sus-cités)
- Rôles : lieu de synthèse de toutes les protéines cellulaires, lieu de production de l’énergie cellulaire, lieu
d’anabolisme et de catabolisme cellulaire (véritable carrefour métabolique), site de la signalisation
intracellulaire, site de la motilité cellulaire…

Cytosquelette :
- Déf : ensemble de polymères fibreux (cytosoliques et nucléaires) et des protéines associées
- Rôles : squelette cellulaire (forme, polarité…), musculature cellulaire (mvmts)…

GC 8
 - Classes : filaments non spécifiques et ubiquitaires => microfilaments d’actine « MFA » (diamètre = 8 nm) /
filaments intermédiaires « FI » (diamètre = 10 nm) / microtubules « MT » (diamètre = 25 nm)
- Base : 2 types de monomères protéiques => monomères globulaires (pour les MFA et les MT) / monomères
fibreux (pour les FI)
- Formes : monomères libres (néosynthétisés ou issus de la dépolymérisation) / polymères instables
(fréquence de polymérisation-dépolymérisation élevée) / polymères stables (+ protéines associées)
- Localisation : cytosol, nucléoplasme (en particulier les lamines) et périphérie de la cellule (sous la MP =>
cortex cellulaire)
- MFI :
 Ou actine F = polymérisation d’un monomère globulaire (actine G)
R! L’actine est l’une des protéines cellulaires les + abondantes (1-5% de l’ensemble des protéines dans les
cellules non musculaires et 20% dans les cellules musculaires)
 Filament d’actine = 2 protofilaments qui s’enroulent comme 2 brins parallèles d’une hélice
 Classes : actine α => cellules musculaires / actine β et γ => cellules non musculaires
 Polymérisation de l’actine : nécessite le magnésium et l’ATP
 Dépolymérisation de l’actine : nécessite l’hydrolyse de l’ATP
 Pôles : extrémité + (polymérisation rapide) / extrémité - (polymérisation lente) / protection par des protéines
de coiffage (capping)
R! Les cytochalasines (moisissures) bloquent la polymérisation / les phalloïdiens (champignons amanites)
bloquent la dépolymérisation
 Rôles : structure de la MP des cellules (microvillosités => myosine I, fimbrine, villine / membranes des
hématies => spectrine) et mvmt cellulaire (myosine II et contraction, intervient dans l’endocytose, bloque
l’exocytose)
- MT :
 Déf : polymères présents dans le cytoplasme de toutes les cellules eucaryotes
 Constitution : tubes creux formés par la polymérisation de protéines globulaires (tubulines) ; tubulines (α et β)
=> association en hétérodimères et alignement => protofilament et assemblement => 13 protofilaments = MT
 Dynamique : la polymérisation nécessite la présence de magnésium et de GTP / la dépolymérisation
nécessite l’hydrolyse du GTP / les MT sont polarisés comme pour les MFA (extrémité + orientée vers la
périphérie et extrémité - orientée vers le centre)
 Structures stables : centrosome (2 centrioles perpendiculaires, près du noyau dans l’aire golgienne, centre de
convergence d’un grand nbre de MT) et cils/flagelles (exp : spz)
 Structures instables : MT du cytoplasme cortical => ceux des prolongements cytoplasmiques de certaines
cellules (exp : neurotubules des axones) et ceux des fuseaux de division cellulaire (MT astériens / MT
polaires / MT kinéochoriens)
R! Les MT instables peuvent être détruits par les alcaloïdes (colchicine, vinblastine, vincristine)
 Protéines motrices associées (MAP) : responsables des mvmts orientés de molécules/vésicules/organites le
long des MT => les kinésines transportent vers l’extrémité + (transport antérograde) / les dynéines
transportent vers l’extrémité - (transport rétrograde)
 Rôles : trafic intracellulaire/moteurs moléculaires (vésicules, chr/protéines, ARNm, virus…)
- FI :
 Constitution : polymérisation de monomères fibreux / chaque monomère est composé de 3 domaines
(domaine central hydrophobe et 2 extrémités N et C) / 2 monomères de mm orientation s’associent par leur
domaine central => dimère torsadé (association parallèle) => 2 dimères d’orientation opposée s’associent =>
tétramère (association antiparallèle) => association de plusieurs tétramères => protofilament => 8
protofilaments = FI
 Familles : lamines (noyau des cellules eucaryotes) / vimentine (caractéristique des cellules d’origine
mésoblastique ; épithéliales et non épithéliales) / GFAP (dans les cellules gliales) / cytokératines (dans les
cellules épithéliales) / neurofilaments (spécifiques dans neurones)

