Pratt I Cornely

Pratt I Cornely

Pratt I Cornely
Biochimie
L’essentiel de la biochimie
Cette édition combine à la fois synthèse et clarté dans
sa façon d’aborder les différentes notions de biochimie
fondamentale, et les applications pratiques dans
les chapitres. Un bel ouvrage, conçu de manière
pédagogique, pour les étudiants du premier cycle
Des outils d’entrainement et de révision
- Chaque chapitre se termine par une série d’exercices
corrigés. De nombreux exercices sont des études
de cas basées sur des données de publications
scientifiques ou sur des rapports médicaux.
- Les résumés et glossaires à la fin de chaque chapitre
Biochimie
universitaire. aident le lecteur à extraire l’essentiel et à contrôler
- La première partie expose les notions de chimie de l’acquisition des notions développées.
base nécessaires à la compréhension des réactions - Chaque paragraphe est introduit par une liste
biochimiques, et ensuite les biomolécules, leur nature d’objectifs et de compétences à atteindre et
polymérique et leurs fonctions biologiques. se termine par des problèmes pour évaluer les
connaissances et une révision des concepts.
Traduction de Lionel Domenjoud
- La deuxième partie concerne les grandes fonctions
métaboliques et les réactions impliquées. Cet ouvrage est destiné aux étudiants en 1er cycle de 2 e édition
- La troisième partie aborde les trois thèmes de biochimie et de biologie, aux étudiants en sciences
base de la biologie moléculaire d’un point de vue médicales, et à ceux préparant les concours de
biochimique, à savoir : la réplication et la réparation l’enseignement (Capes en particulier).
de l’ADN, sa transcription en ARN puis sa traduction

Biochimie
en protéine.
- Son approche progressive et enrichie d’exemples Traduction de la 4e édition américaine
pratiques permet à l’étudiant de mieux intégrer les Lionel Domenjoud est Maître de conférences à
processus biochimiques. l’Université de Lorraine. Biologiste et embryologiste
- L’ouvrage réserve une place importante aux moléculaire de formation initiale. Il travaille actuellement
dernières recherches et applications en biochimie : sur les gènes cibles de facteurs de transcription impliqués
le séquençage de l’ADN, une discussion sur les dans la cancérogenèse, au sein de l’équipe de cancéro-
lipides des archées, une nouvelle présentation du logie STICMo du laboratoire du CRAN de l’Université
mécanisme de la ribonucléotide réductase, etc. de Lorraine.

Chez le même éditeur

a aPlus de 1600 exercices
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a aDes exercices Projets bioinformatiques pour familiariser
les étudiants avec les bases de données en ligne et les
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approfondissements touchant des sujets biochimiques
du quotidien ou des applications biomédicales
Conception graphique : Primo&Primo®

ISBN : 978-2-8073-1312-5
Photo : [Link]
illu : D.R.

9 782807 313125 [Link]

9782807313125_Biochimie_Pratt_CV.indd 1 04/02/2019 10:34

 Pratt – Cornely

Biochimie
2e édition

Traduction de la 4e édition américaine de Lionel Domenjoud

PRATT_OK_00_1-[Link] 3 29/01/2019 18:36

 Ouvrage original
Essential Biochemistry, Charlotte W. Pratt & Kathleen Cornely, 4th edition. Copyright © 2018, 2014, 2011, 2004 John Wiley & Sons, Inc.
All rights reserved. This translation published under license with the original publisher John Wiley & Sons, Inc.

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© De Boeck Supérieur s.a., 2019

Rue du Bosquet, 7, B-1348 Louvain-la-Neuve

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Il est interdit, sauf accord préalable et écrit de l’éditeur, de reproduire (notamment par photocopie) partiellement ou totalement le présent
ouvrage, de le stocker dans une banque de données ou de le communiquer au public, sous quelque forme et de quelque manière que ce soit.

Dépôt légal : 2e édition

Bibliothèque nationale, Paris : mars 2019 ISBN 978-2-8073-1312-5
Bibliothèque royale de Belgique, Bruxelles : 2019/13647/027

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 À propos des auteures
C h a r l o t t e Pr at t a obtenu une licence en biologie de l’Université de Notre Dame et
un doctorat en biochimie de la Duke University. Elle est chimiste des protéines et a conduit des
recherches sur la coagulation sanguine et l’inflammation à l’Université de Caroline du Nord à
Chapel Hill. Elle est actuellement maître de conférences du département de Biologie de la Pacific
University de Seattle. Ses centres d’intérêt incluent l’évolution moléculaire, l’action des enzymes,
et la relation entre les processus métaboliques et les maladies. Elle a écrit de nombreux articles de
recherche et de revue, a travaillé comme éditrice de manuels de cours et est coauteure avec Donald
Voet et Judith G. Voet de Fundamentals of Biochemistry, publié par John Wiley & Sons, Inc (Bio-
chimie de Donald Voet et Judith G. Voet, publié aux éditions De Boeck Supérieur).

K at h l e e n Cor n e ly a une licence en chimie de l’Université d’État de Bowling Green

(Ohio), un master en biochimie de l’Université d’Indiana et un doctorat en biochimie alimentaire
de la Cornell University. Elle est actuellement professeure du département de Chimie et de Bio-
chimie au Providence College où elle se concentre sur le développement de l’étude de cas et de
questionnaires dirigés dans un large éventail de cours. Son intérêt pour la pédagogie ­active l’a
conduite à s’impliquer dans des programmes nationaux comme les projets Kaléidoscope, P ­ OGIL,
et le programme Sea Phages du Howard Hughes Medical Institute qui a aussi alimenté sa recherche
expérimentale actuelle en génomique des phages. Elle a fait partie de l’équipe éditoriale de Bio-
chemistry and Molecular Biology Education et a été pendant quelques années coordonnatrice
du concours des posters des étudiants de premier cycle à la réunion annuelle de la ­société améri-
caine de biochimie et de biologie moléculaire (American Society for Biochemistry and ­Molecular
­Biology).

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 Sommaire
Pré fac e xiii
Partie 3 Réactions métaboliques
Partie 1 Bases fondamentales 12 Métabolisme et bioénergétique 301

1 Les bases chimiques de la vie 1 13 Le métabolisme du glucose 329

2 Chimie en phase aqueuse 24 14 Le cycle de l’acide citrique 362

15 La phosphorylation oxydative
Partie 2 Structure et fonction 385

des molécules 16 La photosynthèse 411

3 Des gènes aux protéines 52 17 Le métabolisme lipidique 432

4 Structure des protéines 85 18 Le métabolisme de l’azote 464

5 Fonction des protéines 119 19 Régulation du métabolisme énergétique

des mammifères 497
6 Comment travaillent les enzymes 154

7 Cinétique et inhibition enzymatique 183 Partie 4 La gestion de l’information

8 Les lipides et les membranes 215 génétique
9 Le transport membranaire 235 20 Réplication et réparation de l’ADN 519

10 La signalisation 260 21 Transcription et ARN 551

11 Les glucides 283 22 La synthèse protéique 580

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 Table des matières
P ré fac e xiii
Partie 2 Structure et fonction
des molécules
Partie 1 Bases fondamentales
3 Des gènes aux protéines 52
1 Les bases chimiques de la vie 1
3.1 Les nucléotides 52
1.1 Qu’est-ce que la Biochimie ? 1 Les acides nucléiques sont des polymères de nucléotides 53
1.2 Les molécules biologiques 3 Autres fonctions de certains nucléotides 54
Les cellules contiennent quatre types majeurs 3.2 La structure des acides nucléiques 56
de biomolécules 3 L’ADN est une double hélice 56
Il existe trois types majeurs de biopolymères 6 L’ARN est simple-brin 59
Encadré 1.A Les unités utilisées en biochimie 7 Les acides nucléiques peuvent être dénaturés
1.3 L’énergie et le métabolisme 10 puis renaturés 59
L’enthalpie et l’entropie sont les composantes de l’énergie 3.3 Le « dogme » central 61
libre 10 L’ADN doit être décodé 62
Lorsqu’un processus est spontané ΔG est inférieur à zéro 11 Un gène muté peut provoquer une maladie 63
Qu’est ce qui rend la vie possible du point de vue 3.4 La génomique 64
thermodynamique ? 12 Le nombre de gènes est en gros corrélé avec la complexité
1.4 L’origine et l’évolution de la vie 14 de l’organisme 65
Objectifs pédagogiques 14 Les gènes peuvent être identifiés par des comparaisons
Le monde prébiotique 14 de séquences 66
L’origine des cellules modernes 16 Les données génomiques révèlent les fonctions
biologiques 67
Encadré 1.B Comment fonctionne l’évolution ? 17
3.5 Les outils et les techniques : la manipulation de
l’ADN 68
2 Chimie en phase aqueuse 24 Des manipulations de type couper-coller produisent de l’ADN
recombinant 69
2.1 Les molécules d’eau et les liaisons hydrogène 24 La réaction de polymérisation en chaîne amplifie l’ADN 71
Les liaisons hydrogène sont un type de force Encadré 3.A Les organismes génétiquement modifiés 72
électrostatique 26 Le séquençage de l’ADN utilise l’ADN polymérase
L’eau dissout de nombreux composés 28 pour synthétiser un brin complémentaire 74
Encadré 2.A Pourquoi certains médicaments renferment-ils Encadré 3.B Empreinte génétique 74
du fluor ? 28 L’ADN peut être modifié 76
2.2 L’effet hydrophobe 29
Les molécules amphiphiles subissent à la fois des interactions
hydrophiles et l’effet hydrophobe 31
4 Structure des protéines 85
Le cœur hydrophobe d’une bicouche lipidique constitue une
barrière de diffusion 31
4.1 Les acides aminés, briques élémentaires des
Encadré 2.B La transpiration, l’effort physique et les boissons pour
protéines 86
Les 20 acides aminés ont des propriétés chimiques
sportifs 32
différentes 87
2.3 La chimie acido-basique 33
Encadré 4.A La chiralité est-elle importante ? 88
Les concentrations [H+] et [OH−] sont inversement
Encadré 4.B Le glutamate monosodique 90
corrélées 33
Les acides aminés des protéines sont reliés par des liaisons
La valeur du pH d’une solution peut être modifiée 34
peptidiques 90
Encadré 2.C Impact du CO2 atmosphérique sur l’acidification des
La séquence des acides aminés constitue le premier niveau
océans 35 de la structure des protéines 93
La valeur du pK d’un acide décrit sa tendance à s’ioniser 36 4.2 La structure secondaire : La conformation du groupe
Le pH d’une solution d’acide dépend de son pK 37 peptidique 94
2.4 Outils et techniques : les tampons 40 Le squelette de l’hélice α présente une conformation
2.5 Aspects médicaux : l’équilibre acido-basique torsadée 95
chez l’être humain 42 Le feuillet β contient de nombreux brins polypeptidiques 95
vii

