Les enzymes allostériques
Plan
• Introduction
• I. Régulation allostérique
• II. Les effecteurs allostériques
• III. Régulation de l’activité enzymatique par l’effet allostérique
• IV. Caractéristiques cinétiques des enzymes allostériques
• Conclusion
Introduction
Les enzymes sont des protéines capables d’accélérer considérablement la vitesse d’une réaction chimique.
Si l’étude de la structure et du fonctionnement des enzymes est importante, l’étude des mécanismes de
régulation les concernant l’est encore plus, car dans l’organisme règne une parfaite harmonie grâce à
l’action très finement régulée de ces enzymes.
Les organismes sont capables de moduler l'activité enzymatique cellulaire de façon à pouvoir s'adapter aux
changements métaboliques. De cette façon, les enzymes peuvent coordonner les voies métaboliques, en
réponse à l'environnement.
Certaines enzymes possèdent des propriétés qui leur permettent spécifiquement de jouer un rôle de
régulation du métabolisme. De telles enzymes hautement spécialisées, sont appelées : enzymes
régulatrices tels que les enzymes allostériques.
I.Régulation allostérique
1.Définition de l’enzyme allostérique :
Les enzymes allostériques sont des enzymes polymériques ayant des sous unités en nombre paire, le plus
souvent quatre (04), et dont l’activité enzymatique varie en fonction de la conformation de leurs
monomères. On en distingue 3 groupes : Enzyme homotropiques, Enzyme hétérotropiques, Enzyme
homo-hétérotopique.
Figure 1 : Représentation d’une enzyme allostérique
II. Action des effecteurs allostériques des enzymes
La molécule qui se lie au site allostérique est appelée effectrice (elle peut aussi être appelée modulatrice)
et elle régule l'activité de l'enzyme à laquelle elle se lie. L'activité de l'enzyme est augmentée lorsqu'un
effecteur allostérique positif se lie au site allostérique. Tandis que l'activité de l'enzyme est diminuée
lorsqu'un effecteur allostérique négatif se lie au site allostérique - ils inhibent l'enzyme.
Figure 1 : mode d’action des effecteurs allostériques
III. Régulation de l’activité enzymatique par l’effet allostérique
L’effet allostérique est d’abord né à partir d’une observation. Dans certains systèmes enzymatiques,
l’enzyme clé (catalysant l’étape d’engagement dans une voie métabolique ou la réaction la plus lente) est
inhibée par le produit final de cette voie=rétrocontrôle ou feed back. C’est uniquement cette enzyme clé=
enzyme régulatrice qui est inhibée par le produit final et c’est uniquement le produit final, et le produit lui
seul, qui inhibe cette enzyme. Le produit a une structure différente de celle du substrat, donc n’agit jamais
par une inhibition compétitive. Cette action du produit final n’est pas donc due à un effet isostérique mais
plutôt par un effet allostérique. Ce produit final doué d’une activité régulatrice= effecteur allostérique .
Figure 2 : rétrocontrôle des enzymes allostériques
VI. Caractéristiques cinétiques des enzymes allostériques
Les enzymes allostériques ne répondent pas aux cinétiques classiques de Michaelis-Menten, mais à une
courbe sigmoïde traduisant un phénomène de coopérativité. En effet, dans les enzymes allostériques, un
site actif d’une molécule d’enzyme peut affecter un autre site actif de la même molécule d’enzyme. Une
conséquence de cette interaction entre les sous unité est que sur le plan cinétique, la coopérativité se
manifeste par des courbes vitesse-substrat de formes non plus hyperboliques mais sigmoïdales. Tout se
passe comme si les premières molécules de substrat se fixaient difficilement mais qu’une fois fixées, elles
favorisent la fixation des suivantes.
K1
Figure 3: courbe avec un comportement michaelien pour l’un et allostérique pour l’autre
Conclusion
Les enzymes allostériques sont caractérisés par une courbe sigmoïde (coopérativité) et la modulation de
l’activité se fait par des effecteurs. Toutes les enzymes allostériques sont construites par plusieurs sous
unités autour des axes de symétrie. Plusieurs lignes d’évidence montrent que le modèle symétrique est
capable d’expliquer simplement les propriétés de ces enzymes.
