La synthèse des protéines comprend deux étapes:
- la transcription permet de copier l'ADN en ARNm au niveau du noyau.
Elle est réalisée grâce à l’ARN polymérase.
- la traduction correspond au décodage de l'information portée par
l'ARN m en protéines, grâce au code génétique.
La traduction a lieu au niveau des ribosomes par des ARNt chargés
avec les AA correspondants. La fixation des ARNt se fait par
reconnaissance moléculaire entre le triplet de nucléotides de l'ARNm
(codon) est le triplet de l'ARNt (anti-codon). On peut distinguer 3
étapes successives: l'initiation, l'élongation et la terminaison.
Propriétés physiques et chimiques des protéines
Les protéines sont des substances de masse moléculaire élevée; on
distingue :-les holoprotéines.
-les hétéroprotéines.
A- Caractère de solubilité
La plus part des protéines sont solubles en milieu aqueux, la
solubilité dépend du:- pH
- force ionique
-solvants organiques.
Les protéines solubles sont les protéines globulaires
Les protéines insolubles dans l’eau, sont les scléroprotéines.
B- Propriétés ioniques d’une protéine
la masse
moléculaire
un indice de
polarité
Le caractère amphotère des radicaux des AA qui constituent les
protéines est très important pour la structure et les fonctions de
ces radicaux dans les domaines de la protéine.
Structure tridimentionelle des protéines
A- Structure covalente :
La structure primaire : enchaînement des AA dans la chaîne
polypeptidique en plus des ponts disulfures.
B- Structure conformationelle :
La structure secondaire : forme de la chaîne peptidique possédant des
liaisons non covalentes.
La structure tertiaire : forme de l’ensemble de la chaîne peptidique
avec ses repliements éventuels.
La Structure quaternaire : géométrie de l’association des différentes
chaînes ente elles .
Les interactions protéiques
-Liaisons hydrophobes: Les AA hydrophobes ont plus d'affinité entre
eux, (interactions de Van der Waals).
-Liaisons ioniques: Les radicaux qui s'ionisent positivement forment
des liaisons ioniques avec ceux qui s'ionisent négativement.
-Liaisons hydrogènes: des liaisons « intra-moléculaires » entre C=O et
N-H peptidiques.
-Les ponts disulfure: liaison covalente entre 2 Cys par l'atome de
soufre.
Pont disulfure
un indice d'hydrophilie
un indice
d'hydrophobie
Le caractère hydrophobe ou hydrophile des radicaux des acides aminés qui
constituent les protéines repose sur la possibilité pour les atomes de ces
radicaux d'échanger des liaisons hydrogène avec l'eau qui entoure la protéine.
Quatre grands types d'interactions interviennent dans le
repliement de la chaîne:
La structure primaire d'une protéine détermine sa structure tertiaire.
C- Structures ordonnées
Deux types principaux de structure ordonnée :
L'hélice alpha
La chaîne AA prend la forme d'un tire-bouchon. Les différentes spires
sont stabilisées par des liaisons hydrogènes.
Le feuillet bêta
Il se forme des liaisons hydrogène entre certains AA de la chaîne disposés
parallèlement les uns par rapport aux autres, ou d’une façon antiparallèle.
(membrane plissée).
Le coude bêta
Chaînes peptidiques repliée sur elles mêmes de façon antiparallèle, une
telle conformation est stabilisée par des liaisons hydrogènes.
Structure secondaire des protéines
Chaîne α Hélice
Des liaisons hydrogène stabilisent la structure α
Enroulements en forme d' hélices régulières dans une
protéine. (hélices alpha)
Chaîne β
Feuillet parallèle Feuillet antiparallèle
Chaîne β
Les liaisons hydrogènes stabilisent les feuillets plissés β
la structure tridimensionnelle finale qu'adopte la chaîne d’AA,
constitue la structure tertiaire de la protéine.
Structure tertiaire du triose phosphate isomérase (TPI)
Structure quaternaire de l’hémoglobine