PRATT_OK_00_6-[Link] 7 29/01/2019 18:36

 viii Tab le des matières

Les protéines contiennent aussi des structures secondaires

irrégulières 96 6 Comment travaillent
4.3 Structure tertiaire et stabilité des protéines 97 les enzymes 154
Les protéines ont un cœur hydrophobe 98
Les structures des protéines sont principalement stabilisées par 6.1 Qu’est-ce qu’une enzyme ? 154
effet hydrophobe 99 Le nom des enzymes correspond en général à la réaction
D’autres interactions aident à stabiliser les protéines 100 qu’elles catalysent 157
Le repliement des protéines débute par la formation de 6.2 Les mécanismes chimiques de la catalyse 158
structures secondaires 101 Un catalyseur fournit un chemin réactionnel avec une barrière
Certaines protéines ont plusieurs conformations 102 d’énergie d’activation plus basse 159
4.4 La structure quaternaire 104 Les enzymes utilisent des mécanismes de catalyse
4.5 Aspects médicaux : le mauvais repliement protéique chimique 160
associé à des maladies 105 Encadré 6.A La description des mécanismes de réaction 162
4.6 Les outils et les techniques : l’analyse de la structure La triade catalytique de la chymotrypsine permet l’hydrolyse
de la liaison peptidique 164
des protéines 107
6.3 Les propriétés spécifiques des catalyseurs
La chromatographie exploite les propriétés spécifiques d’un
polypeptide 107 enzymatiques 166
La spectrométrie de masse révèle la séquence des acides Les enzymes stabilisent l’état de transition 166
aminés 109 Une catalyse efficace dépend des effets de proximité
et d’orientation 168
Encadré 4.C Les applications de la spectrométrie de masse 110
Le microenvironnement du site actif favorise la
Les structures des protéines sont déterminées par
catalyse 168
radiocristallographie, cristallographie électronique et
spectroscopie RMN 110 6.4 Le modèle de la chymotrypsine 169
Les protéases à sérine ne sont pas toutes apparentées
du point de vue de l’évolution 170
5 Fonction des protéines 119 Des enzymes ayant des mécanismes similaires présentent
des spécificités de substrat différentes 170
5.1 La myoglobine et l’hémoglobine : des protéines La chymotrypsine est activée par protéolyse 171
fixatrices d’oxygène 120 Les inhibiteurs de protéases limitent l’activité des
La fixation de l’oxygène à la myoglobine dépend de la protéases 172
concentration en oxygène 120 6.5 Aspects médicaux : la coagulation du sang 173
La myoglobine et l’hémoglobine ont une parenté
évolutive 121
L’oxygène se lie à l’hémoglobine de façon coopérative 123
7 Cinétique et inhibition
Un changement de conformation explique le comportement enzymatique 183
coopératif de l’hémoglobine 124
Les ions H+ et le bisphosphoglycérate régulent la fixation 7.1 Introduction à la cinétique enzymatique 183
d’oxygène à l’hémoglobine in vivo 126 7.2 Résolution et signification de l’équation
5.2 Aspects médicaux : les variants de Michaelis-Menten 186
de l’hémoglobine 127 Les équations de vitesse décrivent les processus
5.3 Les protéines structurales 130 chimiques 186
Les filaments d’actine sont les plus abondants 130 L’équation de Michaelis-Menten est une équation de vitesse
Les filaments d’actine sont en constante extension et d’une réaction enzymatique 187
rétractation 131 Le KM est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse
est à la moitié de son maximum 189
La tubuline forme des microtubules creux 132
La constante catalytique décrit la rapidité d’action d’une
Certains médicaments agissent sur les microtubules 134
enzyme 190
La kératine est un filament intermédiaire 135
kcat/KM indique l’efficacité catalytique 190
Le collagène est une triple hélice 136
Détermination expérimentale de KM et de Vmax 191
Encadré 5.B La carence en vitamine C cause le scorbut 137
Les enzymes ne correspondent pas toutes au modèle simple
Encadré 5.C L’os et les défauts du collagène 139 de Michaelis-Menten 192
Les molécules de collagène sont réticulées par des pontages 7.3 L’inhibition des enzymes 194
covalents 139
Certains inhibiteurs agissent de façon irréversible 195
5.4 Les moteurs protéiques 141 L’inhibition compétitive est la forme la plus courante
La myosine possède deux têtes et une longue queue 141 d’inhibition enzymatique réversible 195
La myosine travaille selon un mécanisme de levier 142 Les analogues de l’état de transition inhibent les enzymes 197
La kinésine est une protéine motrice associée aux Encadré 7.A Les inhibiteurs de la protéase du VIH 198
microtubules 143 D’autres types d’inhibiteurs affectent Vmax 199
Encadré 5.D Les mutations de la myosine et la surdité 144 La régulation des enzymes allostériques se fait par inhibition
La kinésine est un moteur processif 146 et par activation 200

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   ta ble des matières ix

Divers facteurs peuvent influencer l’activité

enzymatique 203 10 La signalisation 260
7.4 Aspects médicaux : la conception de médicaments 204
10.1 Caractéristiques générales des voies

8 Les lipides et les membranes 215

de signalisation 260
Un ligand se fixe à son récepteur avec une affinité
caractéristique 261
8.1 Les lipides 215 Encadré 10.A La perception du quorum (quorum sensing)
Encadré 8.A Les acides gras oméga-3 216 chez les bactéries 262
Les acides gras contiennent de longues chaînes La plupart des signaux transitent par deux types de
hydrocarbonées 216 récepteurs 263
Certains lipides contiennent des têtes polaires 217 264
Les effets du signal sont limités dans le temps
Les lipides accomplissent diverses fonctions biologiques 219 10.2 Les voies de signalisation des protéines G 265
Encadré 8.B Les vitamines lipidiques A, D, E et K 221 Les récepteurs couplés aux protéines G comportent sept hélices
8.2 La bicouche lipidique 222 transmembranaires 265
La bicouche est une structure fluide 223 Le récepteur active une protéine G 265
Les bicouches naturelles sont asymétriques 224 L’adénylate cyclase génère un second messager, l’AMP
8.3 Les protéines membranaires 225 cyclique 266
Les protéines membranaires intrinsèques traversent la bicouche L’AMP cyclique active la protéine kinase A 267
de part en part 225 Les voies de signalisation peuvent aussi être éteintes 267
Une hélice α peut traverser la bicouche 226 La voie de signalisation des phosphoinositides génère deux
Un feuillet β transmembranaire forme un tonneau 226 seconds messagers 269
Les protéines à ancre lipidique s’ancrent dans la La calmoduline est le médiateur de certains des signaux dus à
membrane 227 Ca2+ 270
8.4 Le modèle de la mosaïque fluide 228 10.3 Les récepteurs tyrosine kinases 270
Les glycoprotéines membranaires sont orientées vers l’extérieur Le dimère du récepteur de l’insuline se lie à une seule molécule
de la cellule 229 d’insuline 271
271
Le récepteur subit une autophosphorylation
273
Encadré 10.B La signalisation cellulaire et le cancer
9 Le transport membranaire 235 10.4 La signalisation par les hormones lipidiques 274
Les eicosanoïdes sont des signaux agissant à courte
9.1 La thermodynamique du transport distance 275
membranaire 235 Encadré 10.C L’aspirine et d’autres inhibiteurs de
Les mouvements des ions modifient le potentiel cyclooxygénases 276
de membrane 237
Des protéines membranaires permettent le mouvement
transmembranaire des ions 237 11 Les glucides 283
9.2 Le transport passif 240
Les porines sont des protéines à tonneaux β240 11.1 Les monosaccharides 283
Les canaux ioniques sont hautement sélectifs 241 La plupart des glucides sont des composés chiraux 284
Encadré 9.A Les pores ont le pouvoir de tuer une cellule 242 La cyclisation engendre les anomères α et β 285
Les canaux à ouverture contrôlée subissent des changements Les monosaccharides peuvent être modifiés de diverses
de conformation 242 façons 286
Les aquaporines sont des pores spécifiques pour l’eau 243 11.2 Les polysaccharides 287
Certaines protéines de transport alternent Le lactose et le saccharose sont les disaccharides les plus
entre deux conformations 244 répandus 288
9.3 Le transport actif 245 L’amidon et le glycogène sont des molécules de stockage de
La Na,K-ATPase change de conformation lorsqu’elle pompe les carburant métabolique 288
ions à travers la membrane 246 La cellulose et la chitine fournissent un support structural 289
Les transporteurs ABC permettent la résistance Encadré 11.A Les biocarburants cellulosiques 290
aux médicaments 247 Les polysaccharides bactériens forment un biofilm 291
Le transport actif secondaire exploite des gradients 11.3 Les glycoprotéines 291
constitués 247 Les oligosaccharides sont N-liés ou O-liés 292
9.4 La fusion membranaire 248 Encadré 11.B Le système des groupes sanguins ABO 293
Encadré 9.B Les antidépresseurs bloquent le transport de la Les groupes oligosaccharidiques sont des marqueurs
sérotonine 250 biologiques 293
Les SNARE relient les vésicules et les membranes Les protéoglycanes contiennent de longues chaînes
plasmiques 251 de glycosaminoglycane 294
L’endocytose est l’inverse de l’exocytose 252 Les parois cellulaires des bactéries sont composées de
Encadré 9.C Les exosomes 253 peptidoglycane 295

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 x Tab le des mati ères

Partie 3 Réactions métaboliques 14 Le cycle de l’acide citrique 362

14.1 La réaction catalysée par la pyruvate

12 Métabolisme et bioénergétique 301 déshydrogénase 362
Le complexe de la pyruvate déshydrogénase contient des copies
12.1 Nourriture et combustible métabolique 301 multiples de trois enzymes différentes 363
Les cellules capturent les produits de la digestion 302 La pyruvate déshydrogénase convertit le pyruvate en acétyl-
CoA 363
Encadré 12.A Les recommandations diététiques 303
Les monomères sont stockés sous forme de polymères 304
14.2 Les huit réactions du cycle de l’acide citrique 365
1. La citrate synthase ajoute un groupe acétyle
Les combustibles métaboliques sont mobilisés selon les
à l’oxaloacétate 366
besoins 304
12.2 Les voies métaboliques 306 2. L’aconitase isomérise le citrate en isocitrate 368
Certaines voies métaboliques majeures ont en commun
3. L’isocitrate déshydrogénase libère le premier CO2 369
un petit nombre d’intermédiaires 307 4. L’α-cétoglutarate déshydrogénase libère le second CO2 369
De nombreuses voies métaboliques comprennent des réactions 5. La succinyl-CoA synthétase catalyse une phosphorylation au
d’oxydoréduction 308 niveau du substrat 370
Les voies métaboliques sont complexes 310 370
6. La succinate déshydrogénase génère de l’ubiquinol
Encadré 12.B Le transcriptome, le protéome et le métabolome 311 371
7. La fumarase catalyse une réaction d’hydratation
Le métabolisme humain dépend de vitamines 312 8. La malate déshydrogénase régénère l’oxaloacétate 371
12.3 Les variations d’énergie libre lors des réactions 14.3 Thermodynamique du cycle de l’acide citrique 372
métaboliques 314 Le cycle de l’acide citrique est un cycle catalytique générateur
La variation d’énergie libre dépend des concentrations des d’énergie 372
réactifs 314 Le cycle de l’acide citrique est régulé à trois étapes 372
Les réactions défavorables sont couplées à des réactions Le cycle de l’acide citrique a probablement évolué
favorables 316 en tant que voie synthétique 373
L’énergie libre peut prendre différentes formes 318 Encadré 14.A Mutations des enzymes du cycle de l’acide citrique 373
Encadré 12.C L’énergie des muscles humains 320 14.4 Les rôles anaboliques et cataboliques du cycle
La régulation se fait aux étapes de plus grandes variations de l’acide citrique 374
d’énergie libre 321 Les intermédiaires du cycle de l’acide citrique sont
des précurseurs d’autres molécules 375

