Ecole nationale supérieure agronomique -Mostaganem- Dr Chadli.A ; Dr Bechlaghem.
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Travaux dirigés de biologie cellulaire 1ére année SNV
TD 3 : Le cytosquelette.
1- Définition :
Le cytosquelette est un réseau de filaments cytoplasmiques, communs aux cellules eucaryotes. Ils forment
le squelette de la cellule qui lui confère sa forme et les forces nécessaires à sa migration.
On décrit 3 grands types de filaments : les microtubules (M.T) de 25 à 30 nm de diamètre, les
microfilaments (M.F) de 5 – 8 nm de diamètre et les filaments intermédiaires (F.I) de 8 – 10 nm de
diamètre.
Chaque type de filament est composé de l’assemblage de monomères spécifiques. Ainsi,
- Les microtubules sont composés de monomères de tubuline.
- Les microfilaments de monomères d’actine.
- Les filaments intermédiaires de monomères de kératine principalement.
❖ La tubuline et l’actine sont des molécules globulaires, tandis que la kératine est une molécule
fibreuse, allongée.
La distribution spatiale et l’organisation de chaque type de réseau de filaments est particulière. Au sein
d’une cellule épithéliale par exemple ;
- Les microfilaments ont une distribution sous-
corticale (sous la membrane plasmique).
- Les microtubules quant à eux sont accrochés au
centrosome (structure centrale près du noyau) et
rayonnent vers la périphérie.
- Les filaments intermédiaires se distribuent de la
périphérie (membrane plasmique) vers le centre.
2. Fonctions du cytosquelette
Le cytosquelette assure deux grandes fonctions au sein des cellules :
- Une fonction structurale : il permet le maintien de la structure cellulaire (lui confère sa forme) et
l’adaptation de cette structure à l’environnement, ainsi que le positionnement des organites intracellulaires.
- Une fonction motrice : il permet le déplacement des organites et des vésicules au sein des cellules (=
trafic intracellulaire) et déplacement des cellules elles-mêmes (= motilité).
La contribution du cytosquelette à ces différentes fonctions dépend du type de filament et des protéines qui
lui sont associées. Par ailleurs, les différents types de filaments s’associent ou se relayent pour assurer ces
fonctions.
Il est important de noter que chaque type de filament a des propriétés spécifiques de résistance à la
déformation. Les filaments intermédiaires sont les plus résistants à la déformation, ils sont doués d’une
certaine élasticité.
3. Les types de filaments du cytosquelette :
3-1- Les Filaments intermédiaires:
• Structure et assemblage des filaments intermédiaires
Les filaments intermédiaires (FI) sont des structures fibreuses, compactes et résistantes. Ils sont formés par
l’association complexe de nombreux monomères. La région centrale de ces monomères est riche en hélices α,
conférant ainsi aux FI leur structure en bâtonnets, et riche en répétitions heptade, ce qui favorise les
interactions protéine-protéine.
L’assemblage d’un FI se fait grâce à l’enroulement successif de plusieurs monomères, ce qui lui confère sa
grande résistance. Les monomères constitutifs des FI mesurent en moyenne 48nm de long. Ils s’assemblent
deux à deux, formant ainsi des dimères super enroulés. Ces dimères s’assemblent tête-bêche pour former
des tétramères, qui eux même s’assemblent pour former des octamères super enroulés. La formation d’un
filament intermédiaire résulte de l’association de plusieurs de ces octamères.
• Diversité des filaments intermédiaires
Ce sont des molécules fibrillaires d’un diamètre de 8 à 10 nm, qui existent dans le nucléoplasme et le
cytoplasme de toutes les cellules animales. Ils n’existent pas chez les eucaryotes unicellulaires. Leur
nombre augmente dans les cellules soumises à des contraintes mécaniques. On distingue :
- Cytokératines (21 espèces) : dans les cellules épithéliales, la peau et les phanères (poils, ongles…).
- Vimentine : cellules d’origine endodermique, fibroblastes et vaisseaux sanguins.
- Protéines de neurofilaments : cellules nerveuses.
- Lamines nucléaires : lamina nucléaire.
- Desmine : cellules cardiaques et musculaires.
• Fonctions des filaments intermédiaires
Les FI assurent le maintien de l’architecture cellulaire et tissulaire (= fonction structurale). Exemples :
cohésion et stabilité mécanique au sein des épithéliums (filaments intermédiaires de kératine), continuité
et élasticité neuronale (neurofilaments), stabilisation de la membrane nucléaire et interaction avec la
chromatine (lamines nucléaires).
3.2. Les microtubules
• Structure et assemblage des microtubules
Les microtubules (MT) sont des tubes cylindriques, creux de 25 nm de diamètre existent chez les
eucaryotes formés de deux types de monomères globulaires très semblables : la tubuline α et la tubuline β
[cette dernière contenant du GTP (Guanosine Triphosphate) échangeable] qui s'associent en dimère, ces
derniers se polymérisent en protofilaments, 13 protofilaments forment un microtubule. Les microtubules
présentent deux extrémités qui s'allongent à des vitesses différentes, l'extrémité (+) à polymérisation rapide,
l'extrémité (-) à polymérisation plus lente. Dans cette structure tubulaire, on distingue :
➢ Les microtubules libres ou labiles comme le fuseau mitotique.
➢ Les microtubules stables ou intégrés qu’on trouve dans la constitution des cils, des flagelles et des
centrioles.
L’assemblage des MT comprend trois phases :
- La nucléation : La tubuline α et la tubuline β s’associent pour former des dimères, qui eux mêmes
s’additionnent les uns à la suite des autres (=polymérisation) donnant ainsi des protofilaments. A partir
d’une certaine longueur de protofilaments, ceux-ci se replient sur eux même pour former un tube creux.
