Chapitre 1 : MATÉRIEL

GÉNÉTIQUE
Professeur Landry E. MOMBO
Maitre de Conférences CAMES
GÉNÉTIQUE ET ÉPIDÉMIOLOGIE
Université des Sciences et Techniques de Masuku
3. ARN : Structure, Transcription et Maturation

3-1. Structure de l’ARN

3-1-1. Expérience de chasse isotopique

• Les premiers Chercheurs croyaient à juste titre que

l’information n’était pas transférée directement de l’ADN
aux protéines. Dans une cellule eucaryote, l’ADN est localisé
dans le noyau alors que les protéines sont synthétisées dans
le cytoplasme. Un intermédiaire est donc nécessaire.

• En 1957, Elliot Volkin et Lawrence Astrachan proposent

l’expérience de chasse isotopique suivante.
• Ils infectent les bactéries E. Coli par le bactériophage T2.
• Les bactéries infectées sont cultivées avec de l’uracile radioactif.
• Tout ARN synthétisé dans les bactéries est marqué par l’uracile radioactif
facilement détectable.
• Ils constatent une augmentation très nette de la synthèse d’ARN.
• Après une courte période d’incubation, l’uracile radioactif est éliminé par
lavage et remplacé par de l’uracile non radioactif.
• L’ARN isolé après le marquage est radioactif mais celui qu’ils récupèrent
après la chasse (lavage) n’est pas marqué.
• L’ARN a un temps de demi-vie très court et donc un renouvellement rapide.
• Une expérience similaire est réalisée chez les Eucaryotes :

Les points rouges signalent les positions des ARN contenant l’uracile radioactif à la fin de l’expérience.
• Chez les Eucaryotes, l’ARN est synthétisé dans le noyau. Il gagne ensuite le
cytoplasme dans lequel sont synthétisées les protéines. L’ARN est donc un bon
candidat au rôle d’intermédiaire de transfert d’information entre l’ADN et les
protéines.
 3-1-2. Propriétés de l’ARN
• Bien que tous les 2 soient des acides nucléiques, l’ARN se distingue de l’ADN par plusieurs
éléments importants :
• L’ARN est généralement une chaine nucléotidique simple-brin 5’-3’ et non une double
hélice comme l’ADN. -> L’ARN est davantage flexible et il peut adopter une variété bien
plus importante de formes moléculaires tridimensionnelles que l’ADN double-brin.
• Le sucre présent dans les nucléotides de l’ARN est le ribose et non le désoxyribose comme
dans l’ADN. Le ribose contient en effet en plus un groupement hydoxyle (OH) lié à l’atome
de carbone 2’. -> La présence du groupement hydroxyle facilite l’action de l’ARN au cours
de nombreux processus cellulaires.
• Les nucléotides d’ARN ou ribonucléotides comportent les bases adénine, guanine, cytosine
et la base pyrimidique uracile (U). L’uracile forme 2 liaisons hydrogène avec l’adénine
mais cette base est en plus capable de s’apparier la guanine. -> Les 2 liaisons hydrogène
qui peuvent se former entre U et G sont plus faibles que les 2 qui se forment entre U et A.
Les bases U et G forment des paires des paires de bases uniquement lors du reploiement
de l’ARN et pas pendant la transcription.
• L’ARN comme les protéines mais contrairement à l’ADN, est capables de catalyser les
réactions biologiques. Ces enzymes sont donc des ribozymes.
 3-1-3. Classes d’ARN