13 Le métabolisme du glucose 329

Des réactions anaplérotiques réapprovisionnent
les intermédiaires du cycle de l’acide citrique 376
Encadré 14.B La voie du glyoxylate 377
13.1 La glycolyse 330

15 La phosphorylation oxydative
Il y a investissement d’énergie dans les réactions 1 à 5
de la glycolyse 330 385
Les réactions 6 à 10 sont la phase énergétiquement rentable
de la glycolyse 336 15.1 La thermodynamique des réactions
Encadré 13.A Catabolisme des autres sucres 340 d’oxydoréduction 385
Le pyruvate est converti en d’autres substances 341 Le potentiel rédox indique la tendance d’une substance
Encadré 13.B Le métabolisme de l’alcool 342 à accepter des électrons 386
13.2 La gluconéogenèse 344 La variation d’énergie libre peut être calculée
Quatre enzymes gluconéogéniques plus certaines enzymes à partir de la variation du potentiel rédox 388
glycolytiques convertissent le pyruvate en glucose 345 15.2 Le transport mitochondrial des électrons 390
La gluconéogenèse est régulée à l’étape catalysée par la fructose Les membranes mitochondriales définissent deux
bisphosphatase 346 compartiments 390
13.3 La synthèse et la dégradation du glycogène 347 Le Complexe I transfère des électrons du NADH
La synthèse du glycogène consomme l’énergie libre à l’ubiquinone 392
de l’UTP 348 D’autres réactions d’oxydation contribuent
La glycogène phosphorylase catalyse la glycogénolyse 349 à établir le stock d’ubiquinol 394
13.4 La voie des pentoses phosphates 350 Le Complexe III transfère des électrons de l’ubiquinol
au cytochrome c 394
Les réactions oxydatives de la voie des pentoses phosphates
produisent du NADPH 350 Le Complexe IV oxyde le cytochrome c et réduit O2 397
Des réactions d’isomérisation et d’interconversion génèrent Encadré 15.A Les radicaux libres et le vieillissement 398
divers monosaccharides 351 15.3 La chimiosmose 399
Résumé du métabolisme du glucose 352 La chimiosmose relie le transport des électrons
13.5 Aspects médicaux : les maladies du métabolisme à la phosphorylation oxydative 400
des glucides 353 Le gradient de protons est un gradient électrochimique 400
Les maladies de stockage du glycogène affectent le foie et les 15.4 L’ATP synthase 401
muscles 354 L’ATP synthase tourne lorsqu’elle déplace des protons 401

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   ta ble des matières xi

Le mécanisme du changement de liaison explique

comment est formé l’ATP 403 18 Le métabolisme de l’azote 464
Le rapport P:O décrit la stœchiométrie
de la phosphorylation oxydative 403 18.1 La fixation et l’assimilation de l’azote 464
Encadré 15.B Les agents découplants empêchent la synthèse La nitrogénase convertit N2 en NH3 465
d’ATP 404 L’ammoniac est assimilé par la glutamine synthétase
Le taux de phosphorylation oxydative dépend du taux et la glutamate synthase 466
de catabolisme des combustibles cellulaires 404 Les transaminations déplacent des groupes amino
entre les composés 467

16 La photosynthèse 411
18.2 La biosynthèse des acides aminés 469
Encadré 18.A Les transaminases en analyses médicales 469
Plusieurs acides aminés sont aisément synthétisés
16.1 Les chloroplastes et l’énergie solaire 411
à partir de métabolites courants 470
Les pigments absorbent de la lumière de différentes longueurs
La synthèse des acides aminés soufrés, ramifiés ou
d’onde 412
de ceux à groupe aromatique est plus difficile 471
Les complexes collecteurs de lumière transfèrent l’énergie
Encadré 18.B Le glyphosate, le plus répandu des herbicides 473
au centre réactionnel 414
Des acides aminés sont les précurseurs de quelques molécules
16.2 Les réactions claires 415
de signalisation 475
Le Photosystème II est une enzyme d’oxydoréduction
activée par la lumière 416
18.3 Le catabolisme des acides aminés 476
Encadré 18.C Le monoxyde d’azote 476
Oxydation de l’eau par le complexe d’oxydation de l’eau
du Photosystème II 417 Les acides aminés sont glucogéniques, cétogéniques
ou les deux à la fois 477
Le cytochrome b6f relie les Photosystèmes I et II 418
Une deuxième photooxydation a lieu dans
18.4 L’élimination de l’azote : le cycle de l’urée 480
le Photosystème I 419 Encadré 18.D Les maladies du métabolisme des acides aminés 480
La chimiosmose fournit l’énergie libre pour la synthèse d’ATP 421 Le glutamate fournit l’azote du cycle de l’urée 481
16.3 La fixation du carbone 422 Le cycle de l’urée comporte quatre réactions 482
La rubisco catalyse la fixation de CO2 422 18.5 Le métabolisme des nucléotides 485
Encadré 16.A La voie en C4 424 La synthèse des nucléotides puriques produit de l’IMP
Le cycle de Calvin réarrange des molécules de sucre 424 puis de l’AMP et du GMP 485
La disponibilité de lumière régule la fixation de carbone 426 La synthèse des nucléotides pyrimidiques produit de l’UTP
et du CTP 486
Les produits du cycle de Calvin servent à synthétiser
du saccharose et de l’amidon 426 La ribonucléotide réductase convertit les ribonucléotides en
désoxyribonucléotides 487
La thymidine est un nucléotide produit par méthylation 488
17 Le métabolisme lipidique 432 La dégradation des nucléotides produit de l’acide urique
ou des acides aminés 489
17.1 Le transport des lipides 432
17.2 L’oxydation des acides gras 435 19 Régulation du métabolisme
Les acides gras sont activés avant leur dégradation 435
Chaque tour de la β-oxydation comporte quatre réactions 436
énergétique des mammifères 497
La dégradation des acides gras insaturés nécessite
leur isomérisation et leur réduction 439 19.1 L’intégration du métabolisme énergétique 498
L’oxydation des acides gras à nombre impair d’atomes Les organes sont spécialisés pour différentes fonctions 498
de carbone produit du propionyl-CoA 440 Les métabolites se déplacent entre les organes 499
Une partie de l’oxydation des acides gras a lieu Encadré 19.A Le microbiome intestinal contribue au métabolisme 500
dans les peroxysomes 442 19.2 Le contrôle hormonal du métabolisme
17.3 La synthèse des acides gras 443 énergétique 501
L’acétyl-CoA carboxylase catalyse la première étape L’insuline est libérée en réponse au glucose 502
de la synthèse des acides gras 444 L’insuline commande l’utilisation et le stockage
La synthase des acides gras catalyse sept réactions 445 des combustibles 503
Les acides gras nouvellement synthétisés sont allongés Le glucagon et l’adrénaline déclenchent la mobilisation
et désaturés par d’autres enzymes 447 de combustible 504
Encadré 17.A Graisses, régime alimentaire et cardiopathies 448 D’autres hormones influence le métabolisme énergétique 505
La synthèse des acides gras peut être activée ou inhibée 449 La protéine kinase AMP-dépendante agit comme détecteur
L’acétyl-CoA peut être converti en corps cétoniques 450 de combustible 506
Encadré 17.B Les inhibiteurs de la synthèse des acides gras 450 Encadré 19.B Le marasme et le kwashiokor 507
17.4 La synthèse des autres lipides 452 19.3 Les désordres du métabolisme des combustibles 507
Les triacylglycérols et les phospholipides sont construits Le corps génère du glucose er des corps cétoniques
à partir de groupes acyl-CoA 452 durant le jeûne 507
La synthèse du cholestérol débute par l’acétyl-CoA 454 Les causes de l’obésité sont multiples 508
Un résumé du métabolisme lipidique 457 Le diabète se caractérise par une hyperglycémie 509

PRATT_OK_00_6-[Link] 11 29/01/2019 18:36

 xii Tab le des mati ères

Le syndrome métabolique fait le lien entre obésité La transcription démarre aux promoteurs 555
et diabète 511 Les facteurs de transcription reconnaissent les promoteurs
19.4 Aspects médicaux : le métabolisme du cancer 511 eucaryotes 557
La glycolyse aérobie entretient la biosynthèse 512 Encadré 21.A Les protéines de liaison à l’ADN 558
Les cellules cancéreuses consomment de grandes quantités Les amplificateurs et les silenceurs agissent à distance du
de glutamine 512 promoteur 558
Les opérons des procaryotes permettent l’expression
coordonnée des gènes 560
Partie 4  La gestion de l’information 21.2 L’ARN polymérase 562
Les ARN polymérases ont une structure et un mécanisme
génétique commun 562
L’ARN polymérase est une enzyme processive 564
20 Réplication et réparation L’élongation de la transcription nécessite un changement
de conformation de l’ARN polymérase 564
de l’ADN 519 Il existe différentes façons de terminer la transcription 565
21.3 La maturation des ARN 567
20.1 La machinerie de réplication de l’ADN 519 Les ARNm des eucaryotes reçoivent une coiffe en 5′
La réplication a lieu dans des usines moléculaires 520 et une queue poly(A) en 3′ 567
Les hélicases convertissent l’ADN double-brin L’épissage retire les transcrits des introns de l’ARN
en ADN simple-brin 521 eucaryote 567
L’ADN polymérase est confrontée à deux problèmes 522 Le taux de renouvellement des ARN et l’interférence d’ARN
Les ADN polymérases ont une structure et un mécanisme limitent l’expression des gènes 569
communs 523 La maturation de l’ARNr et de l’ARNt comporte l’addition,
L’ADN polymérase effectue une vérification sur épreuve de l’ADN la délétion et la modification de nucléotides 572
néosynthétisé 525 Les ARN présentent une importante structure secondaire 573
Une RNase et une ligase sont nécessaires
pour compléter le brin retardé 525
20.2 Les télomères 528 22 La synthèse protéique 580
La télomérase rallonge les chromosomes 529
Encadré 20.A La transcriptase inverse du VIH 530 22.1 Les ARNt et le code génétique 580
L’activité de la télomérase est-elle couplée à l’immortalité Le code génétique est redondant 581
des cellules ? 531 Les ARNt ont une structure commune 581
20.3 Altération et réparation de l’ADN 531 L’aminoacylation de l’ARNt consomme de l’ATP 582
L’altération de l’ADN est inévitable 531 Certaines synthétases ont une activité de correction sur
Les enzymes de réparation réparent certains types d’altérations épreuve 584
de l’ADN 533 Les anticodons des ARNt s’apparient avec les codons 584
La réparation par excision de base (BER) corrige les lésions Encadré. 22.A Le code génétique élargi 585
les plus fréquentes de l’ADN 533 22.2 La structure du ribosome 586
La réparation par excision de nucléotide (NER) corrige la Le ribosome est principalement à base d’ARN 586
deuxième forme la plus fréquente de lésion de l’ADN 535 Trois ARNt se fixent au ribosome 587
Les cassures double-brins peuvent être réparées 22.3 La traduction 589
par jonction des extrémités 535
L’initiation nécessite un ARNt initiateur 589
Les molécules d’ADN cassées peuvent aussi être restaurées
Les ARNt corrects sont apportés au ribosome durant
par recombinaison 536
l’élongation 590
20.4 Aspects médicaux : le cancer en tant que maladie
Le site actif peptidyl transférase catalyse la formation de la
génétique 538 liaison peptidique 593
La croissance tumorale dépend de multiples évènements 538 Encadré 22.B Des antibiotiques inhibiteurs de la synthèse protéique 594
Les voies de réparation de l’ADN sont étroitement liées Les facteurs de libération permettent la terminaison de la
au cancer 539 traduction 595
20.5 L’empaquetage de l’ADN 540 La traduction est efficace in vivo 596
L’ADN a un surenroulement négatif 541 22.4 Les évènements post-traductionnels 597
Les topoisomérases modifient le surenroulement Des chaperons permettent le repliement des protéines 597
de l’ADN 541
La particule de reconnaissance du signal destine certaines
L’ADN eucaryote est empaqueté dans des nucléosomes 543 protéines à une translocation transmembranaire 599
Beaucoup de protéines subissent une modification
21 Transcription et ARN 551 covalente 600

