Premier Cycle

d’Etudes
Médicales

COURS DE BIOCHIMIE
GENERALE

Pr N’NEGUE épouse MEZUI-MBENG Marie-Andrée

Année universitaire 2023/2024
1
 BIOCHIMIE
 Anciennement appelée « CHIMIE BIOLOGIQUE »

 La science qui a pour objet l’étude des réactions

chimiques ayant lieu au sein de la matière
vivante:

 Biologie moléculaire

 Biochimie structurale et métabolique

 Biochimie de la communication cellulaire 2

BIOCHIMIE STRUCTURALE ET METABOLIQUE

BIOCHIMIE STRUCTURALE:
Etude de la structure et des propriétés chimiques des
molécules constituant la matière vivante

BIOCHIMIE METABOLIQUE:
Etude des réactions chimiques qui permettent la
transformation et l’utilisation de la matière et de
l’énergie prélevées dans l’environnement pour
assurer la conservation de la structure vivante au
niveau phénotypique
3
BIOCHIMIE STRUCTURALE

4
STRUCTURE DES ACIDES
AMINES/PEPTIDES/PROTEINES

Pr N’NEGUE ép MEZUI-MBENG Marie-Andrée

Maître de Conférence CAMES
 PLAN

INTRODUCTION GENERALE

CHAPITRE 1 : LES ACIDES AMINES: STRUCTURE

ET PROPRIETES

CHAPITRE 2 : LES PEPTIDES

CHAPITRE 3 : LES PROTEINES

6
INTRODUCTION GENERALE

7
 Protéines = Premier

 rôle primordiale dans la matière vivante,

biomolécules de première importance :

 Par leur présence universelle dans le monde vivant (à

l’exception des viroïdes).

 Par leur abondance cellulaire (50% du poids sec)

 Par leur extrême diversité : elles assurent des fonctions

vitales (structurales et dynamiques), sont le support de
la spécificité des "espèces". 8
 Jouent diverses rôles :

 Catalyseurs et régulateurs des voies métaboliques

(Enzymes)
 Rôle constitutif passif ou actif (cytosquelette, actine,
myosine…)
 Récepteurs: Cellules reconnaissent les Hormones et
d’autres signaux de l’environnement et d’y répondre
 Rôle de défense ou d’attaque ( Anticorps)
 Transport de l’Oxygène: Hémoglobine
 Nutritives Etc …
9
 Protéines = Macromolécules, polymères d’acides
aminés
 Les AA sont réunis entre eux par des liaisons
peptidiques
 Acides Aminés (AA) = élément de base d’une
protéine
 La protéine est formée d’un grand nombre d’AA
>100
 Le peptide est formé d’un nombre restreint d’AA
< 100

10
 Les peptides ont un rôle important dans le système
neuroendocriniens (hormones, facteurs de libération des
hormones, neurotransmetteurs)

 Les peptides d’origine bactérien ont des propriétés

thérapeutiques (antibiotique Bacitracine, antitumorale
Bléomycine) ou toxiques (les peptides de cyanobactéries
Microcystine et la Nodularine sont mortels à haute dose)

 Les acides α aminés et leurs dérivés, participent à des

fonctions cellulaires aussi variées: transmission nerveuse,
biosynthèse des porphyrines, des purines, des
pyrimidines, et de l’urée

11
CHAPITRE 1 : LES ACIDES AMINES
STRUCTURE ET PROPRIETES

12
 OBJECTIFS

 Reconnaitre la structure des différents acides

aminés et leurs dérivés

 Expliciter les propriétés physiques, chimiques

et biologiques des acides aminés et de leurs
dérivés

 Décrire les méthodes d’identification et de

dosage des acides aminés
 PLAN

I. DEFINITION

II. CLASSIFICATION DES ACIDES AMINÉS

III. LES PROPRIÉTÉS DES ACIDES AMINÉS

IV. LES DÉRIVÉS DES ACIDES AMINÉS

V. MÉTHODES D’IDENTIFICATION ET DE
DOSAGE DES ACIDES AMINÉS
14
 I. DÉFINITION

Les Acides Amines (AA) = substances organiques

 Une fonction acide carboxylique

 Une fonction amine primaire sur un même atome
de carbone = C α, ou le C 2 (le C 1 est le carbone
carboxylique) Acides α aminés
 Une chaine latérale ou un radical (R), qui
différencie les AA entre eux
 Masse moléculaire moyenne d’un AA = 110 Da

