Exercice type Bac
Introduction :
Une enzyme est une protéine très souvent globulaire dotée
de propriétés catalytiques, Chaque enzyme a une structure
tridimensionnelle caractéristique Dans les cellules, les
molécules d'enzyme ne sont pas étalées de façon linéaire. La
chaîne d'acides aminés se replie sur elle-même par endroits
et forme une structure tridimensionnelle de forme
généralement globulaire. Comment montrez à l’aide de vos
connaissances et des documents que l’activité catalytique
d’une enzyme est basée sur la formation d’un complexe
enzyme-substrat.
Dans le document 1 on nous parle de la glucose-oxydase,
formé de glucose donc d’un sucre et d’oxydase qui est un
glucide. La glucose-oxydase qui est une enzyme qui catalyse
la réaction. On voit qu’une molécule de glucose réagit avec
une molécule de dioxygène pour former du Gluconolactone
et de l’eau oxygénée. Ainsi, l’enzyme qu’est le glucose en
Gluconolactone. Lorsqu’un complexe enzyme-inhibiteur est
formé, on peut remarquer qu’il n’y a pas réaction
contrairement au complexe enzyme-substrat. En effet, si la
structure de l’enzyme est modifiée et en particulier au niveau
du site actif, son activité catalytique sera perturbée. L’enzyme
glucose-oxydase associé au glucose forme un complexe
enzyme-substrat qui fonctionne, nous pourrons le constater
grâce au document 4. Ainsi on peut voir que le dioxygène 02
est très consommé, de plus plus-il y a de glucose plus le
pourcentage de dioxygène diminue. Selon le document 5 on
peut voir grâce au graphique que lorsque l’enzyme glucose-
oxydase est associé à l’arabinose, un complexe enzyme-
substrat est créer mais le problème est qu’il ne fonctionne
pas. C’est-à-dire qu’aucune réaction n’a lieu et donc le
dioxygène est très peu consommé. Plus il y a d’arabinose,
plus le pourcentage d’oxygène est élevé.
Pour conclure on comprend donc à l’aide des documents que
le complexe enzyme-substrat repose sur une
complémentarité structurale au niveau du site-actif de
l’enzyme. Lorsqu’une enzyme est seule, l’activité catalytique
est très faible et la réaction prend du temps. Alors que quand
l’enzyme trouve un substrat avec qui une association
spécifique, leur complémentarité augmente et la réaction se
fait de plus en plus vite comme avec l’exemple du complexe
enzyme-substrat que forme le glucose-oxydase avec le
glucose. Mais encore, on retrouve des inhibiteurs
moléculaires ayant une complémentarité structurale avec un
site actif, peuvent se fixer sur ce site et bloquer la catalyse,
aucun produit ne pourra être crée. C’est ce que l’on appel des
inhibiteurs compétitifs de l’enzyme. L’activité catalytique d’un
complexe enzyme-substrat a besoin d’être lié par une
complémentarité structurale pour fonctionner correctement.