G lossa ir e G-1
21.1 L’initiation de la transcription 552
Qu’est-ce qu’un gène ? 552 SOLUTIONS DES EXERCICES IMPAIRS S-1
L’empaquetage de l’ADN affecte la transcription 553
L’ADN subit aussi des modifications covalentes 555 Inde x I-1

PRATT_OK_00_6-[Link] 12 29/01/2019 18:36

 Préface
Il y a quelques années, nous avons décidé d’écrire un manuel de du sang, 7.4 La conception de médicaments, 13.5 Les maladies
biochimie concis qui combinait des chapitres succins et clairs avec du métabolisme des glucides, 19.4 Le métabolisme du cancer,
un grand nombre d’exercices. Nous pensions que les étudiants tire- 20.4 Le cancer en tant que maladie génétique.
raient bénéfice d’une approche moderne impliquant une couverture Toujours dans le but de faciliter aux étudiants la navigation
large, sans être étouffante, de données biochimiques, centrées sur dans les sujets complexes, nous avons réorganisé le contenu au
la chimie sous-jacente à la biologie et offrant aux étudiants des sein de paragraphes dont de nouveaux se focalisent maintenant sur
connaissances pratiques et la possibilité de résoudre des exercices. des domaines clés : 14.3 Thermodynamique du cycle de l’acide
Notre pratique en cours continue de nous rappeler qu’un apprentis- citrique, 17.1 Le transport des lipides, 18.5 Le métabolisme des
sage efficace nécessite que les étudiants se sentent aussi concernés nucléotides, 20.5 L’empaquetage de l’ADN, 21.1 L’initiation de
que possible par le matériel qui leur est proposé. C’est pourquoi la transcription et 22.1 Les ARNt et le code génétique.
nous avons choisi une stratégie basée sur des questions et la sugges- Le but premier de cette quatrième édition est d’être facile à
tion d’activités tout au long des chapitres afin que les étudiants ne se utiliser, particulièrement pour les étudiants et les enseignants qui
contentent pas de lire et de mémoriser mais qu’ils doivent explorer font appel à de nouveaux modes d’évaluation de la compréhension
et découvrir par eux-mêmes, cela reflète mieux l’approche des bio- des étudiants. Le nouveau résumé des objectifs pédagogiques au
chimistes dans le cadre de leur travail en laboratoire ou en médecine. début de chaque section utilise des verbes, donnant à l’étudiant une
Nous avons, comme d’habitude, conçu notre manuel comme idée de ce qui est nécessaire pour « savoir-faire » et non pas juste
un guide pour les étudiants, fournissant des bases solides en bio- pour « savoir ». Révision des concepts à la fin de chaque section
chimie, présentant une information complète et à jour et mon- consolide les activités qui sous-tendent l’apprentissage. Les séries
trant les aspects pratiques de la biochimie pour ce qui concerne d’exercices en fin de chapitre ont été renouvelées avec un total de
la santé, la nutrition et la pathologie humaines. Notre espoir est 1624 exercices (une moyenne de 74 par chapitre, soit une augmen-
que les étudiants puissent se familiariser et se sentir à l’aise en tation de 18 % par rapport à la précédente édition). Les exercices
abordant des sujets nouveaux et en les explorant, et qu’ils puissent sont regroupés par sections et se présentent par paires avec la solu-
tester leur compréhension en résolvant des exercices. tion de l’exercice à numéro impair qui est fournie dans une annexe.

Quelles nouveautés Les Appuis pédagogiques

dans cette édition ? traditionnels
De nombreux détails du texte et des illustrations ont été actualisés • U n point rappels au début de chaque chapitre sert de liste de
de sorte que pratiquement aucun paragraphe n’est resté inchangé. Il révision pour aider l’étudiant à relier le nouveau sujet à ceux
faut mentionner quelques changements significatifs. Le ­chapitre 3 qu’il a déjà étudiés.
inclut une discussion actualisée sur la génomique et une présen- • Les questions qui accompagnent les tableaux et les figures clés
tation complètement neuve des technologies de séquençage de incitent l’étudiant à approfondir l’étude de l’information proposée.
l’ADN et de l’utilisation du système CRISPR-Cas pour modifier • Les phrases clés résumant des points essentiels sont imprimées
les gènes. D’autres ajouts thématiques concernent les lipides des en italique pour permettre de les repérer rapidement.
archées, des détails sur les protéines GLUT de transport membra- • Les paragraphes outils et techniques à la fin des chapitres 2, 3 et
naire, un encadré sur les exosomes, de nouvelles illustrations sur 4 illustrent des aspects pratiques de la biochimie et fournissent
les cils de l’appareil respiratoire et sur les peptidoglycanes bac- une vue d’ensemble des techniques expérimentales que les
tériens, de nouvelles représentations graphiques des molécules étudiants vont rencontrer au cours de leur lecture ou de leurs
des complexes respiratoires mitochondriaux, une présentation stages en laboratoire.
actualisée du mécanisme de la ribonucléotide réductase, et davan-
• Les figures de vue d’ensemble du métabolisme introduites
tage d’informations sur le microbiome, le cancer et l’obésité. Les
au chapitre 12 et reprises dans les chapitres ultérieurs aident
descriptions de la réplication et de la transcription de l’ADN ont
l’étudiant à situer les différentes voies métaboliques dans un
été profondément modifiées avec de nombreux nouveaux sché-
contexte plus large.
mas qui présentent une image plus réaliste de ces processus. Le
code des histones et les acteurs qui l’écrivent, le lisent et l’effacent • Les résumés des chapitres, organisés selon les titres des grandes
sont expliqués. De nouveaux détails sur l’épissage de l’ARN et la sections, soulignent les concepts importants pour guider les
translocation des protéines complètent cette révision du texte. étudiants vers les points les plus importants de chaque section.
Huit sujets relatifs à la santé, qui se trouvaient auparavant • Les mots clés sont écrits en gras. Leurs définitions sont égale-
dans des encadrés, ont été mis à jour et complétés dans les para- ment incluses dans le glossaire.
graphes aspects médicaux pour leur donner l’importance appro- • Une liste annotée de références bibliographiques à la fin de
priée, il s’agit de : 2.5 L’équilibre acido-basique chez l’être chaque chapitre comporte des articles courts récents, principale-
humain, 4.5 Le mauvais repliement protéique associé à des ment des articles de synthèse, que les étudiants trouveront proba-
maladies, 5.2 Les variants de l’hémoglobine, 6.5 La coagulation blement utiles comme sources d’informations supplémentaires.

