wn TD ACIDES AMINES ET PROTEINES QCM Acides aminés 1/ Parmi les propositions suivantes, relevez-la (ou les) propositions exactes (s) ? @ Laproline est un acide aminé hydrophobe qui entraine une certaine rigidité de la protéine a son niveau. b. Latyrosine est plus soluble dans ’eau que la phénylalanine, € La cystéine a la propriété d’absorber la lumiére ultraviolette. 4. Laglycine est le seul acide aminé & n’avoir pas de carbone asymétrique. © Ladesmosine explique la grande élasticité de la molécule de collage. 2/ Les acides aminés possédent les caractéres généraux suivants (val ou faux?) : @. Ce sont des molécules amphoteres, b. Tous les acides aminés possédent un atome de carbone asymétrique. © La plupart des acides aminés naturels appartiennent dla série L d. Ce sont des molécules de taille inférieure 8 1000 daltons €._ lls se différencient par la nature de leur chaine latérale. f. _ Ils entrent dans la composition des protéines. / Tous les caractéristiques suivants s‘appliquent au tryptophane (vrai ou faux?) : a. Comporte un noyau imidazole. b, Comporte deux atomes dazote. ¢. Est précurseur de la sérotonine. d. Est un acide aminé hétérocyclique (Les acides aminés naturels possédent les propriétés générales suivantes (vrai ou faux?) : Leur masse molaire moyenne est de 110 daltons ai b. Ils sont tous substitués par une fonction amine primaire au niveau du carbone alpha, c. Ler degré d'hydrophilie dépend de la nature de leur chaine latérale. d. Al'exception de la glycine, ils possédent tous un atome de carbone asymétrique. Le pka de la fonction acide carboxylique de la glycine est de 2,4, celui de la fonction amine de 9,8. Indiquer la (les) propositions justes(s). a. Le pHi vaut 2,4. b. Le pHi vaut 9,8. c. Le pHi vaut 6,1. ‘ApH 1,0, on a 50 % de la fonction acide sous forme COO- et 50 % de la fonction amine sous forme NH". e. ApHi, la charge globale de la glycine est nulle.6/ Parmi les propositions sulvantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ? & Uisoleucine est un acide aminé aliphatique. b. acide y-carboxyglutamique posséde une charge électrique nette égale & 1. Tous les acides aminés naturels possédent plus de 2 atomes de carbone. 4d. Laserine est un acide aminé polaire. ronydase, e. Lasélénoeystéine est indispensable au mécanisme d'action de la glutathion per 1/ Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ? a. Laglycine est un neurotransmetteur. b. acide y-carboxyglutamique posséde 3 fonctions carboxyle. € Tous les acides aminés naturels possédent au moins 2 atomes de carbone. 4. Lalysine est un acide aminé aliphatique. : e. La 4-hydroxyproline est retrouvée dans le collagéne. Ss /Parmi les acides animés suivants, lequel (lesquels) posséde (ent) une chaine latérale cyclique? o a. Alanine g b. Tyrosine. Proline . Valine e. lysine ®armi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ? N ‘a. acide aspartique et la glycine sont des neurotransmetteurs excitateurs. b. Tous les acides aminés naturels possédent au moins 2 atomes de carbone. Dans la série D, le groupement amine est & droite. Ilexiste un 21 AA naturel, la sélénocystéine, Dans cette molécule un atome de sélénium substitue un atome d’hydrogene Ch de la fonction thiol. Cette sélénocystéine est indispensable au mécanisme de la glutathion peroxydase, enzyme luttant contre les formes actives de l'oxygane. 2armi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ? 2. Les acides aminés standards poss&dent tous un groupement carboxyle et un groupement amine portés par le méme ‘atome de carbone. Les substituants du carbone a des acides aminés standards, sauf la glycine, peuvent occuper trois positions différentes dans espace. Des D-acides aminés ont été trouvés dans de petits peptides des parois bactériennes et dans certains peptides a propriété antibiotique. La forme zwittérionique de la glycine est chargée positivement et migre vers la cathode dans un champ électrique. La L-Leucine est un acide aminé qui n’existe pas dans la nature,11/ Parmi les propositions sulvantes, b, ‘ 4 laquelle lesquelles) est (sont) exacte(s) ? ssleucine est un acide aminé possédant une chine latérale Raliphatlaue polalre ApH? ‘Api7, la tyrosine est un aide aminé possédant une chane atéraleR aromatiaus ‘ z é ositivement ‘pit 7, acide aspartique est un acide aminé possédant une chine latéraleR charée Pos i non chargée. 'APH7, la thréonine est un acide aminé possédant une chaine latérale R polaire, [APH 7, la glutamine est un acide aminé possédant une chatne latérale R aromatiaue: 12/ Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ? La chaine latérale R de la thréonine est CHOH ~ CH. ‘APH, lachaine latérale de acide aspartique est ~(CHs}e HsN". acide glutamique posséde deux groupements carboxyl. Le peptide de séquence Met —Gin~Asp ~ Glu~Phe- Lys~Asn~ Arg, IMéthylamine ~ Glutamine ~ Acide aspartique — Acide glutamnique ~ Phénylatani est identique au peptide dont la séquence est ine - Lysine - Asparagine ~Arginine. ri roduire des interactions {Aintérieur des structures protéiques, la valine, alanine, a leucine et isoleucine peuvent produire des Inte hydrophobes. 13/ Parmiles propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ? Les acides aminés standards 8 chaine latérale R polaire, non chargée, absorbent la lumiére ultraviolette. La polarité de la sérine et de la thréonine est due & leur groupement thiol Certaines protéines comportent des acides amings dits modifiés, Ceux-ci proviennent des acides aminés standards par des réactions de modification qui se produisent avant la synthése protéique. Y-carboxyglutamate est trouvé dans une protéine de coagulation, la prothrombine. La sélénocystéine est un constituant de la glutathion peroxydase. 114/ Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ? La citrulline est acide aminé n‘entrant pas dans la constitution des protéines. Un acide aminé sous forme zwittérionique peut agir soit comme un acide (c'est-a-dire un donneur de proton) soit comme une base (cest -d dire un accepteur de proton). ‘Au pH isoélectrique, la glycine en solution 0,1 M a 25° C est présente sous forme d’un jon dipolaire totalement ionisé *HaN—CH2~ COO Tous les acides aminés comportant un seul groupement a-aming, un seul groupement c-carboxylique et un groupement R qui ne stionisent pas, possédent une courbe de titration semblable & celle de la glycine et ont des valeurs de pH isoélectrique proches bien que non identiques. Valanine a une courbe de titration plus complexe que celle de la glycine et posséde un pH isoélectrique trois plus faible que la glycine. 