Université de Blida

Faculté de médecine
Année universitaire 2014-2015 TD de biochimie : Biochimie structurale – Chapitre : Acides aminés
Q.C.M.
1-Parmi les acides aminés suivants lequel (lesquels) contient (contiennent) un cycle aromatique ?
❒a. Proline ❒b. Arginine ❒c. Tyrosine ❒d. Phénylalanine ❒[Link]
2- Laquelle (lesquelles) des affirmations suivantes relatives au méthionine est (sont) exacte(s) ?
❒a. est un amino-acide soufré. ❒b. possède une fonction thiol libre.
❒c. donne naissance à des ponts disulfures par oxydation
❒d. est un aminoacide indispensable pour l'homme. ❒e. Est un aminoacide polaire
3 - Concernant les Acides Aminés
❒[Link] acides aminés, encore appelés β aminoacides, sont caractérises par la juxtaposition d’un
groupement carboxylique, d’une fonction amine et d’une chaine latérale.
❒[Link] grande majorité des acides aminés de l’organisme humain sont de série L, donc lévogyre.
❒c. Parmi les 20 acides aminés différents, 8 sont indispensables dont l’Alanine.
❒[Link] Glycocolle possède 2 énantiomères mais aucun diastereoisomère.
❒e. La L-Thr et la D-allo-Thr différent par un seul de leurs carbones asymétriques: ils sont diastereoisomères.
4- Indiquez la ( les ) réponse(s) exacte(s) Concernant les acides aminés
❒a. Le radical de l’alanine est un groupement méthyle
❒b. Le radical de l’arginine contient un noyau imidazole
❒c. la glycine, ou glycocolle, est le plus petit acide aminé
❒d. La leucine et l’isoleucine, dont les radicaux sont une chaine carbonée saturée et branchée, contiennent
deux carbones asymétriques
❒e. La méthionine et la cystéine comportent toutes deux un groupement thiol
5- Concernant les acides amines basiques :
❒[Link] en existe 3 : arginine, lysine et histidine. ❒b.L’histidine présente un hétérocycle qui est un noyau indole
❒c. La décarboxylation de la lysine donne un composé libéré lors des réactions allergiques, histamine
❒d. La lysine, acide amine a six carbones et a trois fonctions amines
❒e. L'arginine est un acide aminé indispensable chez l'enfant.
6-  Les acides aminés à chaines latérales aliphatiques:
❒a. Ce groupe comporte les acides aminés suivants: glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine.
❒b. L'alanine (ALA) comporte la chaine latérale la plus simple, à savoir un groupement méthyle.
❒[Link] valine et L'alanine sont des acides aminés non essentiels.
❒d. Les 2 acides aminés non essentiels de ce groupe sont la glycine et la leucine.
❒e. La glycine possède un carbone asymétrique
7-  Les acides aminés à chaines latérales hydroxyles, soufrées ou hydrophiles:
❒a. Ce groupe comporte les acides aminés suivants: sérine, thréonine, cystéine, méthionine, alanine,
et glutamine.
❒b. La sérine possède une chaine latérale avec un groupement hydroxyle et elle est généralement retrouvée en
contact avec le solvant dans les protéines .
❒c. Asparagine et glutamine ont comme chaine latérale un groupement amide: CONH2.
❒d. La thréonine possède 3 carbones asymétriques et un groupement hydroxyle
❒e. la méthionine possède une fonction thiol libre.
8- Les acides aminés à cycle.
❒a. La proline possède une chaîne aromatique.
❒b. La proline doit être obligatoirement apportée chez L'homme, en effet, c'est à partir de la proline qu'est
fabriquée L'hydroxyproline, qui entre dans la composition du collagène.
❒c. La phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine ont tous les trois un cycle dans leur structure mais celui-ci
n'est pas aromatique.
❒d. Le cycle aromatique apporte comme propriété aux acides aminés d'absorber la lumière dans l’ultraviolet.
❒[Link] contient un noyau indole dans sa chaîne latérale
9- La chromatographie sur résine échangeuse d’ions
❒a. Permet de fractionner un mélange de composés non ionisés
❒b. Fait intervenir des liaisons covalentes entre l’éluant et les groupements fixés sur le support
❒c. Fait intervenir un éluant de pH constant par rapport au temps
❒d. Ne peut échanger que des cations ❒e. Ne peut échanger que des anions
10- Un peptide de 60 aminoacides renfermant 3 résidus méthionyl, 4 résidus arginyl (un à l'extrémité N-
terminale) et 2 résidus lysyl (un à l'extrémité C-terminale) , soumis à l'action de latrypsine, donne
naissance à
❒a. 6 fragments (6 sites de coupures) ❒b. 9 fragments (8 sites de coupures)
❒c. 5 fragments (5 sites de coupures) ❒d. 6 fragments (5 sites de coupures)
❒e. 5 fragments (6 sites de coupures)
11 - Qu’obtient-on après action de la trypsine sur le peptide suivant ?
Gly – Arg – Lys – Glu – Val – Ser – Trp – Ala – Leu – Phe
❒a. Gly – Arg – Lys – Glu – Val – Ser – Trp + Ala – Leu – Phe
❒[Link] – Arg + Lys + Glu – Val – Ser – Trp – Ala - Leu – Phe
❒[Link] + Arg – Lys – Glu – Val – Ser – Trp – Ala – Leu – Phe
❒[Link] – Arg – Lys – Glu – Val – Ser + Trp – Ala – Leu – Phe
❒[Link] + Gly – Arg – Lys – Glu – Val – Ser – Trp – Ala – Leu
12- Quelles sont les propostions exactes concernant la structure quaternaire des protéines ?
❒a. Caractérise la structure d’une protéine oligomérique
❒b. Correspond toujours à l’association de quatre sous-unités protéiques
❒c. Est dissociée par l’urée à forte concentration
❒d. Est nécessaire à la fonction de l’hémoglobine
❒[Link] nécessaire à la fonction de la myoglobine