GC 9
  Rôles : architecture cellulaire et tissulaire (épithéliums => cohésion et stabilité mécanique / neurones =>
continuité et élasticité / noyaux => stabilité de l’EN et son interaction avec la chromatine)
SEM :
- Déf : sys complexe fait de plusieurs cavités/vésicules/canalicules intracellulaires limitées par une membrane,
présent uniquement dans les cellules eucaryotes, quantitativement important, assure des échanges avec le/la
cytosol/MP/MEC
- Compartiments : RE, enveloppe nucléaire (EN), app de Golgi (AG), endosomes (phagosomes), lysosomes,
vésicules
R! Les mitochondries et les peroxysomes ne font pas partie du SEM
- Flux membranaire : transport simultané des membranes de l'enveloppe et du contenu des cavités d'un
compartiment à l'autre, 3 types :
 Vectoriel permanent : RE (entrée) => AG (carrefour) => MP ou endosomes ou lysosomes (construction ou
renouvellement du SEM, MP, MEC...)
 A partir des endosomes : MP (vésicules d'endocytose) => endosomes (carrefour) => MP, lysosomes, AG
 Rétrograde : l'inverse du vectoriel permanent
- Etapes du transport entre les compartiments : bourgeonnement => déshabillage de la vésicule => transport
cytosolique => fusion des membranes
R! Consomment de l'énergie et font intervenir le cytosquelette et les molécules cytosoliques
- RE :
 Types : RER/G ou ergastoplasme / REL ou réticulum agranulaire
 Ribosomes : organites observés seulement en ME, présents dans les cellules eucaryotes et procaryotes,
libres (isolés ou polysomes) ou liés (à la face ext du REG ou de l'EN), 2 s-u (L et S), assurent la synthèse des
protéines, coeff de sédimentation de 80S (eucaryote)/70S (procaryote), eau + ARNr + protéines, site de
liaison de l'ARNm + site A (site de liaison de l'amino-acyl ARNt) + site P (site de liaison du peptidyl ARNt) +
site E (site de sortie de l'ARNt)
 Rapports : REG (en continuité avec l'EN), REL (en continuité avec le REG)
R! RE rapports de contiguïté fonctionnels avec l'AG, les mitochondries, les lysosomes et les peroxysomes
 Répartition cellulaire : la répartition et l'abondance varient en fonction du type cellulaire et pour une mm
cellule en fonction de son état physiologique ; le REG en abondance dans les cellules qui synthétisent les
protéines / le REL en abondance dans les cellules qui synthétisent les lipides et les HS
 Ultrastructure : membrane + lumière
 Composition chimique des membranes : 30% lipides, 70% protéines (dont des enzymes), faible teneur en
cholestérol et glucides
R! La membrane du REL contient + de PL que celle du REG
 Composition chimique des cavités : spécifique à chaque type cellulaire (REG des plasmocytes riche en Ig,
REL des cellules musculaires riche en Ca...)
 Fonctions du REG : translocation des protéines solubles au cours de leur biosynthèse (peptide signal / SRP
qui a une activité GTPasique / récepteur pour la SRP / translocon), glycosylation (N-glycosylation dans le
REG puis l'AG / O-glycosylation exclusivement dans l'AG) et acquisition de la config définitive (établissement
des ponts disulfures par la PDI / molécules chaperonnes comme la BiP), contrôle de qualité des protéines
(protéine mal configurée s'accumule dans le REG puis passe dans le hyaloplasme pour être dégradée)
 Fonctions du REL : biosynthèse des PL membranaires, synthèse des HS (fait intervenir les cytochromes
p450), stockage du Ca intracellulaire, détoxification (grâce aux cytochromes p450), autres (production du
glucose dans le foie par la présence de la G6P et production de l'acide chlorhydrique dans l'estomac)
- App de Golgi :
 Déf : organite intra-cytoplasmique, présent dans toutes les cellules eucaryotes, situé au voisinage du noyau
 Rôles : lieu majeur de modifs post-traductionnelles des molécules et de synthèse des glycoprotéines
 Constitution : ensemble de vésicules et saccules (composition très variable, en moy 60% de protéines et 40%
de lipides) aplatis en pile, et chaque pile de 4-30 saccules est dite dictyosome