15
16
20 AA sont constitutifs des protéines naturelles.
Parmi les 20 AA communs on distingue :

 AA indispensables ou essentiels « 8 » : l’organisme

est tributaire de l’alimentation qui doit fournir soit
l’AA soit son précurseur.

Valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine, Thréonine,

Lysine, Phénylalanine, Tryptophane

 Les AA non indispensables : Produits par

l’organisme à partir de composés intermédiaires du
métabolisme 17
L’arginine et l’histidine deviennent essentiels en cas de
grossesse et chez l’enfant.
18
Les AA ont des Rôles multiples :

 Structurale: sont les monomères des protéines

 Energétique: peuvent être comme le glucose, les

AG, et les corps cétoniques, substrats
énergétiques
 Métabolique: sont précurseurs de molécules
d’intérêt biologique exp: les hormones
thyroïdiennes formés à partir de la tyrosine…..

 Fonctionnel: exp Glutamine qui est un

neurotransmetteur 19
II. CLASSIFICATION DES ACIDES AMINÉS
Les AA peuvent être classés selon :
 La structure de la chaine latérale R
 La polarité de la chaine latérale R
II.1. Classification selon la structure de la chaine
latérale R
Sept groupes d’AA:
 Groupe 1 : acides aminés aliphatiques
 Groupe 2 : acides aminés hydroxylés
 Groupe 3: acides aminés soufrés
 Groupe 4 : acides aminés dicarboxyliques et leurs amides
 Groupe 5 : acides aminés dibasiques
 Groupe 6: acides aminés aromatiques
 Groupe 7 : iminoacide 20
II.1.1. Groupe 1 : Acides aminés aliphatiques
2 sous groupes :
 Acides aminés aliphatiques linéaires: Glycine, Alanine
 Acides aminés aliphatiques ramifiés: Valine, Leucine,
Isoleucine.
Acides aminés aliphatiques linéaires
 Glycine ou Glycocolle « Gly » ou « G »
 Le plus petit AA : R = H, PM = 75 Daltons
 Le seul AA sans C asymétrique
 Présent en particulier dans le collagène, la fibroïne de la
soie et l’élastine, inhibiteur du SNC
 Constituant de l’Hb et de l’Ac glycocholique (Ac biliaire)
 Alanine « Ala » ou « A » R = CH3
21
Acides aminés aliphatiques ramifiés: AA indispensables

Valine (Val, V) Leucine (Leu, L) Isoleucine (Ile, I)

R = Isopropyl (val) R = Isobutyl (Leu) R = Butyl secondaire (Ile)

Une chaine latérale ramifiée et relativement rigide possède un Rôle de

charnière

22
II.1.2. Groupe 2 : Acides aminés hydroxylés

 Sérine « Ser, S »  Thréonine « Thr , T »

R = Alcool primaire R = Alcool secondaire
AA essentiel
 Le groupement hydroxyle de la Ser et de la Thr peut s’engager dans
des liaisons hydrogènes avec la molécule d’eau ou d’autres AA de la
chaine polypeptidique
 Ces 2 AA ont un rôle actif dans la catalyse enzymatique

 Ce sont des sites privilégiés de modifications post traductionnelles :

leur phosphorylation réversible contrôle l’activité de certaine E et
Protéine 23
II.1.3. Groupe 3 : Acides aminés soufrés