15/ Parmi les propositions suivantes concernant la fonction carboxyle des AA , relevez la (ou les) propositions exactes (s) ? b “ Elles réagissent en milieu acide avec des alcools pour former des esters. Leur carbone peut étre attaqué par réactifs nucléophiles, eur caractére acide s’explique gar des facilités de perdre leur proton,tion acide carboxylique une foncl 1 dans la cellule se font toujours & partir d. Les réactions d’estérifcation us formes COO" & pH physiologique. fe. La plupart des fonctions sontso\ ropositions exactes (s) ? armi les propositions suivantes, releve? la (ou les) propos! 16/ Parmi es prop ise de cations, les acides animés ne de résine échangeu: a. Siffen verse une solution d'acides aminés & pH 3 sur une colonne de résine &ch8 i Je plus rapidement et sont les premiers 8 étre ayant la charge la plus positive migrent ee truites avec le méme ensemble de 24 acides sminés standards liés par b. chez homme toutes les protéines sont cons covalence en une séquence linéaire caracteristique. : : tun pi Isoélectrique plus élevé que la glycine. a lysine @ une courbe de titration plus complexe et posséde _ ines échangeuses de cations sont composées de ans un systéme de chromatographie échangeuse dios, les rési panne” ae le type SOs) sur ve particules synthétiques portant & leur surfaces groupements chargés négativement (de ty? fixer des groupements NHs* des acides aminés. 17/ Parmi les propositions sulvantes, relevez la (ou les) propositions exactes (5) ? ‘2. isoleucine et la proline sont des acides aminés standards primaires ou normaux. b. Les acides aminés normaux possédent tous un groupement carboxyle et un groupement amine porté par le méme atome de carbone, _ Lesacides aminés normaux différent les uns des autres par leur chaine latérale R. 4d. Le carbone a des acides aminés est lié par covalence 8 2 substituants identiques. e, alanine est une substance amphottre. 18/ Parmi les propositions suivantes, relever la (ou les) propositions exactes (s) ? a. Lavaline est un acide aminé possédant une chaine latérale R aromatique non polaire. b. La phénylalanine est un acide aminé possédant une chaine latérale R aliphatique Le tryptophane est un acide aminé possédant une chaine latérale R aliphatique. 4. _ApH7, arginine est un acide aminé possédant une chalne latérale R chargée négativement. ©. ApH7, acide glutamique est un acide aminé possédant une chaine latérale R chargée positivement. 19/ Parmi les propositions suivantes, relevez la (ou les) propositions exactes (s) ? a. acide glutamique posséde trois groupements carboxyle. b. absorption maximale de la lumiére ultraviolette par le tryptophane se produit & une longueur d’onde de 280 nm. torsque la glycine est présente dans une protéine, 'encombrement stérique minimal de sa chaine latérale permet 8 son niveau plus de flexibilité structurale que les autres acides amines. G. Lorsqu’une proline est présente dans une protéine, la flexibilité structurale de la protéine est réduite & son niveau. © Le groupement hydroxyle de la phénylalanine peut former des liaisons hydrogéne. 20/ Parmi es propositions suivantes, relevez la (ou les) propositions exactes (s) ? %Unacide diprotique ne posséde qu’un seul groupement capable de sioniser pour fournir des protons . La courbe de titration d'une solution de glycine 0,1 M & 25° C comporte deux étapes distinctes, chacune correspondant 4élimination d'un proton de la glycine.A trés faible pit, espéce ionique prédominante de la glycine en solution 0,1 M & 25° C est présente sous forme d'un fon dipolaire totalement ionisé HaN"-CHo-Coo Au pi isoélectique, la glycine en solution 0,2 M4 0 25%c est présente sous forme d'un ion dipotaire totalement ionisé (007, sa forme H3N+-CH2-cOO" A pH trés basique, I'espéce ionique prédominante de la glycine en solution 0,1. M & 25° C est NHz-Ci anionique. QCM Dérivés des acides aminés 1/ Parmi les affirmations suivantes sur la mélatonine, laquelle (les quelles) est (sont) exacte(s) ? 2. Cest un dérivé du tryptophane. b. Crest une hormone produite par ’hypophyse. © Elle est produite & un taux minimal pendant le jour. 4. Elle joue un réle antioxydant. ©. Cest un médiateur de ‘inflammation. f. Crest un neuromédiateur 2/ Parmi es affirmations suivantes relever la (ou les) propositions exacts)? La dopamine est un neurotransmetteur impliqué dans la régulation des mouvement, a b. Vladrénaline est une harmone de la glande surrénale. ¢. _ Lamélatonine provient d'une désamination du 5-hydroxytryptophane. d. Les antihistaminiques provoquent une somnolence car \'histamine exerce un réle dans les réactions d’ e. Les catécholamines dérivent d’une hydroxylation et d'une désamination de la tyrosine. 3/ Quelles sont la(les) proposition(s) vrai(s) ? La mélatonine dérive du tryptophane. a Uhistamine provoque la sécrétion d'ions H+ au niveau de la muqueuse gastrique, b. c. Lanoradrénaline est un neurotrarismetteur du systéme nerveux orthosympatique. d, La sérotonine posséde une fonction ammonium quaternaire. e. Lasérotonine dérive de la sérine. 5/ associer & chacune des molécules suivantes son acide aminé précurseur. a. Histamine. 1. Tryptophane. b. Mélatonine. 2, Sérine ¢. Acétylcholine 3. Acide aspartique d. Adrénaline. 4, Acide aspartique e. GABA 5. Acide glutamique. 6, Tyrosine. 7. Histidine{6/ Parmi les affirmations suivantes relatives & Vacétylcholine, laquelle (lesquelles) est (sont) exactels) ? @. Crest un neurotransmetteur excitateur. Elle posséde une fonction ammonium quaternaire. © Elle dérive de la sérine. d. Elle posséde une fonction ester. Elle provient de la décarboxylation de la choline. 7/ Laquelle (lesquelles) des molécules suivantes dérivent du tryptophane ? a. Histamine. b. GABA, ¢ Mélatonine, d. Acétylcholine. e. Ethanolamine. QCM. Peptides 1/ Le glutathion posséde les propriétés suivantes a. Cest un tripeptide b. Laconcentration intracellulaire du glutathion réduit est inférieure a celle du glutathion oxydé. c d. Sous la forme oxydée, il posséde un pont disulfure. Ii participe aux réactions d’oxydoréduction intracellulaires. 