• Il existe 2 grandes classes d’ARN : les ARN messagers (ARNm) qui codent les
protéines et les ARN fonctionnels qui ne sont jamais traduits en polypeptides.
• Les principales classes d’ARN fonctionnels présentes à la fois chez les
Procaryotes et les Eucaryotes sont :
• Les molécules d’ARN de transfert (ARNt) sont responsables de l’acheminement
des acides aminés corrects jusqu’à l’ARNm au cours de la traduction. Les
molécules d’ARNt sont les adaptateurs qui traduisent chaque codon de 3
nucléotides dans l’ARNm en acide aminé correspondant. Les ARNt appartiennent
à la machinerie de traduction.
• Les molécules d’ARN ribosomiaux (ARNr) sont les principaux constituants des
ribosomes, de gros complexes macromoléculaires qui assemblent les acides
aminés afin de former la protéine. Les ribosomes sont composés de plusieurs
types d’ARNr et de nombreuses protéines différentes.
Bien que la plupart des gènes codent des ARNm, les ARN fonctionnels
représentent de loin la fraction la plus importante des ARN cellulaires
totaux. Dans une cellule eucaryote ayant une activité de division, l’ARNr
et l’ARNt représentent près de 95% des ARN totaux, alors que l’ARNm ne
correspond qu’à 5%.
Deux raisons :
• - Les ARN fonctionnels sont plus stables que les ARNm et ils restent donc
intacts beaucoup plus longtemps.
• – La transcription des gènes d’ARNr et d’ARNt représente plus de la
moitié de la transcription nucléaire totale dans les cellules eucaryotes
actives et près de 80% de la transcription dans les cellules de levure.
Les classes suivantes d’ARN fonctionnels sont présents uniquement chez
les Eucaryotes :
• Les petites molécules d’ARN nucléaires (ARNsn) font partie du système
qui pratique la maturation des ARNm. Certains ARNsn s’associent à
plusieurs sous-unités protéiques pour former le complexe
ribonucléoprotéique de maturation (appelé splicéosome).
• Les toutes petites molécules de micro-ARN (ARNmi) ont été identifiées
comme ayant un rôle important de régulation de la quantité de
protéines produites par de nombreux gènes eucaryotes.
• Les petites molécules d’ARN interférents (ARNsi) aident à protéger
l’intégrité des génomes de plantes et d’animaux notamment en inhibant
la production de certains virus.
3-2. Transcription chez les Procaryotes

• La 1ère étape du transfert de l’information du gène à la protéine

est la synthèse d’un brin d’ARN dont la séquence de bases
correspond à celle du fragment d’ADN du gène. Ce processus est
appelé la transcription, l’ADN est donc transcrit en ARN et l’ARN
est appelé transcrit.

• Pour commencer la transcription, les 2 brins de la double hélice

d’ADN se séparent localement d’abord et ensuite l’un des brins
séparés sert de matrice pour la synthèse d’ARN.
 3-2-1. ADN matrice de transcription

• Dans le chromosome, les 2 brins d’ADN peuvent être utilisés comme matrices mais
dans un gène seul l’un des brins est utilisé et il s’agira toujours du même brin.
• Au cours de la synthèse, la croissance de l’ARN se déroule toujours dans le sens 5’-
>3’. En effet les nucléotides sont toujours ajoutés à l’extrémité 3’ en cours
d’élongation. Le fait que l’ARN soit synthétisé dans les sens 5’->3’ signifie que le
brin matrice doit être orienté dans le sens 3’->5’.
Nota Bene :

• Les bases du transcrit et du brin matrice sont complémentaires. Lorsque les

séquences de bases de l’ADN sont citées dans la littérature scientifique, on
indique par convention la séquence du brin complémentaire du brin matrice,
car cette séquence correspond à celle de l’ARN : c’est le brin codant.
• La transcription repose sur l’appariement complémentaire des bases. Le
ribonucléotide A s’apparie avec T dans l’ADN, G avec C, C avec G et U avec A.
Chaque ribonucléotide est positionné face à sa base complémentaire par
l’enzyme appelée ARN polymérase. Au fur et à mesure du déplacement de la
molécule d’ARN polymérase le long du gène, elle déroule la double hélice
d’ADN devant elle et elle enroule à nouveau l’ADN qui vient d’être transcrit.
• De nombreux ARN peuvent être transcrits simultanément à partir d’un gène.
Cette micrographie montre la
transcription de gènes d’ARNr
répétés en tandem dans le noyau de
Triturus viridescens, un amphibien.
De nombreuses molécules d’ARN
polymérase sont attachées le long
de chaque gène et elles effectuent
toutes la transcription dans le
même sens. Les transcrits les plus
courts sont plus proches du début
de la transcription et les plus longs
sont près de l’extrémité du gène.
D’où l’aspect en « sapin de noël ».
(photo de O. L. Miller Jr et B. A. Hamkalo)
• L’ADN d’un chromosome étant une unité continue, la machinerie
transcriptionnelle doit être dirigée vers le début d’un gène afin de
commencer la transcription au bon endroit, de poursuivre celle-ci
sur toute la longueur du gène et enfin de la terminer à l’extrémité
de ce gène. Ces 3 étapes distinctes de la transcription sont
dénommées amorçage ou initiation, élongation et terminaison.
 3-2-2. Amorçage ou Initiation de la
transcription chez les Procaryotes
• Les 3 étapes chez les Procaryotes sont abordées en utilisant le modèle de la bactérie
intestinale E. coli.
• Chez les procaryotes, l’ARN polymérase se fixe généralement à une séquence spécifique
d’ADN proche du début de la région transcrite appelée promoteur.