 Cystéine « Cys , C »
R = Groupement thiol très réactif

 Constitue le site actif des enzymes dites à cystéine

 Réaction d’oxydation entre 2 molécules de Cys donne la Cystine
(Pont disulfure entre les 2 SH) : Stabilise les structures
tridimensionnelles. Présente dans beaucoup de protéines

24
 Méthionine « Met , M »
R = Groupement thioéther

 AA indispensable
 C’est un donneur de groupement méthyl sous forme activée « SAM =
S-adénosylméthionine» dans les réactions de méthylation »

25
II.1.4. Acides aminés dicarboxyliques et leurs amides
b α
 Acide aspartique « Asp, D »
R = Groupement β-carboxyle

 C’est le plus acide de tous les AA

 Donneur de –NH2 pour la synthèse de l’urée par le foie et la synthèse
des acides nucléiques

g b α
 Acide glutamique « Glu, E »
R = Groupement γ-carboxyle

Les 2 AA (Glu, Asp) jouent un rôle important dans les réactions de

transamination
26
  Asparagine « Asn, N »  Glutamine « Gln, Q »

 Le groupement –OH de la deuxième fonction carboxylique est

remplacé par un –NH2 → Amide
 Asn et Gln sont impliqués dans le transport et la mise en réserve de
l’azote aminé

27
II.1.5. Acides aminés dibasiques

 Lysine « Lys, K »
R = Groupement ε-amino

 AA indispensable
 Son hydroxylation post transcriptionnelle donne le 5-OH lysine qui se
trouve particulièrement dans le collagène OH
O
H2N
O
NH3+

 Histidine « His, H »
R= Groupement imidazole

 AA indispensable pendant la croissance

28
 Arginine « Arg, R »
R = Groupement guanidine

 AA indispensable pendant la croissance

 C’est le plus basique des AA

 Précurseur de l’urée (déchet métabolique, provenant du

métabolisme des AA, petite molécule hydrosoluble éliminée dans les
urines), et de la créatine (Forme de réserve d’énergie sous forme de
créatine-P au niveau du muscle)

29
II.1.6. Acides aminés aromatiques

 Phénylalanine « Phe, F »
R = Groupement phényle
 AA indispensable
 L’hydroxylation de la Phe sous l’action de la Phe hydroxylase
→Tyrosine
 Tyrosine = OH Phe

30
 Tyrosine « Tyr, Y »

R = Groupement phénol

 AA non indispensable sauf en l’absence de la Phe

 Provient de l’hydroxylation de la Phe sous l’action de la Phe
hydroxylase: Tyr = Hydroxy Phe
 Le déficit en Phe hydroxylase → Phénylcétonurie
 Tyr =précurseur des Hormones Thyroïdiennes, et des Catécholamines

 Tryptophane « Trp, W »
R= Groupement indole

 AA indispensable

31
II.1.7. Iminoacide
Groupe a-amino carboxyle
 Proline « Pro, P » a

 Le groupe α-amino est engagé dans une structure cyclique.

L'amine est une amine secondaire (imine)

 L’hydroxylation post transcriptionnelle de la proline donne la 4-OH-

proline qui se trouve particulièrement dans le collagène (réticullation
du collagène)

32
II.2. Classification selon la polarité de la chaine latérale R
3 Groupes principaux
 R non-polaire ou hydrophobe : aliphatique et aromatique
 R polaire non chargé
 R polaire chargé : AA acides, AA basiques

33
III. LES PROPRIÉTES DES ACIDES AMINÉS

34
III.1. Les propriétés physiques
III.1.1. La solubilité
 Dans l’eau
Elle dépend de :
 La nature de radical « R » : taille, charge, nombre de –CH2-
 Du pH de la solution
 La nature et la concentration des ions présents dans la solution
En générale les AA sont soluble dans l’eau, cette solubilité diminue avec
le nombre de C du radical R, et augmente avec la présence de NH2,
COOH, et OH de R

 Dans les solvants organiques

 Solubilité variable et faible selon les AA
 Cette variabilité permet leur séparation par les techniques
chromatographiques 35
 III.1.2. La séries D et L
 Un carbone asymétrique C* = un C portant 4 radicaux différents, qui
est le carbone α.
 Tous les acides aminés sauf le glycocolle possèdent un C*
 Un acide aminé existe donc sous forme de deux énantiomères
symétriques l’un par rapport à l’autre.

