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Biosynthèse et formation du collagène

Le document décrit les étapes de la biosynthèse et des modifications post-traductionnelles du précurseur procollagène dans la cellule et la formation des fibres de collagène dans la matrice extracellulaire, y compris la synthèse, l'hydroxylation, la glycosylation, l'assemblage en triple hélice, le transport dans l'appareil de Golgi, la sécrétion et le clivage pour former le tropocollagène puis les fibrilles de collagène.

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Le document décrit les étapes de la biosynthèse et des modifications post-traductionnelles du précurseur procollagène dans la cellule et la formation des fibres de collagène dans la matrice extracellulaire, y compris la synthèse, l'hydroxylation, la glycosylation, l'assemblage en triple hélice, le transport dans l'appareil de Golgi, la sécrétion et le clivage pour former le tropocollagène puis les fibrilles de collagène.

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Biosynthèse et modifications post-traductionelles du précurseur

procollagène dans la cellule


ARNm
1- Synthèse des pro-chaînes constitutives dans le
Propeptide N terminal
réticulum endoplasmique rugueux: molécules de
pré-procollagène riches en acides aminés glycine,
lysine et proline. La région en hélice est flanquée
d'une séquence signal et de deux propeptides
pro-chaîne en hélice gauche
aminoterminal et carboxyterminal qui vont aider
à la maturation de la protéine.

OH
2- Hydroxylation des acides aminés proline et Propeptide N terminal Propeptide C terminal
lysine des molécules de pré-procollagène:
hydroxy-proline et hydroxy-lysine.

3- Glycosylation des résidus hydroxy-lysine: OH


addition de galactose puis de glucose.
pro-chaîne en superhélice droite

4- Auto-assemblage de trois molécules de


pré-procollagène en triple hélice.
L'hélice tricaténaire obtenue est la molécule de
procollagène. Propeptides N terminaux Propeptides C terminaux
OH
Les propeptides N et C terminaux, de structure
non hélicale, empêchent la polymérisation des
molécules de procollagène dans la cellule.

5- les molécules de procollagène transitent du OH


réticulum endoplasmique rugueux vers l'appareil de
Golgi par transport vésiculaire.
Sécrétion du précurseur procollagène dans la matrice extracellulaire
et formation du tropocollagène
6- Fin des étapes de modifications post-traductionnelles
des molécules de procollagène dans l'appareil de Golgi.

7- Sécrétion par exocytose des molécules de


procollagène dans le mileu extracellulaire (matrice
extracellulaire).

8- Elimination des propeptides N et C terminaux: les


molécules de procollagène solubles deviennent des
molécules de tropocollagène insolubles. Ce clivage initie
l'auto-assemblage des molécules de tropocollagène en
fibrilles par aggrégation. 1,5 nm

300 nm
Formation des fibres de collagène à partir du tropocollagène dans la
matrice extracellulaire
9- Les molécules de tropocollagène sont reliées
entre elles par des ponts covalents. L'arrangement
des molécules de tropocollagène dans la fibrille de
collagène se caractérise par un décalage longitudinal
des molécules de tropocollagène adjacentes,
maximisant ainsi la résistance à la tension de la
fibrille.
30 à 150 nm

x 4 000
Cet agencement se traduit par une alternance de
bandes claires et de bandes sombres, d'une
périodicité de 65 à 70 nm, visibles en microscopie
électronique à transmission.
x 8 000

10- Les fibrilles de collagène s'associent en fibres de


collagène. Chaque fibre de collagène est constituée
d'un groupe de fibrilles agencées de manière
parallèle et unies par un ciment de sucres
mucopolysaccharidiques.

0,62 µm

1 à 40 µm

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