Année 2024-2025

LIVRET N °4
La cellule musculaire – La mitochondrie

Utilisez le forum pour poser vos questions

I. LA MITOCHONDRIE : STRUCTURE ET FONCTIONS

A. L’introduction

1. Rappel sur l’origine des eucaryotes

La théorie endosymbiotique

Au cours du temps, il y aurait eu une invagination de la membrane plasmique

du procaryote ancestral :
- Repliements de la membrane plasmique à l’intérieur de la cellule à
Eucaryote ancestral
l’origine de la formation de structures membranaires :
• Le réticulum endoplasmique.
• Le noyau.

Endocytose d’une Aérobie = capable d’utiliser l’oxygène.

protéobactérie aérobie Hétérotrophe = capable d’utiliser des molécules organiques dont la chimie
hétérotrophe par une repose sur le carbone (glucides, lipides, protéines).
archée  Naissance de la mitochondrie ® de la cellule eucaryote animale.

Telle que décrite par Lynn Margulis.

La mitochondrie :
- Possède son propre ADN, support de l’information génétique et de
l’hérédité (théorie cellulaire).
Arguments - ADN circulaire et bicaténaire comme celui des procaryotes.
- Composition des membranes mitochondriales proche de celles des
procaryotes.
- Possède son propre système de transcription et de traduction, ainsi
que ses propres ribosomes (mitoribosomes) et ARNt (mitoARNt) :
• Indépendance de la mitochondrie.
Cyanobactérie
Aurait donné le chloroplaste des cellules végétales.
phagocytée

Utilisez le forum pour poser vos questions 2

 2. L’ultrastructure mitochondriale
Organite à double membrane ® : 2 membranes concentriques ® :
- Chacune constituée d’une bicouche lipidique.

Organite à compartiment fermé et assurant des fonctions particulières.

Les 5 compartiments principaux de la mitochondrie

Membrane mitochondriale Continue

externe (MME) En périphérie : délimite la mitochondrie du cytosol

Surface beaucoup plus importante que la membrane externe :

Membrane mitochondriale - Environ 5 à 10 fois plus grande que la membrane
interne (MMI) externe.
- Due aux crêtes mitochondriales.
Espace intermembranaire
Délimité par les deux membranes mitochondriales.
mitochondrial (EIM) ®
Matrice Compartiment interne de la mitochondrie

Émanent de la membrane mitochondriale interne :

Crêtes mitochondriales
- Par invagination ®.

Photo issue d’une observation en

microscopie électronique à transmission (MET)

Travaux de Palade dans les années 1950

B. Les différents constituants de la mitochondrie

1. La membrane mitochondriale externe (MME)

Ressemble à la membrane plasmique : bicouche lipidique de glycérophospholipides, cholestérol.

50% de la masse correspond aux lipides :

- La composition lipidique est proche de celle des membranes bactériennes :
• Argument en faveur du fait que la mitochondrie proviendrait d’un procaryote ancestral :
→ En accord avec la théorie endosymbiotique.

Utilisez le forum pour poser vos questions 3

 Présence de beaucoup de protéines
TOM
Enchâssées dans la MME :
(= translocases of
- Font passer des protéines du cytosol vers l’EIM.
outer membrane)
Adrénaline oxydase dégradant l’adrénaline.
Enzymes
Enzymes de dégradation du tryptophane
Protéines de la
-
dynamique mitochondriale

Confèrent une certaine perméabilité à la MME :

- Perméabilité aux molécules d’une taille inférieure à 5 kDa :
• Exemples de molécules impliquées dans le métabolisme
énergétique : ADP ®, ATP, NAD, pyruvate, phosphate
Porines inorganique.
Mitochondriales ®
Structure secondaire organisée sous forme d’un tonneau constitué
de feuillets β qui délimite une sorte de canal.
Diamètre : 2 à 3 nm.
Transport passif ® en fonction du gradient de concentration

2. L’espace intermembranaire mitochondrial (EIM)

Concentrations proches des concentrations cytoplasmiques :

Ions - Beaucoup de potassium (150mM).
- Peu de sodium (10nM).
Impliquées dans les réactions d’oxydo-réduction.
Redox
Exemple : la superoxyde dismutase : permet de détoxifier les ROS.
Enzymes capables de phosphoryler en utilisant par ex ATP.
Exemples :
Kinases
- Créatine kinase présente dans le muscle, phosphorylant la
créatine en créatine phosphate (réserve d’énergie musculaire).
Impliqué dans la chaîne respiratoire mitochondriale et dans la
signalisation cellulaire :
- En conditions physiologiques : il se situe dans l’espace
Cytochrome C
intermembranaire, proche de la membrane interne.
- En cas de mort cellulaire : il est libéré dans le cytosol et
déclenche le mécanisme de mort cellulaire par apoptose.
= Apoptosis-Inducing Factor.
L’AIF Petite protéine capable d’induire l’apoptose lorsqu’elle est libérée dans
le cytosol.