GC 10
  Dictyosome : a une structure argyrophile, en forme de croissant, incurvé (face trans dirigée vers la périphérie
= compartiment de sortie ou face de maturation / face cis convexe en relation avec le REG = compartiment
d'entrée ou face de formation) et polarisé, sachant qu'il comporte 5 compartiments (réseau cis golgien en
provenance du REG / cis / compartiment médian assure la transformation / trans / réseau trans golgien), leur
nbre dépend de l'activité sécrétoire de la cellule, le fonctionnement et la relation du dictyosome avec les
autres compartiments du SEM réalise un flux membranaire cst bidirectionnel (l’AG est le carrefour de ce flux)
R! Ils peuvent communiquer entre eux

 Rôles : O-glycosylation (exclusivement dans l’AG au niveau des saccules médians et trans, ajout d’un
oligosaccharide sur le OH d’une sérine ou thréonine), N-glycosylation (dans le REG et l’AG), tri, adressage,
maturation et exportation (l’AG assure le transport des protéines en les emballant des vésicules, le type de
vésicule est défini par le revêtement protéique qui l’entoure : clathrine => vésicules API/II/III pour un transport
contrôlé spécifique / coatomères => vésicules Cop I/II pour des transports constitutifs)
 Biogenèse : le renouvellement se fait soit à partir du REG, soit à partir du compartiment endosomal
- Lysosomes :
 Généralités : organites intracytoplasmiques de toutes les cellules eucaryotes (sauf les hématies) / abondants
dans les cellules à activité phagocytaire ou glandulaire / vésicules membranaires qui font partie du SEM /
interviennent dans la dégradation de macromolécules d’origine EC (hétérophagie) ou IC (autophagie) grâce à
leurs hydrolases (contenu acide avec un PH entre 4,5 et 5,5)
 Classification : selon leur stade fonctionnel => primaires (vésicules qui contiennent des hydrolases inactives)
ou secondaires (vésicules qui contiennent des hydrolases actives et des substrats en cours de digestion =>
lysosome I + autophagosome = lysosome II ou autolysosome ou vacuole autophagique / lysosome I +
hétérophagosome = lysosome II ou hétérolysosome ou phagolysosome ou vacuole hétérophagique) ou
tertiaires (corps résiduels si résistance ou insuffisance)
 Composition chimique : membrane => 45% des lipides (cholestérol+++ et PL) et 55% des protéines
(glycoprotéines structurales/enzymatiques, pompes à protons, perméases…) / matrice => hydrolases ;
glycoprotéines enzymatiques solubles (inactives à l’état natif, agissent en milieu acide, leur nature varie selon
le type cellulaire)
 Rôles : digestion IC -très fréquente- (hétérophagie : capture des substrats par endocytose ou phagocytose =>
formation d’une vacuole d’endocytose => formation d’un hétérolysosome => digestion des substrats, exp :
nutrition cellulaire ou défenses de l’organisme / autophagie : formation d’un autophagosome => formation
d’un autolysosome, exp : crinophagie, destruction des organites cellulaires sénescents, différenciation
embryonnaire) et EC -moins fréquente- (enzymes lysosomales libérées par exocytose, exp : fécondation =>
dissolution de la membrane ovulaire par les enzymes lysosomales du spz)
R! Crinophagie = dégradation des grains de sécrétion en excès des cellules glandulaires quand les besoins
de l’organisme sont satisfaits (mécanisme de régulation de la sécrétion cellulaire)
 Biogenèse : les lysosomes proviennent du bourgeonnement des membranes des saccules trans ou du réseau
trans glogien de l’AG

