MASTER PREPA SANTE MARSEILLE

Le Cytosquelette - V1.0 - 11/10/2018

I- Organisation et fonctions du cytosquelette : 2
Les molécules constitutives du cytosquelette : 2
Fonctions attendues du cytosquelette : 6
• Squelette cellulaire et des organites, polarité (polymères stabilisés) 6
• Mouvement cellulaire 6
• Activités métaboliques 6
• Rôle pendant la mitose 6
II- Les microfilaments d’actine (MF) : 8
Ce schéma illustre les interactions des MF et de la lame basale. Le MF se
lie aux dystroglycan α et β via une protéine associée. Il se lie également
aux intégrines. Ce schéma peut nous être utile pour reprendre des
chapitres de biologie cellulaire déjà étudiés. 20
III- Les microtubules et leurs protéines associées (MT) : 21
La polymérisation de monomères de tubuline : 21
3 types de cils : cf Figure 23 31
Cils et ciliopathies : 33
IV- Les filaments intermédiaires et leurs protéines associées (FI) 34

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I- Organisation et fonctions du cytosquelette :

Les molécules constitutives du cytosquelette :

Le cytosquelette est constitué par des polymères fibreux et de protéines associées

cytosoliques et nucléaires. Il est à la fois rigide et dynamique.

Cet ensemble constitue une structure stable, et responsable de phénomènes

dynamiques mettant en jeu des protéines motrices (MAP) spécialisées.

!Composition du cytosquelette :

Il existe trois types de polymères fibreux :

- Les filaments intermédiaires (FI) : C’est l’armature du cytosquelette, formés de

kératine, ils permettent le maintien de la forme de la cellule (forment l’ossature, la
structure du cytosquelette).

- Les microtubules (MT) : polymères de tubuline. Elles permettent le maintien de la

forme. Elles ont rôle déterminant dans le cycle cellulaire dans la séparation des
chromosomes.

- Les microfilaments (MF) : d’actine ou de myosine (ou le couple actine/myosine)

impliqués dans la contraction musculaire, et dans la mobilité de la cellule. Ils sont
positionnés près de la membrane plasmique, généralement autour.

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Figure 1 :

Les constituants n’ont pas la même taille. Les FI sont appelés ainsi parce que leur taille
est intermédiaire comparée aux autres. Les microtubules sont les plus gros.

• C’est un ensemble de polymères fibreux auxquelles vont s’associer d’autres

protéines. On les caractérise par la taille de leur diamètre

• Les polymères fibreux : 3 types selon la nature de leur monomère : les microfilaments
MF, les filaments intermédiaires FI, les microtubules MT.

• Les polymères fibreux sont produits par 2 types de monomères protéiques :

o Les protéines globulaires (pour les MF d’actine et MT)
o Les protéines fibreuses (FI).

• Ces polymères fibreux sont localisés dans les trois sous-compartiments de la cellule
eucaryote : cytosol (biosynthèse), nucléoplasme (FI : lamines qui sont un type
particulier) et le cortex cellulaire (sous la membrane plasmique).

Les microfilaments d’actine (actine : chef de file des microfilaments) sont les plus petits,
les filaments intermédiaires ont une taille intermédiaire et les microtubules sont les plus
grands

• Microfilaments, diamètre de 5 nm :

- Le chef de file est l’actine

- Organisation polarisée : l’actine a un « sens » : côté positif et côté négatif
- Ces protéines vont s’organiser en réseau et en faisceau.

• Filaments intermédiaires, diamètre de 8-10 nm :

- Ce sont les éléments les moins dynamiques du cytosquelette

- Ces protéines sont organisées en faisceau.
- Ils ne sont pas polarisés

• Microtubules, diamètre de 25 nm :

- Ce sont les éléments les plus rigides du cytosquelette

- Organisation polarisée
- Ces protéines sont organisées sont organisées en faisceau.
- Rôle déterminant pour le fuseau mitotique dans le cycle cellulaire.

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Localisation dans les 3 sous-compartiments de la cellule eucaryote :

- Cytosol : lieu de biosynthèse

- Nucléoplasme : comporte une famille spécifique de filaments intermédiaires : les

lamines

- La périphérie de la cellule où ils forment le cortex cellulaire (sous la membrane

plasmique, périphérique du cytosol)

FI : Lamines

Microtubules :
Tubuline

MF : Actine

Répartition au niveau du cytosol, du nucléoplasme, et au niveau de la périphérie du

cytosol sous la membrane plasmique au niveau du cortex cellulaire.

Tableau 1:

Des protéines interagissent (associées a ces trois composés) :

• Avec des monomères (séquestration, activation) :

- Séquestration dans le cytosol, et empêche leur polymérisation pour en faire un
polymère fibreux.
- Activation, favorise la polymérisation.
- Les MF comme les MT font intervenir des ribonucléotides, pour la polymérisation et
dépolymérisation.
- Les mécanismes de polymérisation font intervenir des Chaperons, et des
protéines G.

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• Avec des polymères :
- Stabilisation et liaisons entre les polymères qui nécessite des protéines.
- Au niveau de la polymérisation.
- Au niveau de la dépolymérisation.
- Dans l’organisation en faisceaux pour l’ensemble des composants MT, MF, FI : on
aura des faisceaux larges, ou étroits.
- Dans l’organisation en réseau, seulement pour les MF.
- Dégradation ou clivage des polymères
- Phénomènes moteurs : par exemple la myosine
- Interactions avec la MP, les membranes du RE, du Golgi, de l’EN, des
Peroxysomes, de la Mitochondrie.

Les ribonucléotides n’interagissent qu’avec les monomères, les protéines motrices

(ATPase) n’intéressent que les microfilaments et les microtubules

Figure 2 :

Ce schéma nous fait comprendre que pour les FI par exemple le passage de mono à
polymère fait intervenir des mécanismes biochimiques (comme des phosphorylations,
O-glycolysations…). Les monomères ne suivent pas les mêmes mécanismes.

On reconnait 3 états de ces constituants :

- Monomère —> état de base

- Polymère stable
- Polymère instable

Va permettre le mouvement perpétuel et la dynamique attendue dans le cytosquelette

• Modifications métaboliques des monomères : Farnésylation (concerne les lamines cf

cours sur le noyau à venir), Déphosphorylation, Phosphorylation, O-Glycosylation.
Spécifique des FI

Les monomères d’actine et de tubuline font des liaisons avec des ribonucléotides : cela
permet de démarrer la polymérisation avec des échanges ATP/ADP (actine), GTP/GDP
(tubuline).