 C* n'est pas représenté,

 Le groupe carboxyle -COOH est
obligatoirement projeté en haut et le
résidu R- (ici –CH3) en bas,
 Le NH2 et H sont à gauche ou à droite
36
Tous les acides aminés naturels sont de la série L
37
III.1.3. Les propriétés optiques

III.1.3.1. Le pouvoir rotatoire

Deux énantiomères ont mêmes propriétés physiques et chimiques,
mais peuvent être différents dans leur propriétés biologiques, par
leur activité optique sur la lumière polarisée

L’appartenance d’un AA à la série D ou L, ne préjuge pas son pouvoir

rotatoire qui peut être (+ ) ou (-)
38
III.1.3.2. Absorption de la lumière ultra-violette
 Les acides aminés aromatiques ( Tyr, Trp, Phe) absorbent dans l’U.V
entre 260 et 280 nm, grâce à leur noyau aromatique

 L’absorption lumineuse est proportionnelle à la concentration des

molécules avec pour intérêt : Dosage des peptides et des protéines
par spectrophotométrie en UV
 Les AA n’absorbent pas la lumière visible (sont incolores)
39
III.2. Les propriétés chimiques des AA
III.2.1. Les propriétés ioniques

40
41
42
43
44
45
46
47
 < DETERMINATION DU pHi >

 AA A CHAINE LATERALE NEUTRE 2 GROUPEMENTS IONISABLES = 2pK

pHi = 1/2 (pKα-COOH + pKα-NH2)

 AA A CHAINE LATERALE CHARGEE 3 GROUPEMENTS IONISABLES = 3 pK

pHi = 1/2 des 2 pK les plus proches

 AA DIACIDES pHi = 1/2 (pKα-COOH + pKR-COOH)

AA BASIQUES pHi = 1/2 (pKα-NH2 + pKR-NH2)

Intérêt : Les propriétés ioniques sont utilisées
pour séparer les AA ou les protéines d’un
mélange par la technique d’électrophorèse

49
III.2.2. Les propriétés liées à la fonction COOH du Cα

III.2.2.1. La décarboxylation

50
III.2.2.2. Amidation

51
52
III.2.3. Les propriétés liées à la fonction NH2 du Cα

III.2.3.1. α- N-acylation

La fonction amine peut réagir avec des acides (acyl)

53
54
III.2.3.2. N-arylation

C’est la substitution d’un atome d’H de la fonction amine par un radical

aromatique (aryl)

Intérêt: Réaction utilisée pour déterminer l’AA N-terminal d’un peptide

(la dégradation de Sanger)
55
III.2.3.3. Réaction avec les aldéhydes

Formaldéhyde (formol) Dérivé N-diméthynol

56
57
III.2.3.4. Désamination oxydative

58
59
III.2.3.5. Transamination

o Réaction de transfert réversible de la fonction amine entre

un acide aminé et un acide α cétonique.

o Les enzymes = Transaminases ou amino-transférases à

coenzyme phosphate de pyridoxale.

o Chaque acide aminé dispose d’une amino-transférase

spécifique.

o Ces réactions sont impliquées dans les synthèses et les

dégradations des acides aminés.