- L’élongation : La polymérisation continue et le tube creux s’allonge, donnant ainsi naissance à un
microtubule.
- L’équilibre : Il existe une concentration critique (Cc) en dimères pour laquelle la polymérisation (gain de
sous-unités) et la dépolymérisation (perte de sous-unités) s’équilibrent : on obtient alors un MT de taille
constante.
Certaines drogues viennent perturber cette dynamique :
- Colchicine, vinblastine, nocodazole : bloquent la polymérisation et provoquent la dépolymérisation.
- Taxol et GTPγS : bloquent la dépolymérisation en empêchant l’hydrolyse du GTP en GDP.
• Protéines associées aux microtubules
Deux types de protéines sont associés aux microtubules:
- Des protéines régulatrices qui permettent la stabilisation des extrémités des MT, la formation de liaisons
entre plusieurs MT, des interactions avec divers composants cellulaires. Exemples : MAP-2, TAU.
- Des protéines motrices (moteurs moléculaires) qui assurent le transport de divers éléments le long des
MT. Exemples : kinésines et dynéines.
• Fonctions des microtubules
Le rôle principal des MT est le trafic intracellulaire (=fonction motrice), c’est-à-dire le transport de
vésicule, d’ARNm, de complexes chromosomes/protéines associées, de virus, etc. Ces différents «
chargements » sont pris en charge par des moteurs moléculaires (kinésines et dynéines) distincts.
Les MT jouent également un rôle d’organisation du cytosol et des compartiments membranaires (=fonction
structurale). Le centrosome, organite situé près du noyau, est le centre organisateur des MT, c’est un
centre nucléateur. Ainsi, le REG se
distribue le long des MT en ramifiant
vers l’extérieur, tandis que l’appareil
de Golgi est ramassé autour du
centrosome grâce aux dynéines qui le
ramènent vers le centre de la cellule.
• Les centrioles (Centrosomes): En général, une cellule en interphase renferme deux centrioles situés
prés du noyau et placés perpendiculairement l'un à l'autre. Cette paire de centrioles est appelée diplosome.
Un centriole est formé d'un ensemble de microtubules qui constituent la paroi d'un cylindre de 0,5 µm de
haut et de 0,15 µm de diamètre. Ces microtubules sont associés par groupes de trois (triplets) et on compte
9 triplets par centriole. Le microtubule du triplet qui est le plus proche de l'axe du cylindre est appelé A; les
deux autres, plus éloignés de l'axe, sont les microtubules B et C. Des ponts unissant transversalement les
tubules A et C des triplets voisins assurant ainsi la cohésion de l'édifice centriolaire. On peut remarquer
également des ponts unissant le tubule à une masse centrale dense (axe tubulaire) à partir de laquelle se
détachent 9 lames rayonnantes réalisant un dispositif en rayons.
• Les cils et les flagelles : Ce sont des expansions de la membrane plasmique, animés de mouvements
ondulants Un cil (ou un flagelle, plus long) présente la même organisation (9 + 2) dans presque toutes les
cellules ciliées ou avec flagelle des protozoaires à l’Homme.
- 9 doublets de microtubules périphériques, le microtubule le plus interne (MT A) est complet (13
protofilaments) et le MT
externe (MT B) est
incomplet (9 protofilaments)
- 2 microtubules centraux
complets reliés entre eux.
- L’extrémité de ces MT est
située dans le corpuscule
basal à la base du cil.
- L’extrémité « + » de ces
MT est au contact de la
membrane plasmique, du
sommet du cil ou de
l’extrémité du flagelle.
3.3. Les micro filaments (Filaments d’actine) :
• Structure et assemblage des microfilaments
L’assemblage des microfilaments (MF) est similaire à
celui des microtubules. La polymérisation se réalise par
ajout de monomères d’actine aux deux extrémités.
Il existe toutefois quelques différences avec
l’assemblage des microtubules :
- Tous les monomères d’actine sont les mêmes (pas de
monomère α et β).
- Ces monomères renferment une molécule d’ATP
échangeable (et pas du GTP).
- Une fois polymérisé, le MF forme un tube plein (et pas
creux comme le MT).
- La polymérisation se fait plus lentement que pour les MT.
- De plus, lorsque les deux extrémités du MF sont libres et que
les conditions de concentration intracellulaire d’actine sont
favorables, l’association et la dissociation aux deux extrémités
se fait à la même vitesse. Dans ce cas particulier, la longueur
du filament reste constante mais le filament se déplace en
glissant : c’est ce qu’on appelle le « treadmilling ».
Enfin, certaines drogues viennent perturber la dynamique des MF :
- Cytochalasines : bloquent la polymérisation en se fixant sur l’extrémité (+).
- Phalloïdines, ATPγS : bloquent la dépolymérisation.
• Protéines associées aux microfilaments
Les protéines pouvant se lier à l’actine des MF sont nombreuses et ont des rôles divers.
• Fonctions des microfilaments
Certains micro filaments constituent le squelette endo-cellulaire, d'autres sont responsables du mouvement
de la cellule.
➢ Microfilaments et cytosquelette : Tels que les filaments axiaux des microvillosités, les filaments des
complexes jonctionnels (tonofilaments des desmosomes) et les neurofilaments dans les cellules nerveuses.
➢ Microfilaments et mouvement : Ils interviennent d’une manière générale dans la mobilité cellulaire et
d’une manière plus précise dans la contraction musculaire. Les déplacements et les déformations cellulaires
nécessitent la formation de pseudopodes ainsi que les mécanismes assurant l'exocytose des produits de
sécrétion ou des déchets. Tous ces mouvements sont liés à la présence de protéines contractiles (actine et
myosine).