• Interactions entre les polymères et avec les autres protéines : le polymère instable
ou stabilisé interagit avec des protéines associées, d’autres constituants du cytosquelette,
des organites, la membrane plasmique, et des facteurs cytosoliques (chaperons, protéines
G).

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Le polymère obtenu peut être stable ou instable.

Le passage d’un état à un autre nécessite des interactions avec des protéines
chaperonnes ou des protéines G.
- Le polymère instable n’est pas associé à une protéine associée.
- Le polymère stabilisé est associé à la membrane d’un organite.

Figure 3 :

• Monomères libres : après la synthèse ou après la dépolymérisation.

• Polymères instables : subit des phénomènes de polymérisation-dépolymérisation très

fréquents.

• Polymères stabilisés : polymérisation-dépolymérisation moins fréquente, des protéines

associées permettent d’assoir la stabilité via des interactions. Orientés, polarisés.

Les protéines associées sont importantes sur l’état des compositions du cytosquelette
(notamment sur leur stabilité)

Ces monomères proviennent de la synthèse dans le cytosol, qui fait intervenir des
ARNm, Hsp, chaperons.

Il y a des mécanismes de transport et d’adressage des polymères monomères en fonction

de leur destination, des besoins de la cellule : équilibre entre l’état monomérique,
polymérique (instable et stable).

Fonctions attendues du cytosquelette :

• Squelette cellulaire et des organites, polarité (polymères stabilisés)

• Mouvement cellulaire
• Activités métaboliques
• Rôle pendant la mitose

• Former le squelette cellulaire et des organites (forme et expansions), polarité de la

cellule : fonctions des polymères stabilisés.

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• Mouvement cellulaire : fait intervenir des polymères stabilisés et instables.

- C’est au niveau de l’appareil contractile des cellules musculaires squelettiques,

lisses et cardiaques : polymères stabilisés d’actine et de myosine.

- C’est aussi le mouvement de la MP : endocytose, phagocytose, polymères

instables actine et myosine.

→ Les mêmes protéines peuvent jouer des rôles différents selon leur état (stable/instable)

- C’est aussi le déplacement des cellules avec des flagelles, le déplacement des
organites, du flux membranaire, des chromosomes pendant la mitose (MT et MAP
motrices).

• Activités métaboliques : portées par l’équilibre de l’ensemble des états.

- Au niveau de la fonction du génome nucléaire (nucléosquelette : avec les

lamines).

- Au niveau du transport et de la fixation des ARNm

- Les enzymes cytosoliques sont plus ou moins associées aux polymères du

cytosquelette.

• Rôle pendant la mitose : porté par l’équilibre de l’ensemble des états, remaniement
très important.

- Dépolymérisation des lamines : (FI nucléaires) désorganise le noyau avec une

perte des interactions des lamines avec l’enveloppe nucléaire.

- Désagrégation de l’EN : tractions des MT, action de la dynéine, des nesprines

(protéines de la face cytosolique de l’EN)

- Réorganisation des MT : fuseau mitotique et migration des chromosomes.

La mitose fait intervenir l’ensemble des éléments du cytosquelette

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II- Les microfilaments d’actine (MF) :

• Diamètre de 5-8 nm (la plus petite du cytosquelette).

• C’est une des protéines les plus abondantes des cellules : 5% des cellules non
musculaires, 20% des cellules musculaires squelettique.

• Les filaments d’actine forment des structures dynamiques rendues plus ou moins
stables par des protéines associées.

• Par exemple, les formes encore plus stabilisées se rencontrent dans les
microvillosités et les cellules musculaires.

• L’actine polymérisée est une protéine liée à l’ATP, polymère instable et polarisé.

• La dépolymérisation des MF nécessite l’hydrolyse préalable de l’ATP fixé à l’actine.

Figure 4 :

L’actine non polymérisée est fixée à l’ADP. L’échange de l’ADP par l’ATP entraîne un
changement de conformation de l’actine qui devient capable de se polymériser en un MF
polarisé.

Au niveau des extrémités du polymère fibreux, on a une extrémité où la polymérisation se

fait lentement, c’est l’extrémité « - », et une extrémité où la polymérisation se fait
rapidement, c’est l’extrémité « + ».

L’hydrolyse de l’ATP induit la dépolymérisation du MF. On revient au monomère associé à

l’ADP.
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Des drogues agissent sur l’état des MF d’actine :

• Les cytochalasines bloquent la polymérisation des MF d’actine en se fixant à leur

extrémité positive (donc bloquent la polymérisation rapide). Ils n’agissent pas sur les
côtés.

• Les phalloïdines bloquent la dépolymérisation des MF d’actine en se fixant sur leurs

côtés, sur toute la longueur du polymère.

On distingue trois classes de MF d’actine :

• Actine α que l’on trouve dans les cellules musculaires aussi bien striées que lisses.
• Actine β et γ : dans les cellules non musculaires.

L’actine est liée à des protéines de liaison qui jouent un rôle important :

• Dans la polymérisation et la stabilisation des filaments d’actine.

• Dans le couplage des microfilaments entre eux
• Dans le mouvement de ces microfilaments
• Dans les interactions avec les protéines membranaires.

Figure 5 :

1. Début de la polymérisation : il faut un échange ADP-ATP (changement de conformation) avec

intervention de la protéine ARP2/3 qui permet déclenchement de la polymérisation (favorise
la polymérisation en stimulant l’échange ADP-ATP).
Sans intervention de ARP2/3 il n’y aura pas de polymérisation.

2. Dépolymérisation : hydrolyse ATP en ADP, avec intervention d’un complexe protéique

(modification de la conformation de l’actine). On peut s’imaginer un collier de perle qui se
casse.

3. Stabilisation : tropomyosine joue un rôle de stabilisateur des MF d’actine des sarcomères.

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4. Protéines permettant l’organisation en faisceaux larges ou étroits
- Faisceaux larges : α-actinine (très présent dans les muscles squelettique) perpendiculaire
aux « rails » d’actine et forme un espace appelé faisceau large (observé dans le muscle : au
niveau de la strie Z du sarcomère, fibres de stress : contact focaux). Le faisceau large est
comblé par de la myosine de type II.
- Les Faisceaux étroits sont retrouvés dans les microvillosités.

