Enzimas
Ing. E. Quinde R.
Prof. Curso Bioquímica de Alimentos
UNP - FIP
Catalizador
Los catalizadores son substancias que aceleran o
disminuyen la velocidad de las reacciones quimicas
cuando estan presentes en cantidades extremadamente
pequeñas, sin esperar cambio permanente, es decir sin
consumirse en el proceso.
Definición de Enzima
Son catalizadores biologicos proteicos, osea que son las
rapidas reacciones metabolicas, esto se debe a la
presencia en las celulas de catalizadores especiales
llamadas enzimas
-Las enzimas son proteinas capaces de catalizar reacciones
bioquímicas específicas.
-La sustancia que sufre la transformación en presencia de la
enzima se conoce como el sustrato de dicha enzima.
-Muchas enzimas son proteínas conjugadas. La parte proteica
( grupo prostético), se encuentra debilmente unida a la
proteina y puede separarse por diálisis.
-La parte proteica se denomina “ apoenzima” y el grupo
prostético “ Coenzima” o “ cofactor”.
-El sistema apoenzima-coenzima se conoce como holoenzima
-Entonces es una estructura química, son heteroproteínas con
dos partes. Una parte formada por aminoácidos y otra parte
formada por otra sustancias.
* Inorgánicas cofactor
* Orgánicas coenzimas
CADA ENZIMA SÓLO RECONOCE UN DETERMINADO SUSTRATO
Condensación
Se dice que se produce una condensación cuando dos
metabolitos se unen dando una nueva estructura que
no es nunca la suma de las dos.
Desmetilación
Es el mecanismo de eliminación de radicales metilo -
CH3 por lo que normalmente tienen una importante
consideración a la hora de neutralizar radicales
activos de una determinada molécula.
Dimerización
Hablamos de dimerización cuando dos metabolitos se
unen formando una nueva molécula que es justo el
doble de las otras dos
Escisió
n formada que normalmente se
Ruptura de una molécula
produce en alguno de sus enlaces.
Fosforilación
Proceso por medio del cual se introduce en la reacción
fósforo, por medio de una enzima llamada fosforilasa.
Hidrólisis
Catalización de los elementos de una molécula al nivel
de un enlace específico del sustrato, que se rompe en la
reacción. La calificación como hidrolasa de un enzima
depende, de que el equilibrio de la reacción se
encuentre desplazado en el sentido de la degradación;
sin embargo, casi todas estas reacciones son
ampliamente reversibles, por lo que muchos enzimas
hidrolíticos pueden catalizar reacciones de síntesis en
condiciones apropiadas. También son muchas las
hidrolasas que tienen capacidad para dirigir
reacciones de transferencia, en especial, entre las
pertenecientes al grupo de las glucidasas.
Hidroxilación
Incorporación de un átomo de oxígeno molecular en el sustrato; el segundo oxígeno
forma agua. Las enzimas que se encargan de la hidroxilación se denominan
hidroxilasas.
Oxidación
Considerado como la adición de átomos de oxígeno a la sustancia a
oxidar. El proceso opuesto, la reducción, se define como la
eliminación de oxígeno de un óxido. La adición de átomos de
hidrógeno a un compuesto representa, por tanto, una reducción.
Además, el término oxidación se aplicó a las reacciones tales como la
conversión del ión ferroso (Fe2+) en ión férrico (Fe3+); en este caso
concreto se pierde un electrón; el proceso inverso, la adición de un
electrón al ión férrico se denomina reducción. La característica
esencial de los procesos de oxidación es la eliminación de electrones de
la sustancia a oxidar. Más específicamente, la oxidación se define
como la pérdida de electrones de una sustancia, se acompañe o no de
la adición de oxígeno o exista o no pérdida de hidrógeno.
Polimerización
Mecanismo por el cual las moléculas iguales se unen
"n" veces, formando una gran molécula que se llama
polímero. Como por ejemplo, el caso del glucógeno.
