LES ENZYMES
Petit QCM
Que se passe-t-il lorsque l'on dépasse trop le pH optimal d'un
enzyme ?
A. Toutes les réponses
B. La vitesse de la réaction diminue
C. L'activité enzymatique diminue
D. L'enzyme change de forme
E. L'enzyme est dénaturé
Presque tous les enzymes sont des protéines
A. Vrai
B. Faux
Les noms des enzymes se terminent par -ase
A. Faux
B. Vrai
La structure des enzymes
Une chose essentielle à retenir est que les enzymes sont des protéines,
plus précisément des protéines globulaires. Les protéines globulaires
sont des protéines fonctionnelles de forme sphérique qui agissent
comme des enzymes, des transporteurs, des hormones, des récepteurs,
et plus encore, pour exécuter des fonctions métaboliques.
Savoir que les enzymes sont des protéines est crucial pour comprendre
leur rôle. La forme 3D très spécifique des enzymes est très importante
pour les réactions auxquelles ils participent. L'aspect le plus important
des enzymes est leur site actif.
La zone hautement fonctionnelle d'une enzyme est appelée site actif,
c'est là où se fixe le substrat. Il s'agit d'une légère dépression à la
surface de l'enzyme, et il n'y en a généralement qu'une par enzyme.
Les molécules qui se lient au site actif sont appelées substrats.
Les complexes enzyme-substrat se forment lorsque le substrat se lie
temporairement au site actif. Le substrat lui-même est soit décomposé,
soit construit, mais le site actif de l'enzyme reste inchangé. Cela
signifie qu'une fois qu'un substrat quitte le site, celui-ci est alors
ouvert et disponible pour qu'un autre substrat s'y lie.
Le site actif de l'enzyme est spécifique à un certain substrat. Cela
signifie qu'un seul type de substrat entre dans chaque enzyme. Cette
spécificité est déterminée par la chaîne d'acides aminés qui constitue
la protéine. Cette séquence d'acides aminés est pliée de nombreuses
façons différentes par des liaisons hydrogène puis pliée à nouveau par
une sélection d'autres liaisons. Ces nombreuses liaisons créent la
forme 3D spécifique nécessaire au fonctionnement d'une enzyme.
Comment se forme un complexe enzyme-substrat ?
Il existe deux théories principales : la théorie serrure-clé et le modèle
de l'ajustement induit.
Le modèle de la serrure et de la clé implique que l'enzyme et le
substrat sont des structures rigides, le substrat s'adaptant précisément
au site actif, comme une clé s'adapte à une serrure. L'observation de
l'activité enzymatique dans les réactions a confirmé cette théorie et a
permis de conclure que les enzymes sont spécifiques à la réaction
qu'elles catalysent.
Cependant, la théorie la plus acceptée pour l'action des enzymes est en
fait le modèle de l'ajustement induit, qui est plus précis que la théorie
serrure-clé. Le modèle de l'ajustement induit suggère qu'une enzyme
et un substrat ne sont pas exactement spécifiques l'un à l'autre, et qu'il
s'agirait plutôt de formes complémentaires. Ce modèle stipule que le
site actif ne se forme que lorsque le substrat se lie à l'enzyme. Lorsque
le substrat se lie, la forme du site actif s'adapte au substrat.
Par conséquent, le site actif n'a pas une forme identique et rigide, mais
complémentaire au substrat. Ces modifications de la forme du site
actif sont appelées changements de conformation. Ils maximisent la
capacité de l'enzyme à agir comme catalyseur d'une réaction chimique
particulière.
Cette théorie est mieux expliquée en utilisant un gant comme
exemple. Lorsque tu mets ta main dans un gant, même si le gant a la
bonne forme, tu dois encore mettre tes doigts à la bonne place et
ensuite tirer le gant sur ta main. C'est de la même manière que le
modèle de l'ajustement induit suggère qu'une enzyme et un substrat
réagissent l'un avec l'autre.
Le site actif n'a pas exactement une forme spécifique au substrat, mais
il est complémentaire. Lorsque le substrat arrive sur le site actif,
l'enzyme ajuste la forme du site actif pour le mouler parfaitement
autour du substrat. Cette théorie s'oppose à la théorie serrure-clé, qui
suggère que le site actif et le substrat ont déjà une forme parfaitement
adaptée, de sorte qu'aucun moulage ou ajustement n'est nécessaire.
Quelle que soit la théorie envisagée, le processus se déroule comme
suit (c'est également illustré dans la Figure 2) :
Un substrat se lie au site actif et forme un complexe enzyme-substrat.