5. Organisation en réseaux : avec la filamine (dimère) permet de former des mailles. Structure
sert notamment à la migration des neurones pendant le développement embryonnaire. Une
organisation en réseau c’est comme un maillage, un filet, il faut que la filamine agisse. Elle a
deux bras et pousse les filaments d’actine.

6. Clivage des MF : par la gelsoline, uniquement en présence de calcium. Observé et

nécessaire pour la désorganisation locale du réseau cortical d’actine pendant l’exocytose.
Protéines spécialisées assurent les interactions entre les MF et des protéines membranaires:

7. Protéines motrices (ATPases) :

- myosine II : protéine jouant un rôle important dans la contraction musculaire (filaments
bipolaires). Elles ont également un rôle dans les cellules non musculaires.
Elles ont une ou deux têtes globulaires qui portent l’activité ATPasique. La phosphorylation est
essentielle à leur activation : elles vont s’auto-assembler en tête bêche.
Ce sont les têtes qui ont une activité ATPasique.

8. Interactions avec les protéines membranaires: ⬄ avec MF d’actine et avec des protéines
membranaires.
Les myosines sont responsables du mouvement dans les cellules musculaires et
non musculaires.

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Figure 6 :

Il existe 2 familles de myosine dont la myosine II qui permet l’organisation en filaments.

Caractéristiques structurales communes : 1 ou 2 têtes globulaires avec activité ATPasique

et une queue.

La myosine II est caractérisée par une queue et deux têtes globulaires sur lesquelles on
retrouve l’activité ATPasique (organisation en « tête bêche »).

Cette protéine est phosphorylée, cette phosphorylation est indispensable à leur

activation, car elle permet l’auto-assemblage spontané en filaments bipolaires localisés
dans le sarcomère, jouant un rôle important dans contraction musculaire. Association
tête-bêche, on retrouvera les têtes globulaires aux deux extrémités.

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Figure 7 :

Que ce soit des myosines 1 ou 2, elles ont un rôle dans le déplacement (que ça soit pour
les vésicules ou la contraction musculaire).

La myosine I (à queue courte) est importante dans le déplacement des vésicules.

Les filaments bipolaires de myosine II sont immobilisés et de longueur constante.

L’hydrolyse de l’ATP par les têtes de myosine permet le déplacement orienté de leurs
têtes le long des MF d’actine, en direction de leur extrémité +.

Au niveau des vésicules, on va avoir un mécanisme d’hydrolyse de l’ATP et un

mouvement qui va permettre à la vésicule de se déplacer.

Il y a un sens de déplacement de l’actine du + vers le -.

L’hydrolyse de l’ATP par la tête permet le mouvement de balancier. La myosine ne

se déplace pas, elle pousse avec ce mouvement de balancier les MF d’actine qui
eux se déplacent.

Ces mécanismes sont à l’origine de la contraction musculaire.

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Figure 10 :

Le sarcomère est l’unité contractile des cellules musculaires squelettiques et cardiaques.

On observe un disque sombre, comprenant un empilement de la myosine II organisée
en filaments bipolaires, associée aux MF d’actine.

De part et d’autre du disque sombre, il y a des MF d’actine qui forme des demi-disques
clairs.

Le disque Z est constitué d’α-actinine qui permet l’organisation en faisceaux. Les

sarcomères sont reliés par des faisceaux de FI de desmine.

Le sarcomère est constitué du disque sombre + 2 demi-disques clairs : c’est unité

contractile des cellules musculaires.

Le raccourcissement du sarcomère est provoqué par le glissement des filaments

d’actine sur les filaments de myosine II (force motrice), déclenché par l’hydrolyse de
l’ATP.

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Figure 11 :

La contraction musculaire se traduit par un raccourcissement du sarcomère résultant

du glissement des MF sur le filament bipolaire de myosine II.

Le Ca++, facteur déclenchant de la contraction, est stocké dans les citernes du réticulum
sarcoplasmique.

La membrane des tubules T est en continuité avec la MP musculaire ou sarcolemme.

Ce dispositif permet l’arrivée du potentiel d’action musculaire dans la cellule musculaire

squelettique, et la libération du Ca++

Figure 12 :

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Le Ca++ libère les sites de fixation des têtes de myosine portées par les MF d’actine.

Le Calcium interagit au niveau de la tropomyosine et la libère. La présence de calcium

permet l’interaction entre la myosine et l’actine.
La tropomyosine gène l’interaction, le calcium libère la tropomyosine.

Donc, en présence de calcium, la tropomyosine se détache de l’actine : les sites pourront

être reconnus par la myosine, et il y aura interaction entre l’actine et la myosine.
Il y aura donc hydrolyse de l’ATP par les têtes de myosine, et donc un mouvement de
balancier de la tête de myosine qui induit le glissement de l’actine.

Sans calcium, la tropomyosine masque les sites de fixation : la myosine ne peut pas
interagir avec l’actine. Le mouvement de balancier ne peut pas se faire sans calcium.

> La stimulation nerveuse des cellules musculaires entraine une augmentation de la

concentration intracellulaire de Calcium qui représente le signal de contraction.

La dépendance de la contraction des muscles squelettiques à l’égard des ions (calcium)

est entièrement due à une catégorie de protéines accessoires étroitement associées aux
filaments d’actine.

• La troponine : (18kDa) qui fixe le Calcium.

• La tropomyosine II : (35kDa) constituée de deux chaines protéiques enroulées autour
du filament d’actine et pouvant masquer ou démasquer en présence de calcium le site
de liaison actine/myosine II.

• En absence de calcium, la tropomyosine II empêche la tête de myosine II d’interagir

avec les filaments d’actine.

• En présence de calcium et sous influence de la troponine, la tropomyosine II se

déplace légèrement, permettant ainsi l’interaction entre l’actine et la myosine II.

Figure 5 :

!Des protéines spécialisées assurent les interactions entre les MF et des protéines
membranaires

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• Le rôle de la dystrophine est essentiel, certaines pathologies sont liées à ces
mutations : myopathie (perte progressive contractile du muscle squelettique).
Elle relie les MF d’actine du cortex de la cellule musculaire squelettique à un complexe
GP (glycoprotéique) qui permet l’adhérence à la LB.

• Spectrine (même famille) : elles permettent la forme biconcave des hématies.