Mitochondrie :

GC 11
 - Caractéristiques : organite cytoplasmique semi-autonome de forme granulaire/filamenteuse à double
membrane, uniquement chez les eucaryotes (identique), dans tous les types cellulaires mais nbre variable
(sauf les GR, nbre réduit dans les spz et 2000-3000 dans les hépatocytes), a des rapports fonctionnels et de
contiguïté avec le RE et la MP, producteur énergétique de la cellule, participe à la maturation des protéines
importées, joue un rôle dans l’apoptose cellulaire, possède son propre génome (d’origine maternel), se
déplace grâce aux interactions avec le cytosquelette (dispersés et mobiles dans le cytosol / immobiles
concentrés dans une région du cytoplasme en raison de la demande énergétique)
- Structure :
 MO : in vivo => petits bâtonnets flexueux animés de mvmts incessants très variés / in vitro => petits bâtonnets
globulaires ou filamenteux (après coloration à l’hématoxyline)
 ME : membrane ext => bicouche lipidique extrêmement perméable (passage passif à travers les porines et le
complexe TOM) d’épaisseur proche de celle de la MP avec un capital protéique sup / membrane int =>
bicouche lipidique + riche en protéines que la membrane ext, présente des replis ou crêtes qui augmentent sa
surface, sachant que le nbre et la forme de ces derniers sont proportionnels à l’activité et au type cellulaire :
lamellaires dans les cellules synthétisant des enzymes et tubulaires dans les cellules synthétisant des HS,
moins nombreuses dans les hépatocytes et grand nbre des les cellules cardiaques / espace
intermembranaire (chambre ext) => située entre les 2 membranes, très réduit, lieu de transit des molécules /
matrice (chambre int) => limitée par la membrane int, substance finement granulaire renfermant de l’ADN
circulaire bicaténaire, des ribosomes (taille réduite par rapport à ceux du cytoplasme), des granules denses
riche en Ca et Mg, et un riche sys enzymatique (intervient dans la β-oxydation des AG et le cycle de l’acide
citrique)
R! La membrane int comprend les 4 complexes protéiques enzymatiques de la chaine respi : complexe de la
NADH-déshydrogénase (complexe I), complexe succinate-déshydrogénase (complexe II), complexe b-c1
(complexe III), complexe de la cytochrome oxydase (complexe IV) => assurent le transport des électrons (par
l’ubiquinone entre les 2 premiers complexes et le cytochrome C entre les 2 derniers complexes) et des
protons et créent un gradient électrochimique. Elle comprend aussi le complexe de transport des protéines,
des perméases réalisant le co-transport actif, des transporteurs d’électrons (navettes => malate-aspartate et
glycérol-phosphate), des complexes enzymatiques de l’ATP-synthase, et plusieurs édifices appartenant à la
famille des cytochromes p450
R! Au niveau de la surface ext des crêtes, il y a des sphères pédonculées (tête sphérique -F1- qui fait saillie
dans la matrice + base -F0- enchâssée dans la membrane, ce sont les ATPosomes ou ATPases (complexe
V) => transport des protons vers la matrice et phosphorylation de l’ADP en ATP (3 H+ contre 1 ATP
synthétisé)
- Fonctions : synthèse de l’ATP (3 étapes : transformation du glucose en pyruvate dans le cytoplasme cellulaire
=> production de l’acétyl-CoA dans la mitochondrie qui entre dans le cycle de Krebs => phosphorylation
oxydative), synthèse des HS (le cholestérol est transporté du cytosol vers la matrice par des perméases, il est
transformé par les cytochromes P450 de la membrane int), synthèse des PL exportés (LPP circulantes) et
membranaires
- Biogenèse : le renouvellement des mitochondries se fait par division de mitochondries préexistantes
(duplication de l’ADN puis cytodiérèse)