PRATT_OK_00_6-[Link] 13 29/01/2019 18:36

 xiv pr é face

Organisation (chapitre 5), en s’appuyant sur la myoglobine et l’hémoglobine

ainsi que les protéines du cytosquelette et les moteurs protéiques.
Une explication sur le travail des enzymes (chapitre 6) précède
Nous avons choisi de nous concentrer sur des aspects de la bio- une discussion sur la cinétique enzymatique (chapitre 7), cette
chimie qui ont tendance à être moins abordés dans d’autres cours disposition permet aux étudiants de saisir l’importance des
ou qui présentent des difficultés pour de nombreux étudiants.
enzymes et de se concentrer sur la chimie des réactions enzy-
C’est pourquoi, dans ce manuel, nous consacrons proportion-
matiques avant de creuser les aspects plus quantitatifs de la ciné-
nellement plus de place aux sujets comme la chimie acido-ba-
tique enzymatique. Un chapitre sur la chimie des lipides (cha-
sique, les mécanismes enzymatiques, la cinétique enzymatique,
pitre 8, Lipides et membranes) est suivi de deux chapitres qui
les réactions d’oxydo-réduction, la phosphorylation oxydative, la
traitent les fonctions biologiques primordiales des membranes
photosynthèse, et l’enzymologie de la réplication de l’ADN, de la
(chapitre 9, Transport Membranaire, et chapitre 10, Signalisa-
transcription et de la traduction. En même temps, nous sommes
tion). Cette section se termine par un chapitre sur la chimie des
conscients que les étudiants peuvent être saturés d’informations.
glucides (chapitre 11), qui complète l’étude de la structure et de
Pour pallier ce problème, nous avons intentionnellement laissé de
la fonction des molécules.
côté certains détails, notamment dans les chapitres sur les voies
La partie 3 commence par une introduction au métabolisme,
métaboliques, afin de mettre l’accent sur certains thèmes géné-
qui fournit une vue d’ensemble de l’acquisition des combustibles
raux comme la nature multi-étapes des voies, leur évolution et
leur régulation. métaboliques, de leur stockage et de leur mobilisation ainsi que
Les 22 chapitres de ce livre sont relativement courts afin de la thermodynamique des réactions métaboliques (chapitre 12).
que les étudiants puissent passer moins de temps à lire et plus Viennent ensuite, de façon traditionnelle, des chapitres sur le
de temps à prolonger leur apprentissage par un travail actif de métabolisme du glucose et du glycogène (chapitre 13) ; le cycle
résolution d’exercices. La plupart des exercices nécessitent une de l’acide citrique (chapitre 14) ; le transport des électrons et la
part d’analyse plutôt qu’un simple rappel de faits. De nombreux phosphorylation oxydative (chapitre 15) ; les réactions claires et
exercices basés sur des données de recherche offrent aux étudiants sombres de la photosynthèse (chapitre 16) ; le catabolisme et la
un aperçu du « monde réel » de la science et de la médecine. biosynthèse des lipides (chapitre 17) ; et les voies impliquant les
Bien que chaque chapitre de cette quatrième édition de Bio- composés renfermant de l’azote, avec la synthèse et la dégradation
chimie soit conçu pour être autonome afin de pouvoir être traité des acides aminés, la synthèse et la dégradation des nucléotides
n’importe où dans le programme, les 22 chapitres sont organisés et le cycle de l’azote (chapitre 18). Le chapitre final de la partie 3
en quatre parties qui couvrent les thèmes majeurs de la biochimie, étudie l’intégration du métabolisme des mammifères, avec une
incluant des éléments de chimie, les relations structure-fonction, analyse poussée du contrôle hormonal des voies métaboliques et
la transformation de la matière et de l’énergie, et la façon dont des troubles du métabolisme des combustibles métaboliques, et
l’information génétique est stockée et rendue accessible. du cancer (chapitre 19).
La partie I du manuel comporte un chapitre d’introduction et La partie 4, sur la gestion de l’information génétique, inclut
un chapitre sur l’eau. Les étudiants bien formés en chimie peuvent trois chapitres, traitant la réplication et la réparation de l’ADN
utiliser ces chapitres pour des révisions. Ceux qui sont moins (chapitre 20), la transcription (chapitre 21) et la synthèse protéique
expérimentés y trouveront les bases chimiques nécessaires pour (chapitre 22). Comme ces sujets sont généralement aussi traités
comprendre les structures moléculaires et les réactions métabo- dans d’autres cours, les chapitres 20 à 22 insistent sur les détails
liques qu’ils rencontreront par la suite. biochimiques importants, comme l’action de la topoisomérase, la
La partie II commence par un chapitre sur la base génétique structure des nucléosomes, les mécanismes des polymérases et
de la structure et de la fonction des macromolécules (chapitre 3, des autres enzymes, les structures des protéines auxiliaires, les
Des Gènes aux Protéines). Viennent ensuite des chapitres sur la stratégies de correction sur épreuve et le repliement des protéines
structure des protéines (chapitre 4) et la fonction des protéines assisté par des chaperons.

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 Remerciements
Nous voudrions remercier tous ceux qui ont aidé à l’élaboration de la qua- Amy Hark, Muhlengerg College
trième édition de Essentiel Biochemistry, Biochimie fondamentale, et parmi Sandra Turchi-Dooley, Millersville University
eux : le rédacteur en chef pour la biochimie Joan Kalkut, l’ingénieur de Laura Zapanta, University of Pittsburgh
production Sean Hickey, la rédactrice adjointe Laura Rama, l’éditrice en Rhode Island
chef Elizabeth Swain, le concepteur en chef Tom Nery et l’éditeur photo- Erica Oduaran, Roger Williams University
graphique en chef Billy Ray. South Carolina
Nous remercions également tous les correcteurs pour leurs remarques es- Weiguo Cao, Clemson University
sentielles sur le manuscrit et les documents, pour leurs corrections des er- Kerry Smith, Clemson University
reurs et leurs précieuses suggestions d’améliorations qui ont été si impor- Tennessee
tantes pour la rédaction et l’élaboration de la quatrième édition de Essentiel Meagan Mann, Austin Peay State University
Biochemistry. Texas
Johannes Bauer, Southern Methodist University
Correcteurs de la quatrième édition Utah
Arkansas Craig Thulin, Utah Valley University
Anne Grippo, Arkansa State University
California
Correcteurs des éditions précédentes
Rakesh Mogul, California State Polytechnic University, Pomona Arkansas
Brian Sato, University of California, Irvine Anne Grippo, Arkansa State University
Colorado Arizona
Allan Bieber, Arizona State University
Andrew Bonham, Metropolitan State University of Denver
Matthew Gage, Northern Arizona University
Hawaii Scott Lefler, Arizona State University
Jon-Paul Bingham, University of Hawaii-Manoa, College of Tropical Allan Scruggs, Arizona State University, Tempe
Agriculture and Human Resources Richard Posner, Northern Arizona State University
Florida California
David Brown, Florida Gulf Coast University Elaine Carter, Los Angeles City College
Georgia Daniel Edwards, California State University, Chico
Chavonda Mills, Georgia College Gregg Jongeward, University of the Pacific
Rich Singiser, Clayton State University Pavan Kadandale, University of California, Irvine
Illinois Paul Larsen, University of California, Riverside
Jon Friesen, Illimois State University Rakesh Mogul, California State Polytechnic University, Pomona
Stanley Lo, Northwestern University Colorado
Kristi McQuade, Bradley University Paul Azari, Colorado State University
Indiana Andrew Bonham, Metropolitan State University of Denver
Mohammad Qasim, Indiana University Purdue, Fort Wayne Johannes Rudolph, University of Colorado
Kansas Connecticut
Peter Gegenheimer, The University of Kansas Matthew Fisher, Saint Vincent’s College
Louisiana Florida
Jeffrey Temple, Southeastern Louisiana University David Brown, Florida Gulf Coast University
Michigan Georgia
Kathleen Foley, Michigan State University Chavonda Mills, Georgia College
Deborah Heyl-Clegg, Eastern Michigan University Mary E. Peek, Georgia Tech University
Rich Singiser, Clayton State University
Mississippi
Arthur Chu, Delta State University Hawaii
Jon-Paul Bingham, University of Hawaii-Manoa, College of Tropical
Missouri Agriculture and Human Resources
Nuran Ercal, Missouri University of Science and Technology
Illinois
Nebraska Lisa Wen, Western Illinois University
Jodi Kreiling, University of Nebraska, Omaha Gary Roby, College of DuPage
New Jersey Jon Friesen, Illimois State University
Bryan Speigelberg, Rider University Constance Jeffrey, University of Illinois, Chicago
Yufeng Wei, Seton Hall University Indiana
New York Brenda Blacklock, Indiana University-Purdue University, Indianapolis
Sergio Abreu, Fordham University Todd Hrubey, Butler University
Susan Rotenberg, Queens College of CUNY Christine Hrycyna, Purdue University
Oregon Mohammad Qasim, Indiana University-Purdue University
Jeannine Chan, Pacific University Iowa
Pennsylvania Don Heck, Iowa state University
Mahrukh Azam, West Chester University of Pennsylvania Kansas
Robin Ertl, Marywood University Peter Gegenheimer, The University of Kansas

PRATT_OK_00_6-[Link] 15 29/01/2019 18:36

 xvi remerciements

Ramaswamy Krishnamoorthi, Kansas State University Oklahoma

Louisiana Charles Crittell, East Central University
James Moroney, Lousiana State University Oregon
Jeffrey Temple, Southeastern Louisiana University Jeannine Chan, Pacific University
Maine Steven Sylvester, Oregon State University
Robert Gundersen, University of Maine, Orono Pennsylvania
Massachusetts Mahrukh Azam, West Chester University of Pennsylvania
Jeffry Nichols, Worcester State University Jeffrey Brodsky, University of Pittsburgh
Michigan David Edwards, University of Pittsburgh School of Pharmacy
Marilee Benore, University of Michigan Robin Ertl, Marywood University
Kim Colvert, Ferris State University Amy Hark, Muhlengerg College
Kathleen Foley, Michigan State University Justin Huffman, Pennsylvania State University, Altoona
Deborah Heyl-Clegg, Eastern Michigan University Michael Sypes, Pennsylvania State University
Melvin Schindler, Michigan State University Sandra Turchi-Dooley, Millersville University
Jon Stoltzfus, Michigan State University Rhode Island
Mark Thomson, Ferris State University Lenore Martin, University of Rhode Island
Minnesota Erica Oduaran, Roger Williams University
Sandra Olmsted, Augsburg College South Carolina
Tammy Stobb, St. Cloud State University Carolyn S. Brown, Clemson University
Mississippi Weiguo Cao, Clemson University
Jeffrey Evans, University of Southern Mississippi Ramin Radfar, Wofford College
James R. Heitz,, Mississippi State University Paul Richardson, Coastal Carolina University
Missouri Kerry Smith, Clemson University
Karen Bame, University of Missouri, Kansas City Tennessee
Nuran Ercal, Missouri University of Science and Technology Meagan Mann, Austin Peay State University
Nebraska Texas
Jodi Kreiling, University of Nebraska, Omaha Johannes Bauer, Southern Methodist University
Madhavan Soundararajan, University of Nebraska David W. Eldridge, Baylor University
Russell Rasmussen, Wayne State College Edward Funkhouser, Texas A&M University
New Jersey Gail Grabner, University of Texas, Austin
Yufeng Wei, Seton Hall University Barrie Kitto, University of Texas at Austin
Bryan Speigelberg, Rider University Marcos Oliveira, Feik School of Pharmacy, University of the Incarnate
New Mexico Word
Beulah Woodfin, University of New Mexico Richard Sheardy, Texas Woman’s University
Linette Watkins, Southwest Texas State University
New York
Wendy Pogozelski, SUNY Geneseo Utah
Susan Rotenberg, Queens College of CUNY Craig Thulin, Utah Valley University
Ohio Wisconsin
Edward Merino, University of Cincinnati Sandy Grunwald, University of Wisconsin La Crosse
Heeyoung Tai, Miami University Canada
Lai-Chu Wu, The Ohio State University Isabelle Barette-Ng, University of Calgary

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 Chapitre 1
Les bases chimiques de la vie
Astrid & Hanns-Frieder Michler /
Science Source Images

Bien que personne ne soit encore arrivé à reproduire l’ensemble des réactions chimiques d’une cellule
dans un tube à essai, il est possible d’identifier et de quantifier les milliers de molécules présentes dans une
cellule comme une amibe. La compréhension des structures et des fonctions de ces molécules est la clé de la
compréhension de la façon dont les cellules vivent, se déplacent, croissent et se reproduisent

Ce premier chapitre offre un aperçu de l’étude de la biochimie, il est divisé en trois sections qui re-
flètent la façon dont les sujets de ce livre sont organisés. Après une brève description des quatre types
majeurs de petites molécules biologiques et de leurs formes polymériques, vient un résumé des règles
thermodynamiques qui s’appliquent aux réactions métaboliques. Nous terminons par une discussion
sur l’origine des formes vivantes autoréplicatives et leur évolution vers les cellules modernes. Ces
courtes discussions introduisent certains des acteurs clés et des thèmes majeurs de la biochimie tout
en fournissant les bases pour les sujets que nous allons rencontrer dans les chapitres ultérieurs.