2/Parmi les propositions suivantes, laquelle (Iesquelles) est (sont) exacte (s). a. U’insuline est un polypeptide de 51 acides aminés. b. V'insuline contient deux chaines peptidiques réunies entre elles par des liaisons covalentes. ©. Les deux extrémités de la chaine A sont indispensables a la reconnaissance spécifique entre I'insuline et son récepteur. dd. Vinsuline contient deux ponts disulfures. €. L'insuline est produite sous forme d’un précurseur inactif ou pro-insuline, /Parmi ies affirmations suivantes relatives a 'insuline, laquelle (lesquelles) est (sont) vraie (s) ? a. Clest un glycopeptide, b. La pro-insuline, son précurseur, est constituée d'une chaine polypeptidique unique La réduction des ponts disulfures ne modifie pas son activité biologique. d. _V’extrémité N-terminale de la séquence de la chaine A nest pas indispensable au mécanisme de liaison & son récepteur. e. Elle favorise le transfert intracellulaire du glucose.i, eee ee 4/Parmi les affirmations suivantes, relevez-la (ou les) propositions exacte (s) ? 8. Vocytocine est impliquée dans Ia contraction de la parol utérine. b. Vaspartame a un pouvoir sucrant environ 200 fois supérieur & celul du saccharose. © Plus un peptide contient d’acides amings, plus son effetest important, de la glande thyrolde. 4. Un tri peptide contréle activi '5/Parmi les affirmations suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont| vraie (s) ? ‘un acide aspartique, d'une prolinamide et d’une phénylalanine méthlée @. Vlaspartame est un tripeptide composé ai .s liaisons non covalentes ente le groupement c- b. Un dipeptide est composé de deux acides aminés reliés entre eux par de carboxylique d'un acide aminé et le groupement o-aminé de autre. ©. Llocytocine est une hormone peptidique composée de .46 résidus 16/Parmi les affirmations suivantes, laquelle (lesquelles) est (sort) vraie (s) ? a. Les peptides comprenant moins de 10 acides aminés n’ont pas d’activité biologique. b. Le glucagon est une hormone pancréatique de 529 résidus, aspartame est un dipeptide composé d'un acide glutamique et d’une phénylalanine méthylée. d. Le TRH (thyrothropin-releasing factor) est un peptide constitué de 353 résidus d'acides aminés. QCM. Structures tridimensionnelles des protéines. 41/ Parmi les caractéristiques de I'hélice «.relever la (les) proposition (s) exacte(s) ? Cest une structure secondaire fréquemment rencontre dans les protéines globulaires. Elle est stabilisée par les liaisons hydrogenes intrachaires situées perpendiculairement a l’axe de 'hélice. Des résidus alanyl y sont fréquemment rencontrés.. d. Elle ne contient pratiquement jamais de proline. Elle est trés abondante dans la kératine alpha: 2/ Laquelle (lesquelles) des liaisons chimiques suivantes nest (ne sont) pas indispensable (s) & la stabilisation de la structure secondaire des protéines ? a. Liaisons salines. b. Liaisons hydrogénes. . Liaisons de coordination. d. Ponts disulfures. Liaisons formées par condensation aldonique. 3/ Le coude béta posséde la (les) propriétés suivante (s) sauf : a. II n’est jamais rencontré dans la kératine alpha.eee set bb. tlest fréquemment abservé 2 I'intérieur des protéines globulaires. slement les résidus d'acdes amins suivants proline, serine, asparagine: BYEIN#: & Ucontient préféren 4. Iconstitue un élément de structure secondaire des protéines. /parmi les caractéristiques sulvantes du coude beta, relever la (les) propositions (s) exactes (1 a “sacanfermation ef Abii ner un bin byeroeBeyenie eftia gem Meena eeamerreTilt ctueamine ete [NHI au carbone alpha du quatriéme acide eminé. b. tine contient jamais de proline Le troisiéme acide aminé du coude est souvent une gine. Ss antiparallées, % 4. Ilest souvent rencontré entre deux feuillets plissé parm: les propositions sulvantes relatives a la structure des protéines, quelle (lesquelles) est (sont) exacte (3)? a. Les chaines latérales des résidus d’acides aminés hycrophobes sont préférentiellement enfoules & intéreur des protéines globulaires, b._ Lastructure tridimensionnelle d'une pratéine « native » défint sa conformation thermodynamiquement la plus stable. c._Une protéine oligomérique posséde plusieurs sous-unités. d. Toutes les protéines possédent une structure quaternaire. La structure tertiare des protéines est obligatoirement stabilise par existence d'un ou de plusieurs ponts disulfures parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte (s) ? La structure quaternaire définit une protéine organisée en plusieurs domaines. a ;quemment rencontrées dans les feulllets plissées 8. b. alanine, la leucine et la méthionine sont fré c._ Lastructure tertiaire d’une protéine est toujours stabilisée par de nombreuses liaisons faibles. 1d. Lamolécule de tropocollagene est riche en résidus de glycine, ~armi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ? jossede pas de structure secondaire a. La conformation en pelote statistique définit une chaine polypeptidique qui ne pc ordonnée. b. Uhélice cet le feuillet plissé B sont des exemples de structure secondaire ordonnée, Les domaines d’une protéine globulaire ont reliés entre eux per un pont disulfure. d. Une molécule de tropocollagéne contient trois hélices o. e. Dans a structure quaternaire dune protéine, es sous unites sont toujours reliées entre elles par des liaisons covalentes. armi les propositions suivantes, relevez la (ou les) propositions (s) propositions exacte (s)? les aminés sont reliés entre eux par des liaisons non covalentes. a. Dans une protéine, les a b, Laliaison peptidique est rigide et plane. «Les ponts disulfures réunissent les chaines latérales de résidus de méthionine.4. Séquence ou « structure secondaire » dune protéine sont synonymes. Les protéines sont des polyméres lingaires daides aminés, 9/ Uhélice « présente une (des) caractéristique (s) importante (s), laquelle (Iesquelles) ? a. Cest une hélice gauche. b. Dans un tour d’hélice se succédent 3,6 résidus d’acides amings. c. Elle contient souvent des résidus d’acide glutamique. d. Elle n‘est jamais rencontrée dans |a structure des protéines membranaires, fe. Chaque tour d’hélice contient une seule liaison hydrogene Elle est constituée uniquement de résidus c’acides aminés hydrophiles. 10/ Choisir la (les) proposition (s) qui s'applique (nt) aux mécanismes de repliement des protéines. Les protéines-disulfides-isomérases accélérent la formation des ponts disulfures b. La structure native des protéines est encore dénommeée globule mou. ©. Les protéines chaperones faciltent le repliement de la protéine en une structure native. 