Peroxysomes :
- Généralités : organites cellulaires vésiculaires délimités par une seule membrane et contenant des enzymes
oxydatives / présents dans toutes les cellules / n’appartient pas au SEM et ne possèdent pas de génome (tout
leurs constituants sont synthétisés dans le cytosol au niveau des polysomes non liés aux membranes du RE
sous contrôle du génome nucléaire) / seul organite cellulaire avec la mitochondrie à consommer de l’oxygène
qui est utilisé dans 3 vois métaboliques (β-oxydation des AG à très longue chaine, production-dégradation du
H2O2, hydroxylation des molécules) / leur nbre varie selon le type cellulaire (peu abondant dans les fibrocytes
et très nombreux dans les hépatocytes)

GC 12
 - Morphologie : MET => organites sphériques avec des éléments constants (matrice + membrane) et
inconstants (nucéloide + plaque marginale) / cyto-enzymo => les peroxysomes sont reliés par de fins
canalicules (réseau de canalicules indépendant du SEM) / techniques enzymo => riche équipement
enzymatique et capable de produire-détruire le H2O2
- Composition biochimique de la membrane :
 30% de lipides (pauvre en cholestérol)
 70% des protéines (non glycosylées) : peroxines (reconnaissance), protéines ABC (importation), protéines
enzymatiques (chaine de transporteurs d’électrons => cytochromes b5 et p450 et 2 ATPases / enzyme de la
région paracristalline => uricase / enzymes de la matrice et du canalicule => oxydases et catalase)
R! L’uricase est absente chez l’homme
- Rôles : métabolisme des purines (grâce à la xanthine oxydase), β-oxydation des AG (grâce à la β-oxydase),
détoxification (grâce à la catalase responsable de l’oxydation de substrats)
- Propriétés physiologiques : capacités de prolifération/adaptation et fonctions secondaires (synthèse des
sels biliaires et catabolisme des prostaglandines)
- Biogenèse : tout peroxysome provient d’un peroxysome préexistant (par croissance et division)
- Maladies : maladies génétiques se traduisant par une atteinte du SN