60
Réactions impliquées dans les synthèses et les dégradations
des acides aminés.
61
III.2.4. Propriétés liées à la présence simultanée en α des
fonction « COOH » et « NH2 »

III.2.4.1. Réaction avec la Ninhydrine :

62
63
III.2.5. Propriétés chimiques liées aux chaînes latérales

III.2.5.1. Groupement carboxyle de R

Asp et Glu, peuvent être transformé en amides : asparagine (Asn) et
glutamine (Gln), par fixation d’un NH3 sur le COOH de R

64
III.2.5.2. Groupement hydroxyle de R

65
66
III.2.5.3. Groupement thiol (cystéine)
Oxydo-réduction de la fonction thiol :

o Les ponts disulfures établissent des liaisons covalentes intra ou

interchaînes entre les résidus cystéines des protéines
o La cystéine est l’acide aminé « réactif » du glutathion
67
III.2.5.4. Groupement aminé (Lysine)

Par sa réactivité et son accessibilité à l’extrémité de la chaine

latérale, le groupement aminé de la lysine est à l’origine de :
Réactions spontanées avec les groupements carbonyles des
aldoses et des cétoses → Glycation des protéines
plasmatiques par le glucose

Lysine

68
IV. LES DÉRIVÉS DES ACIDES AMINÉS

69
IV. 1. La créatine

70
71
IV. 2. La créatinine

Rôle de la créatinine : Déchet métabolique éliminé dans les urines.

Sa concentration sanguine reflète l’état de la fonction rénale : une
augmentation de la créatinine sanguine = altération de la fonction
rénale. 72
IV.3. Les catécholamines et analogues
IV.3.1. Catécholamines

Dérivent de 2 AA : Phénylalanine, Tyrosine

73
o La dopamine = neurotransmetteur des neurones
dopaminergiques.

o La noradrénaline = neurotransmetteur des neurones

noradrénergiques.

o L’adrénaline est une Hormone de réponse au stress,

sécrétée par les glandes médullosurrénales.

74
IV.3.2. Analogues de catécholamines

La tyramine

La tyramine provient de la décarboxylation du tryptophane.

C’est un puissant vasoconstricteur qui mime les effets de l’adrénaline.
.75
La sérotonine
Neurotransmetteur du SNC. Intervient dans les mécanismes nerveux du
sommeil, la douleur, la satiété, l’humeur et thermorégulation.
Vasoconstrictrice et hypertensive, libérée également lors du processus
inflammatoire et du choc anaphylactique.

76
IV.4. La S-adénosyl méthionine

77
IV.5. Les iodotyrosines

78
IV.6. L’urée

79
V. MÉTHODES D’IDENTIFICATION ET DE DOSAGE
DES ACIDES AMINÉS
V.1. Méthodes générales

80
V.2. Méthodes utilisant un fractionnement

V.2.1. L’Electrophorèse

81
82
83
84
V.2.2. La Chromatographie

85
86
V.2.2.1. La Chromatographie sur couche mince (CCM)

87
88
Exemple de résultat : chromatographie
d’un mélange de 3 AA

89
V.2.2.2. La Chromatographie ionique des acides aminés
(= chrommatographie échangeuse d’ions)
Pour la séparation des AA, une résine échangeuse de cations est
généralement utilisée

90
91
CHAPITRE 1 : LES ACIDES AMINES: STRUCTURE
ET PROPRIETES « Récapitulatif »

92
93
94
95
96
CHAPITRE 2 : LES PEPTIDES

97
 OBJECTIFS

 Définir un peptide

 Déterminer la structure d’un peptide simple

 Enumérer les propriétés physiologiques des

peptides étudiés (glutathion, insuline, glucagon
…..)

98
PLAN

99
I. GENERALITES
I.1. DEFINITION ET NOMENCLATURE

100
Les radicaux « R » des différents AA, sont alternés de part et d’autre
de l’axe de la molécule.
101
 MESOMERIE DE LA LIAISON PEPTIDIQUE

123 pm
123,2°
121,1° 121,9° Ca
C 145 pm
152 pm
133 pm N
115,6° 118,2°
Ca

C-N SIMPLE : 142 pm 119,5°

100 pm

C-N DOUBLE : 127 pm H

HO
LIAISON PEPTIQUE EST PARTIELLEMENT DOUBLE, PLANE AVEC UNE
CONFIGURATION TRANS. PLUS DE LIBRE ROTATION AUTOUR D’UNE
102
LIAISON SIMPLE
104
105
106
107
108
I.2. PROPRIETES DE LA LIAISON PEPTIDIQUE

