Les enzymes
I-Généralités
Enzymes : molécule de nature protéique synthétisé par les êtres vivants, qui permet
d'augmenter spécifiquement la vitesse des réactions chimiques de l'organisme
(=biocatalyseur).
Substrat : Substance dont l'enzyme catalyse la transformation en produit.
E+S ES P+E
1) Le site actif
Site actif : région de l'enzyme où le substrat vient se fixer (=site de fixation) et où la
réaction chimique à lieu (=site catalytique).
•Le site de fixation : complémentarité spatial avec le substrat
•Le site catalytique : exécute qu'un seul type de transformation
2) Double spécificité enzymatique
3) Nomenclature
Nom du substrat…..type de réaction…..ase
Pyruvate………..…...décarboxyl……..…ase
Ou : EC 2. 7. 1. ou glucokinase
-2 : classe de l'enzyme (transférase)
-7 : type de réaction catalysée (transfert d'un groupement phosphate)
-1 : nature du substrat (glucose)
Classe de l'enzyme Réactions catalysée Exemples
Déshydrogénase
Oxydoréductase
E.C 1
Réductase
OXYDOREDUCTION
Oxydase
Transaminase
Transférase
Transfert d’un
E.C 2
groupement amine
TRANSFERT D’UN
ATOME OU
Kinase
GROUPEMENT
D’ATOMES
Transfert d’un
groupement P
Hydrolase
Lipase
E.C 3
Amylase
RUPTURE DES
LIAISONS
Pepsine
COVALENTES
NECISSITANT DE
Trypsine
L’EAU
Lyase
E.C 4
Aldolase
NECESSITE PAS H20
Isomérase
Isomérase
E.C 5
ISOMERISATION
Mutase
Ligases Synthétase
E.C 6 ATP
FORMATION DE
LIAISONS Synthase
COVALENTES
II-Etudes des réactions
1) Réversibilité des réactions
Réversible Irréversible
S P S P
Etat d'équilibre Réaction totale
Réaction
Substrat et produit présent à Substrat disparut et produit
la fin de la réaction présent à la fin de la réaction
•Réaction hexergonique
•Substrat en large excès par
Raisons rapport aux autres
•Quand utilisation
immédiate du produit formé
•Impose le sens des
réactions
Intérets
•Oriente les métabolismes
suivant les besoin cellulaire
2) Vitesse des réactions
−𝒅[𝑺] 𝒅[𝑷]
Vitesse de la réaction = =
𝒅𝒕 𝒅𝒕
On travail avec la vitesse initiale (V0) de la réaction
car c'est une constante .
Elle varie en fonction : -de la T°
-du pH
-inhibiteur ou activateur
-[E] ou de [S]
3) Constante de Michaelis (Km)
Enzyme saturée en substrat
La courbe obtenue est une courbe
à allure hyperbolique
Vm = Vitesse pour laquelle [S]>[E]
=activité maximale de E
Km = constante de dissociation de ES (affinité de E sur S)
𝑉𝑚𝑎𝑥
=concentration en substrat pour laquelle V= 2
𝑽𝒎×[𝑺𝟎] 𝐾−1+𝐾2 1
Donc 𝑽𝟎 = où Km = = kD =
𝑲𝒎+[𝑺𝟎] 𝐾1 𝑘𝐴
III-Effets des facteurs physicochimiques sur la cinétique enzymatique
1) La température
T°C optimale : température pour laquelle l'activité de l'enzyme est maximum
2) Le pH
pH optimal : pH pour lequel l'activité de l'enzyme est maximum
/!\ le pH optimal caractéristique
d'une enzyme donnée
(pepsine = 2 et trypsine =7)
3) Les inhibiteurs
INHIBITEUR
COMPETITF Vm IC = Vm
Km IC = Km x FI
𝑉𝑚 × [𝑆]
𝑉= [𝐼]
𝐾𝑚 × (1 + 𝐾𝐼 ) + [𝑆]
Km Substance à la structure
analogique au substrat
=COMPETITION DE STRUCTURE
Pas de produit
INHIBITEUR 𝑉𝑚
NON COMPETIF Vm INC = 𝐹𝐼
Km INC = Km
𝑉𝑚 [𝑆] Substance qui n'entre pas en
𝑉= [𝐼]
×
𝐾𝑚 + [𝑆]
Vm compétition avec le substrat.
1+
𝐾𝐼
Il se fixe sur un site différent du
site actif.
Pas de produit
𝑉𝑚
INHIBITEUR Vm IIC = 𝐹𝐼
INCOMPETITIF
𝐾𝑚
𝑉𝑚
[𝐼] × [𝑆] Km IIC = 𝐹𝐼
1+𝐾𝐼 Substance qui se fixe sur un site
𝑉= 𝐾𝑚 différent du site actif que si le
[𝐼] + [𝑆]
1+𝐾𝐼 Km et Vm substrat est déjà fixé.
=INHIBITEUR DE COUPLAGE
Pas de produit.
IV-Les coenzymes et vitamines hydrosolubles
Coenzyme : molécule organique non protéique qui agit comme cofacteurs sur certaines
enzymes afin de favoriser leur activité enzymatique.
Vitamines Coenzymes
D'OXYDOREDUCTION B2 : Riboflavine FAD, FMN
B3 : A. Nicotinique NAD+, NADP+
X ATP
DE TRANSFERT
B5 : A. Pantothénique COASH
1) Coenzymes d'oxydoréduction
Les Flavines Nucléotides :
Intervient dans la CRM (flavoprotéine)
Les Nicotinamides Nucléotiques :
Intervient dans la CRM pour la synthèse
d'ATP
NAD+ et NADH,H+ absorbent la lumière :
On peut alors calculer leur cinétique :
[𝑁𝐴𝐷𝐻,𝐻+]
𝑉= 𝑑𝑡
2) Coenzymes de transfert
L'Adénosine Tri Phosphate :
•Rôle énergétique : ATP + H20 ADP + H3PO4 + 30 kJ.mol-1
•Rôle de coenzyme (Kinases) :
Le COASH :
V- Les enzymes allostériques
1) Généralités
Enzyme allostérique : enzyme dont l'activité peut être modifiée par un effecteur
allostérique en fonction des besoins de la cellule. On les retrouve en début de chaîne
métabolique.
•Protomères symétriques
•1 ligan (substrat, inhibiteur, activateur) par site allostérique
•Liaison faible entre les protomères : ils dépendent les uns des autres
Site actif ≠Site allostérique
2) Propriétés cinétiques
Coopérativité du substrat
VI-Régulation de l’activité enzymatique dans une cellule
1) Régulation au niveau de la biosynthèse des enzymes
La disponibilité en substrat va stimuler la synthèse et l'activité de l'enzyme.
2) Régulation au niveau de la durée de vie de l'enzyme
Demi-vie : temps mis par
l'enzyme pour perdre la moitié
de son activité physiologique.
3) Régulation au niveau de l'activation enzymatique
Activation de la pepsine :
Activation de la trypsine :
L'AUTOCATALYSE EVITE UNE AUTODIGESTION
4) Activation par mécanisme de phosphorylation/déphosphorylation
5) Autres mécanismes de régulation
• Présence d'inhibiteurs (compétitif, in compétitif, non compétitif)
•Effecteurs allostériques négatifs ou positifs
•La température
•Le pH
