Aminoácidos y péptidos
Características estructurales
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Características estructurales
Existen 20 aminoácidos estándares,
encontrados en las proteínas y
codificados en el código genético
(proteinogénico).
También existen otros aminoácidos
menos comunes, que pueden formar
parte de las proteínas, pero no están
codificados en el código genético, se
originan a partir de modificaciones de
aminoácidos estándar después de la
síntesis proteica.
También hay aminoácidos no estándar
como metabolitos libres.
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Características estructurales
Los aa’s presentan un grupo amino con carácter básico (aceptor de protones) y
un grupo carboxilo con carácter ácido (dador de electrones)
Son moléculas anfóteras (pueden actuar como ácido y como base)
En las células, estos 20 aminoácidos se unen mediante enlaces covalentes,
formando cadenas de combinaciones específicas que producen un gran número
de péptidos y proteínas diferentes:
• Oligopéptidos: 2 – 10 aa´s
• Polipéptido: 10 – 99 aa´s
• Proteína: 100 o más aa’s
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Características estructurales
Carbono α unido a:
• Grupo carboxilo (-COOH)
• Grupo amino (-NH2)
• Átomo de hidrógeno
• Radical o cadena lateral
La cadena lateral es variable y permite
diferenciar a los 20 aminoácidos que
constituyen la mayor parte de las proteínas.
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Características estructurales
Excepto Gly, el carbono α de los aminoácidos
tiene cuatro sustituyentes distintos, por los que es
un centro quiral.
Los aminoácidos pueden encontrarse como
enantiómeros D o L
Los aminoácidos que forman las proteínas sólo
pertenecen a las formas de enantiómero L
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Características estructurales
La unión covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de
otro, se denomina enlace peptídico
La cadena lateral de los aminoácidos de un polipéptido, va condicionar su
solubilidad en agua, reactividad y el tipo de interacciones no covalentes que pueda
establecer.
Las cadenas laterales (R) de los aa’s pueden, dividen a los aminoácidos en
• Aminoácidos apolaes
• Aminoácidos polares con carga
• Aminoácidos polares sin carga
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Características estructurales
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Características estructurales
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Características estructurales
Aminoácidos esenciales:
No sintetizados por el organismo, es necesario obtenerlos de la dieta
Proteínas
Características estructurales
PROTEÍNAS: Niveles estructurales de las proteínas
Estructura primaria
La estructura tridimensional de una
proteína estará determinado por los aa’s
que la componen y por su orden o
secuencia.
La secuencia de aminoácidos de una
proteína determina la estructura primaria
(lineal)
PROTEÍNAS: Niveles estructurales de las proteínas
Estructura secundaria
Interacciones entre los aminoácidos cercanos
en la estructura primaria, producen
disposiciones espaciales concretas
denominada estructura secundaria.
Se encuentran principalmente dos tipos de
estructura secundaria en muchas proteínas
diferentes: la hélice α y la hoja β.
Ambas estructuras secundarias se estabilizan
mediante puentes de hidrógeno a lo largo del
esqueleto del polipéptido.
PROTEÍNAS: Niveles estructurales de las proteínas
Estructura secundaria
Hélices α
En una hélice α el esqueleto del polipéptido
se enrolla formando una hélice.
La hélice se estabiliza mediante puentes de
hidrógeno que se forman entre el grupo
carbonilo de cada aminoácido y el grupo
amida cada tres a cuatro residuos (3.6).
Los grupos R se proyectan hacia afuera desde
la hélice α.
Las propiedades químicas de los grupos R
determinan cómo podría interactuar la
proteína con otras moléculas.
PROTEÍNAS: Niveles estructurales de las proteínas
Estructura secundaria
Hojas β
En una hoja β, el polipéptido se pliega hacia adelante y hacia atrás sobre sí mismo,
formando una hoja plegada que se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre grupos
carbonilo en una cadena y grupos amida en otra cadena.
Las cadenas que forman las láminas β pueden ser paralelas o antiparalelas, pero estas
últimas son más estables.
Los grupos R se proyectan alternativamente sobre y debajo del plano de la hoja β.
Las láminas β consisten típicamente en 4 a 10 cadenas de polipéptidos alineadas una al lado
de la otra.
Las láminas β generalmente se representan con flechas anchas, donde la dirección de la
flecha se extiende desde el extremo amino del segmento de polipéptido hasta el extremo
carboxilo.
PROTEÍNAS: Niveles estructurales de las proteínas
Estructura secundaria
PROTEÍNAS: Niveles estructurales de las proteínas
Estructura secundaria
PROTEÍNAS: Niveles estructurales de las proteínas
Estructura secundaria
Las combinaciones de varias estructuras
secundarias se conocen como motivos
estructurales.
En algunas proteínas los motivos pueden
combinarse para formar dominios.
Los dominios son partes de la cadena polipeptídica
que pueden plegarse de manera independiente,
formando unidades estructurales y/o funcionales.
PROTEÍNAS: Niveles estructurales de las proteínas
Estructura terciaria
La estructura secundaria, a su vez puede
plegarse a estructura terciaria
En la estructura terciaria las interacciones se
pueden dar entre residuos que están alejados
en la secuencia primaria, lo cual puede crear
estructuras tridimensionales adecuadas para
la interacción con otras moléculas.
En las células el proceso de plegamiento de
los polipéptidos es mediado por proteínas
chaperonas.
PROTEÍNAS: Niveles estructurales de las proteínas
Estructura terciaria
Las interacciones que mantienen la estructura
secundaria y terciaria son no covalentes:
Puentes de hidrógeno
Electrostáticas
Hidrofóbicas
*A excepción de puentes disulfuro
En condiciones celulares, las proteínas tienen
conformaciones específicas gracias a estos
enlaces no covalentes.
A la conformación en la cual una proteína es
capaz de desempeñar su función, se le
denomina conformación nativa
PROTEÍNAS: Niveles estructurales de las proteínas
Estructura terciaria
Los enlaces no covalentes que otorgan su forma a una proteína, pueden afectarse
fácilmente bajo condiciones como calor, cambios de pH, detergentes, etc.
La pérdida de la conformación nativa y la consecuente pérdida de la función proteica, se
denomina desnaturalización.
PROTEÍNAS: Niveles estructurales de las proteínas
Estructura cuaternaria
Varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria pueden asociarse entre sí para
formar una proteína de estructura cuaternaria o proteína multimérica.
Cada cadena se denomina subunidad, y pueden ser la
misma (homomultímeros) o distintas (heteromultímeros)
Un grupo de subunidades que se repite, se denomina
protómero
Clasificación estructural de
proteínas cuaternarias