• La première base transcrite, toujours située à la même position, est appelée site
d’amorçage ou site d’initiation (+1).
• Les séquences promotrices de 7 gènes différents dans le génome d’E. coli ont été
comparées :

• Deux régions se ressemblent fortement dans presque tous les cas, ce sont les régions -35
et -10. Une séquence consensus présentant une forte homologie avec la plupart des
séquences a été établie : boite TTGACAT et boite TATAAT. La position de ces 2 boites à -
35 et à -10 indique le sens de déplacement de l’ARN polymérase.
• L’ARN polymérase bactérienne qui parcourt l’ADN à la recherche
d’une séquence promotrice est appelée Holoenzyme de l’ARN
polymérase. Ce complexe est constitué de 5 sous-unités de la
partie centrale (2 sous-unités a, une b, une b’ et une w) et une
sous-unité appelée facteur s.
• Les 2 sous-unités a facilitent l’assemblage de l’enzyme et les interactions avec les
protéines régulatrices, la sous-unité b intervient au cours de la catalyse, la sous-
unité b’ se fixe à l’ADN, la sous-unité w est impliquée dans l’assemblage de l’enzyme
et dans la régulation de l’expression des gènes. La sous-unité s se fixe aux régions -
10 et -35 positionnant les autres sous-unités de l’ARN polymérase procaryote pour
permettre une initiation correcte. La sous-unités s intervient également dans la
séparation (fusion) des brins d’ADN autour de la région -10. Une fois le cœur de
l’enzyme fixé, la transcription commence et la sous-unité s se dissocie du reste du
complexe.
• E. coli comme la plupart des autres bactéries, possède plusieurs facteurs s
différents. L’un d’eux s70 car sa masse est de 70 kilodaltons, est la sous-unité de s
utilisée pour amorcer la transcription de la grande majorité des gènes. D’autres
facteurs s reconnaissent des promoteurs différents. Grâce à cela, en s’associant à
différents facteurs s, la même partie centrale d’enzyme peut reconnaitre
différentes séquences promotrices et transcrire des groupes distincts de gènes.
 3-2-3. Élongation et Terminaison de la
transcription chez les Procaryotes