109
110
II. DETERMINATION DE LA SEQUENCE D’UN PEPTIDE

111
II.1. DETERMINATION DE LA COMPOSITION EN AA

112
II.2. DETERMINATION DE LA SEQUENCE DES AA

113
II.2.1. Détermination de l’AA N-terminal

Il existe plusieurs méthodes chimiques et une méthode enzymatique

La dégradation de Sanger:

o Utilise le 1-Fluoro-2,4 dinitrobenzène (DNFB)

o Substitution sur le groupement -NH2 de l’AA.
o Sur un peptide, il réagit avec l'extrémité aminée libre
(N terminale)

114
115
 Méthode au chlorure de Dansyl

Utilisé de manière identique à la méthode de Sanger, avec l’avantage

que le DANSYL-AA libéré est naturellement fluorescent.

116
Méthode récurrente d’Edman

117
118
Son fonctionnement est récurrent → l’enzyme doit agir en
peu de temps sinon son action se poursuivra et elle
détachera d’autres AA La nature de l’AA1 est déterminée par
chromatographie
119
II.2.2. Détermination de l’AA C-terminal

 Méthodes enzymatiques aux carboxypeptidases:

120
121
 Méthode chimique: L’hydrazinolyse :

122
II.2.3.Fragmentation des peptides intra-chaines

123
 Méthode enzymatique aux endopeptidases:
Les endopeptidases hydrolysent de manière spécifique les liaisons
peptidiques à l’intérieur des chaines :

124
125
 Méthode chimique :

126
 Résultats

Les peptides obtenus par hydrolyse partielle, enzymatique

ou chimique seront analysés par la méthode d’Edman, ce
qui permet la détermination de la séquence complète en AA
du polypeptide

127
Exercice: détermination de la séquence d’un petit peptide:

128
129
III. ETUDE DE QUELQUES PEPTIDES D’INTERETS BIOLOGIQUES

III.1. LE GLUTATHION

130
131
132
133
III.2. LES PEPTIDES HORMONAUX

III.2.1. Hormones du système nerveux central

Exemples : Ocytocine et Vasopressine. Hormones
hypothalamiques de structure très voisine, mais des effets très
différents

134
135
III.2.2. Hormones Pancréatiques:

136
137
III.2.3. Peptides antibiotiques

Produits par des bactéries ou des champignons, utilisées en

thérapeutiques.
Exemple : Penicilline, Bacitracine, …..

138
CHAPITRE 3 : LES PROTEINES

139
 OBJECTIFS

 Définir une protéine

 Caractériser les différentes structures des
protéines
 Expliquer les propriétés physico - chimiques des
protéines
 Décrire et classer les principales protéines
étudiées.

140
PLAN

141
I. DEFINITION

142
143
II. STRUCTURE DES PROTÉINES

144
 Structure primaire: séquence des AA dans une chaine
polypeptidique

 Structure secondaire: repliement de petits segments

contigus de 3 à 30 résidus du polypeptide en unités
géométriquement ordonnées

 Structure tertiaire: assemblage des unités de structure

secondaire en unités fonctionnelles de plus grande taille

 Structure quaternaire: fait référence au nombre et aux

types d’unités polypeptidiques des protéines
oligomériques, ainsi qu’à leur agencement spatial.
145
II.1. LA STRUCTURE PRIMAIRE OU STRUCTURE COVALENTE

146
La structure primaire inclus aussi les ponts disulfures

 C’est la seule structure qui est génétiquement codée, les

autres niveaux structuraux dérivent de modification post
traductionnelle de la structure primaire

Toutes les protéines passent par ce stade, certaines vont

connaitre des modifications à l’origine de formes plus
compliquées alors que d’autres sont fonctionnelles à ce
stade qui constituera leur forme définitive

147
II.2. LA STRUCTURE SECONDAIRE

 Résulte de l’organisation spatiale de la chaine

polypeptidique grâce à l’établissement de liaisons
hydrogènes entre des acides aminés loin les uns des autres
dans la structure primaire.