Objectif pédagogique
1.1 Qu’est-ce que la Biochimie ?
Connaître les principaux
thèmes de la biochimie.
La biochimie est la discipline scientifique qui tente d’expliquer la vie au niveau moléculaire. Elle
utilise les outils et la terminologie de la chimie pour décrire les divers attributs des organismes
vivants. La biochimie répond souvent à des questions fondamentales du type : « De quoi sommes
nous fait ? » et « Comment fonctionnons-nous ? ». La biochimie est aussi une science pratique :
elle est à l’origine de techniques puissantes qui sous-tendent des progrès dans d’autres domaines
comme la génétique, la biologie cellulaire et l’immunologie, elle offre des perspectives dans le trai-
tement des maladies comme le cancer et le diabète et améliore l’efficacité de domaines industriels
comme le traitement des eaux usées, la production de nourriture et la fabrication de médicaments.
Certains aspects de la biochimie peuvent être abordés par l’étude de molécules individuelles
isolées à partir de cellules. Une compréhension approfondie de la structure physique et de la réac-
tivité chimique de chacune des molécules aide à comprendre la façon dont les molécules coopèrent
et se combinent pour former des unités fonctionnelles plus grandes et en fin de compte l’orga-
nisme dans sa totalité (Fig. 1.1). Cependant, de même qu’une pendule complètement désossée ne
ressemble plus à une pendule, l’information concernant une multitude de molécules biologiques
ne révèle pas forcément la façon dont un organisme vit. Les biochimistes doivent donc étudier le
comportement des organismes dans différentes conditions ou lorsqu’une molécule particulière est
modifiée ou absente. Ils collectent de plus, de vastes quantités d’informations sur les structures et
les fonctions moléculaires, cette information est stockée et analysée par des ordinateurs, ce champ
d’étude porte le nom de bioinformatique. Un laboratoire de biochimie devra donc être équipé à la
fois de batteries de tubes à essais, de boîtes de culture de bactéries, et d’ordinateurs.

PRATT_OK_01.indd 1 29/01/2019 18:36

 2 Ch apITRE 1 Les bases chimiques de la vie

Organisme
Organe
Cellule

Foie Organite

Hépatocyte

Mitochondrie
Figure 1.1 Les niveaux
Être Molécules
d’organisation d’un organisme
vivant. La biochimie s’intéresse humain
Citrate synthase
aux structures et aux fonctions
des molécules. Les interactions
entre les molécules produisent
des structures d’ordre supérieur
(des organites par exemple),
qui peuvent elles-mêmes être ADN
Citrate
des composants d’entités plus
grandes, pour aboutir finalement
à l’organisme entier. Ubiquinone
[Photodisc/Rubberball/Getty Images]
Photodisc/Rubberball/Getty Images

Les chapitres 3 à 22 de ce livre sont divisés en trois groupes qui correspondent en gros aux
trois thèmes majeurs de la biochimie :

1. Les organismes vivants sont constitués de macromolécules. Certaines molécules sont responsables
de la forme physique des cellules. D’autres exercent diverses activités dans la cellule. (Par
commodité, nous parlons alternativement de cellule ou d’organisme du fait que l’entité vivante la
plus simple est une cellule isolée). Dans tous les cas, la structure d’une molécule est intimement
liée à sa fonction. La compréhension des caractéristiques structurales d’une molécule constitue
donc une clé importante pour la compréhension de sa signification fonctionnelle.
2. Les organismes obtiennent de l’énergie qu’ils transforment stockent et utilisent. Une cellule a
besoin d’un apport d’énergie pour effectuer des réactions métaboliques, pour synthétiser ses
constituants et se déplacer, croître et se reproduire. Une cellule doit extraire cette énergie de
son environnement et s’en servir ou la stocker sous une forme utilisable.
3. L’information biologique est transmise de génération en génération. Les êtres humains actuels
ressemblent pour l’essentiel à leurs ancêtres d’il y a environ 100 000 ans. Certaines bactéries se
sont maintenues durant des millions si ce n’est des milliards d’années. Dans tous les organismes,
l’information génétique qui spécifie la composition structurale et la capacité fonctionnelle des
cellules doit être soigneusement conservée et transmise à chaque division cellulaire.
Plusieurs autres thèmes ci-dessous sont transverses en biochimie et seront mis en exergue aux
endroits appropriés.
4. Les cellules maintiennent un état d’homéostasie. Même si au cours de sa propre vie, une
cellule est capable de modifier de façon spectaculaire sa forme ou son activité métabolique,
elle le fait dans certaines limites. Afin de demeurer dans un état stable de non équilibre, qualifié
d’homéostasie, la cellule doit reconnaître les variations des paramètres internes et externes et
réguler ses propres activités.
5. Les organismes évoluent. Sur les longues périodes de temps, la composition génétique d’une
population d’organismes change. L’étude de la composition moléculaire des organismes
vivants permet aux biochimistes d’identifier les caractéristiques génétiques qui distinguent les
groupes d’organismes et de retracer l’histoire de leur évolution.
6. Il est possible d’expliquer les maladies au niveau moléculaire. L’identification des défauts
moléculaires qui sous-tendent les maladies humaines ou l’étude des voies qui permettent à un
organisme d’en infecter un autre est la première étape pour diagnostiquer, traiter, prévenir ou
guérir les maladies susceptibles d’affecter un patient.

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 Les molécules biologiques 3

ObjectifS pédagogiqueS
1.2 Les molécules biologiques
Identifier les classes majeures
Même les organismes les plus simples contiennent un nombre prodigieux de molécules différentes, de molécules biologiques
pourtant, ce nombre ne représente qu’une partie infinitésimale de toutes les molécules possibles du • Donner la liste des éléments
point de vue chimique. En fait, seul un petit sous-ensemble des éléments connus se retrouve dans présents dans les biomolécules
les systèmes vivants (Fig. 1.2) Les plus abondants sont C, N, O et H suivis de Ca, P, K, S, Cl, Na et • Dessiner et nommer les
Mg. Certains éléments en traces sont aussi présents en très petites quantités. groupes fonctionnels courants
Pratiquement toutes les molécules d’un organisme vivant contiennent du carbone, la biochimie des biomolécules.
peut donc être considérée comme une branche de la chimie organique. De plus, les molécules bio- • Dessiner et nommer les
logiques sont construites à partir de H, N, O, P et S. La plupart de ces molécules appartiennent à liaisons courantes présentes
l’une des quelques classes structurales décrites ci-après. dans les biomolécules.
Notons également que la réactivité chimique des biomolécules est limitée comparativement
• Distinguer les principales
à la réactivité de l’ensemble des composés chimiques. Le Tableau 1.1 donne la liste d’un pe-
caractéristiques structurales
tit nombre des groupes fonctionnels et des liaisons intramoléculaires fréquents en biochimie. La
des glucides, des acides
connaissance de ces groupes fonctionnels est essentielle pour comprendre le comportement des
aminés, des nucléotides et des
différents types de molécules biologiques que nous rencontrerons tout au long de ce livre. lipides
• Identifier les monomères et les
Les cellules contiennent quatre types majeurs de biomolécules liaisons des polysaccharides,
des polypeptides et des acides
La plupart des petites molécules de la cellule peuvent être divisées en quatre classes. Bien que nucléiques.
chaque classe contienne de nombreux membres, ceux-ci sont regroupés sous une seule définition • Résumer les fonctions
structurale ou fonctionnelle. L’identification de la classe d’une molécule donnée peut aider à pré- biologiques des principales
dire ses propriétés chimiques et éventuellement son rôle au sein de la cellule. classes de biomolécules.

1. Les acides aminés Les composés les plus simples comportent les acides aminés, ainsi
nommés car ils contiennent un groupe amino (−NH2) et un groupe acide carboxylique (−COOH).
Dans les conditions physiologiques, ces groupes sont en fait ionisés en −NH3+ et COO−. L’alanine, un
acide aminé commun, peut de même que toutes les petites molécules, être décrit de différentes façons,
par exemple : par une formule structurale, un modèle en boules et bâtonnets ou un modèle compact
(Fig. 1.3) Les autres acides aminés ressemblent à l’alanine par leur structure de base mais au lieu du
groupe méthyle (−CH3), ils ont un autre groupe, appelé chaîne latérale ou groupe R, lequel peut aussi
contenir N, O ou S ; par exemple

COO– COO–
O
H C CH2 C H C CH2 SH
NH3+ NH2 NH3+
Asparagine Cystéine

1
H
5 6 7 8 9
B C N O F
11 12 13 14 15 16 17
Na Mg Al Si P S Cl
19 20 23 24 25 26 27 28 29 30 33 34 35
K Ca V Cr Mn Fe Co Ni Cu Zn As Se Br
42 48 53
Mo Cd I
74
W

FIGURE 1.2 Les éléments trouvés dans les systèmes biologiques. Les éléments les plus abondants
sont ombrés de la façon la plus intense, les oligoéléments (éléments en trace) de la façon la plus légère.
Les organismes ne contiennent pas tous la totalité des oligoéléments. Les biomolécules contiennent
principalement H, C, N, O, P et S.

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 4 Ch apITRE 1 Les bases chimiques de la vie

Ta b leau 1 .1 Groupes fonctionnels et liaisons fréquents en biochimie

NOM DU COMPOSÉ Structure a GROUPE FONCTIONNEL

Amineb RNH2 ou RNH+3

+
R2NH ou R2NH+2 N ou N (groupe amino)
R3N ou R3NH+
Alcool ROH OH (groupe hydroxyle)
Thiol RSH SH (groupe sulfhydryle)
Éther ROR O (liaison éther)
O O O
Aldéhyde R C H C (groupe carbonyle), R C (groupe acyle)

O O O
Cétone R C R C (groupe carbonyle), R C (groupe acyle)
O O
Acide carboxyliqueb R C OH ou C OH (groupe carboxyle) ou
(Carboxylate) O O
R C O– C O– (groupe carboxyle)
O O
Ester R C OR C O (liaison ester)
O
Amide R C NH2
O O
R C NHR C N (groupe amido)
O
R C NR2
Imineb R NH ou R NH+2 + H
R NR ou R NHR+ C N ou C N (groupe imino)

O O
Ester d’acide phosphoriqueb R O P OH ou O P O (liaison phosphoester)

OH OH
O O O
R O P O– P OH ou P O– (groupe phosphoryle, Pi )
O– OH O–
O O O O
Ester d’acide diphosphoriqueb R O P O P OH ou O P O P O (liaison phosphoanhydride)

OH OH OH OH
O O O O O O
R O P O P O– P O P OH ou P O P O–
O– O– OH OH O– O–
(groupe diphosphoryle, groupe pyrophosphoryle, PPi )
a
R représente un groupe carboné quelconque. Dans une molécule possédant plusieurs groupes R, ceux-ci peuvent être identiques ou différents.
b
Dans les conditions physiologiques, ces groupes sont ionisés et portent donc une charge positive ou négative.

Q Cachez la colonne des structures et dessinez la structure de chacun des composés de la liste de gauche. Faites de même pour
chaque groupe fonctionnel.