Noyau interphasique :
- Généralités : le noyau est un organite spécifique des cellules eucaryotes / présent durant l’interphase (sous
forme de chromatine) et disparait au moment de la division cellulaire (sous forme de chr) / séparé du
cytoplasme par une enveloppe nucléaire (EN) / centre vital de la cellule (porteur et conservateur du génome
sous forme d’ADN, et responsable de la synthèse des ARNm/t/r)
- Mise en évidence : contrairement aux autres organites visibles uniquement au ME, le MO révèle déjà la
complexité structurale du noyau / contenant = EN, contenu = chromatine (amas d’une substance fortement
chromophile), nucléoplasme (peu colorable) et nucléoles (corps sphériques)
- Caractères généraux :
 Constance : présent dans toutes les cellules eucaryotes (sauf les GR et les kératinocytes de la couche cornée
des épithéliums malphigiens kératinisés)
 Position : variable selon le type cellulaire (souvent au centre => CS / base => cellules intestinales /
périphérique => adipocytes et cellules musculaires)
 Forme : variable selon la morphologie de la cellule (sphérique dans les cellules cubiques/polyédriques /
ovoïde dans les cellules fusiformes/allongées / aplati dans les cellules muqueuses / polylobé dans les
PN/mégacaryocytes) et selon l’activité cellulaire (hyperactivité => contours irréguliers)
 Nbre : généralement unique, mais peut être binucléés (hépatocytes, cellules mésothéliales, cellules de
l’épithélium urinaire) ou plurinucléés (ostéoclastes)
 Taille (volume nucléaire) : proportionnel à celui de la cellule, le RNP est cst mais varie au cours de
l’embryogenèse (élevé au début puis diminue progressivement), en fonction du capital chr (élevé dans une
cellule tétraploïde + que dans une cellule diploïde), et en fonction de l’activité cellulaire (élevé dans les
cellules endocriniennes au cours de l’élaboration des hormones)
R! Le RNP est un critère d’identification des cellules cancéreuses (élevé dans une cellule adulte => indice de
transformation tumorale)
- EN :
 Déf : ensemble membranaire complexe caractéristique des cellules eucaryotes / constitue une barrière
morphofonctionnelle séparant la chromatine du cytoplasme durant l’interphase / constitue une portion
spécialisée du RE et représente le compartiment le + int du SEM
 Ultrastructure : 2 membranes tristratifiées de 75 A° chacune interrompues par des pores (membrane ext =>
garnie sur sa face hyaloplasmique de ribosomes, en continuité avec le RE, contient 70% des protéines et
30% de lipides, très riche en enzymes -G6P et chaines de transport d’é- / membrane int => tapissée
intérieurement par la lamina, ressemble structurellement à la membrane ext mais enzymes - riches, possède

GC 13
 des canaux Ca transmembranaires qui libèrent le Ca contenu dans l’espace périnucléaire) / ces 2 membranes
sont séparées par un espace péri nucléaire large de 200-400 A° (lieu de stockage du Ca et zone vectrice en
communication avec les cavités du RE)
 Rôles : protection du génome, barrière (contrôlant le passage de l’eau, des ions et des macromolécules),
échanges nucléo-cytoplasmiques (à travers les pores), synthèse des protéines (par sa membrane ext garnie
de ribosomes), transport actif et stockage du Ca (dans l’espace périnucléaire), maintient la forme du noyau
(grâce à la lamina), genèse de certains organites cytoplasmiques (lamelles annelées, RE, AG)
- Pore nucléaire :
 Déf : zones d’interruption de l’EN où on trouve des nucléporines (complexes protéiques chargées +) qui
jouent un rôle fondamental dans les échanges nucléocytoplasmiques
 Dynamique : nbre => 3000-4000 (proportionnel à l’activité de la cellule, disparition lors du repos de cette
dernière) / distribution => hasard si peu nombreux et à intervalles réguliers si nombreux
 Structure : architecture géométrique octamérique (8 s-u), 2 anneaux principaux (cytosolique et
nucléoplasmique) constitués chacun de 8 s-u globulaires, canaux lat (8 paires de bras des s-u), transporteur
central (tunnel), petit anneau nucléoplasmique (relié à l’anneau nucléoplasmique principal par des filaments
radiaires organisés en « cage ou panier », sachant que l’anneau cytosolique comporte lui aussi des filaments
perpendiculaires dirigés vers le cytosol)
 Composition chimique : nucléoporines => glycoprotéines transmembranaires/cytosoliques, granule central
(ribosomes)…
 Physiologie : échanges bidirectionnels (importation des protéines dans le nucléoplasme « NLS » / exportation
d’ARN vers le cytosol) entre le cytoplasme et le nucléoplasme avec ou sans consommation d’énergie
- Nucléoplasme :
 Déf : liquide contenu dans le noyau, renferme la chromatine et le nucléole, repose sur la matrice nucléaire ou
nucléosquelette, siège des réactions biochimiques impliquées dans le métabolisme du noyau (réplication de
l’ADN et régulation de l’expression des gènes)
 Structure : apparence visqueuse, structure homogène, faible affinité pour les colorants histologiques
 Composition biochimique : riche en eau (70-90%), ions, hormones, protéines transporteuses…
 Matrice nucléaire ou nucléosquelette : structure analogue au cytosquelette, le principal composant est la
lamina nucléaire (réseau protéique fibreux à mailles carrées => filaments intermédiaires + structures
prélaminaires + lamines A et B qui assurent le contact avec la chromatine et lamine C qui est liée à la
membrane int du noyau / rôles => support structural pour le noyau, rigidité/stabilité de l’EN, conservation de
l’organisation spatiale de l’ADN, responsable de la disparition de l’EN au cours de la mitose (par
phosphorylation des lamines) et sa reconstitution (par déphosphorylation) en fin de mitose / maladies =>
progèria ; vieillissement précoce)
- Biogenèse :
 Au début de la mitose : disparition du noyau => désorganisation de l’EN, disparition des nucléoles,
condensation de la chromatine en chr
 A la fin de la mitose : réapparition du noyau => réorganisation de l’EN (à partir du RE), réapparition des
nucléoles, décondensation des chr