Separación Espontánea
Es la separación que aparece en una reacción
bioquímica cuando un producto formado por la acción
de un sistema enzimático es inestable e inmediatamente
que ha actuado el sistema enzimático, se produce la
separación espontánea en ese complejo inestable por
alguno de sus enlaces.
Clases De Enzimas
Hidrolasa
Isomerasa
Liasa
Ligasa
Óxido-reductasa
Transferasa
Hidrolasa
Enzimas que catalizan la ruptura hidrolítica de
uniones C-O, C-N, C-C, anhídridos fosfóricos,... Las
subclases de hidrolasas son las siguientes :
Acetilcolinesterasa
Aconitasa
Arginasa
Fosfatasa
Fosfoserina fosfatasa
Lipasa
Desinolasa
Isomerasa
Tipo de enzimas que catalizan cambios geométricos,
ópticos o estructurales de una molécula.
Acetolactato mutasa
Corismato mutasa
Crotonasa
Mutasa
UDP galactosa epimerasa
Liasa
Un tipo de enzimas que catalizan la liberación de grupos
de los enlaces C-C, C-O, C-N o similares del sustrato,
dando lugar a la formación de dobles enlaces, sin que haya
procesos de oxidación o hidrólisis. Por otro lado, también
catalizan la inclusión de grupos a los dobles enlaces .
Acetil-CoA-carboxilasa
Aldolasa
Aminoácido aromático descarboxilasa
2-ceto-3-desoxi-D-arabinoheptolosonato-7-fosfato sintasa
Cistationina-b-sintasa
Descarboxilasa
Enolasa
Enzima condensante ......
Ligasa
Tipo de enzimas que catalizan la unión de dos moléculas,
unida a la hidrólisis de un enlace pirofosfato (que suele ser
rico en energía) que pertenece a una molécula de ATP o
compuesto similar.
Acetil sintetasa
Arginino sintetasa
Argininosuccínico sintetasa
Carbamoil fosfato sintetasa
Sintetasa
Succinil sintetasa
Acetilcolina sintetasa
Carboxilasa
Óxido-reductasa
Son las enzimas que catalizan reacciones de óxido-
reducción entre dos sustratos S y S´: S(reducido) + S
´(oxidado) = S(oxidado) + S´(reducido). El sustrato que
se oxida es un donador de hidrogeniones; el nombre
sistemático de las enzimas de esta clase se construye
como donador: aceptor óxido-reductasa. Alguna vez se
denominan oxidasas, pero sólo cuando el aceptor es el
oxígeno molecular.
Transferasa
Enzimas que transfieren un grupo (G) diferente del
hidrógeno diferente del hidrógeno de un sustrato a
otro. Este grupo (G) varía mucho y en función del
mismo se han establecido las diferentes clases:
1. Las que transfieren grupos de un carbono.
2. Las que transfieren residuos de aldehídos o
cetonas.
3. Aciltransferasas.
4. Glicosiltransferasas.
5. Las que transfieren grupos alquilos o arilos.
6. Las que transfieren grupos nitrogenados.
7. Las que transfieren grupos que contienen fósforo.
8. Las que transfieren grupos que contienen azufre.
9. Las que transfieren grupos que contienen selenio.
Nomenclatura
Las enzimas se denominan adicionando el sufijo ASA al
sustrato sobre el que actúan o el tipo de reacción que
catalizan la ureasa, por ejemplo cataliza la hidrólisis de
la urea, que es el sustrato, a dióxido de carbono y
amoniaco.
La unión internacional de Bioquímica clasifica las
enzimas de acuerdo con el tipo de reacción que realicen
en los siguientes: oxido-redactasa, tranferasa,
hidrolasa, liasas, isomeraza y ligasa.
