Définition

Vi

Nicotinamide

pro-enzyme = zymogène :pepsinogène =pepsine

Une enzyme est caractérisé par un nom complexe ou nom commun

Numéro spécifique EC avec 4 chiffre

Classe /Type de liaison/type de sous liaison/numéro d’ordre

TPP = groupement aldéhyque

Phosphate pyridoxal : catabolisme AA

Coenzyme A: transfert des coupemeny acylés

L’affinité : Capacité d'une enzyme de former un complexe avec un substrat.

Composé riche en énergie :composé comportant une ou plusieurs liaisons chimique à haut potentiel
énergétique comme ATP ou les nucléosides phosphates

Delta G : représente la part d’énergie utilisable intégralement transformable en travail

Delta H : variation enthalpie

Delta S : variation entropie libre (ph7)

Entropie : mesure le degrés de désordre d’un système. Toute réaction chimique qui tend a diminuer
l’odre est avantager sur le plan énergétique

Une réaction endergonique : est une réaction chimique qui nécessite un apport d’énergie
pour se réaliser.

Une réaction exergonique : est une réaction chimique spontanée dont le travail est fourni
durant sa propre réalisation sans apport énergétique extérieur.
Delta inf à zero

ATP : est une molécule constituée d'adénine liée à un ribose qui, lui, est attaché à une chaîne de trois
groupements phosphate unis les uns aux autres par deux liaisons pyrophosphates à haut potentiel
énergétique.

Couplage énergétique : association de 2 réactions enzymatiques, l'une exergonique, l'autre

endergonique, grâce à laquelle l'énergie libérée par la première peut être directement transmise à la
seconde au lieu d'être perdue sous forme de chaleur

Il faut que la réaction exergonique soit sup à celle endergonique

Enzyme :

-sont des protéines fabriquée par les cellules des êtres vivants.

-Elles sont capables de fonctionner en dehors des cellules vivantes.

-Elles permet la transformation d’un substrat en produit

-certaine enzymes nécessite une coenezyme pour leur activité

ATP :principal donneur immédiatd’énergie

-30kj par liaison

Une apoenzyme : est une partie protéique d'une enzyme, qui doit être activée par une coenzyme ou
un cofacteur. Associé à un substrat, elle devient une holoenzyme

Biotactalyseur : est une sp chimique qui :

 Augmente la vitesse de récation chimique

 Agit à faible doe
 Ne modifie pas le sens de la réaction
 Ne modifie pas la constante d’équilibre
 Diminue l’energie d’activation

L'énergie d'activation : est la quantité d'énergie minimale requise pour amorcer une réaction
chimique

L’enrichissement : activité totale (U)/quantité totale de protéineIUmg

(tendance à augmenter)

Rendement : à tendance à diminuer au cours du temps,mesure l’activité enzymatique s’exprime en

UA

Site actif : sur une enzyme où il reconnait le substart et transformation du substrat en produit

Site de fixation : site de reconnaissance du substrat

Site catalytique : site de transformation d'un substrat préalablement fixé en produit

Structure primaire : c’est la séquence en acides aminés

Structure secondaire : est composé de l’hélice alphat et du feuillet plissé beta

Structure terciaire : représente par l’organisation spatiale de la protéine

Structure quarternaire : chaine polypeptidique

K1 : constante de vitesse d’association ES

K-1 :constante de vitesse de dissociation ES

K2 : constante de vitesse de transformation de subtrat en produit

K-2 : constante de vitesse de transformation de produit en substrat

vitesse initiale : C’est la vitesse de disparition du substrat ou d’apparition du produit P

pente de la tengeante à l’origine

s’exprime parla formule : vi = Vmax /S/Km*S

km :est une constante de machaleis manten, qui représente la concentration de S pour laquelle la E
est à moitié saturée. S’exprime en mmol/l-1
concentration en substrat pour laquelle Vi = Vmax /2

mesure l’affinité de l’enzyme pour son substrat

Ki : représente la concentration en inhibiteur pour laquelle la moitié des sites enzymatiques sont
occupés

Effecteur : Toute substance ou facteur qui peut avoir une influence sur l’activité enzymatique, On
distingue :les activateurs = qui augmente la vitesse de la réaction / les inhibiteurs = qui réduisent la
vitesse de réaction (inhibiteur pas transformé par l’enzyme)

Vm : La quantité maximale de produit formé par unité de temps et par une certaine quantité en
enzyme/ représente l’activité enzymatique exprimé en UI

Zymogène : est une enzyme inactive, pour devenir active elle doit changer de conformation

Pepsinogène============pepsine

Inhibiteur compétitif :l’inhibiteur s’attache au même site que le subtrat. L’inhibiteur présente une
analogie structurale avec le substrat

Inhibiteur compétitif : le substrat et inhibiteur n’ont pas le même site de fixation. L’enzyme peut se
mettre sur l’enzyme complètement libre ou complexé par le subtrat

Inhibiteur incompétitif : la fixation de l’inhibiteur diminue l’activité de l’enzyme et favorise la

stabilité ES

 Ka : constante d’équilibre d’association

 Kd : Constante d’équilibre de dissociation

L’activité spécifique (enrichissement) : d’une enzyme est la quantité de produit formé par unité de
temps par mg de protéine

kcat: constante catalytique (en sec-1):nombre de molécules de substrat transformées en produit par
seconde et par molécule d’Enzyme

Katal (kat) : quantité d’enzyme qui catalysent la transformation 1 mole de substrat par seconde

UI (unité international) : est la quantité d’enzyme qui catalysent la transformation d’une micromole
de substrat par minute dans des connditions optimales

Substrats : Molécule qui, après s'être liée au site actif d'une enzyme, est transformée en un ou
plusieurs produits.

Ph optimum : est le ph où l’activité enzymatique est à son maximum

Enzyme allostérique :

o Oligomère
o Catalysent pls substrat
o Participe à la régulation des voix métabolique
o Régule la voix métabolique en changeant de conformation
o Vi /s n’estpas une hyperbole comme les enzyme michaelienne mais mais une sigmoïde

Effet coopératif : fixation d’un premier ligand facilité la fixation suivante (= augmente l’affinité d’un
autre site)

Coenzyme/cofacteur : est une molécule non protéique qui est nécessaire au fonctionnement de
certaines enzymes. Peuvent intervenir dans diverse réaction de même type

P : concentration en protéine

L :concentration en ligang libre

PL : concentration complexe protéine/ligand

Po :cencentration totale en protéine

∆G’O: enthalpie libre standard (pH = 7)

Groupe catalytique : chaine latéral des AA du site actif

Info en plus :

 La position du site actif est conditionné par la structure tridimensionnelle de l’enzyme

 Les AA sont rapprochés grâce à la conformation de l’enzyme
 Enzyme dénaturé pas d’activité catalytique

o L’affinité se mesure en Kd
o Complexee réversible L /P
o Complémentarité

P0 =PL+P

 Quand PL =Po = saturation

  Quand L =KD semie saturation

Pls axe de symétrie

Sans substrat 2 état à l’équilibre

Loi du tout ou rien transition concerté

Conservation de la symétrie chaque protomère a un site de fixation

Un état à l’équilibre

Transition conformationele

Sans subsrtat qu’un état à l’équilibre

Négatif posituf direct

Met en jeu la structure terciaire

La glycolyse : est l’ensemble des réactions s’effectuant dans le cytoplasme qui oxydent le glucose en
pyruvate avec formation ATP et de NADH

La glycogénolyse, dégradation du glycogène dans les tissus (foie avec sécrétion du glucose dans
le sang)