Des anomalies de la spectrine entraine des anomalies des hématies, comme dans la
drépanocytose (hématies en forme de faucille)

• Filamine : relie les MF au domaine cytosolique de plusieurs types de GP membranaires

(Récepteurs, GP du complexe sarcoglycan dans le muscle squelettique)

• Nesprine : Protéine transmembranaire insérée dans les faces cytosolique et

nucléoplasmique de l’EN. Elle permet l’insertion des MF à l’enveloppe, l’interaction des
MF avec les MT et les FI cytosoliques de l’EN.

Fonctions des filaments d’actine : (on va plus loin)

• Appareil contractile des cellules musculaires squelettique

• Mouvement
- Mouvements localisés de domaines de la MP
- Phénomènes endo/exocytose
- Déplacement des cellules

• Maintien de l’intégrité cellulaire (Jonction Serrée et Jonction intermédiaire)

• Traction sur la MEC (contacts focaux, des fibres de stress)

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Figure 8 :

On représente sur cette figure une cellule qui théoriquement se déplace sur un support de
culture, on voit en transparence. On nous situe ou se trouve les MF d’actine.

Les différents types d’organisation des MF d’actine dans le cortex d’une cellule se
déplaçant à la surface d’un support de culture (vu en transparence).

Les MF d’actine et leurs protéines associées présentent plusieurs types d’organisation

dans la cellule.

Obtenu grâce à une cellule en culture que l’on met en transparence, mouvement d’arrière
en avant en grande partie dû à l’orientation des microfilaments d’actine.

Rôles du cortex cellulaire :

- Mouvements localisés de domaines de la MP

- Phénomènes endo-exocytose
- Déplacement des cellules

• Différentes organisations des MF :

- MF : en faisceaux larges contractiles : fibres de stress, contact focaux qui entrainent la

contraction de la MEC

- MF : en faisceaux serrés : microvillosités

- Réseau lâche de MF non orienté, ces réseaux lâches se trouvent dans tout le cytosol
- MF en réseau radiaire (polarisé) : cytosol antérieur ; ils sont orientés. Ils ont des points
d’ancrage au niveau de la membrane par leur extrémité positive, le déplacement se fait
d’arrière en avant.

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Figure 9: Endocytose et Exocytose

C’est un beau modèle pour nous montrer comment coopèrent les tous les composants du
cytosquelette.

Endo et exocytose : coopération entre les MF, les MT et leurs protéines associées pour
le transport de vésicules membranaires nécessaires au déplacement cellulaire.
Les MF interviennent dans la création de la vésicule au moment de l’endocytose.
On a besoin du recrutement de ARP2/3 qui aura un rôle de propulsion de la vésicule lors
de l’endocytose.

• Endocytose :

Première étape :

Modification du cortex cellulaire, indispensable pour créer le mécanisme : (mise en jeu

des MF d’actine et myosine, et si nécessaire dépolymérisation de la clathrine)
- Déformation de la MP
- Constitution de la vésicule d’endocytose

Deuxième étape :

Recrutement du complexe ARP2/3, indispensable à la polymérisation de l’actine : queue

de MF. Cette queue va propulser la vésicule, création de mouvement lié à la
polymérisation/dépolymérisation

Troisième étape :

Polymérisation/Dépolymérisation de la queue de MF : propulsion de la vésicule (⚠

la myosine ne participe pas à cette propulsion). Coopération des MT qui prennent ensuite
en charge la vésicule. Pour l’exocytose : fait intervenir le réseau radiaire de myosine.

• Exocytose :

Première étape :

Modification du cortex cellulaire, au moment de l’exocytose : destruction locale du

réseau radiaire par la gelsoline en présence de calcium.
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Deuxième étape :

Rapprochement de la vésicule d’exocytose à la MP, rôle d’une myosine courte

(myosine I) et des MF d’actine radiaires (orientés, extrémité +)

Figure 13 : ➔ Maintien de l’intégrité cellulaire

Les jonctions serrées et intermédiaires des cellules épithéliales polarisées sont des zones
d’interactions entre les CAM, la MP et le cytosquelette d’actine.

Des protéines G monomériques de la famille Rho contrôlent l’organisation des

jonctions :

• Intermédiaires : cadhérines

• Serrées : claudines, occludines.

Les MF d’actine permettent le maintien des jonctions.

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Figure 14: traction sur la matrice extracellulaire

Ces contacts focaux nous permettre de reprendre différents chapitres du cours.

Prof : Ce schéma permettra de vous évaluer sur des compétences parce que beaucoup
de constituants des cellules sont présents.

Les interactions entre les molécules de la MEC, les intégrines et le cytosquelette

d’actine.

Adhérence de la MP aux constituants de la MEC et des LB.

La fixation des intégrines à la MEC, qui active la kinase FAK et des protéines G
monomériques Rho ; permet l’organisation des MF en faisceaux larges et parallèles,
qui vont pouvoir fixer les intégrines et permettre l’agrégation des intégrines.

Ces faisceaux sont les fibres de Tension. Rapprochement des points focaux

La dystrophine (protéine relativement volumineuse) s’attache à un complexe dystroglycan

α (extracellulaire au niveau de la lame basale) ß (transmembranaire).

On sait que la pathologie génétique était la myopathie de Duchêne, or on sait qu’il y a des
myopathies qui peuvent venir de la mutation de tout composé de cet ancrage de la cellule
musculaire squelettique à la lame basale

Ce schéma illustre les interactions des MF et de la lame basale. Le MF se lie aux

dystroglycan α et β via une protéine associée. Il se lie également aux intégrines.
Ce schéma peut nous être utile pour reprendre des chapitres de biologie cellulaire
déjà étudiés.

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III- Les microtubules et leurs protéines associées (MT) :

• 25 nm de diamètre (le plus gros du cytosquelette)

• Rôle capital dans la division et la séparation des chromosomes
• Rôle important au niveau des neurones
• Tube creux formé par la polymérisation de protéines globulaires : les tubulines
• Filaments rigides
• Isolés ou regroupés
• Assurent les mouvements intracellulaires
• Donnent la forme de la cellule
• Forment les cils et les flagelles
• Aident à la division cellulaire.

La polymérisation s’organise en tube creux. Leur rôle essentiel est dans la mitose. Ils sont
très présents dans les neurones, et interviennent dans les mouvements cellulaires.

La polymérisation de monomères de tubuline :

Figure 15 :

• Les molécules de tubuline α et ß s’associent en dimères

• Les dimères s’associent pour former un protofilament.
• 13 protofilaments vont former le polymère de tubuline, donc un MT.