Chromatine :
- Généralités : 46 chr / ADN + protéines histones = chromatine
- Compactage/Empaquetage de l’ADN :
 2 exemplaires de chacune des protéines histones (H2A, H2B, H3, H4) se regroupent en octamère + l’ADN qui
s’enroule autour d’eux et fait 2 tours (146 pdb) = nucléosome ou fibre de chromatine en « collier de perles »
ou fibre A de 11 nm (1er degré de compactage)
 Une 5ème protéine histone H1 assure l’agrégation des nucléosomes (solénoïde : 6 nucléosomes / zigazg : 2
nucléosomes) = fibre B de 30 nm (2ème degré de compactage)
 L’enroulement à un degré supplémentaire grâce à des protéines charpentes = boucles de 300 nm

GC 14
  Lors de la mitose, les boucles se compactent en spirale = rosettes de 700 nm (chromatide)
 Chr (1400 nm) = 2 chromatides liées au niveau du centromère
- Chromatine proprement dite : euchromatine (10-20% de la chromatine totale, faiblement colorable au ME,
disposée en réseau lâche entre les amas d’hétérochromatine, dépourvu d’H1, structure en fibre
nucléosomique en « collier de perles », transcriptionnellement active et à réplication précoce) +
hétérochromatine (80-90% de la chromatine totale, fortement colorable en ME, condensée et disposée
principalement contre la lamine ou associée aux nucléoles, riche en H1, structure solénoïde,
transcriptionnellement inactive et à réplication tardive)
R! Hétérochromatine => facultative (condensée et inactive de façon réversible, contient des gènes inactivés,
l’exp typique est l’inactivation de l’un des 2 chr X) / constitutive (condensée et inactive de façon irréversible,
contient des séquences d’ADN répétées, située au niveau des télomères et des centromères)
- Composition chimique : ADN (non répétitif => séquences d’ADN codant pour des protéines spécifiques /
moyennement répétitif => gènes des ARNr/t / hautement répétitif => au niveau de l’hétérochromatine
constitutive) + protéines (acides non histones => protéines de réplication et de transcription / basiques
histones => nucléosomiques et internucléosomiques) + ARN (au niveau de l’euchromatine)
- Modif chimique des histones : touche généralement la queue N terminale de l’H3 => acétylation (=>
décondensation), méthylation (lysines => condensation / arginines => décondensation), phosphorylation
(décondensation)
- Rôles : principalement support/vecteur de l’info génétique et fonctionnement de la machine cellulaire