Ces liaisons hydrogènes s’établissent entre CO d’un acide

aminé et NH d’un autre plus loin.

148
Deux types de structures secondaires dites ordonnées sont
mis en évidence :
o Structure en hélice α
o Structure en feuillet plissé β
Les valeurs des angles Φ (phi) et Ψ (psi) de ces structures
sont répétitives . Ces structures ordonnées sont retrouvées
dans toutes les protéines.

 Des structures secondaires désordonnées sont aussi

observées.

149
II.2.1. Structure hélicoïdale en hélice α
 Le polypeptide initiale s’enroule en une structure hélicoïdale
stabilisée par des liaisons hydrogènes qui s’établissent à
l’intérieur de la chaine entre l'oxygène d'un groupement
carboxylique -C=O et l'hydrogène d'un groupement aminé –NH

 Les chaînes latérales des résidus

des AA se projettent vers l’extérieur

 Les hélices α rencontrées dans les

protéines sont généralement droites
(orientés dans le sens des aiguilles
d’une montre)
Asp, Glu, Arg, et Lys stabilisent la structure
en hélice α
 Pro entraine sa rupture
150
151
II.2.2. Structure Feuillet β
Les liaisons hydrogènes des atomes d'oxygène (C=0) et d'hydrogène (N-
H) d'une liaison peptidique s’établissent non plus sur une portion
continue de la chaîne peptidique mais entre des segments différents
qui peuvent appartenir à la même chaîne ou à des chaînes différentes.
C’est la structure en feuillets β (feuillets plissés) correspondant à une
structure en zig zag étirée.

152
Le sens peptidique des deux brins adjacents peut être:

 Identique de même orientation, les feuillets sont dits parallèles

 Contraire, d’orientation opposée, les feuillets sont dits antiparallèles.

Les brins antiparallèles sont les plus stables

153
II.2.3. Structure secondaires désordonnées
 Coude b
Séquence de 4 acides aminés. Découle d’un repliement de la chaine
peptidique sur elle-même. Le coude b est stabilisé par une liaison
hydrogène et possède un résidu proline en seconde position.
Les AA apolaires ne sont pas retrouvés dans le coude b. Le coude b peut
présenter des liaisons peptidiques en cis du fait de la présence de la
proline.
 Pelote statistique
Pas de configuration particulaire, pas de liaison hydrogène. Les angles
F et  ne sont pas répétitifs. Structure très flexible qui s’adaptant à la
structure complémentaire d’une autre molécule (site actif d’enzyme ,
domaine hypervariable d’Ig).
 Pelote super secondaire

Motif b-a-b; motif tout b; méandre b (cinq feuillets b plissés reliés par des
coudes). 154
II.3. STRUCTURE TERTIAIRE

C’est l’agencement dans

l’espace des différents éléments
secondaires. La chaine se replie
sur elle même pour donner la
forme la plus stable possible
avec un nombre élevé de liaisons
faibles ce qui lui donne un
aspect globulaire. Elle met en
relation les résidus éloignés
dans la structure primaire

155
156
157
II.4. STRUCTURE QUATERNAIRE

158
Exemple: l’hémoglobine humaine normale de l’adulte est
formée de 2 chaines peptidiques α et de 2 chaines
peptidiques β qui constituent 4 sous unités.
Une modification structurale de l’une des sous unités,
retentit sur la structure tertiaire de toute la protéine → des
anémies

159
II.5. STRUCTURE PRIMAIRE → STRUCTURE QUATERNAIRE

160
II.6. DENATURATION DES PROTEINES

C’est la perte de la conformation

des protéines par ruptures des
liaisons secondaires. La
dénaturation est le plus souvent
irréversible et entraine la perte de
l’activité biologique de la protéine.
Elle peut être causée par de
nombreux agents physiques et
chimiques: chaleur, les pH
extrêmes, détergents anioniques
(SDS), urée et sels de guanidine