Cette association de 13 protofilaments, pour former le MT, se fait en décalage les uns
par rapport aux autres, autour de l’axe du MT. Organisation en spirale.

• Les microtubules subissent aux 2 extrémités des polymérisations constantes, et des

dépolymérisations : les MT cytosoliques sont des polymères instables

• La polymérisation/dépolymérisation des tubulines se produisent simultanément aux 2

extrémités.

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Figure 16 :

Les MT sont des polymères qui sont caractérisés par leur instabilité (perpétuelle
polymérisation-dépolymérisation qui se font à leurs 2 extrémités : mouvement
permanent). On passe de l’état monomérique, polymérique, oligorique en permanence.

On définit l’extrémité + / - en fonction de la rapidité de la polymérisation :

- Une extrémité négative : polymérisation lente (le MT va s’allonger lentement dans

l’extrémité négative), mouvement lent, c’est la plus proche du centrosome.
Orientée vers le centre cellulaire

- Une extrémité positive : orientée vers la périphérie de la cellule, polymérisation rapide,

c’est de ce côté que se fait l’extension plus importante de ce MT.
Cette extrémité est orientée vers la périphérie de la cellule.

Des 2 côtés on a une coexistence de polymérisation-dépolymérisation.

Figure 17 :

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Drogues ayant un impact sur la polymérisation-dépolymérisation :

- Colchicine : se fixe sur la tubuline libre, non polymérisée, mais pas sur la tubuline
polymérisée et incorporée dans les MT : bloque le fuseau mitotique : empêche la
polymérisation)

Elle intervient avant la polymérisation pour l’inhiber. (Permet d’avoir des chromosomes en
métaphase lorsque l'on veut faire un caryotype en bloquant le fuseau mitotique). Ne
bloque pas la dépolymérisation.

- Vinblastine : même effet que la colchicine.

Ces drogues rendent impossible la polymérisation de nouvelles molécules alors que le

phénomène de dépolymérisation se poursuit (médicament anti-cancéreux qui va jouer
sur le cycle cellulaire). Ne bloque pas la dépolymérisation

- Taxol : stabilise les MT constitués : freine les poly-dépolymérisations (médicament

anti-cancéreux). Les MT cytosoliques sont des polymères instables. Formation de la
polymérisation du bas vers le haut

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Figure 18 : tubuline β liée au GTP

La polymérisation et la dépolymérisation des microtubules dépendent de l’interaction entre

la tubuline β et le GTP ou le GDP.

• Par polymérisation de l’oligomère, on obtient un MT. Il y a déformation d’un oligomère

(courbé) qui se détache du MT par hydrolyse du GTP (indispensable), ce qui libère par
dépolymérisation de cet oligomère, des monomères libres qui pourront à nouveau rentrer
dans un processus de polymérisation.

• L’échange du GDP par le GTP, permet d’obtenir des dimères de tubulines (association
tubuline α et β).

• Modification de la conformation spatiale des tubulines par les protéines chaperonnes,

qui stimulent l’échange du GDP par le GTP.

Le remplacement d’un analogue non hydrolysable, le GTPγS (analogue non hydrolysable

du GTP), bloque la dépolymérisation des MT, car il inhibe l’hydrolyse du GTP.
Il faut savoir que le remplacement d’un analogue non hydrolysable (comme GTPγS) peut
bloquer la dépolymérisation. L’éthanol est également capable de bloquer la
dépolymérisation.

Acétaldéhyde : bloque la dimérisation des protéines globulaires en agissant sur la

tubuline ɑ. L’éthanol stimule cette acétaldéhyde

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➔ Figure 19 : protéines motrices : dynéine et kinésines (à activités ATPasiques)

MAP2 est localisé plus au niveau des corps cellulaires des dendrites alors que Tau est
plutôt au niveau des axones.

Au niveau des neurones : rôle important de MAP2 qui stabilise le faisceau de MT (PAS
d’organisation en réseau pour les MT) en les associant les uns avec les autres (corps
cellulaire et dendrites) et de Tau, elle maintient la stabilité du cylindre lui-même (axone)
(Tau peut être à l’origine de la maladie d’Alzheimer → problème de phosphorylation).

• Protéine associées à la stabilisation : Tau, MAP2

• Protéines associées à l’organisation en « faisceaux » : protéines des cils

• Pas de formation de réseau

Les MT s’organisent en faisceaux : il y a un grand nombre de protéines qui y participent

mais elle ne nous sont pas précisées. La katanine intervient dans le clivage des MT.

Prof : « tout ce qui est écrit en petit sur les schémas n’est pas à apprendre »

À corriger dans le tableau : 6 = Clivage des MT

Endo et exocytose : ce sont plutôt les MF qui agissent, mais les MT interviennent
également avec les dynéines et les kinésines. Ce sont des protéines ATPases.

Les kinésines vont être associées à un mouvement de matériel vers l’extrémité positive
(membrane) et la dynéine permet le mouvement de matériel vers l’extrémité négative
(proximale).

Elles ont un point commun : l’organisation structurale : elles ont une tête et une tige.
Les domaines ATPasiques sont portés au niveau de la tête et la tige est le lieu de fixation
du matériel transporté.

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Les MT sont des structures rigides, mais ils ont un rôle dans les mouvements des
molécules, vésicules et organites dans les cellules.

L’extrémité - des MT est orientée vers le centre cellulaire, l’extrémité + des MT est orientée
vers la membrane.

Ces molécules vont utiliser ces supports rigides pour des déplacements intracellulaires.

- Dynéine représentée par 2 têtes et 1 tige ; sur chaque tête on a un domaine à activité
ATPasique.

La tige, grâce à un site de fixation va s’associer au matériel à transporter → complexe

dynactine. Il y a un transport du matériel vers le centrosome

- Autre transport qui va vers l’extrémité distale (vers périphérie de la cellule, phénomène
d’exocytose) : la kinésine : 2 têtes (ATPasique) + 1 tige (avec site de fixation pour
matériel à transporter)
La kinésine participe à la motilité des cils.

→ 7) de la figure 10: L’éthanol peut bloquer les transports impliquant MT et MAP

motrices, via l’acétadéhyde, en bloquant l’activité ATPasique des protéines motrices.

Figure 9 :

Zoom sur les protéines motrices kinésines et dynéines : ce sont des hétéropolymères
organisés en 3 domaines. On a besoin du complexe dynectine à la dynéine, qui est
indispensable au déplacement des vésicules.