Le substrat entre en collision avec l'enzyme en fonction de la vitesse et
de l'orientation spécifique du substrat, c'est-à-dire qu'il entre
physiquement en contact pour se lier.
Le substrat se transforme en produits, et l'enzyme catalyse cette
réaction, formant un complexe enzyme-produit.
Les produits se détachent de l'enzyme, le laissant libre d'être réutilisé.
Il peut y avoir un ou plusieurs substrats dans ce processus et un ou
plusieurs produits. Remarque la formation de complexes enzyme-
substrat et enzyme-produit dans l'image ci-dessous (Figure 2). Pour
l'instant, tu dois comprendre la différence entre les enzymes, les
substrats et les produits.
Enzymes Complexe enzyme-substrat StudySmarter
La structure tridimensionnelle des enzymes est déterminée par leur
structure primaire ou par la séquence des acides aminés. Des gènes
spécifiques déterminent cette séquence. Dans la synthèse des
protéines, ces gènes ont besoin d'enzymes constituées de protéines
pour fabriquer des protéines (dont certaines sont des enzymes !).
Comment les gènes ont-ils bien pu commencer à fabriquer des
protéines il y a des milliers d'années s'ils avaient d'abord besoin de
protéines pour le faire ? Les scientifiques ne comprennent que
partiellement cette fascinante énigme de la biologie, qui rappelle
l'énigme philosophique de la poule et de l'œuf. À ton avis, lequel est
apparu en premier : le gène ou l'enzyme ?
Souvent, tu verras des cofacteurs liés à une enzyme. Les cofacteurs ne
sont pas des protéines, mais d'autres molécules organiques qui aident
les enzymes à catalyser les réactions biochimiques. Les cofacteurs ne
peuvent pas fonctionner indépendamment, mais doivent se lier à une
enzyme en tant que molécules d'aide. Les cofacteurs peuvent être des
ions inorganiques comme le magnésium ou de petits composés
appelés coenzymes.
Si tu étudies des processus tels que la photosynthèse et la respiration,
tu rencontreras peut-être des coenzymes, ce qui te fera naturellement
penser aux enzymes. Cependant, n'oublie pas que les coenzymes ne
sont pas pareilles que les enzymes, mais des cofacteurs qui aident les
enzymes à faire leur travail. L'une des coenzymes les plus importantes
est la nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADPH),
essentielle à la synthèse de l'ATP.
Comment calcule-t-on l'activité catalytique d'une enzyme ?
La quantité ou la concentration d'une enzyme peut être exprimée en
quantités molaires, comme pour tout autre produit chimique, ou en
termes d'activité en unités enzymatiques.
Activité enzymatique
L'activité enzymatique est une mesure de la quantité d'enzyme active
présente et dépend donc de diverses conditions physiques, qui doivent
être précisées.
Elle est calculée à l'aide de la formule suivante :
A=n=rxv
où
a = Activité enzymatique
n = Moles de substrat converties par unité de temps
r = Vitesse de la réaction
V = Volume de la réaction
Enzymes : propriétés
En tant que catalyseurs, les enzymes accélèrent la vitesse des réactions
dans les organismes vivants. Ils y parviennent en réduisant l'énergie
d'activation, c'est-à-dire l'énergie nécessaire pour déclencher une
réaction. En effet, les enzymes permettent aux réactions de se produire
à des températures inférieures à la moyenne. En général, les réactions
chimiques se produisent à des températures élevées, toutefois sachant
que la température du corps humain n'est que d'environ 37 °C,
l'énergie d'activation doit être réduite pour que les réactions puissent
avoir lieu.
Il existe une barrière énergétique que la réaction doit franchir pour
démarrer. L'enzyme permet aux réactions de franchir cette barrière
plus rapidement en diminuant l'énergie d'activation. Imagine que tu
fais du vélo et que tu arrives à une colline escarpée que tu dois gravir.
Si la colline était moins raide, tu pourrais la gravir plus facilement et
plus rapidement. De façon similaire, les enzymes permettent aux
réactions de se produire à des températures inférieures à la moyenne.
La Figure 3 montre la différence entre les réactions avec et sans
enzymes. La courbe bleue représente une réaction se produisant avec
l'aide d'unr enzyme (elle est catalysée ou accélérée par unr enzyme) et
présente donc une énergie d'activation plus faible. En revanche, la
courbe rouge représente une réaction qui se produit sans enzyme et
dont l'énergie d'activation est donc plus élevée. La réaction bleue est
beaucoup plus rapide que la rouge.