4d. Les peptidyl-proline-isomérases agissent en faciitant la formation des coudes (3. e. Al’état de globule mou, une protéine posséde une structure tertiaire definitive 11/Parmi les propositions suivantes relatives a la structure des protéines laquelle (lesquelles) est (sont) exacte (s) ? La structure tertiaire représente la conformation globale et tridimensionnelle d’une protéine. Les domaines d'une protéine exercent généralement des fonctions biologiques distinctes. c. Uhémoglobine posséde une structure quaternaire. d. Les liaisons disulfures sont indispensables & la structure tertiaire des protéines. Les interactions hydrophobes sont nombreuses sont nombreuses & l'intérieur des protéines globulaires. 12/Dans [a liste des propositions suivantes, relever celle (s) qui est (sont) exacte (s) Les protéines sont des homopolymares. Les chaines latérales des résidus d’acides aminés d'une protéine jouent un réle mineur dans la conformation de celle-ci. Une protéine possédant un pont disulfure adopte une structure quaternaire. d. Les protéines peuvent contenir plusieurs centaines d’acidas aminés. 3/Dans la liste des affirmations relatives a la proline, laquelle (lesquelles) est (sont) exactes ? a. _Laproline est un iminoacide. b. Elle est souvent rencontrée dans les coudes B. présente dans la triple hélice du collagene, elle participe & la stabilité de la triple hélice en favorisant la conformation relativement étirée du tropocollagéne. Elle est toujours présente & I'intérieur du cceur hydrophoae des protéines globulalres:© Dans un polypeptide contenant de la proline, Yangle # mesuré at niveau celle-ci est variable. 14/ Parmi les propesitons suivants relatives aux liaisons chimiques assurant la staité dela structure tertaire des protéines laquelle (lesquelles) est (sont) exacte (s) ? a. Elle implique toujours la présence de ponts disulfures. Elle dépend essentiellement des liaisons non covalentes. {Au sein des protéines globulaires, elle implique de nombreuses interactions hydrophobes préférentieliement situées & \intérieur de la structure protéique. 4. Elle peut impliquer des liaisons salines. Les liaisons chimiques assurant cette stabilité dépendent en grande partie de la variété des chaines latérales des résidus 'acides aminés. 415/ Parmi es propositions suivantes relatives au repliement des proteines laquelle (lesquelles) est (sont) exacte (s) ? Toutes les protéines adoptent une structure tertiaire stable par un mécanisme de repliement spontané b. Les protéines chaperones évitent 'agrégation des molécules protéiques. {a protéine disulfide isomérase facilite le repliement des protéines possédant des ponts disulfures. 4d. Le peptidyl-proline isomérase catalyse isomérisation des liaisons Pr0-X sous la configuration cls. 16/ Si une protéine posséde 940 résidus d’acides aminés, quelle est approsimativement sa masse ? (Da = dalton) a 103,4Kna b. 94KDa © 10,3KDa, 4. 9400 0a, e. 94000 Da. 7/ Parmi les propositions suivantes concernant la structure de I/hélice des protéines, laquelle (Iesquelles) est (sont) exacte (s) ? 2. Elle constitue le méme pourcentage de structure secondaire dans toutes les protéines. idus d’acides aminés par tour de spire. b. Elle contient 6,3 r © Elle est maintenue par des liaisons hydrogénes entre les chaines létérales des acides aminés. 4d, Les résidus de glycine et de tyrosine y sont fréquemment renconteés. ©. Elle oriente les chaines latérales des acides aminés vers lextérieur, 8/ Parmi les propositions suivantes, relevez la (ou les) propositions (s) propositions exacte (s) a. Les protéines fibreuses riches en feuillet plissé ont plutot un carsctére rigid. b. Dans une structure en feullet 8 plissé, angle 6 (phi) et o (ps) prernent successivement les mémes valeurs absolues. Dans une structure en feuillet 6 plissée, I'angle (phi) est positf, 'angle o (psi) négatif.rr Les protéines chaperonnes reconnalssent les protéines mal conformées car celle-ci exposent a leur surface des é610ns hydrophobes. ans Phélice a droite de la kératine, la constitution d'une bande hydrophobe est permise car les acides aminés en position Let 4 sont du méme cdté de I’hélice et portent des radicauxpolaires. 19/ Relever a (les) caractérstique (3) structurale (s) du feuilletplisséB. @. Cest une conformation trés étirée. b. Crest un élément de structure secondaire. © Un feuillet contient 25 segments adjacents. 4. Lavaline et isoleucine y sont fréquemment rencontrés. Sa conformation est toujours stabilisée par des interactions hydrophobes. 20/Parmi les affirmations suivantes relatives aux liaisons chimiques aarticipant & la structure des protéines, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte (s) ? Les liaisons hydrogénes assurent exclusivement la stabilité de [a structure tertiaire, b. énergie des liaisons salines est de 5 a 20 kcal/mole. effet hydrophobe met en jeu de nombreuses liaisons hydroganes. 4d. Les ponts disulfures sont indispensables & la structure tertiaire. Dans une protéine globulaire, des liaisons hydrogene peuvent s‘établir entre certaines chaines latérales et des molécules d'eau 21/ Choisir la (les) proposition (s) qui s‘appliquent aux mécanismes de repliement des protéines, adoption d’une structure tertiaire native s‘effectue au hasard, a. b. La peptidyl-proline-isomérase catalyse I'isomérisation des liaisons X-Pro sous la conformation trans. ¢.Affétat de « globule mou », une protéine posséde sa structure tertiaire native. d. Laliaison peptidique est plane, et les groupes CO et NH sont en orientation trans. €. Cest la rotation des plans des liaisons peptidiques successives qui détermine la structure secondaire. 22/ Relever la ou les propriétés qui s'appliquent aux protéines. a. Ce sont des macromolecules. Elles contiennent toujours au moins un pont disulfure, b. Leur conformation native correspond a plusieurs structures tertiaires possibles. c d. Afétat dénaturé, elles sont trés pauvres en liaison amide. 23/Parmi les affirmations suivantes relatives a la conformation des protéines, relever la ou les propositions exactes. a. La structure primaire correspond & leur structure native et fonctionnelle. b. Une protéine contient toujours au moins un foyer plissé beta. c. Les hélices alpha sont trés riches en tyrosine. uw4 La structure tertiaire n'est jamais stabilisée par des liaisons chimiques faibles. La structure quaternaire est toujours stabilisée par les ponts disulfures. 