Corrige Type Enzy
Corrige Type Enzy
Exercice 1 :
1- Pour déterminer les constantes de Michaelis (KM) et (Vmax), on porte 1/Vi = f(1/S).
Il s'agit de la représentation de Linewever et Burk qui est linéaire, correspond à
l'équation 1/Vi = (KM / Vmax). (1/S) +1/Vmax.
1/S 2.102 5.102 10.102 14,2.102 20.102
3
1/Vi 6,5.10 9,7.103 14,5.103 18,2.103 24,6.103
D’où le graphe suivant :
Du graphe :
-L'intersection avec l'axe des abscisses 1/S= -4,5.102 qui correspond à -1/KM.
AMS = X →13500.103mg=1mold'enzyme
X=13500.103×220.10-6= 2970
Donc, l'AMS = 2970 molsubstrat/mold'enzyme/mn.
Exercice : 2
-1/KM (1) >-1/KM (2) → KM (1) > KM (2) ; donc E2 à plus d'affinité pour S que E1.
Exercice : 4
(Ii) et un inhibiteur compétitif : Vmax=V'max= Cte et K'M=KM ×(1+(Ii) /KI).
On a : KM=10-3M ; K'M=10-2M.
K'M=KM ×(1+(Ii) /KI) Alors (Ii)/KI=(K'M/KM) -1. AN : (Ii)/KI= (10-2/10-3) -1=9.
K"M en présence d'une concentration d'inhibiteur=2(Ii) :
K"M=KM× (1+2(II)/KI) →K"M=10-3(1+2×9) =19.10-3=1,9.10-2M.
Exercice : 5
Oui, il est possible de définir la constante de Michaelis KM à partir de ces données.
KM= la concentration de substrat [S] en molarité (mol/l) correspondante a la moitié de la
vitesse maximale (Vmax). Donc on doit convertir les unités de 50µg/ml en mol/l.
50.10−6 .103
KM = =25.10-5=2,5.10-4M
200
Exercice : 6
La vitesse de la réaction en absence d'inhibiteur V0 :