Morphologie des mitochondries :

- OPA1 : remodelage des crêtes mitochondriales et mécanismes
Autres protéines
de fusion.
Protéines impliquées dans le métabolisme du fer et dans la synthèse
de l’hème (retrouvée dans la chaine respiratoire et dans l’hémoglobine).
Utilisez le forum pour poser vos questions 4
 3. La matrice mitochondriale

Catabolisme = ensemble des réactions biochimiques qui vont consister à

dégrader des molécules complexes en molécules simples en libérant de l’ATP.

Enzymes impliquées dans le cycle de Krebs = ensemble des réactions qui

permettent d’utiliser l’acétyl CoA pour générer des coenzymes réduits.
Enzymes
du catabolisme Dans la matrice mitochondriale :
- Enzymes de la β-oxydation = dégradation des lipides :
• Production de l’acétyl-CoA impliqué dans le cycle de Krebs :
o Indispensable pour le fonctionnement des éléments de
la MMI et notamment de la chaîne respiratoire.
Systèmes Réactions rédox.
anti-oxydant Exemple : la superoxyde dismutase.

Permettant de rendre la mitochondrie plus indépendante :

Mitoribosomes,
- Réplication, transcription, traduction de l’ADN mitochondrial :
ARNt, polymérases
• Nécessite tout de même des gènes codés par l’ADN nucléaire.

ADN mitochondrial (~16 000 pb) ®

Localisation Au niveau de la matrice, proche de la membrane mitochondriale interne.

Circulaire et Ressemble fortement à l’ADN bactérien :

bicaténaire ® - Élément en faveur de la théorie endosymbiotique.

De même que les bactéries.

Dépourvu
Association à d’autres protéines : formation d’un complexe nucleosome-like
d’histones ®
appelé nucléoïde.

Dépourvu d’introns Les introns sont des séquences non codantes.

En raison de l’absence d’histones.

Particulièrement Systèmes de réparation moins performants que dans l’ADN nucléaire.
sensible aux
Localisé du côté de la MMI, lieu du déroulement de la chaîne respiratoire
mutations
mitochondriale durant laquelle des éléments toxiques vont être produits
(ROS).
Hétéroplasmie Qualité différente de l’ADN mitochondrial au sein d’une même mitochondrie :
- Elle peut avoir une copie altérée et d’autres intactes.

Composition Les 37 gènes de l’ADN mitochondrial codent spécifiquement 13 protéines qui

entrent dans la composition des protéines mitochondriales, 22 ARNT et 2 ARNr.
Strictement maternelle.
Transmission Les mitochondries du flagelle du spermatozoïde sont perdues lors de la
fécondation.
Quantité variable 2 à 10 copies par organite.

Utilisez le forum pour poser vos questions 5

 4. La membrane mitochondriale interne (MMI) ®

Pas de cholestérol ®, contrairement à la membrane mitochondriale externe.

Présence de phospholipides.
Présence de cardiolipides en forte concentration :
- Structure particulière : 2 groupes phosphates « doubles phospholipides ».
Lipides - Représentent jusqu’à 20% des lipides de la MMI.
- Symétriques composés de 4 acide gras.
- Permettent de rigidifier la membrane : absence de la fluidité de la membrane :
• Ce qui facilite l’activité enzymatique des complexes de la chaîne
respiratoire.
- Rendent la MMI imperméable aux protons H+®.