24/Choisir les propositions vraies. b. Les protéines ne sont jamais ramifiges. La liaison peptidique est souvent en configuration trans. Les prolines sont surtout présentes dans les coudes B. Uhélice «est la structure secondaire la plus fréquente dans les protéines, Des liaisons hydrogénes s’établissent parallélement a V’axe de I'hélice c. 25/Eliminer les grandeurs qui ne correspondent pas a 'hélice 0. a b. a e 5,44 pour le pas. 3,6 AA par tours d’hélice. 1 liaison hydrogane par tour d’hélice. 5 A6A pour son diamétre. 100 a 200 nm de longueur. 26/Dans la liste des propositions suivantes, relever celle (s) qui est (sont) exacte (s). a b c 4 ll existe quatre niveaux de complexité structurale dans les protéines. Ils correspondent a leur structure primaire, nentaires : les structures secondaire, lertiaire el quaternaire. $'y ajoutent deux niveaux structuraux suppl supersecondaires et les domaines. La structure secondaire dune protéine fait référence & la disposition spatiale de tous ses acides aminés, 1é5 naturels, de la série L, peuvent former des hélices avec pas a droite ou 8 gauche, mais & de rares Les acides a exceptions prés, seules les hélices avec pas a droite sont trouvées dans les protéines. Des acides aminés chargés positivement sont souvent trouvés & proximité de I'extrémité N-terminale d'une hélice «et 1és chargés négativement & proximité de son extrémité C-terminale. des acides a Dans une chaine peptidique de fibroine, les groupements R des acides aminés adjacents sont dans des directions. opposées par rapport a la structure en zigzag de la chaine. 27/Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) vraie (s) ? Le coude B correspond a une structure en coude serré (d’environ 180°C) impliquant quatre acide aminés et trois liaisons peptidiques. La résistance ala tension des structures de kératine est amplifiée par un enroulement en super hélice des séquences lice se fait en sens oppose & celui de peptidiques de kératine qui les constituent. Cet enroulement en super h Venroulement des séquences peptidiques de kératine. Dans les structures d'élastine, les séquences polypeptidiques sont reliées par des liaisons covalentes unissant quatre chaines latérales de lysine. Dans le collagene, la séquence en acides aminés est généralement une unité de quatre acides aminés qui se répete, Gly-X-Pro-¥ ou Gly-X-Hydroxyproline-Y, ou X et Y peuvent étre n’importe quel acide aminé. 1tructures hélicoidales, soit de structures e. Laconformation des protéines globulaires est entiérement constituée solt de st plissées. 28/Parmi les propositions suivantes, releve? la (ou les) propositions exactes (6). ‘acide aminé « n» et la fonction carboxyle de . Laliaison peptidique est toujours engagée entre la fonction amine de I acide aminé « ned ». La masse molaire d'une protéine est toujours supérieure & 1 kilo Dalton. b. © Lastructure primaire d'une protéine énumere ordre d'enchainement successif des acides aminés & partir de extrémité C-terminale d. Les protéines peuvent posséder plusieurs fonctions amines primaires. €. Les protéines fibreuses riches en hélice « ont un caractare extensible. 29/Parmi les propositions suivantes, relevez la (ou les) propositions exactes (s) a. La protidémie normale est de ordre de 42g. b. L’électrophorése des protéines du sérum nécessite l'emploi de rouge ponceau. Lors de cette électrophorése, le sérum albumine migre le moins loin de par sa grande. c d. Dans le sérum albumine, environ 30 acides aminés sur les 595 sont des cystéines. Le sérum albumine est trés riche en hélice 0. CM hémoprotéines Laquelle ou lesquelles des affirmations suivantes sont vraie (s) ? a. La quantité d’oxygene que peut fixer I'hémoglobine du sang est de l'ordre de 0,01 mmol par litre. b. heme contient un atome de fer a 'état ionisé, Dans la myoglobine I'histidine distale est toujours reliée au fer de heme. e Uhémoglobine est un transporteur plus efficace que la myoglobine pour livrer 'oxygéne dans les tissus. d. e. Dans le sang veineux périphérique, le taux de saturation de I’hémoglobine en oxygdne est inférieur & 5%. armi les affirmations suivantes relatives aux 2,3-B.?.G., laquelle ou lesquelles sont vraie (s) ? est un constituant naturel de globule rouge. b._Ilest absent de la désoxyhémoglobine. Sa présence dans le muscle explique la faible valeur de la Pso de la myoglobine. En son absence, la courbe de saturation de I’hémoglobine pour oxygéne est déviée vers la gauche , ._ Il abaisse l’affinité de I'hémoglobine pour Voxygene. ni les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exactes (s) ? La globine de la myoglobine est une chaine polypeptidique de 350 AA. La fixation de I'02 ne se fait que si le fer héminique est oxydé.e f La chaine protéique est étirée et comporte 8 hélices droites, Des résidus hydrophiles de ces hélices sont au contact de heme. La courbe de saturation de la myoglobine par oxygene est une sigmoide. La myoglobine a une plus grande affinité pour l'oxygéne que pour 'hémoglobine. 4/Parmi les propositions suivantes, relevez la (ou les) propositions exactes (s) b 5/Parmi es propos! (s). b. Uhéme est un noyau tétra pyrrolique développant 4 liaisons de coordinations avec le Fe’. La fixation de 02 sur la myoglobine entraine un retour de Mion ferreux dans le plan du tétrapyrrole. Les différences de propriétés biologiques entre a myoglobine et I"hémoglobine s'expliquent par des différences de structure. La courbe de fixation de '02 sur la myoglobine est une sigmoide, Unémoglobine fixe 'Os de maniére coopérative en raison de sa structure tétramérique. ns suivantes relative au fonctionnement allostérique de 'hémoglobine, laquelle (lesquelles) est (sont) vraie La fixation de Foxygéne a I'hémogiobine répond 8 un phénoméne de coopérativité positive, Lors de I'oxygénation, la modification de la structure quaternaire de I’hémoglobine s’accompagne de la rupture de huit liaisons salines. La diminution de concentration de H’ favorise la dissociation de ’oxyhémoglok Le 2,3 BPG diminue Vaffinité de ’hémoglobine pour Voxygene. Uhémoglobine est un transporteur plus efficace que la myoglobine pour livrer loxygene aux tissus. 6/Dans la liste suivante retrouver la (les) proposition(s) exacte (s). a Uhémoglobine contient 4 atomes de fer ferreux, Uhéme est relié & la chaine protéique de la myoglobine par deux liaisons covalentes. Voxyhémoglobine contient du fer ferrique. Lefer de ’héme est maintenu par cing liaisons covalentes. Le monoxyde de carbone posséde une affinité pour I’hémoglobine 250 fois supérieure a celle de loxygene. 