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⇒ Rôles des MT dans l’endo et exocytose :

Rôle de rail au niveau de la cellule pour le transport des vésicules.

Organisation autour du MT : Protéines motrices associées ATPases :

• Endocytose (pour aller vers le centre cellulaire) : Transport de la vésicule vers

l’endosome, du + vers le – du MT, avec la dynéine : la dynéine, est caractérisée par
deux têtes à activité ATPasique, et une tige qui permet l’interaction avec le matériel
transporté. La vésicule va se fixer à cette dynéine afin de circuler le long du rail de MT. La
dynéine est aidée par le complexe dynactine.

• Exocytose : Transport de la vésicule vers la MP, du – vers le + du MT, avec la

kinésine : cette protéine motrice a aussi deux têtes avec deux domaines d’activité
ATPasique et une tige qui est un site de fixation du matériel transporté.

L’éthanol bloque les transports intracellulaires impliquant les MT et MAP motrices via
l’acétaldéhyde qui inhibe l’activité ATPasique. L’acétaldéhyde va être métabolisé dans
les peroxysomes.

! Déplacement de vésicules le long des MT :

Les MAP motrices appartiennent à la famille des kinésines ou dynéines. Ce sont des
hétéropolymères organisés en 3 domaines (toujours) :

• 2 têtes identiques qui se fixent sur le MT : activité ATPasique

• 1 tige qui fixe le matériel à transporter à son extremité.

Il s’agit d’un transport orienté. La dynéine nécessite un autre complexe cytosolique : le

complexe dynactine.

Le transport d’organites différents (vésicules, mitochondries, endosomes etc.) est assuré

par des molécules différentes (nature de la MAP différente en fonction de la spécificité
du matériel). On a donc une grande diversité des molécules MAP qui vont permettre ce
déplacement en fonction de la nature du matériel.

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Figure 20 :

La kinésine va dans un premier temps d’associer à la tubuline β, qui entraîne un échange

d’ADP/ATP qui permet une rotation sur le pilier associé à la tubuline β qui permet de faire
un saut à l’autre tête qui aura précédemment réalisé une hydrolyse de l’ATP pour se
détacher de la tubuline β.

Le mécanisme de déplacement de la kinésine à la surface du MT, par saut d’une sous-

unité à la suivante.

Chaque tête saute d’une sous-unité 𝛃 à la suivante et est successivement à l’arrière puis
à l’avant dans le sens du déplacement.

Par un échange d’ADP par ATP, il y a une rotation de la protéine, sur elle-même sur une
de ses têtes ATPasique, qui permet de positionner la deuxième tête vers une deuxième
tubuline. L’hydrolyse de l’ATP permet le saut vers une autre sous-unité β (fixation sous
unité + permet la libération du premier site (tête 1 sur le schéma)).

Il y a donc un mécanisme de rotation et bascule qui permet donc le déplacement de la

vésicule ou d’organistes en sautant d’une sous unité beta par un échange ADP-ATP et de
l’hydrolyse de l’ATP. Tout cela peut encore être bloqué par l’acétaldéhyde.

Deux mécanismes qui s’associent : l’échange d’ADP par ATP qui permet la rotation puis
l’hydrolyse de l’ATP qui permet la fixation à l’autre sous unité.

Interactions avec les protéines membranaires : via des MAP motrices, ATPases
spécialisées dans les mouvements de molécules, vésicules, et organites le long des MT.

⚠ Ne pas confondre MAP et MAP 2

Les nesprines au niveau de la face cytosolique l’EN permettent une interaction avec les
protéines de l’EN car il n’y a pas de MT dans le noyau ATTENTION.

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Figure 21 :

Prof : « Ces petits schémas n’ont pas l’air important mais c’est la base de tout. Si vous
maîtrisez ça, vous êtes les champions du monde. »

Les concentrations se concentrent vers Golgi. Lors d’une endocytose, on a l’intervention

d’une dynéine. En revanche lors d’une dispersion, la matière se dirige vers la MP avec
l’intervention d’un kinésine. La colchicine bloque les deux flux parce qu’elle agit sur les MT.
Le centrosome structure le cytoplasme.

Les MT et les MAP motrices contribuent à la polarité des fonctions cellulaires et à

l’orientation des mouvements liés aux flux membranaires.

La présence du centrosome dans l’aire golgienne et la polarité des MT structurent le

cytoplasme et contribuent à la polarité des fonctions cellulaires.

Le flux membranaire utilise les MT et MAP motrices.

• Mécanisme de concentration du RE vers le Golgi (ou de la MP vers le Golgi par

endocytose ou dans le sens inverse pour l’exportation) : intervention de MT et dynéines

• Mécanisme de dispersion du Golgi à la MP (ou du Golgi au RE par un transport

rétrograde et pour l’exocytose) : intervention des MT et kinésines.

Les 2 flux membranaires, concentration/dispersion, sont bloqués par la colchicine qui

intervient directement sur les MT (cf figure 17)

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Figure 22 :

Les MT prennent une forme stabilisée. Ils permettent de former soit des centrioles, soit
des cils, soit des flagelles. Le centrosome est un élément qui est formé par des MT.

Le centrosome est constitué de deux centrioles perpendiculaires inclus dans une matrice
de MAP. En coupe on se rend compte qu’un centriole est constitué de 9 triplets de MT.
Autour de ces centrioles on a l’extrémité négative des MT qui arrive.

Lors de la mitose, il y aura duplication du centrosome qui aura un rôle dans la migration
des chromosomes dans le fuseau mitotique.
Ce centrosome est identique quelque soit le type cellulaire.

Localisation du centrosome constitué de deux centrioles inclus dans une matrice de

MAP.

Centrioles, cils, flagelles et corpuscules basaux représentant des polymères

« stabilisés » de MT et de MAP.

Les MT jouent un rôle dans la mise en place du centrosome :

• 2 centrioles perpendiculaires, vont être associés à 9 triplets de MT en périphérie qui sont

associés dans un centriole.

• L’extrémité – des MT est dirigée vers le centrosome.

• Les 2 centrioles sont entourés par une matrice de MAP (protéines associés et
protéines chaperones).

• Cellule en division : duplication du centrosome (début phase G1 et fin en phase G2).

• Chaque centrosome néoformé (suite à une duplication) rejoint un des 2 pôles de la

cellule : site de nucléation pour les MT du fuseau mitotique.