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 Les molécules biologiques 5

COO
H C CH3
NH
3
(a)
Dans une formule structurale,
certaines liaisons, comme les
liaisons C—O et N—H, sont
implicites. Autour du carbone (b) (c)
central, les liaisons
horizontales sont situées Les atomes sont colorés de façon conventionnelle : Dans un modèle compact, chaque atome
légèrement au-dessus du plan C en gris, N en bleu, O en rouge et H en blanc. est figuré comme une sphère dont le
de la page et les liaisons Cette représentation en boules et bâtonnets diamètre (diamètre de van der Waals)
verticales légèrement en montre la nature des atomes et leurs positions correspond à la distance minimale à
arrière de lui. relatives dans l’espace. laquelle un autre atome peut s’approcher.
FIGURE 1.3 Représentations de l’alanine. La formule structurale boules et bâtonnets (b), bien que les tailles relatives et les charges
(a) montre tous les atomes et les principales liaisons. Comme électriques des atomes ne soient pas montrées. Un modèle compact
l’atome de carbone central a une géométrie tétraédrique, ses quatre (c) décrit de façon optimale la forme réelle de la molécule mais il
liaisons ne peuvent pas être dans le plan de la page. Cette disposition peut cacher certains de ses atomes et les liaisons.
tétraédrique est plus correctement décrite dans le modèle éclaté en

2. Les glucides Les glucides (hydrates de carbone) simples (aussi appelés monosaccha­
rides ou simplement sucres) ont pour formule (CH2O)n, où n ≥ 3. Le glucose, un monosaccharide
à six atomes de carbone, a pour formule C6H12O6. Il est parfois commode de le dessiner comme une
chaîne ressemblant à une échelle (à gauche) pourtant le glucose en solution adopte une structure
cyclique (à droite) ;
O H
C
H C OH CH2OH
HO C H O
H H H
H C OH
OH H
H C OH HO OH

CH2OH H OH
Glucose

Dans la représentation en structure cyclique, les liaisons en trait plus sombre se situent en avant
du plan de la page et les plus claires en arrière. Dans de nombreux monosaccharides un groupe
hydroxyle ou plusieurs, sont remplacés par d’autres groupes mais la structure cyclique de ces molé-
cules et leurs nombreux groupes −OH permettent facilement de les identifier comme des glucides.

3. Les nucléotides Les composants des nucléotides sont un sucre à cinq atomes de car-
bone, un cycle contenant de l’azote et un ou plusieurs groupes phosphate. Par exemple, l’adénosine
triphosphate (ATP) contient le groupe azoté adénine lié à un monosaccharide, le ribose, auquel est
également attaché un groupe triphosphate :
NH2
N Adénine
N
Triphosphate
O O O N N
–
O P O P O P O CH2 O

O– O– O– H H Ribose
H H

OH OH
Adénosine triphosphate (ATP)

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 6 Ch apITRE 1 Les bases chimiques de la vie

Les nucléotides les plus fréquents sont des mono-, di- et triphosphates contenant les composés azo-
tés cycliques (ou bases), adénine, cytosine, guanine, thymine ou uracile (abrégés A, C, G, T et U).

4. Les lipides Le quatrième groupe majeur de biomolécules est constitué par les lipides. Ces
composés ne peuvent pas être décrits par une seule formule structurale car il s’agit d’un ensemble de
diverses molécules. Pourtant ils ont en commun une tendance à une mauvaise solubilité dans l’eau du
fait de leur structure en gros de type hydrocarbure. Par exemple, l’acide palmitique est constitué d’une
chaîne hautement insoluble de 15 atomes de carbone attachée à un groupe d’acide carboxylique, qui
est ionisé dans les conditions physiologiques. Le lipide anionique est de ce fait appelé palmitate.

O
CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 C O
H3C CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2
Palmitate

Le cholestérol, bien qu’il diffère fortement du palmitate de par sa structure, est également peu
­soluble dans l’eau du fait de sa composition de type hydrocarbure.

CH3 CH3
CH CH2 CH2 CH2 CH
CH3
CH3
CH3

HO
Cholestérol

Les cellules contiennent également quelques autres petites molécules qui ne peuvent pas être aisé-
ment classées dans les groupes ci-dessus ou qui sont construites à partir de molécules appartenant
à plusieurs de ces groupes.

Il existe trois types majeurs de biopolymères

Outre les petites molécules comportant un nombre d’atomes relativement faible, les organismes
contiennent des macromolécules qui peuvent être constituées de milliers d’atomes. Ces énormes
­molécules ne sont pas synthétisées d’un bloc mais sont construites à partir d’unités plus petites.
Il existe une propriété naturelle universelle : Un petit nombre de briques peut être combiné
de différentes ­façons pour produire une grande variété de structures plus grandes. Cela pré-
sente un avantage pour la cellule qui n’a besoin que d’une série limitée de matériaux de base.
De plus, le fait d’assembler chimiquement les unités individuelles (monomères) en longues
chaînes (polymères) est un moyen de ­coder de l’information (la séquence des unités monomé-
riques) d’une façon stable. Les biochimistes utilisent différentes unités pour décrire aussi bien
les grandes que les petites molécules (Encadré 1.A).
Les acides aminés, les monosaccharides et les nucléotides forment tous des structures poly-
mériques aux propriétés très diverses. Le plus souvent, les différents monomères sont assemblés en
tandem par liaison covalente selon une même polarité :

Résidu

Monomères Polymère

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 Les molécules biologiques 7

Encadré 1.A Les unités utilisées en biochimie

Les biochimistes suivent certaines conventions en matière de termino- mega (M) 106 nano (n) 10 –9
logie pour la quantification des objets à l’échelle moléculaire. Ainsi la kilo (k) 103 pico (p) 10 –12
masse d’une molécule peut s’exprimer en unités de masse atomique, milli (m) 10 –3 femto (f) 10 –15
cependant la masse des molécules biologiques, notamment celle des micro (µ) 10–6
très grandes molécules, sont en général données sans unité. Il faut com-
prendre par là que la masse est exprimée par rapport à un douzième de la Par exemple, la concentration d’un sucre présent dans le sang humain,
masse d’un atome de l’isotope courant du carbone 12C (12,011 unités de le glucose, est d’environ 5 mM mais de nombreuses molécules intra-
masse atomique). Parfois le dalton (D) est utilisé comme unité (1 dalton cellulaires sont présentes à des concentrations de l’ordre µM ou moins.
= 1 unité de masse atomique), souvent avec le préfixe kilo, k (kD). C’est Les distances sont selon les cas exprimées en angströms, Å (1 Å
utile pour les macromolécules comme les protéines dont beaucoup ont = 10–10 m) ou en nanomètres (1 nm = 10–9 m). Par exemple, la dis-
des masses allant de 20 000 (20 kD) à plus de 1 000 000 (1 000 kD). tance entre les centres des atomes de carbone dans la liaison C—C est
Les préfixes du système métrique sont aussi nécessaires pour ex- d’environ 1,5 Å et le diamètre d’une molécule d’ADN est d’environ
primer les concentrations infimes des biomolécules dans les cellules 20 Å.
vivantes. Les concentrations sont en général données en moles par Q Le diamètre d’une cellule bactérienne sphérique typique
litre (mol · L–1 ou M), avec les préfixes appropriés comme m, µ ou n : est d’environ 1 μm, quel est le volume d’une telle cellule ?

La liaison entre les unités monomériques est caractéristique de chaque type de polymère. Une fois
incorporés dans le polymère, les monomères sont appelés résidus. Au sens strict, les lipides ne
forment pas de polymère, même s’ils ont tendance à s’agréger pour former des structures de taille
supérieure comme les membranes des cellules par exemple.

1. Les protéines Les polymères d’acides aminés sont appelés polypeptides ou proté­
ines. Vingt acides aminés différents servent de briques élémentaires pour construire les proté-
ines, qui peuvent contenir plusieurs centaines de résidus d’acides aminés. Les résidus d’acides
aminés sont liés les uns aux autres par des liaisons amides appelées liaisons peptidiques. Une
liaison peptidique (flèche) relie les deux résidus en un dipeptide (les chaînes latérales des (a)
acides aminés sont représentées par R1 et R2).

R1 O R2 O

H3N C C N C C
H H H O–

Comme les chaînes latérales des 20 acides aminés ont des tailles, des formes et des propriétés
chimiques différentes, la conformation exacte (forme tridimensionnelle) de la chaîne polypepti-
dique dépend de sa composition en acides aminés. Par exemple, l’endothéline, un petit polypeptide
de 21 résidus adopte une forme compacte dans laquelle le polymère se courbe et se replie pour que
les groupes fonctionnels de ses résidus d’acides aminés trouvent leur place (Fig. 1.4).
Les 20 acides aminés différents peuvent se combiner dans pratiquement n’importe quel
ordre et pratiquement n’importe quelles proportions pour produire une multitude de polypep-
tides, qui ont tous une forme tridimensionnelle unique. Cette propriété fait des protéines la classe (b)
la plus variable du point de vue structural et donc la plus adaptable du point de vue fonctionnel
de tous les biopolymères. De ce fait, les protéines accomplissent une grande variété de taches FIGURE 1.4 Structure de
dans la cellule, que ce soit une participation à des réactions chimiques ou la fourniture d’un l’endothéline humaine. Les
Structure (pdb 1EDN) determined by
support structural. 21 résidus d’acides aminés de
B. A. Wallace and R. W. Jones.
ce polypeptide, colorés selon
un gradient du bleu au rouge,
2. Les acides nucléiques Les polymères de nucléotides sont appelés polynucléo­ forment une structure compacte.
tides ou acides nucléiques, plus connus sous le nom d’ADN et d’ARN. Contrairement aux En (a), chaque résidu d’acide
polypeptides, pour lesquels 20 acides aminés différents sont disponibles pour la polymérisa- aminé est représenté par une
tion, chaque acide nucléique ne comporte que quatre nucléotides différents. Ainsi, les résidus sphère. Le modèle en boules et
de l’ARN contiennent comme bases l’adénine, la cytosine, la guanine et l’uracile, alors que les bâtonnets (b) montre tous les
résidus de l’ADN contiennent l’adénine, la cytosine, la guanine et la thymine. La polymérisation atomes sauf ceux d’hydrogène.
met en jeu des groupes du phosphate et du sucre des nucléotides, qui sont reliés par des liaisons [Structure (pdb 1EDN) déterminée par
phosphodiester. B.A. Wallace et R.W. Jones].

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 8 Ch apITRE 1 Les bases chimiques de la vie

O

O P O
O
CH2 O Base
H H
H H

O H
Liaison phosphodiester O P O
O
CH2 O Base
H H
H H

OH H

CGUACG En partie du fait que les nucléotides sont moins variables du point de vue de leur structure et leur
(a) chimie que les acides aminés, les acides nucléiques tendent à avoir des structures plus régulières
que les protéines. Cela cadre avec leur fonction primaire de support de l’information génétique,
laquelle est contenue dans la séquence des résidus de nucléotides plutôt que dans leur forme tridi-
mensionnelle (Fig. 1.5). Cependant, certains acides nucléiques se courbent et se replient, adoptant
des formes globulaires compactes comme le font les protéines.