Représentent 70 % de la masse de cette membrane (1 protéine pour 15

phospholipides environ).
Protéines de la chaine respiratoire : au niveau des crêtes mitochondriales :
- Rôle dans le passage des H+ depuis la matrice vers l’EIM :
• Création d’un gradient de concentration en H+.
Protéines de transport sélectif d’ions et de petites molécules :
- L’ATP synthase : protéine en sphère pédonculée qui permet le passage des
ions H+ depuis l’EIM vers la matrice.
Protéines
- Les co-transporteurs : exemple du MPC (Mitochondrial Pyruvate Carrier)
pouvant faire rentrer du pyruvate en parallèle des ions H+.
- La protéine ANT (Adénine Nucléotide Transporteur) : transporteur des
nucléotides à adénines à l’aide de l’ATP.
Translocases de la membrane interne (TIM) :
- Font en sorte de faire passer les protéines de l’EIM vers la matrice.
- Équivalent des TOM (cytosol vers EIM).
Protéines de découplage : UCP (Uncoupling Proteins).

C. La phosphorylation oxydative : la production d’énergie sous forme d’ATP

La chaîne respiratoire mitochondriale est composée de différents complexes protéiques :

→ Complexes I, II, III et IV
→ ATP synthase = FO-F1 ATPase = potentiellement appelé Complexe V

Utilisez le forum pour poser vos questions 6

Fonctionnement :

Des substrats sont fournis aux complexes qui les utilisent et en retirent des électrons.
Les électrons transitent de complexe en complexe via différents transporteurs :
- L’ubiquinone = coenzyme Q.
- Le cytochrome C.

Les électrons réagissent finalement avec du dioxygène au niveau du complexe IV pour former des
molécules d’eau :
- C’est la respiration mitochondriale.
- 90% de l’oxygène que nous respirons est utilisé à ce niveau.
Cette voie permet en échange l’expulsion de protons depuis la matrice vers l’espace
intermembranaire ® :
- Les protons seront utilisés par d’autres protéines, et notamment l’ATP synthase :
• Qui fabrique de l’ATP à partir d’ADP et de phosphate inorganique.

1. Les substrats énergétiques

NB : une mitochondrie est représentée ici mais son nombre dépend du type de cellule considéré :
 Cela dépend du besoin énergétique de la cellule.

Utilisez le forum pour poser vos questions 7

 Entre dans la cellule via les transporteurs GLUT :
- Exemple de GLUT4 au niveau du muscle.
Dégradation en pyruvate via la glycolyse dans le cytosol :
- Suite de réactions cataboliques.
Libération de pyruvate.

Devenirs possibles du pyruvate :

Glucose - Entrée dans la mitochondrie :
• Grace à la porine et au MPC.
• Conversion en acétyl Coenzyme A (acétyl CoA)
nécessaire au cycle de Krebs.
- Transformation en lactate :
• En condition anaérobie lors d’un exercice physique intense.
• Responsable des crampes musculaires.
Entrent dans la cellule via des transporteurs membranaires :
- Exemple du CD36.
Acides gras Arrivent au niveau de la matrice mitochondriale pour y être dégradés :
- β-oxydation ® : conduit à la formation d’acétyl CoA
nécessaire au cycle de Krebs.

 Le cycle de Krebs a alors vocation à produire des coenzymes réduits : le NADH et le FADH2.

2. Une chaine de potentiel redox

La chaîne respiratoire est une chaîne de potentiels redox :
- Présence de couples d’oxydoréduction :
• Par exemple : NADH / NAD ou H2O / O2

Présence de composés réduits et de composés oxydés

Agent réducteur capable de donner des électrons ® :

Composé
- Pour devenir oxydé : il subit une oxydation, une perte d’électrons.
réduit
- Exemple du NADH,H+.

Capable de récupérer des électrons :

Composé
- Pour devenir réduit : il subit une réduction = gain d’électrons.
oxydé
- Exemple de l’O2.

Le transfert des électrons se fait en fonction du potentiel rédox E’0 :

• Du couple ayant le potentiel redox le plus électronégatif
• Vers le couple ayant le potentiel redox le plus électropositif ®®

Dans le cas de la chaine respiratoire, la différence de potentiel redox entre les couples NAD+/NADH,H+ et
O2/H20 est trop différente :
- Le NADH est le plus électronégatif : potentiel redox de - 0,32 V.
- L’O2 est le plus électropositif : potentiel redox de + 0,83 V.

Utilisez le forum pour poser vos questions 8

Cela ne permet pas un bon transfert des électrons dans des conditions physiologiques :
 Des intermédiaires avec des potentiels redox croissants de proches en proches sont donc
nécessaires.