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Ciliopathies : anomalies des cils et des flagelles

Toujours présent dans un

axonème

3 types de cils : cf Figure 23

Cil primaire
Cil mobile Flagelle

multiples "9+2"
"9+0" mobilisation
- Présent à l’état unique à la
surface

- Mobile (dynéine +)
- Immobile (dynéine = 0)
Le corpuscule basal présente une structure comparable au centriole.

Les cils et flagelles : expansions de la MP contenant un squelette organisé de MT et de

MAP ou axonème.

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3 types d’organisations :

• Organisation 9+2 mobile : 9 doublets de MT, et 2 MT centraux, avec des bras de

dynéine ciliaire. Il y a un bras interne et un bras externe qui permettent à ces cellules
d’être mobile.

• Organisation 9+0 mobile : 9 doublets de MT, sans MT centraux, et dynéine ciliaire.

Ils sont souvent présent à l’état unique.

• Organisation 9+0 immobile: immobile car par de dynéine

9+0 a un rôle déterminant lors de l’embryogenèse.

Les cils primaires :

• 9+0 : présent à l’état unique à la surface de nombreuses cellules : mobile s’il y a

présence de dynéine et immobile sinon.

On les trouve dans les cellules nodales embryonnaires : 9+0 mobile avec la dynéine,
rôle important pour le développement, car elles vont intervenir dans la mise en place de
l’axe de symétrie droite-gauche de l’embryon.

Une immobilité des cils peut provoquer un situs inversus (organes mal positionnés à
cause d’une immobilité des cils lors du développement embryonnaire)

Nombreuses cellules adultes : rein, neurones, odontoblastes, fibroblastes.

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Les cils mobile :

• Multiples de 9+2 : mobilisation du mucus, des fluides de ces cellules

La dynéine ciliaire est responsables du glissement des doublets de MT périphériques les

uns par rapport aux autres et donc le mouvement des cils.

L’hydrolyse de l’ATP par la tête de chaque bras de la dynéine permet le déplacement

vers l’extrémités – des MT (base du cil)

Ce déplacement provoque la courbure du cil.

Les cils mobiles 9+2 se retrouvent dans : les cellules respiratoires, l’épendyme, canal
efférent, trompe. Ces cellules nécessitent une mobilisation de mucus, de fluide , des
cellules…etc très importante

Syndrome de Kartagener : maladie génétique liée à la mutation d’un des gènes codant
pour la dynéine ciliaire : immobilité des cils et des flagelles des spermatozoïdes. Ces
pathologies entrainent une stérilité masculine et anomalies respiratoires.

Ces trois structures permettront à la cellule d’être plus ou moins mobiles.

Cils et ciliopathies :

- Cellules nodales (situs inversus qui est le coeur mal

positionné)
- Voies aériennes (infections)
- Voies génitales (infertilité)
- Spermatozoïdes
- Épendyme
- Cellules sensorielles
- Rein, foie (kystes)

Syndrome de « Kartagener » : bronchite chronique et autres et en plus un problème de

stérilité : anomalie des cils mobiles. Également situs inversus : tous les organes sont
déplacés de façon symétrique car l’axe se fait très tôt dans le développement et ces
cellules n’ont qu’un seul cil alors qu’elles sont essentielles pour le développement de l’axe.

Syndrome de Bardet-Biedl : hexadactylie (doigts supplémentaires), kystes rénaux, rétinite

pigmentaire, obésité et hypogénitalisme... Appartient aux ciliopathies.

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IV- Les filaments intermédiaires et leurs protéines associées
(FI)

Organisation particulière autour du noyau : corbeille périnucléaire

Le chef de file est la kératine. Son rôle principal est de stabiliser. On a ici des monomères
fibreux et non globulaires. La polymérisation est différente.

Figure 24 :

La polymérisation de monomères fibreux produit un filament intermédiaire : polymères

« stabilisés ».

C’est un monomère fibreux : 3 domaines :

• Domaine central : AA hydrophobes organisés en hélice alpha, très stable, très

semblable d’une famille de FI à l’autre.

• Extrémités N-Terminale et C-Terminale : longueur variable, sites de phosphorylation et

O-glycosylation. L’extrémité C-Terminale des lamines B (dans le noyau) est farnésylée.
Cytosol

Noyau

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Rôle de stabilité mécanique des cellules (exemple : kératine : résistance de l’épiderme et
imperméabilité à l’eau.)

Le protofilament est constitué de tétramères mis bout à bout eux-mêmes constitués de

dimères eux-mêmes constitués de monomère. Le FI est formé de 8 protofilaments, de
diamètre de 8 à 10 nm. Il y a aussi des protéines associées. Les protofilaments sont
issus des tétramères mis « bout à bout »

kératine : FI permettant l’imperméabilité de la peau.

Tableau 2 : 4 familles de protéines des filaments intermédiaires

• Lamines : spécifiques de FI retrouvés dans le noyau de toutes les cellules eucaryotes

• Vimentine : Rôle dans le développement cellulaire (dans les premières cellules de

division), présente très tôt lors du développement embryonnaire. Mise en place du
mésoblaste, cellules épithéliales et non épithéliales.

- Desmine : dans le cadre des cellules musculaires

- GFAP (Glial Fibrillary Acidic Protein) : dans les astrocytes (SNC) et dans les
cellules de Schwann non myélénisantes (SNP)

• Cytokératine : présente dans toutes les cellules épithéliales

• Neurofilaments : grande famille de FI, localisés autour des neurones aussi bien dans le
SNC que dans le SNP

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Localisations des FI :

• Cytosol : corbeille périnucléaire.

• Nucléoplasme : mis en évidence avec des anticorps anti-lamines marqués à un
fluorochrome. On retrouve les FI au niveau de l’EN et de la matrice.

Figure 26 :

Les desmosomes des cellules épithéliales polarisées sont des zones d’interactions entre
les CAM, la MP, et le cytosquelette de FI : Les protéines G monomérique Rho
permettent la mise en place des partenaires protéiques.

Les FI de desmines (famille des vimentines) transmettent à la membrane plasmique

(sarcolemme) les forces générées par l’appareil contractile (actine+myosine+P.associées)

Les myofibrilles sont délimitées entre elles par des desmines. Ces forces générées par les
myosines seront transférées à la MP via les desmines.

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Figure 25 :

Contrairement à l’action de ribonucléotides sur les MF, ici il n’y en a pas car ce ne sont pas
des protéines globulaires.