• À mesure que l’ARN polymérase parcourt l’ADN, elle déroule celui-ci devant elle
et elle enroule l’ADN qui a déjà été transcrit. De cette façon, elle maintient une
région d’ADN sous forme simple-brin que l’on appelle une bulle de transcription
dans laquelle le brin matrice est exposé.
• Dans la bulle de transcription, les 8 ou 9 derniers nucléotides ajoutés à la chaine d’ARN
forment un hybride ARN-ADN. Au fur et à mesure de l’allongement de la chaine d’ARN au
niveau de son extrémité 3’, l’extrémité 5’ simple-brin sort de la polymérase.
• L’énergie nécessaire à l’addition d’un nucléotide provient de la rupture de la liaison riche
en énergie du groupement triphosphate et à la libération du diphosphate inorganique :
ADN
NTP + (NMP)n à (NMP)n+1 + PPi
Mg2+; ARN Polymérase
• La transcription d’un gène individuel continue au-delà du segment du gène codant la
protéine, ce qui crée une région 3’ non traduite (UTR3’) à l’extrémité du transcrit.
L’élongation se poursuit jusqu’à ce que l’ARN polymérase reconnaisse des séquences
nucléotidiques particulières qui servent de signal pour la terminaison de la chaine. La
rencontre avec les nucléotides du signal entraine la libération de l’ARN naissant et le
décrochage de l’enzyme fixée à la matrice.
• Les 2 principaux mécanismes de terminaison chez E. coli (et d’autres bactéries) sont appelés
mécanisme intrinsèque (terminaison directe) et mécanisme rho-dépendant.
• Dans le mécanisme intrinsèque, les séquences de terminaison comportent environ 40 pb et se
terminent par une séquence riche en GC suivie d’un segment de 6 A ou plus. Ces bases C et G
peuvent former des liaisons hydrogène complémentaires l’une avec l’autre, ce qui provoque
la création d’une boucle en épingle à cheveux. Dans ce mécanisme direct, on pense que la
polymérase marque une pause après la synthèse de la succession de U (qui forme un hybride
peu stable ADN-ARN). Cependant la polymérase qui fait marche arrière rencontre la boucle
en épingle à cheveux. Ce blocage provoque la libération de l’ARN à partir de la polymérase
et le décrochage de la polymérase depuis la matrice d’ADN.
• Dans le second mécanisme, l’ARN polymérase a besoin de l’aide d’une protéine appelée
facteur rho qui reconnait les signaux de terminaison. Les signaux sont une séquence
d’environ 40 à 60 nucléotides riche en résidus C et pauvre en résidus G. les ARN comportent
en amont un segment appelé rut (rho utilization). La terminaison rho-dépendante comprend
la liaison de rho à rut, la pause de l’ARN polymérase et la dissociation par l’intermédiaire de
rho de l’ARN à partir de l’ARN polymérase.
3-3. Transcription chez les Eucaryotes
3-3-1. Comparaison de la transcription chez les
Procaryotes et chez les Eucaryotes
La transcription chez les Eucaryotes est plus compliquée que celle chez les Procaryotes
pour 3 raisons :
• 1- Les génomes eucaryotes plus grands que les génomes procaryotes ont un nombre
bien plus élevé de gènes qui doivent être reconnus et transcrits (dizaines de milliers
vs milliers). Par ailleurs la densité des gènes est très faible chez les Eucaryotes
rendant la tâche difficile à la reconnaissance du début du gène (exemples : E. coli a
1 gène/1400pb ; Drosophile a 1 gène/9000pb ; Homme a 1 gène/100.000pb). Pour
faire face à cette situation, le travail de la transcription est réparti chez les
Eucaryotes entre 3 polymérases différentes. L’ARN polymérase I transcrit les gènes
d’ARNr. L’ARN polymérase II transcrit tous les gènes codant les protéines ainsi que
certains ARNsn. L’ARN polymérase III transcrit les petits gènes des ARN fonctionnels
(ARNt, certains ARNsn et ARNr 5S). Les Eucaryotes exigent également l’assemblage
de nombreuses protéines appelées facteurs généraux de transcription (GTF), au
niveau du promoteur avant que la pol II ne commencent la synthèse.
• 2- La transcription et la traduction se déroulent dans le même compartiment
cellulaire chez les Procaryotes mais dans des compartiments différents chez les
Eucaryotes.
• 3- Enfin la matrice de la transcription, l’ADN génomique, est organisée en
chromatine chez les Eucaryotes, alors qu’elle est quasiment nue chez les
Procaryotes, cela pouvant complexifier l’accès de la polymérase à l’ADN.
 3-3-2. Initiation et élongation et de la
transcription

• Les facteurs généraux de transcription GTF et le cœur de l’ARN polymérase II

constituent le complexe de pré-initiation (PIC en anglais). Ce complexe est très
gros : il contient 6 GTF qui sont chacun des complexes multi-protéiques, ainsi
que la partie centrale de l’ARN polymérase II constituée d’une douzaine ou plus
de sous-unités protéiques.

• Lorsqu’on compare les régions promotrices des Eucaryotes, la séquence TATA est
souvent distante d’environ 30 pb du site de début de la transcription. Cette
séquence, appelée boite TATA, est le site du premier évènement de la
transcription : la fixation de la protéine de liaison à TATA, TBP. Une fois liée à la
boite TATA, la TBP qui fait partie du complexe TFIID, attire d’autres GTF ainsi
que la partie centrale l’ARN polymérase II jusqu’au promoteur, formant le
complexe de pré-initiation.
• Après l’initiation de la transcription, l’ARN polymérase II se dissocie de la
plupart des GTF afin de procéder à l’élongation. Certains des GTF restent
présents au niveau du promoteur pour attirer la partie centrale suivante de
l’ARN polymérase. De cette façon, de multiples ARN polymérases II peuvent
synthétiser simultanément les transcrits d’un même gène.
• La sous-unité b de l’ARN polymérase II possède une queue protéique appelée
domaine carboxy-terminal CTD qui est localisée près du site d’où l’ARN naissant
sortira de la pol II. La phosphorylation du CTD affaiblit la connexion de l’ARN
polymérase II aux autres protéines du complexe de pré-initiation, elle provoque
ainsi l’arrêt de la phase d’initiation et permet l’élongation de la transcription.
L’élongation se déroule à l’intérieur de la bulle de transcription de façon quasi
semblable à celle de la synthèse de l’ARN procaryote.
3-3-3. Terminaison et maturation des pré-ARNm