7/ Le 2,3 bisphophoglycérate posséde une (des) propriété (s) fonctionnelle (s) spécifique(s) laquelle (lesquelles) ? a b c 4. e Cest un effecteur allostérique négatif du fonctionnement de I'hémoglobine. Il est libéré par les tissus périphériques. Une molécule d’hémoglobine peut en contenir quatre. Il stabilise la structure « tendu » (état T) de la désooxhémoglobine. !lest maintenu au centre de la molécule d’oxyhémoglobine par des liaisons salines, 8/Parml les mécanismes moléculaires de la drépanocytose présentés ci-dessous lequel (lesquels) est (sont) exactes. 14Elle est caractérisée par la présence d'une hémoglabine de structure anormale dénommée HBS. b. Dans cette pathologie, I'hémoglobine se dissocie en quatre monomeres insolubles: UUnémogiobine de structure anormale correspond @ la substitution de suivante ['6-Glu > Val [Link] structurale diminue Iaffinité de 'hémoglobine pour Voxygéne. e. Uhémoglobine de structure anormale précipite uniquement a état oxygéné ‘9/Retrouver la (es) propositions qui s/applique (nt) 3 la myoglobine, Crest une protéine oligomérique, Elle contient un fon fer. Elle est trés riche en hélice a. fen oxygéne, elle posséde une affinité pour Voxygéne supérieure a la molécule d. A une faible pression partie! <'hémoglobine. fe. theme qu'elle contient et relié la chalne protéique par deux liaisons covalentes. f. Elle lie 'oxygéne selon un mécanisme de coopérativité maximale, & Son point de démi-saturation est obtenu pour une pression partielle en gaz carbonique de Imm Hg. 10/Parmi les propositions suivantes relatives effet Soh, laquelle (lesquelles) est (sont) exactes ? ‘a. Ils'explique en grande partie parla libération de protons au niveau des cellules périphériques. b. La fixation de protons sur 'hémogiobine favorise état « tendu ». La rupture des liaisons caractéristiques de l'état « relaché » de hémoglobine favorise I’éjection de protons au niveau des poumons. d. anhydrase carbonique est indispensable & la production de gaz carbonique au niveau des alvéoles pulmonaires. produit au niveau des cellules périphériques est en grande partie responsable de \'effet Bohr f. Les valeurs des Ps» des molécules d’hémoglobines sont identiques entre le poumon et les tissus périphériques, La production de gaz carbonique au niveau des tissus périphérigues entraine une diminution du pH. 11/ Dans la liste suivante, quelle (s) est (sont) la (les) proposition (s) vrale (s) ? a, Lamyoglobine est une protéine capable de lier réversiblement Foxygene. b, Laméthémoglobine peut fixer réversiblement quatre molécules d’oxygéne. ¢ Uhémoglobine et la myoglobine ont la méme affinité pour l'oxygéne qui est indépendante de la PO: d. Les structures quaternaires de 'Hb et de I'HbO2 sont identiques. Le résidu c’histidine distale est rellé a fer par une liaison de coordination. 12/, On veut comparer Vactivité de quatre molécules a'hémoglotine modiiées par pontage chimique et potentiellement uitiisables comme substituts du sang. On dispose des renseignements expérimentaux suivants Peo(mm He) 1H (coeff. De Hil) 15Solution d'HBA (Hb normale adulte) Fc Po | Molécule Hbt 3 a ‘Molécule Hb2 35 29 ‘Molécule Hb3 5 30 | Molécule nba is 10 CChoisir Ta (les) molécule (s) qui posséde (nt) apparemment les mellieurs propriétés fonctionnelles, laquelle (lesquelles) ? abt b Hb2 Mba d. Hba 13/ Parmi les propositions suivantes relatives a la structure de ’'héme de I’hémoglobine, laquelle {lesquelles) est (sont) exactes (s). {I contient une protoporphyrine de type X. West relié exclusivement a la chaine protéique par des interactions hydrophobes. lest présent en quadruple exemplaires dans une molécule d’hémoglobine. 4. II contient trois substituants propanoiques. Sa structure polycyclique est toujours parfaitement plane, 14/ Parmi les affirmations suivantes relatives au fer de I’héme, laquelle (lesquelles) est (sont) exactes (s)- Il participe directement au mécanisme d'oxygénation Les niveaux énergétiques des électrons de l'orbite 3d expliquent les différences de couleurs entre les formes oxygénées 6. et désoxygénées de I’hémoglobine, lest toujours relié a la chaine protéique par une liaison de coordination d. lest a 'état hexacoordonné dans la désoxyhémoglobine. Uhybridation d’sp* de sa troisiéme orbite explique I’établissement d’une structure octaédrique hexacoordonnée. ‘a sixiéme liaison de coordination s‘établit avec a chaine latérale de I’histidine E7. 15/ Le 2,3 bisphophoglycérate posséde une (des) propriété (s) suivante (s), laquelle (lesquelles) ? a b. lest indispensable au fonctionnement de la myoglobine. I augmente Vaffinité de I’hémoglobine pour l'oxygéne. !Ifavorise ’établissement de liaisons salines entre les chaines 8 de I'Hb. & d._Ilest toujours associé a la structure quaternaire des formes oxygénées et désoxygénés de I'Hb. En son absence, la courbe de saturation de 'hémoglobine pour I’oxygéne est déviée vers la droite. 16/ Parmi les propositions suivantes relatives 8 l'effet Bohr laquelle est fausse ? a. Hl explique la baisse du pH lors de la libération d’oxygéne. 6, Le pk de|'His 146 des chaines B diminue lors de la transition RT. © Lepk de His 146 des chaines 8 augmente lors de la transition RYT. d. anhydrase carbonique facilite la production de gaz carbonique. 16ee LULUlUOCO—~™ aine latérale de Ihstidine. fe. AvétatT ataison saline entre Hs 146 et Asp 94 est avorsée par protonation dea chalne at : 47/taquelle(lesqueles) des affirmations suivantes est (sont) vrale (s). La quantité ’oxygéne libre soluble dans le sang est de ordre de 0,1 mmole/it. [Link] contient 12 doubles liaisons conjuguées. & Dans es hémoprotéine, nistidine proximate est toujours relige au fer de heme. 1d. Ladistance entre 'atome de fer et histidine proximale diminue lors de Yoxygénation La poche de fhéme assure un environnement hydrophobe. 18/ Parmi es affirmations sulvantes laquelle (lesquelles) est (sont) exactes ? ‘a. Les propriétés allostériques de 'hémoglobine sont indépendantes de sa structure quaternaire. b. Les structures quaternaires de Hb et de HbO2 sont identiques. & Lapremigre molécule d'oxygene se lie & Phémoglabine avec une affinité plus faible que la deuxieme. 