Importance des couples redox

Les intermédiaires sont des couples autorisant à la fois les

réactions de réduction et d’oxydation :
Exemple :
- NADH réduit : va être oxydé pour devenir NAD+
Principe • Réaction d’oxydation = perte d’électrons
- Les électrons vont être transférés à une molécule sous
forme oxydée qui va subir une réaction de réduction

Ces mécanismes sont régis par le potentiel redox.

Le premier couple mis en jeu aura le potentiel le plus faible.

Déroulement ®

Oxydation en NAD+

Le NADH réduit ® Donne des électrons à des constituants du complexe I de la chaine

respiratoire :
- Le complexe I devient alors réduit et gagne des électrons.

Donne à son tour des électrons à l’ubiquinone (=coenzyme Q

Le complexe I
oxydé) :
réduit
- L’ubiquinone est réduite en ubiquinol (coenzyme Q réduit).

Donne ensuite des électrons au complexe III :

L’ubiquinol
- Le complexe III devient alors réduit.

Le complexe III Donne des électrons au cytochrome C oxydé :

réduit - Le cytochrome C devient alors réduit

Le cytochrome C Donne des électrons au complexe IV :

réduit - Le complexe IV devient alors réduit.

Le complexe IV Donne des électrons à l’oxygène :

réduit - Formation d’une molécule d'eau.

Utilisez le forum pour poser vos questions 9

 Déroulement :

Remarque :
Le complexe II n’est pas impliqué dans cette suite de réactions. Il va interagir selon le déroulement
suivant : FADH2, Complexe II, Coenzyme Q, Complexe III, cytochrome C, complexe 4 et formation
d’une molécule d’eau.

3. Les groupements permettant le transfert moléculaire des électrons

Au centre des cytochromes, un groupement hème :

- Contenant en son centre un atome
de fer :
• Le fer peut être dans un état
Cytochromes oxydé (Fe3+) ou dans un état
réduit (Fe2+).
- Permet le passage des électrons.
Agents colorés : on les appelle aussi des chromoprotéines.

Protéines à centre Liaison avec 2 atomes de fer et 2 atomes de

fer/soufre soufre : en mesure de capter des électrons.

Protéines à centre
Capables de gagner ou de perdre des électrons.
cuivre

Flavoprotéines Flavines mononucléotides (FMN)

Flavines adénines dinucléotides (FAD)

Utilisez le forum pour poser vos questions 10

 4. Les complexes de la chaîne respiratoire

Présence d’une FMN et d’une FES, de

protéines à centre fer souffre.
Forme de L : très nombreuses sous-unités
Le complexe I Environ 45 sous unités
= NADH
Transfert des électrons du NADH à la
ubiquinone
FMN, à la FES puis à l’ubiquinone.
réductase
Le transport d’électrons s’accompagne
d’une translocation de 4 protons de la
matrice vers l’EIM.

Cycle de Krebs : dégradation du succinate

en fumarate
Prise en charge du succinate par le cycle
de Krebs et transformation en fumarate :
Le complexe II
- Il fournit du FADH2 au complexe II.
= Succinate
déshydrogénase
Transfert des électrons du FADH2 à des
protéines à centre fer/soufre, puis à
l’ubiquinone ®.

Pas de translocation de protons.

Composé de 11 polypeptides dont 3 sous-unités avec groupements redox de

potentiels croissants.
Présence :
Le complexe III - De protéines à centre fer/soufre.
= Ubiquinol - De cytochromes b et c1.
cytochrome C Transfert des électrons de l’ubiquinol au
oxydo-réductase cytochrome C :
- Le cytochrome C est localisé dans
l’EIM ®® (pas dans la MMI) : au niveau
du feuillet externe de la MMI.
- Translocation de 4 protons de la
matrice vers l’EIM.

Utilisez le forum pour poser vos questions 11

 Présence de :
- Protéines à centre cuivre ou à
centre fer/soufre.
- Cytochromes a et a3.
- Atomes de cuivre A et B
Le complexe IV
= Cytochrome C Transfert des électrons du cytochrome C à
oxydase l’accepteur final des électrons de la
chaine respiratoire :
- L’oxygène ®.

Production d’une molécule d’eau.

Translocation de 2 protons vers l’EIM.