• Chez les Eucaryotes l’ARN naissant a un devenir différent de chez les

Procaryotes, il doit subir une maturation supplémentaire avant de pouvoir être
traduit. Cette maturation est dite co-transcriptionnelle car l’ARN partiellement
synthétisé subit des réactions de maturation lorsqu’il émerge du complexe ARN
polymérase II. La maturation co-transcriptionnelle de l’ARN est coordonné par
le CTD constitué de nombreuses répétitions d’une séquence de 7 acides aminés.
La phosphorylation réversible des acides aminés du CTD crée des sites de
liaisons pour les différents enzymes de la maturation et les facteurs nécessaires
à l’addition d’une coiffe, à l’épissage et au clivage et à la polyadénylation.
• Lorsque l’ARN naissant sort pour la première fois de l’ARN polymérase II, une structure
spéciale appelée coiffe est ajoutée à l’extrémité 5’ par plusieurs protéines qui interagissent
avec le CTD. La coiffe est formée d’un résidu 7-méthylguanosine lié au transcrit par 3
groupements phosphate. La coiffe remplit 2 fonctions : elle protège l’ARN de la dégradation
et elle est nécessaire à la traduction de l’ARNm.
• L’élongation de l’ARN se poursuit jusqu’à ce que la séquence conservée, AAUAAA ou AUUAAA
proche de l’extrémité 3’ soit reconnue par une enzyme qui coupe l’extrémité de l’ARN
environ 20 bases plus loin, cette séquence appelée signal de polyadénylation. Une queue de
150 à 200 nucléotides adénine appelée queue de poly(A) est ajoutée à cette extrémité.
• En 1977, Richard Roberts et Phillip Sharp montrent indépendamment que l’information codée
par les gènes eucaryotes peut être fragmentée en morceaux de 2 types, les exons et les
introns. Les introns sont les fragments retirés du transcrit primaire au cours même de la
transcription et après l’addition de la coiffe mais avant le transport du transcrit dans le
cytoplasme. Le retrait des introns (excision) et la réunion des exons s’appellent l’épissage.
 3-4. Épissage de l’ARN
3-4-1. Reconnaissance des introns et des exons

• Pour comprendre le mécanisme d’épissage de l’ARN, la première approche a

consisté à comparer les séquences des prè-ARNm afin d’y déceler le mode de
reconnaissance des introns et des exons.
• Des séquences nucléotidiques conservées sont présentes au niveau des jonctions
entre les introns et les exons. Les résidus GU à l’extrémité 5’, les résidus AG à
l’extrémité 3’ et le résidu A situé à 15-45 bases du coté 3’ constituent les séquences
consensus de césure.
3-4-2. Mécanisme d’excision des introns et de
ligature des exons

• Au cours d’une analyse d’échantillons sanguins de patients atteints de

lupus érythémateux, Joan Steitz et ses collaborateurs identifient des
anticorps capables de se fixer à un gros complexe moléculaire constitué de
petits ARN nucléaires (ARNsn) et de protéines.
• Ils découvrent que ces ARNsn sont complémentaires des séquences
consensus au niveau des jonctions d’épissage : les nucléotides conservés
dans le transcrit sont donc reconnus par 5 petites ribonucléoprotéines
nucléaires (RNPsn) qui sont des complexes formés de protéines et de l’un
des 5 ARNsn (U1, U2, U4, U5 et U6).
• Ces RNPsn et plus de 100 protéines supplémentaires appartiennent au
splicéosome, cette grosse machine biologique qui retire les introns et
réunit les exons en interagissant avec le CTD.
• Les RNPsn se fixent aux sites d’épissage à chaque extrémité d’un
intron, en formant des liaisons hydrogène avec les séquences
conservées des introns et des exons. Les RNPsn recrutent ensuite
d’autres complexes et forment le splicéosome qui catalyse le
retrait de l’intron et la ligature des exons. La première étape fixe
une extrémité de l’intron à l’adénine interne conservée
produisant une structure en forme de lasso. La seconde étape
libère le lasso et réunit les 2 exons adjacents. D’un point de vue
chimique, les 2 étapes sont des réactions de trans-estérification
entre les nucléotides conservés.
 3-4-3. Épissage alternatif