Mecanismos de Control de la
Actividad Enzimática
La Temperatura
pH
Concentración del sustrato
Activadores
Inhibidores
Temperatura
Si se suministra a una reacción enzimática energía en
forma de calor, al ser captada por las moléculas es
transformada en energía cinética. Ello favorece la
movilidad de estas moléculas y por tanto el numero de
encuentros se incrementa. Si la temperatura es
excesiva, la enzima, cuya estructura es proteínica, se
desnaturaliza perdiendo totalmente sus propiedades, de
forma que la actividad enzimática cesa
pH
Todas las enzimas tienen dos valores limite de pH entre
los cuales son efectivas. Traspasados estos valores, la
enzima se desnaturaliza y deja de actuar. Entre estos
dos valores extremos se sitúa un pH en el cual la
enzima alcanza una efectividad máxima: Es el llamado
pH óptimo. Este es independiente del punto isoeléctrico
de la molécula enzimática, es decir, cuando ésta no
tiene carga global, ya que hay tantos radicales ácidos
como básicos. El pH óptimo está condicionado por el
tipo de enzima y de sustrato, debido a que el pH influye
en el grado de ionización de los radicales del sustrato.
Concentración del sustrato
En toda reacción enzimática, si se incrementa la
concentración del sustrato se produce un aumento de la
velocidad de formación del producto, tendente a
restablecer el equilibrio químico entre la concentración
del sustrato y la del producto. En este proceso la enzima
no varía. Se puede explicar considerando que, al
abundar mas las moléculas del sustrato, son mas
probables los encuentros o choques entre estas
moléculas y la enzima. Si la concentración del sustrato
es excesiva, la velocidad de reacción no aumentará,
debido a que todas las enzimas están en forma de
complejo (E-S). En ciertos casos se producirá un tipo se
inhibición enzimática en la que dos sustratos se unen a
la vez a la enzima, inutilizándola.
Activadores
Algunos iones favorecen la unión de la enzima con el
sustrato; por ejemplo, la enzima fosforilasa, que regula
la formación de ATP a partir de ADP y un grupo
fosfato(H3PO4) y que se suele representar como
Pi(Fosfato orgánico), se ve activada por la presencia de
iones magnesio Mg+ 2.
Inhibidores
Hay inhibición cuando disminuye la actividad y la
eficacia de una enzima. Las sustancias distintas del
sustrato que tienen este efecto se denominan
inhibidores . La inhibición irreversible o
envenenamiento de la enzima tiene lugar cuando el
inhibidor se fija permanentemente al centro activo
inutilizándolo al alterar su estructura. La inhibición
reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el centro
activo, sino que solo se impide su normal
funcionamiento.
Propiedades de las enzimas
1. Las moléculas de las enzimas además de ser
proteínas son mas grandes que las moléculas de las
sustancias cuya reacción catalizan
2. Las enzimas son muy efectivas, aun en cantidades
extremadamente pequeñas.
3. Por el hecho de ser catalizadores, las enzimas no
se consumen en las reacción, no modifican el equilibrio
pero si afectan la velocidad.
4. Las enzimas actúan cataliticamente a
temperaturas del organismo es mas o menos de 37
grados Celsius y actúan a un pH casi neutro, con
excepción de la pepsina estomacal que actúa al pH
gástrico que es bastante ácido (2-5)
5. En este caso habrá que tener en cuenta un aspecto muy
importante como las enzimas son proteínas y pueden
sufrir desnaturalización en sus moléculas, una variación
apreciable en estas propiedades puede causar la inactividad
catalítica de las enzimas
6. Comparativamente, las reacciones que presenta catálisis
enzimatica exhiben mayor Velocidad de reacción que aquella
que no presentan catálisis. El incremento de la velocidad por
la acción enzimatica que se calcula entre 900 000 y 10 0000 000
veces, nos indica la gran actividad enzimática pero ninguna
otra de sus reacciones.
7. Las enzimas son especifica; esta selectiva o especificada
en su catálisis puede ser absoluta como el caso de la ureasa, que
actúa únicamente en la hidrólisis de la urea, pero ninguna otra
de sus reacciones