5. Le bilan

Complexes de la chaîne respiratoire

Maximisation l’efficacité de la chaîne respiratoire

Association de complexes

= Respirasomes ®
Organisation en super
Exemple : association du complexe I, de 2 complexes III et
complexe
du complexe IV

Électrons transportés Translocation de 10 protons dans l’espace intermembranaire :

à partir du NADH - Par les complexes I, III et IV.

Électrons transportés Translocation de 6 protons dans l’espace intermembranaire :

à partir du FADH2 - Par les complexes III et IV.

Utilisez le forum pour poser vos questions 12

La MMI étant imperméable aux protons, les protons s’accumulent dans l’EIM. Ce phénomène est
responsable de l’établissement de 2 gradients ® :

La présence des protons acidifie l’espace intermembranaire :

Gradient
- pH de l’EIM ≈ 7
chimique
- pH de la matrice mitochondriale ≈ 8 (plus alcalin, basique)
L’EIM contient plus de charges + :
Gradient
- Ainsi, la MMI est chargée plus positivement face à l’EIM
électrique
que face à la matrice mitochondriale.

La résultante de ces 2 gradients est un gradient électrochimique ®® :

- Générant la force proton-motrice qui est utilisée par l’ATP synthase pour produire de l’ATP.

6. L’ATP synthase = complexe V = FO-F1 ATPase

Également appelée la
Inhibée par l’oligomycine ®.
FO/F1 ATPase

Localisation Enchâssée dans la MMI.

Abondance Représente 15 % des protéines de la membrane interne.

Organisation En dimère ®.

Forme : Stator (F1) : localisée dans la matrice ®.

sphère pédonculée Rotor FO fixe : localisée dans la membrane interne.
Certaines parties animées Tourne à l’image d’une hélice de bateau.
d’un mouvement
Analogie avec le flagelle bactérien dont la rotation est permise grâce
de rotation (FO) ;
à la différence de protons de part et d’autre de la membrane.
autres parties fixes (F)

Traversée
De l’espace intermembranaire mitochondrial vers la matrice.
par des protons
Les protons sont pris en charge par la partie mobile, rotatoire (FO).
La rotation entraine des changements de conformation dans la partie
F1.
Fonctionnement
Grâce à cela, l’ADP est phosphorylé en ATP.
L’ATP est libérée puis envoyé dans le cytosol grâce à des
transporteurs.

Utilisez le forum pour poser vos questions 13

Il faut 3 protons pour permettre la synthèse d’1 ATP, donc :
- A partir d’1 NADH :
• 10 protons permettent la synthèse de 3 ATP ®®
- A partir d’1 FADH2 :
• 6 protons permettent la synthèse de 2 ATP

Le complexe V est aussi capable de dégrader l’ATP et de refaire passer les protons
vers la matrice :
ATPase - Maintien du potentiel mitochondrial

Intérêt musculaire : fournir l’ATP nécessaire à la contraction (pompe sodium-

potassium / SERCA / myofibrilles)

D. Autres fonctions des mitochondries

1. Thermogenèse = production de chaleur

Au niveau du tissu adipeux brin (richesse en mitochondries et en lipides).

Abondant au moment de la naissance :
Localisation - Permet au nouveau-né de maintenir sa température corporelle ®.
Phénomène physiologique chez le nouveau-né/
Disparition progressive de ce tissu : peu présent chez l’adulte.

= thermogénine
La protéine = protéine de découplage
UCP1
Impliquée dans la génération de chaleur par la mitochondrie ®.

Formation de pores dans la MMI par l’UCP :

- Protéine canal qui permet la diffusion facilitée.
Les H+ passent de l’EIM vers la matrice :
- Selon le gradient de concentration.

En présence de ces protéines, l’ATP synthase n’est plus couplée avec la

Fonctionnement chaîne respiratoire :
- Le passage des protons n’est pas associé à la production d’ATP ®.

Il y a dissipation du gradient de protons ® :

- La mitochondrie va accélérer le fonctionnement de la chaine respiratoire :
• Réactions chimiques exothermiques plus importantes.
• Augmentation de la température au niveau de la cellule, du tissu.

Utilisez le forum pour poser vos questions 14

 2. Signalisation intracellulaire

Production d’espèces réactives de l’oxygène = ROS = ERO

Au cours du transport des électrons le long de la chaine respiratoire, il y a des fuites d’électrons :
- Principalement au niveau des complexes I et III.
- Ces électrons réagissent prématurément avec l’oxygène :
• Ce qui entraine la production de ROS :
o Notamment l’anion superoxyde (O2•− ).