3. Les polysaccharides Les polysaccharides ne contiennent en général qu’un seul ou

quelques types différents de résidus monosaccharidiques, ainsi, même si une cellule peut synthétiser
des dizaines de monosaccharides différents, la plupart de ses polysaccharides sont des polymères
homogènes. Cela tend à limiter leur capacité à porter une information génétique dans la séquence
de leurs résidus (comme le font les acides nucléiques) et à adopter une grande variété de formes ou
être les médiateurs de réactions chimiques (comme les protéines). Par contre, les polysaccharides
remplissent des fonctions cellulaires essentielles en tant que molécules de stockage de carburant et de
support structural. Ainsi¸ les plantes fixent le glucose monosaccharidique, qui est le carburant pour
presque toutes les cellules, sous forme de polysaccharide dans l’amidon, pour le stocker durablement.
Les résidus de glucose sont reliés par des liaisons glycosidiques (liaison figurée en rouge dans ce
disaccharide) :

CH2OH CH2OH
(b) O O
Structure (pdb ARF0108) determined by H H H H H H
FIGURE 1.5 Structure d’un
R. Biswas, S. N. Mitra, and M. Sundaralingam.
acide nucléique. (a) Séquence OH H OH H
des résidus de nucléotides HO O OH
utilisant le code d’abréviations à
une lettre. (b) Modèle en boules H OH H OH
et bâtonnets du polynucléotide,
montrant tous les atomes sauf
ceux d’hydrogène (cette structure Les monomères de glucose sont aussi les briques constitutives de la cellulose, le polymère allongé
est un segment d’ARN à six qui aide à rigidifier la paroi des cellules végétales (Fig. 1.6). Les polymères d’amidon et de cellu-
résidus). [Structure (pdb ARF0108) lose se distinguent par la disposition des liaisons glycosidiques entre les résidus de glucose.
déterminée par R. Biswas, S.N. Mitra et Les brèves descriptions des polymères biologiques données ci-dessus sont des généralisations,
M Sundaralingam]. censées donner une idée générale des structures et des fonctions possibles de ces macromolécules.
Il existe une foule d’exceptions à ces généralisations. Par exemple, certains petits polysaccharides
codent une information permettant aux cellules qui les portent à leur surface de se reconnaître entre
elles. De même, certains acides nucléiques ont des rôles structuraux, par exemple comme sque-
lette des ribosomes, qui sont les petites particules où a lieu la synthèse protéique. Dans certaines
conditions, les protéines font office de molécules de stockage de carburant. Le Tableau 1.2 offre

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 Les molécules biologiques 9

Glucose

Amidon

Cellulose

FIGURE 1.6 Le glucose et ses polymères. L’amidon et la cellulose sont tous deux des
polysaccharides à base de résidus de glucose. Ils diffèrent par le type de liaison chimique entre les
unités monosaccharidiques. Les molécules d’amidon ont une conformation hélicoïdale lâche tandis que
les molécules de cellulose sont étendues et relativement rigides.

un résumé des fonctions majeures et mineures des protéines, des polysaccharides et des acides
nucléiques.
RÉVISION DES CONCEPTS

• Quels sont les six éléments les plus abondants dans les molécules biologiques ?
• Nommez les groupes fonctionnels et les liaisons communs présents dans le Tableau 1.1.
• Donnez les définitions structurales et fonctionnelles des acides aminés, des
monosaccharides, des nucléotides et des lipides.
• Quel avantage y-a-t-il à construire un polymère à partir de monomères ?
• Donnez les définitions structurales des protéines, des polysaccharides et des acides
nucléiques.
• Comment nomme-t-on la liaison dans chacun des types de polymères ?
• Donnez les principales fonctions des protéines, des polysaccharides et des acides nucléiques.

Ta b leau 1. 2 Fonctions des biopolymères

EFFECTUE SUPPORT DE
CODAGE DES RÉACTIONS STOCKAGE STRUCTURE
BIOPOLYMÈRE D’INFORMATION MÉTABOLIQUES D’ÉNERGIE CELLULAIRE

Protéines — ✔ ✓ ✔
Acides nucléiques ✔ ✓ — ✓
Polysaccharides ✓ — ✔ ✔
✔ fonction majeure
✓ fonction mineure

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 10 Ch apITRE 1 Les bases chimiques de la vie

ObjectifS pédagogiqueS
1.3 L’énergie et le métabolisme
Expliquer comment
l’enthalpie, l’entropie et
L’assemblage des petites molécules en macromolécules polymériques nécessite de l’énergie. De
l’énergie libre s’appliquent
plus, à moins que les unités monomériques ne soient déjà disponibles, une cellule doit les synthé-
aux systèmes biologiques.
tiser et cela requiert aussi de l’énergie. En fait, les cellules ont besoin d’énergie pour toutes leurs
• Définir l’enthalpie, l’entropie fonctions assurant leur vie, leur croissance et leur reproduction.
et l’énergie libre. Il est pratique de décrire l’énergie des systèmes biologiques en utilisant la terminologie de
• Écrire l’équation qui relie les la thermodynamique (l’étude de la chaleur et des forces). Un organisme, comme tout système
variations de l’enthalpie, de chimique, est soumis aux lois de la thermodynamique. Selon la première loi de la thermodyna-
l’entropie et de l’énergie libre. mique, il ne peut y avoir ni création, ni destruction d’énergie, mais il peut y avoir transformation.
• Relier les variations de Ainsi, l’énergie d’une rivière franchissant un barrage peut être convertie en électricité, qui peut
l’enthalpie, de l’entropie à la servir à produire de la chaleur ou un travail mécanique. On peut considérer les cellules comme de
spontanéité d’un processus. minuscules machines qui utilisent l’énergie chimique comme moteur de réactions métaboliques et
• Décrire le flux d’énergie qui qui peuvent aussi produire de la chaleur ou effectuer un travail mécanique.
rend les systèmes vivants
possibles du point de vue
thermodynamique.
L’enthalpie et l’entropie sont les composantes de l’énergie libre
L’énergie qui nous intéresse dans les systèmes biologiques est appelée énergie libre de Gibbs (le
scientifique qui l’a définie) ou simplement énergie libre. Elle est symbolisée par G et s’exprime en
joules par mole (J · mol-1). L’énergie libre a deux composantes : l’enthalpie et l’entropie. L’enthal-
pie (symbolisée par H, exprimée en J · mol−1) est considérée comme équivalente à la chaleur conte-
nue dans le système. L’entropie (symbolisée par S, exprimée en J · K−1 · mol−1) est une mesure de
la façon dont l’énergie est dispersée dans le système. On peut donc considérer que l’entropie est
une mesure de l’état aléatoire ou de désordre du système, puisque plus il y a de façons de disposer
les composants d’un système plus l’énergie est dispersée. Prenons, par exemple, une table de bil-
lard au début d’une partie lorsque les 15 boules sont disposées en un triangle bien ordonné (un état
d’ordre élevé ou de faible entropie). Après le début du jeu, les boules sont dispersées sur le billard,
cela représente un état de désordre et d’entropie élevée (Fig. 1.7).
L’énergie libre, l’enthalpie et l’entropie sont reliées par l’équation
G = H – TS [1.1]

Où T représente la température en degrés Kelvin (équivalents aux degrés Celsius plus 273). La
température est un coefficient de l’entropie car l’entropie varie avec la température ; l’entropie
d’une substance augmente quand on la chauffe car davantage d’énergie thermique est dispersée en

(a) (b)
FIGURE 1.7 Illustration de l’entropie. L’entropie est une mesure de la dispersion de l’énergie dans
un système, elle reflète donc la nature aléatoire du système ou son désordre. (a) L’entropie est basse
quand toutes les boules sont disposées sur une seule région de la table de billard. (b) L’entropie est
élevée une fois que les boules sont dispersées car il existe alors un nombre important de dispositions
différentes des boules sur le billard.
Q Comparez l’entropie d’une pelote de laine avant et après qu’un chat ait joué avec elle.

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 Pratt I Cornely
Pratt I Cornely

Pratt I Cornely
Biochimie
L’essentiel de la biochimie
Cette édition combine à la fois synthèse et clarté dans
sa façon d’aborder les différentes notions de biochimie
fondamentale, et les applications pratiques dans
les chapitres. Un bel ouvrage, conçu de manière
pédagogique, pour les étudiants du premier cycle
Des outils d’entrainement et de révision
- Chaque chapitre se termine par une série d’exercices
corrigés. De nombreux exercices sont des études
de cas basées sur des données de publications
scientifiques ou sur des rapports médicaux.
- Les résumés et glossaires à la fin de chaque chapitre
Biochimie
universitaire. aident le lecteur à extraire l’essentiel et à contrôler
- La première partie expose les notions de chimie de l’acquisition des notions développées.
base nécessaires à la compréhension des réactions - Chaque paragraphe est introduit par une liste
biochimiques, et ensuite les biomolécules, leur nature d’objectifs et de compétences à atteindre et
polymérique et leurs fonctions biologiques. se termine par des problèmes pour évaluer les
connaissances et une révision des concepts.
Traduction de Lionel Domenjoud
- La deuxième partie concerne les grandes fonctions
métaboliques et les réactions impliquées. Cet ouvrage est destiné aux étudiants en 1er cycle de 2 e édition
- La troisième partie aborde les trois thèmes de biochimie et de biologie, aux étudiants en sciences
base de la biologie moléculaire d’un point de vue médicales, et à ceux préparant les concours de
biochimique, à savoir : la réplication et la réparation l’enseignement (Capes en particulier).
de l’ADN, sa transcription en ARN puis sa traduction

Biochimie
en protéine.
- Son approche progressive et enrichie d’exemples Traduction de la 4e édition américaine
pratiques permet à l’étudiant de mieux intégrer les Lionel Domenjoud est Maître de conférences à
processus biochimiques. l’Université de Lorraine. Biologiste et embryologiste
- L’ouvrage réserve une place importante aux moléculaire de formation initiale. Il travaille actuellement
dernières recherches et applications en biochimie : sur les gènes cibles de facteurs de transcription impliqués
le séquençage de l’ADN, une discussion sur les dans la cancérogenèse, au sein de l’équipe de cancéro-
lipides des archées, une nouvelle présentation du logie STICMo du laboratoire du CRAN de l’Université
mécanisme de la ribonucléotide réductase, etc. de Lorraine.

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a aDes exercices Projets bioinformatiques pour familiariser
les étudiants avec les bases de données en ligne et les
outils logiciels.
a aDes encadrés pour illustrer la matière avec des
approfondissements touchant des sujets biochimiques
du quotidien ou des applications biomédicales
Conception graphique : Primo&Primo®

ISBN : 978-2-8073-1312-5
Photo : [Link]
illu : D.R.

9 782807 313125 [Link]

9782807313125_Biochimie_Pratt_CV.indd 1 04/02/2019 10:34