4. Dans le sang veineux périahérique le taux de saturation de HbO? est inférieur 3 5%. €. Dans la drépanocytose, on observe une déformation des globules rouges en faucille, 19/ Parmiles affirmations suivantes laquelle (lesquelles) est (sont) exactes ? a. La fonction de la myoglobine est de stoker oxygene. b. Dans la myoglobine non oxygénée, le fer de heme se trouve & environ 0,3 angstrdm du plan de I'anneau tétrapyrrole, dans la direction de Ihistidine €7, Dans fa myoglobine, Ia fixation des atomes du CO au fer de heme ne peut prendre qu’une seule disposition : les trois ‘tomes (Fe, C et 0) sont parfaitement alignés et cet allgnement est perpendicuiaire a anneau tétrapyrrole. ans le muscle en activité intense, affinité de la myoglobine pour l’oxygene est plus importante que dans le muscle au repos. ans espace, les chaines polypeptidiques de I'hémoglobine prennent une disposition approximativement tétraédrique. 20/ Parmiles affirmations suivantes laquelle (lesquelles) est (sont) exactes ? ‘a, Dans hémoglobine, deux liaisons de coordinence de 'atome de fer de I'heme sont établies avec des résidus a'histidine. b. Durant la transmission de la forme T la forme R de ’hémoglobine, une paire des sous-unités a/B effectue une rotation de 15° par rapport a autre paire de sous unité a/6. .Uhémoglobine est formée de 4 chaines peptidiques et de 1 héme. 4d. Vaffinité de ’hémoglobine pour oxygéne diminue aprés qu'une premiere molécule de dioxygéne s'y soit lige , Lavariation d’affinité de I hémoglobine pour I'oxygane est liée 8 des modifications de sa structure primaire. 22/ Parmi es propositions sulvantes relever la (ou les) propositions exactes (s). a. Lamyoglobine est une protéine fibreuse presque entiérement constituées d’hélice b. Lamyoglobine, ainsi que les a et fi globines, possédent des structures tertiaires trés similaires alors que leur séquences. peptidiques le sont moins, Ww‘onygéne & partir de /hémoglobine par interaction & Le 2,3-8PG est un effecteur allostérique favorisant Ia libération de I ‘avec les sites de fixation de oxygéne. F Dans le muscle au travail, 'accumulation de COs et augmentation de pH concourent toutes deux 8 une mellleure 3ns le muscle au travail, "accumulation de CO2 désaturation de lhhémoglobine. La partie prosthétique de I'hémoglobine est appelée héme. / Parr it r fa réponse immunitaire & un agent infectieux, laquelle (lesquelles) est (sont) 4/Parmi les propositions suivantes concernant [a exacte (5) ? ‘a. Les anticorps sont les protéines synthétisées et séerétées par les lymphocytes B activés ou plasmocytes, b. Unantigéne est une molécule n’appartenant pas a 'organisme (non-so}) ©. _Unantigéne n‘est reconnu que par un seul type ’anticorps, 4d. La réponse immunitaire peut étre soit humorale, soit cellulaire. Vantigéne est présenté, lors de la réponse cellulaire, par une cellule présentatrice de l'antigene, en association avec une elycoproteine du complexe majeur d’histocompatibilité de classe | 2/ Parmi les propositions suivantes concernant les IgG, laquelle (lesquelles) est (sont) vraie (3) ? a. Les IgG sont constituées de deux chaines lourdes (H) identiques et de deux chaines légares (L) identiques. Les chaines légéres et lourdes sont unies entre elles par des ponts disulfures. b & Les IgG sont les premiéres immunoglobulins qui apparaissent au cours de la réponse immunitaire (réponse primaire) d. Les IgG représentent 20% des protéines plasmatiques. @. Les chaines lourdes des igG comportent trois domaines constants et un domaine variable. 3/ Les immunoglobulines G possédent les propriétés sulvantes (vrai ou faux 2) Chaque chaine légére contient deux domaines. a. b. Chaque chaine lourde contient un domaine variable. © _Lessite de combinaison antigénique est situé exclusivement au niveau des chaines lourdes, 4. Leur constance d’affinité pour un antigdne spécifique est généralement comprise entre 10* et 10%L/mol. Elles représentent quantitativement la classe majoritaire des immunoglobulines du sérum. 4/Concernant la structure des immunoglobulines G quelle (s) est (sont) les Propositions exacte(s) ? 2. la région variable de Ia chaine lourde et celle de la chaine légére sont trés différentes en structure primaire; mais eles Possédent toute les deux un pont disulfure intrachaine. b. Larégion constante des chaines lourdes comporte 110 AA et trois domaines, © Ledomaine C2 est glycosyl 4. Les différents domaines constants sont homologues et présentent une structure tertiaire semblable. 5/ Parmi les propositions suivantes, concernant la reconnaissance Ag-Ac, laquelle (lesquelles) est (sont) vraie (s) ? Le site de combinaison antigénique est constitué d’une courte séquence de la région variable de chaque chaine légere, a Un €pitope s‘effectue grace a trois régions hypervariables séparées par des séquences di ‘ossature, b. Lareconnaissance a’ 186 Kes rée par la constante d'affini Te Percinin ag-aces ebversie: sa force» st mei 4. Latfnite dun Ac pou lg a une avilté ansigéniaue infer 1 un pgest de fordre de 108 /mel leuce a celle une 1 fe. Unel taquelle lesquelis) est (sont) vrate (3)? soncernant les différentes classes 61, ct antigénique est marquée pat I stimulus antigéniaue, udeleur 63. ‘ ae idaire & ta ‘apparition massive #126 ental, dd. Les igG ne passent pas la barridre placer ‘ ins par une pice sécrétoire. e_LeslgA sont desig de séeréion pouvant ester sous forme de ciméres Unt par une pl tité importante Les lef sont présentes chez le sujet sain en quantité impor on ara impiqudes dans fe traafart eimmunité au nOUrTsson, 2 gles IgA sont présentes dans le lit maternel. Elles sont cours des trols premiers mols dela vie epteurT, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte (3) ? 2/ Parti les propesitions sulvantes concernant le ret courts. atrice de a. Ce récepteur ne peut reconnaitre que des fragments antigéniques . tation de V'antigéne par une cellule présents b. La reconnaissance antigénique par les cellules T nécessite la présent rantigene, en association avec une protéine du CMH. eLerécepteur des cellules 7 ne peut reconnaltre une rolécule antigénique que sous forme native 1d. Les protéines du CMH delhomme ou HLA sont trés variables, ce polymorphisme restreint les possibilités de compatibilté entre celules et de deux individus différents, fe. La séerétion du récepteur T est bloquée par des antimitotiques. 