Réactions des ROS avec des biomolécules

Ces ROS peuvent conduire :

Altération de - A la modification post-traductionnelle
substrats - A des mutations de l’ADN
biologiques - A la peroxydation de lipides
- A la mort cellulaire par apoptose

Il existe aussi des enzymes de détoxification telles que les

superoxydes dismutases (SOD) :
- Manganèse dans la matrice
- Cuivre et zinc dans l’EIM
Système de défense
antioxydante Elles peuvent convertir ces anions superoxydes en peroxyde
d’hydrogène (H2O2) :
- Ce peroxyde d’hydrogène pourra ensuite être lui-même
détoxifié par la catalase :
• Convertit le peroxyde d’hydrogène en eau.

Utilisez le forum pour poser vos questions 15

 E. Régulation de la population mitochondriale

La biogénèse mitochondriale

Ensemble des mécanismes permettant la croissance et

l’augmentation de la masse des mitochondries.
Définitions
Augmentation de la densité mitochondriale jusqu’à division de
mitochondries pré-existantes.

Synthèse protéique.
Mécanismes
Synthèse de lipides membranaires.
impliqués
Réplication de l’ADN mitochondrial.

Des facteurs de transcription nucléaires (PGC1, NRF) vont

activer certains gènes du noyau entrainant leur transcription en
ARNm.

Contrôle nucléaire Traduction des ARNm par les ribosomes libres :

par des facteurs de - Protéines d’import (TIM et TOM)
transcription - Biosynthèse de l’hème
- Sous-unités des complexes de la chaîne respiratoire
- Protéines permettant la traduction, la transcription et la
réplication de l’ADN mitochondrial

Translocation de ces protéines vers la mitochondrie.

Utilisez le forum pour poser vos questions 16

 La dynamique mitochondriale

Contrôlée par des protéines :

- Les mitofusines : Mfn1 / Mfn2 :
• Localisées sur la MME. ®
• Possèdent une activité GTPase.
La fusion - Opa1 :
mitochondriale
• Localisée au niveau de l’espace intermembranaire / de la
membrane interne.
• Participe au remodelage des crêtes.
• Participe à la fusion des deux membranes internes des
mitochondries fusionnant.

La protéine Drp1 (Dynamin-related protein) :

- Normalement localisée dans le cytosol.
La fission - Se relocalise au niveau de Fis1 pour former un petit anneau.
mitochondriale - Coupure des deux mitochondries grâce à l’hydrolyse du GTP.

La protéine Fis1 :
- Localisée à la MME.

Autre mécanisme : la mitophagie, ou autophagie spécifique de la mitochondrie.

F. Pathologies associées à des anomalies mitochondriales

Découverte en 1994.
Atrophie optique Mutation du gène codant la protéine OPA1 ® :
dominante de type 1 - Cécité irréversible.
- Altération du réseau mitochondrial.

Découverte en 2004.

Maladie de Mutation de la mitofusines de type 2 (Mfn2) :

Charcot-Marie-Tooth - Neuropathie périphérique.
de type 2A - Faiblesse musculaire.
- Malformations :
• Très caractéristique au niveau du pied.

Utilisez le forum pour poser vos questions 17

 Annales
Année 2023-2024

3. Parmi les propositions suivantes relatives aux mitochondries, laquelle (lesquelles) est (sont)
exacte(s) ?
A. D'après la théorie endosymbiotique, les mitochondries proviendraient d'une cyanobactérie
B. La mitochondrie est un organite compartimenté à double membrane
C. La matrice sépare la membrane mitochondriale interne de la membrane mitochondriale
externe
D. La mitochondrie est le siège de la glycolyse
E. La mitochondrie est le siège de la beta-oxydation des acides gras

4. Parmi les propositions suivantes relatives aux mitochondries, laquelle (lesquelles) est (sont)
exacte(s) ?
A. L'ADN mitochondrial est associé à des protéines de type histone
B. Dans la chaîne respiratoire, les électrons transitent des couples redox les plus électropositifs
vers les couples redox les plus électronégatifs
C. Les complexes I, III et IV peuvent s'associer sous forme de respirasomes
D. Les mitofusines sont des protéines localisées sur la membrane mitochondriale externe
E. L'atrophie optique dominante de type 1 est liée à une mutation de la mitofusine 1