• Le fait que le nombre de protéines soit très élevé (plus de 100.000 protéines =
protéome) par rapport au nombre de gènes (environ 25.000 gènes) indique
qu’un gène peut coder l’information spécifiant plusieurs protéines. Pour cela,
l’un des processus possibles s’appelle l’épissage alternatif. Grace à celui-ci, des
ARNm différents sont produits à partir du même transcrit primaire grâce à un
épissage des exons suivant différentes combinaisons.
• Le pré-ARNm transcrit à partir du gène de l’alpha-tropomyosine de rat subit un
épissage alternatif dans des types cellulaires différents.
• Bien qu’il soit rare chez les plantes, l’épissage alternatif concerne plus de 70%
de gènes chez les Humains. Les protéines produites par épissage alternatif sont
généralement apparentées et elles sont souvent utilisées dans des types
cellulaires distincts ou à des stades différents du développement.
 3-4-4. Auto-épissage de l’ARN

• En 1981, Tom Cech et al. ont rapporté que dans un tube à essai le transcrit
primaire d’un ARN provenant du protozoaire cilié Tetrahymena avait excisé l’un
de ses propres introns de 413 nucléotides sans l’addition d’aucune protéine.
• L’intron doué d’auto-épissage de Tetrahymena exécute 2 réactions de trans-
estérification afin de s’exciser lui-même de l’ARNm.
• Quelques années plus tôt, Sidney Altman identifia une ribonucléoptrotéine
(ARNase P), responsable de la coupure de la molécule de pré-ARNt en un site
spécifique. En effet, l’activité catalytique de l’ARNase P résidait dans le
composant ARN de l’enzyme, plutôt que dans le composant protéique.
• La découverte des introns doués d’auto-épissage a conduit à réexaminer le rôle
des ARNsn et à montrer que le retrait des introns est catalysé par les ARNsn et
non par le composant protéique du splicéosome.
L’intron doué d’auto-épissage de
Tetrahymena exécute 2 réactions de
trans-esterification afin de s’exciser
lui-même de l’ARN.
 3-4-5. Interférence des ARN
• En 1998, Andrew Fire et Craig Mello rapportèrent qu’ils avaient trouvé un moyen
efficace d’inactiver les gènes du ver nématode C. elegans.
• Expérience :
• Fire et Mello injectent des copies d’ARN double brin (ARNdb) du gène unc-22
dans des embryons de C. elagans.
• Les embryons se développent en adultes qui ont des mouvements saccadés et des
déficiences musculaires.
• On sait que le gène unc-22 code une protéine musculaire et que les sujets ne
possédant pas les 2 versions du gène ont des mouvements saccadés et des
déficiences musculaires identiques.
 3-4-5. Interférence des ARN
• En 1998, Andrew Fire et Craig Mello rapportèrent qu’ils avaient trouvé un moyen
efficace d’inactiver les gènes du ver nématode C. elegans.
• Expérience :
• Fire et Mello injectent des copies d’ARN double brin (ARNdb) du gène unc-22
dans des embryons de C. elagans.
• Les embryons se développent en adultes qui ont des mouvements saccadés et des
déficiences musculaires.
• On sait que le gène unc-22 code une protéine musculaire et que les sujets ne
possédant pas les 2 versions du gène ont des mouvements saccadés et des
déficiences musculaires identiques.
àL’ARNdb injecté a inactivé le gène unc-22 et il a empêché la production de la
protéine Unc-22.
Mais Comment ?
• Dans le domaine végétal, de courts ARN similaires aux ARNdb de C. elagans,
avaient été observés dans un cas de résistance à un virus chez des plants de tabac.
• Ces petits ARN de 21 à 25 nucléotides de long, observés dans le royaume animal et
dans le royaume végétal, sont alors appelés petits ARN interférents ARNsi et le
phénomène aboutissant à l’inactivation des gènes appelé Interférence ARN (ARNi).
• Au cours du processus d’interférence ARN, un ARN double-brin interagit de manière
spécifique avec le complexe DICER, aboutissant à la fragmentation totale de
l’ARNdb. Le complexe d’inactivation induit par l’ARN (RISC) utilise les petits
ARNdb pour trouver et détruire l’ARN homologue transcrit à partir de l’ADN cible.
Le résultat est la répression de l’expression du gène.
• Le fait que la voie de l’ARNi soit conservée à la fois chez les plantes et les animaux
indique qu’il s’agit d’un mécanisme ancien ayant évolué chez leur ancêtre
commun environ un milliard d’années auparavant.