48/ Parmi les propositions suivantes relevez la (ou les) propositions exacte (s)? .groupées en 5 classes selon la nature de leurs chaines lourdes. Les immunoglobulines peuvent étre re sées intégrées ala membrane cellulaire des lymphocytes T cytotoxiques. bb. Les formes précoces des IgM peuvent étre retrouv' Le fragment Fc (cristallsable) est formé de la partie C-terminale de ses deux chaines lourdes. ‘ Les igh sont présentes principalement dans le tractus intestinal La variabilté idiotypique des immunoglobulines est due & des différences de la structure primaire des chaines lourdes et légeres qui les constituent. {9/ Parmi les propositions sulvantes concernant le CMH, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte (s) ? a. tlrestreint a réponse immunitaire humorale. Le CMH de classe Ine se trouve qu’a la surface des cellules du systéme immunitaire. Le CMH de classe il et responsable du rejet de greffe. La classe du CMH présentant la molécule antigénique discrimine le type de cellule T impliquées dans la réponse immunitaire. Les glycoprotéines du CMH sont les seules cellules impliquées dans la reconnaissance du fragment antigénique par le récepteur T. 10/ Le glycoprotéines de la classe | du CMH possédent des propriétés spécifiques, laquelle (lesquelles) ? Elles sont présentes & la surface de presoue toutes les cellules de organisme.5 cde structure identiques. . Elles sont constituées de association de deux ch it © Elles permettent la présentation de fragments e'antigénes aux récepteurs des cell a Le site de fixation de antigane est situé sur les domaines cr et a3. . Elles peuvent présenter r’importe qu'elle structure antigénique qu’elle que soit leur taille 411/Parmi les propositions sulvantes concernant la présentation de 'antigene, lesquelles sont exactes epitope antigénique se loge dans un sllon formé par la réunion de deux domaines «1 et 2 du CMH, \épitope 8 présenter est formée de 8 feuillets 8 parallles et de deux hélices a. ‘un peptide d’environ 20 AA en conformation étirées, '. Law niche dans laquelle se loge I La cuvette ou se ioge 'épitope permet la fixation a @ tes interactions entre peptide antgénique et résidus conservés de la cuvette du CMH particpent & la dscrimination sol/non sol. © Banslaprésentation du peptide parle CMH, 2 ou 3 AA dela région variable dela cuvette permettent la stabilisation de la fixation de Vépitope. 12/Concernant la structure des lycoprotéines du CMH quelle (elles) est (sont) ales) proposition {s) vraie (s)? = fetmolécule du CMH estun hétéro-dimére-glycoprotéinique présentant un domaine variable et un domaine constant sur chaque chaine {2 molécule du CMH présente un tés long domaine intracytoplasmique. 7 ‘une chaine protéique majeure enchdssée dans la membrane plasmique et associée © Lamolécule du CMH est constituée dt -microglobuline. de facon non covalente a la B~ 12 B-2-microglobuline présente un domaine transmembranalre hydrophobe Présentent un homologie avec les domaines ® file est associée au domaine a3 de la chaine majeur du CMH. Toutes deux constants des ig, 73/Quelels) est (sont la (les) proposition () qui s'applique (at) aux gn ? Ce sont des glycoprotéines a fonction anticorps. Elles sont constituées de association de 20 chainesprotéiques dstintes, ® © Elles possédent 10 sites de combinaison antigénique. Elles ont une avidité pour 'antigéne supérieure aux gG. Elles sont produites sélectivement ors une premiére stimulation antigénique, ‘ Leur tale est environ cing fls supérieure & celle d'une ig, Ce sont la principale immunoglobuline des sécrétions. 14/Parmi les propositions sulvantes, relever la (ou les) propositions exactes (3), % lamembrane glomérulaie intacte est imperméable & un Mmonomeére intact d'ig¢, Un excés de chaines légares d'igG dans le sang peut se Tetrouver dans les urines, © Sllavalence théorique d'une igh est de 10, sa valence rélle estdes, tes boucles hypervariables sont retrouvées dans les domaines de type Ig: Viet C. & es immunogiobulines produites uniquement sous forme monomérique sont les \gG, es IgA et les IgE 20115/Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exactes ? Les fragments de particules étrangéres & 'organisme que le macrophage expose a la surface sont « présentés » par un groupe de protéines particuliéres appartenant a la superfamille des Immunoglobulines : les protéines MHC. Lepolymorphisme des protéines MHC est si faible qu’ilest trés possible que deux individus possedent des protéines MHC de séquence identique Les lymphocytes T auxiliaires peuvent reconnaitre et fixer les complexes formés par des débris des particules étrangéres 8 Forganisme que le macrophage « présente » & sa surface. La liaison conduit & une activation de ces lymphocytes et & leur multiplication sélective (clonage) Les lymphocytes T cytotoxiques peuvent reconnaitre et fixer les complexes formés par les débris des particules étrangéres & l'organisme que le lymphocyte B « présente » & sa surface. La liaison conduit a une multiplication massive ‘et une maturation de ce lymphocyte B en plasmocytes. Les lymphocytes 8 synthétisent et sécrétent dans le plasma les immunoglobulines. /Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exactes ? a. Toutes les immunoglobulines comportent deux chaines légeres identiques et deux chaines lourdes identiques reliées par des ponts disulfures. Les chaines légéres possédent un domaine variable (V) du cbté de son extrémité carboxylique t un domaine constant (C) b vers lextrémité aminée. A Vorigine de la diversité des anticorps, on invoque trois mécanismes majeurs dont la recombinalson de segments de génes a cours de la maturation des lymphocytes 8, La digestion d’une immunogiobuline par la papatne produit un fragment Fab liant les antigenes et deux fragments Fe responsables des fonctions effectrices des différentes immunoglobulines comme la fixation du complément. On considére qu'il existe chez chaque individu moins de 10 000 variantes distinctes d’anticorps. armi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exactes ? Les macrophages peuvent, grace & des récepteurs spécifiques appartenant 8 la superfamille des immunoglobulines, reconnaitre et fixer les complexes formés par débris de particules étrangeres & Vorganisme que les lymphocytes T auxiliaires « présentent » & leur surface. La liaison conduit & une activation de ces lymphocytes et & leur multiplication sélective (clonage). munoglobulines sont synthétisées sous forme de molécules séparées et Les chaines légéres et les chaines lourdes de: sont ensuite assemblées dans les lymphocytes B ou les plasmocytes en molécules d’immunoglobulines matures. Les immunoglobulines G sont des pentameres de 3 chaines lourdes glycosylées et de 2 chaines légeres.