• Pas d’organisation en réseau

• Protéines associés au clivage des FI : Calpaïne (protéase cytosolique qui fixe le
calcium), caspases (apoptose). Ce mécanisme passe par la fixation de calcium

• Protéines motrices : aucune spécifique des FI : transport via MAP motrices, MF +

myosines. Les FI utilisent les MT (MAP motrices, dynéines, kynésines) et les MF (+
myosines) pour leur transport dans le cytosol.

• Les FI s’insèrent dans les plaques denses cytosoliques des desmosomes,

hémidesmosomes (fascia adherens)

• La polymérisation et la dépolymérisation ne mettent pas en jeu des liaisons à des

ribonucléotides (spécificité des FI)

• La nesprine permet l’interaction des FI avec la face cytosolique de l’enveloppe nucléaire

• D’autres protéines permettent la fixation des lamines à l’intérieur du nucléoplasme

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I) Interactions entre les 3 types de cytosquelette :

Exemple de l’infection bactérienne et virale

Figure 27 : (non détaillé 2018)

Les G monomériques de la famille Rho, activées par des signaux extracellulaires et

leurs récepteurs membranaires, contrôlent les trois types de cytosquelette :

Les protéines G monomériques de la famille des Rho, via les RCPG, d’autres récepteurs
(facteurs de croissance), les CAM et SAM, et les bactéries, ont une action directe ou
indirecte via des protéines GAP, GEF, GDI, qui induisent des modifications du
cytosquelette au niveau :

• De l’actine et de ses protéines associées

• Des microtubules et MAP
• Des FI.

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Figure 28 :

Lors d’une infection bactérienne : elles se déplacent dans le cytosol en interagissant

directement avec des récepteurs à membrane plasmique. Elles seront ensuite phaocytées
Des bactéries se déplacent dans le cytosol de la cellule qu’elles ont infectée en
provoquant la polymérisation de l’actine de la cellule hôte en une « queue de comète ».

1/ La bactérie qui arrive à la membrane interagit avec un récepteur de la MP, mécanisme

de phagocytose
2/ Il y a activation des protéines G monomériques Rho.
3/ Une fois phagocytée, il y a modifications du cytosquelette cortical
4/ Cette modification entraine une déformation de la MP.
5/ Destruction de la membrane d’enveloppe du phagosome
6/ Il y a polymérisation de l’actine en MF à l’extrémité postérieure, ça va donner la queue
d’actine.

Cette queue d’actine + dynamine + ARP 2/3 vont permettre à la bactérie de se déplacer
(« propulsée ») dans le cytosol et envahir la cellule infectée.

La deuxième cellule va être infecté de la même manière. On va avoir une déformation de

la MP et une polymérisation de l’actine.
Echappement aux mécanismes de la défense immunologique. (puisqu’elle utilise un
mécanisme de mouvement qui est bien organisé pour la cellule)

Figure 29 :

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Le transport du virus se fait entièrement par le mécanisme faisant intervenir le
cytosquelette.

Les étapes du transport d’une nucléocapside virale ou d’un génome viral jusqu’à l’EN.
(Exemple : le virus de la grippe). Il va y avoir endocytose du virus enveloppé

• La nucléocapside des virus endocytés sort de l’endosome dans le cytosol à proximité du

centre cellulaire. Il est pris en charge par des mécanismes de transport : dynéine

• La sortie du virus de sa nuléocapside est induite par la baisse du pH de la lumière de

l’endosome. → relargage du matériel génomique du virus

• Déplacement des ARN et protéines dans la zone périnucléaire grâce aux MF d’actine et
myosines.

• Déplacement (-NLS) vers le nucleoplasme : lieu de réplication de la plupart des virus.

Virus du SIDA et de l’herpès : pas de capside. Même mécanisme, fusion avec membrane
plasmique, puis :

La fusion permet le remariage direct du génome viral et des protéines associées vers les
MT et la dynéine va prendre en charge encore une fois pour l’emmener vers le noyau
cellulaire avec les MF actine et myosite.

1ère phase de l’infection virale : MF d’actine associés à l’infection +/- associé à la myosine
2ème étape : les MT prennent le relais, protéine associée : dynéine
3ème étape en région péri nucléaire : les MF reprennent le contrôle associés à la myosine

Figure 30 : très important

Il y a d’importantes interactions entre la MEC, la lame basale, les récepteurs

membranaires, le cortex cellulaire, l’appareil contractile, l’EN, et le nucléosquelette.

Anomalie génétique ou acquise d’un des composants : MYOPATHIE (= maladie du

muscle). C’est une maladie génétique liée à une mutation du gène de la dystrophine :
Myopathie de Duchenne.

Une myopathie peut venir d’une anomalie de tous les composants qu’on va décrire et
qui forment un continuum. (anomalie de la lame basale, du sarcolemme, du cortex
cellulaire, des SAM, des intégrines…) la myopathie de Duchenne n’est qu’un exemple de
myopathie parmi tant d’autres.

• Lame basale : laminine qui interagit avec le complexe dystroglycan du sarcolemme.

• Sarcolemme :

- SAM : intégrines, complexe dystroglycan, complexe sarcoglycan

- Cavéoline, dysferline (peu détaillé 2018) : réparation des microlésions de la MP
induites par la contraction musculaire. La dysferline répare les microlésions de la
membrane du muscle de façon physiologique. Phénomène aggravé par l’absence de
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 dystrophine qui rompt le continuum : la MP est progressivement réduite et non
remplacée.

La dysferline ne va plus réparer les microlésions et le phénomène va s’aggraver

jusqu’au moment où les cellules ne pourront plus jouer le rôle de contraction
musculaire.

• Le cortex cellulaire :

- Dystrophine : une des plus longues molécules (PM = 427 kDa). L’extrémité N-
terminale se fixe aux MF d’actine du cortex cellulaire. L’autre extrémité se fixe au
complexe dystroglycan (R. pour la laminine).

- Filamine (spécifique des cellules musculaires) interagit avec les intégrines, le

complexe Sarcoglycan et les MF d’actine.

• La desmine : relie les protéines membranaires à la face cytosolique de l’EN et aux stries
Z de chaque sarcomère (actine, myosine etc.)

• Les Lamines

Toutes ces protéines peuvent être mutées, ce qui conduira à une myopathie (myopathie
de Duchenne est liée à la dystrophine).

Le cytosquelette est associé à de nombreuses protéines et ces protéines permettent la

fonction. En fonction des constituants et de la cellule il va jouer un rôle dans le
mouvement ou dans l’organisation.

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