Nucléole :
- Généralités :
 Masse +/- sphérique non limité par une membrane, observé en interphase et parfois en prophase
(dynamique)
 Formé autour de régions chromosomiques spécifiques (NOR)
 Centre de synthèse des 3 ARNr (5.8s 18s 28s pas 5s / précurseur 45s) et lieu d'assemblage des s-u
ribosomales
R! 18s + 30 protéines S = petite s-u / 5s + 5.8s + 28s + 40 protéines L = grosse s-u
 Très coloré par les prép standards, généralement 1-2 par noyau ou plusieurs (ovocytes) ou absent (spz)
 Contient de grandes boucles de chromatine et chaque boucle est dite organisateur nucléolaire
R! Au cours de la mitose, ces derniers se situent au niveau des constrictions secondaires des 5 paires de chr
acrocentriques (13 14 15 21 22)
- Structure : masse hétérogène formée par :
 Centre ou cœur fibrillaire : espaceurs intergéniques non transcrits séparant plusieurs gènes d'ADNr
(segments nus dépourvus de fibrilles lat)
 Composant fibrillaire dense : ARNr néotranscrits (segments recouverts)
 Composant granulaire : site de stockage des particules préribosomiques
 Chromatine nucléolo-associée : anneau +/- complet d'hétérochromatine entourant le nucléole
- Composition chimique : ADNr (centre fibrillaire, composant fibrillaire et chromatine nucléolo-associée),
ARNr (composant fibrillaire et composant granulaire), protéines (composant granulaire)

CC :
- Déf : modifs subies par une cellule entre 2 mitoses successives, sachant que la vitesse de division est
variable selon le type cellulaire
R! Phase G0 : repos, quiescence, sénescence, métaboliquement active mais pas de division
- Interphase : la + longue
 G1 (2n) : 5-10h, présynthèse
 S (4n) : 6-8h, synthèse (duplication de l'ADN)
 G2 (4n) : 4-5h, prémitotique

GC 15
 - Mitose : 1-3h, cellule mère (4n) => 2 cellules filles identiques (2n chacune)
 Prophase : 20-30 min, condensation de la chromatine (en chr), diminution/disparition du nucléole, et mise en
place du fuseau mitotique (réorganisation du cytosquelette et migration des centrosomes vers les pôles)
 Prométaphase : 5-10 min, rupture de l'EN, formation des kinétochores au niveau des centromères, les chr
entre en contact avec le fuseau mitotique (MT kinétochoriens), les MT qui ne sont pas en contact avec les chr
= polaires, et les MT ne faisant pas partie du fuseau = astériens ou astraux
 Métaphase : 20-30 min, rassemblement de tous les chr au niveau de la plaque équatoriale (fixés aux
kinétochores à distance égale des 2 pôles), le chr étant au max de sa condensation (formé de 2 chromatides
sœurs reliées par un centromère)
 Anaphase : 5-8 min, clivage des centromères (chromatides indépendantes) et séparation des chromatides
(par raccourcissement des MT kinétochoriens)
 Télophase : 20 min, arrêt de migration des chr (au niveau des pôles), décondensation des chromatides,
reconstitution de l’EN et réapparition du nucléole
 Cytodiérèse : différenciation de l’anneau contractile (myofilaments d’actine et de myosine),
formation/resserrement du sillon de division (perpendiculaire au fuseau mitotique), contraction de l’anneau et
séparation des 2 cellules
- Régulation :
 Protéines enzymatiques qui assurent l'exécution de chaque phase et leur transition => Cdk ou kinases-cycline
dépendantes
 Protéines inhibitrices assurant l'arrêt du CC si étape non terminée ou réparation nécessaire => P15/16/21/53
 3 points de contrôle : fin de G1 (cdk2/cyclines E « SPF » => phosphorylation de la protéine RB et libération du
facteur E2F / protéine P53 (si ADN endommagé) => stimulation de la protéine P21 => inhibition de l’activité
de l’activité de l’hétérodimère), fin de G2 (cdk1/cyclines B ou A « MPF » / protéine P53 => idem), transition
métaphase-anaphase
 Gènes P53 et RB (récessifs) => gènes suppresseurs de tumeur / Gène c-Myc (dominant) => proto-oncogène
qui induit l’hyperactivation des hétérodimères et inhibe la P21/15/16, la transformation en oncogène peut être
le résultat d’une infection virale

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