161
 EXEMPLES DE MALADIES PAR MAUVAIS
REPLIEMENT PROTEIQUE
MALADIE PROTEINE
IMPLIQUEE

MALADIE D’ALZHEIMER PEPTIDE A b

MALADIE DE PARKINSON a-SYNUCLEINE

MALADIE DE HUNTINGTON HUNTINGSTINE

MALADIE DE CREUTZFELD- PROTEINE PRION

JACOB
163
III. PROPRIETES DES PROTEINES
III.1. PROPRIETES PHYSIQUES

164
165
166
167
168
169
III.2. PROPRIETES CHIMIQUES

o Les protéines contiennent 5 éléments: C, H, O, N et

souvent S.

o Dans la majorité des protéines les 20 AA sont représentés.

La présence d’hydroxyproline et d’hydroxylysine résulte
toujours de l’hydroxylation de la proline et lysine dans les
protéines.

o Une protéine possède la réactivité de ses AA constitutifs:

*Si une protéine contient plusieurs AA basiques : Protéine
basique
*Si une protéine contient plusieurs AA acides : Protéine
acide
170
 Caractère amphotère

171
 Caractère amphotère

172
173
Maladies Diverses : Variation de la quantité des protéines plasmatiques

CIRRHOSE DU FOIE
Diminution de l’albumine (synthèse limitée dans le foie)
Augmentation des b et g globulines
DENUTRITION, FUITE PROTEIQUE: diminution de l’Albumine
INFLAMMATION diminution de l’Albumine et augmentation des g
globulines 174
III.3. PROPRIETES BIOLOGIQUES

175
IV. CLASSIFICATION DES PROTEINES

176
IV.1. LES HOLOPROTÉINES

IV.1.1. LES HOLOPROTÉINES SOLUBLES GLOBULAIRES

177
178
IV.1.2. LES HOLOPROTÉINES SOLUBLES FIBRILLAIRES:

179
IV.2. LES HETEROPROTÉINES

180
PHOSPHOPROTÉINES: Protéine + Ac phosphorique

Liaison ester relie la Sérine et la thréonine à l’acide phosphorique.

Exemples : la caséine du lait, les Phosphoprotéines du jaune d’œuf

CHROMOPROTÉINES : protéines colorées

Les Protéines + groupement prosthétique contenant un ion métallique.

 L’hémoglobine:
pigment respiratoire des globules rouges, constitué d’une protéine
incolore « globine », et d’un composé coloré contenant le fer « hème »
Fonction: transfert de l’O2 des poumons vers les tissus, et transport du
CO2 des tissus vers le poumon.

181
182
 Myoglobine: pigment respiratoire du muscle strié

 Les cytochromes: chromoprotéines à activité enzymatique, assurent

le transfert d’électrons dans la chaine respiratoire mitochondriale

 Les catalases et les peroxydases: chromoprotéines à activité

enzymatique, décomposition des peroxydes formés au cours du
métabolisme

183
 LES GLYCOPROTÉINES:
Protéines liées de façon covalente à une séquence glucidique.

Les glycosylations se font sur le NH2 d’un résidu Asparagine (N-

glycosylations) ou sur le OH d’un résidu Serine ou Thréonine (O-
glycosylation).

Localisées dans les membranes cellulaires, plasma et tissus conjonctifs

184
 LES GLYCOPROTÉINES:

 Les Mucines: assurent la protection des épithéliums contre l’action

des enzymes protéolytiques

 Les immunoglobulines (anticorps) : Participent à la défense de

l’organisme contre les agents infectieux

 Les Glycoprotéines du groupe sanguin: Sont des glycoprotéines

localisées à la surface des hématies. Elles doivent leur spécificité à
leur séquence glucidique. Elle déterminent les groupes sanguins.

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186
QUIZ

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