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Année universitaire 2018-2019 TD de biochimie : Biochimie structurale – Chapitre : Acides aminés
 Q.R.O.C.
Exercice N°1

- En se référant à leur structure,dire quel amino-acide correspond à chacune des propriétés suivantes.
- Ne possède pas une structure d’aminoacide
- Est petit et ne contient pas d’atome de soufre,son groupement ; R peut par ailleurs contracter des
liaisons hydrogène.
- Joue un rôle important dans le maintient de la structure des protéines par la capacité de sa chaine
latérale a établir des liaisons covalentes.
- Possèdent à pH neutre ( 7 ) des groupements R totalement chargés positivement.
- Possèdent à pH neutre ( 7 ) une chaine latérale partiellement protonnée et chargé positivement.
Exercice N°2

- En vous servent des valeurs des pK d’ionisations indiquées dans le tableau,calculer le pHi des acides
aminés suivants :
pK(α-COOH)pK(α-NH2)pK(des fonctions ionisables des chaines latérales)

Alanine 2.34 9.69 .........

Thréonine 2.63 10.43 .........
Acide glutamique 2.19 9.67 4.25
Lysine 2.18 8.95 10.53
Exercice N°3

- On soumet à une électrophorèse sur papier un mélange des quatre acides aminés suivants :

pK( α-COOH ) pK ( α-NH2 )pK ( des fonctions ionisables des chaines latérales )

Acide glutamique 2.19 9.67 4.25

Glycine 2.34 9.60 -----
Histidine 1.82 9.17 6.00
Lysine 2.18 8.95 10.53
1- Définir et calculer le pHi de chacun de ces amino-acides
2- En se placant successivement à pH = 2, pH = 6, pH = 10, Répondre aux questions suivantes :
- Ecrire la formule développée de la forma dominante de chaque acide aminé à ce pH.
- Comment vont migrer les acides aminés dans le champ électrique ?
- Ou faut-il déposer le mélange sur la bande ?
- Faire un schéma de la bande après révélation.

Exercice N°4

- On veut séparer l’acide L- glutamique ,la L-leucine,et la lysine par chromatographie sur résine
polystérénique substituée par des groupements sulfonâtes ( -SO3- ). Les pHi de L- glutamique ,
laL-leucine, et la lysine sont respectivement de 3.22 – 5.98 – 9.74 à 25 °C
On dépose ces trois acides aminés sur la colonne à pH=2, puis au cours de la chromatographie, on amène
progressivement le pH à 7.
Quel(s) acide(s) aminé(s) sont élués et dans quel ordre ? Justifier.

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Année universitaire 2018-2019

TD de biochimie : Biochimie structurale – Chapitre : Peptides – Protéines

Exercice N°1

- Soit les deux peptides suivants : 1) Lys-Val-His-Glu-Met 2) Trp-Gly-Asp-Lys

a- Donner la structure de ces deux peptides :
b- Etudier la variation de la charge nette en fonction du pH et en déduire la valeur de leur pHi
c- Quel est le pH le plus favorable pour séparer le mélange des deux peptides 1 et 2 ?
pKa des différents groupements ionisables.
pK1 pK2 Pk R

Acide glutamique 2.19 9.67 4.25

Acide aspartique 2.09 9.82 3.86
Histidine 1.82 9.17 6.00
Lysine 2.18 8.95 10.53
Méthionine 2.28 9.21 -----
Valine 2.32 9.62 -----
Glycine 2.34 9.60 -----
Tryptophane 2.38 9.39 -----

Exercice N°2

- Soit la structure schématique d’une molécule protéique dans laquelle certains restes d’acides α-aminés
sont représentés :
A- Associer à chacune des lettres le chiffre corespondant au type de liaison indiqué ci-dessous :
1- Liaison électrostatique ( ionique ) ; 2 pont disulfure ; 3- liaison peptidique
4- Liaison hydrogène ; 5- Forces de VanderWaals
B- Indiquer laquelle ou lesquelles correspond à une liaison non covalente.
C- Parmi ces 5 liaisons indiquer celles qui se couperont :
a- sous l’action d’un chauffage rapide à 60 °C en milieu aqueux ;
b- sous l’action d’une hydrolyse en milieu acide concentré à l’ébullition pendant 48 heures
Quelles en seront les conséquences pratiques pour la protéines ?

Exercice N°3

- L’analyse d’unpeptide A donne les résultats suivants :

a- La méthode récurrente d’Edman n’a pas permis d’obtenir la phénylthiohydantoine d’un acide α-aminé
( PTH-AA)
La méthode de Sanger au dinitrofluorobenzène n’a pas permis d’isoler un dérivé DNP sur l’azote « α »
d’un acide α-aminé .
b- L’hydrolyse trypsique a permis de fragmenter ce peptide en deux peptides B et C . L’analyse de ces
deux peptides B et C, après hydrolyse acide prolonger ( Hcl 6N pendant 48 h ), a donné les résultats
suivants : - Peptide B : 1 Ala , 1 Arg , 1 Gly et 1 Leu
- Peptide C : 1 Asp , 1 Lys , et 1 Ser
c- La méthode d’Edman appliquée à chacun des peptides B et C a permet d’identifier leurs deux premiers
acides α- aminés
- Peptide B : Ala - Leu
- Peptide C : Asp- Ser
d- Seuls les peptides A et C absorbent la lumière à 280 nm
Ecrire la séquence du peptide A