5. Parmi les propositions suivantes relatives aux mitochondries, laquelle (lesquelles) est (sont)
exacte(s) ?
A. La porine mitochondriale permet le transport passif d'ADP
B. Le cytochrome c est enchâssé dans la membrane mitochondriale interne
C. Les complexes I, II et III permettent de transférer des protons de la matrice vers l'espace
intermembranaire mitochondrial
D. La réduction du NADH,H+ par le complexe I de la chaîne respiratoire génère du NAD+
E. La protéine Parkin est impliquée dans le processus de fusion mitochondriale

Année 2022-2023

4. Parmi les propositions suivantes relatives aux mitochondries, laquelle (lesquelles) est (sont)
exacte(s) ?
A. La membrane interne est riche en porines
B. Le cholestérol est un des constituants majeurs de la membrane interne
C. Les mitochondries réalisent la glycolyse et la beta-oxydation des acides gras
D. Les crêtes correspondent à des invaginations de la membrane interne
E. Il existe un gradient électrochimique de part et d'autre de la membrane externe

Utilisez le forum pour poser vos questions 18

5. Parmi les propositions suivantes relatives aux mitochondries, laquelle (lesquelles) est (sont)
exacte(s) ?
A. In fine, la réduction d'une molécule de NADH,H + permet la formation de trois molécules
d'ATP
B. Les protéines de type UCP (uncoupling protein) sont impliquées dans les mécanismes de
thermogenèse du nouveau-né
C. Le chemin des électrons le long de la chaine respiratoire peut être le suivant : complexe 1,
ubiquinone, complexe III, cytochrome c, complexe IV
D. L'ATP synthase est organisée sous forme d'un tétramère
E. La biogenèse mitochondriale correspond aux mécanismes de fusion et fission mitochondriales

Année 2021-2022

3. Parmi les propositions suivantes relatives aux mitochondries, laquelle (lesquelles) est (sont)
exacte(s) ?
A. Le fonctionnement de la chaine respiratoire conduit au passage de protons depuis la matrice
vers l'espace intermembranaire mitochondrial
B. Les concentrations différentes de protons de part et d'autre de la membrane externe génèrent
un gradient électrochimique
C. L'expression de protéines de découplage permet de dissiper le gradient de protons
D. L'expression de protéines de découplage permet d'augmenter la synthèse d'ATP
E. L'ADN mitochondrial code la majeure partie des protéines mitochondriales

4. En vous appuyant sur le schéma ci-dessous et sur vos connaissances portant sur la mitochondrie,
laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ?

A. Le couple A/A' est plus électropositif que le couple B/B'

B. Le composé A est sous forme réduite car il donne des électrons
C. Si le composé A est un coenzyme utilisé par le complexe I de la chaine respiratoire, il peut
s'agir du FADH2
D. Si le composé A est un coenzyme utilisé par le complexe I de la chaine respiratoire, il peut
s'agir du NAD+
E. Si B est une molécule acceptant des électrons au niveau du complexe IV de la chaine
respiratoire, il peut s'agir du dioxygène O2

Utilisez le forum pour poser vos questions 19

 Année 2020-2021

4. Parmi les propositions suivantes relatives aux mitochondries, laquelle (lesquelles) est (sont)
exacte(s) ?
A. La mitochondrie est un organite à double membrane
B. La membrane mitochondriale externe est imperméable aux protons
C. Le cytochrome c est localisé dans la matrice mitochondriale
D. Les mitochondries possèdent leur propre ADN circulaire bicaténaire
E. La composition lipidique de la membrane interne est identique à celle de la membrane externe

5. Parmi les propositions suivantes relatives aux mitochondries, laquelle (lesquelles) est (sont)
exacte(s) ?
A. La réduction d’une molécule de NADH,H+ permet de produire 3 molécules d’ATP
B. Les électrons transportés par la chaine respiratoire se dirigent vers des couples redox de plus
en plus électropositifs
C. La cytochrome c oxydase, ou complexe IV de la chaine respiratoire, utilise l’oxygène comme
accepteur final d’électrons
D. La sous unité F1 de l’ATP synthase se projette vers l’espace intermembranaire mitochondrial
E. L’oligomycine active l’ATP synthase en se fixant à la sous unité FO

Utilisez le forum pour poser vos questions 20