Estructuras

Supersecundarias
• alfa-helices y estructuras Beta conectadas a través de
asas o lazos
• Algunas veces se utiliza el
termino “motivo” para
describir a estas estructuras

• alfa-alfa, Beta-Beta, Beta-alfa-Beta o

estructuras mas complejas, como el
motivo llamado de “Llave Griega”
(“Greek key”), o el Barril
Beta (“beta-barrel”).
Dominios

• Son unidades
estructurales compactas,
estables, dentro de una
proteina, formadas por
segmentos de una cadena
peptidica que se pliegan
de forma independiente,
con una estructura y
funcion distinguible de
otras regiones de la
proteina y estabilizadas
por las mismas fuerzas
que la estructura
terciaria.
DIFERENCIAS GLOBULARES FIBROSAS

Forma Esferoidal, de Longitudinal,

ovillo, casi esférica. alargada.
Cadena Plegada. Estirada.
polipeptídica
Solubilidad Solubles. Insolubles.
Función Metabólica, unen Estructural,
moléculas, estática.
dinámica.
Ejemplo Mioglobina, Colágeno,
hemoglobina, Queratina
Insulina
 PROTEÍNAS SIMPLES

TIPO SUB-TIPOS CARACTERÍSTICAS

Se encuentran en el pelo, la piel,
Queratinas
uñas, plumas, algodón y lana.
Son la clase más importante en el
Fibrosas
tejido conectivo. Son
(Insolubles Colágenos
componentes de los tendones,
en agua)
ligamentos, huesos y dientes..
Son los componentes de las
Elastinas
paredes de los vasos sanguíneos.
Forman parte de la estructura de
las moléculas que transportan
Globulares Albúminas
lípidos a través del entorno
(Se
acuosa de la sangre
dispersan
Se encuentran generalmente en
en agua
Histonas las células unidas a las
formando
moléculasde DNA.
coloides)
Son componentes de enzimas y
Globulinas
anticuerpos.
 PROTEÍNAS CONJUGADAS
Tipo Características
Ayudan a suspender y transportar los Iípidos a través del
Lipoproteínas
torrente sanguíneo.

Formadas por carbohidratos o derivados y proteínas. Ejemplo: El

interferón es una pequeña glucoproteína producida por las
Glucoproteínas células en respuesta a las infecciones virales: inhibe la
reproducción de virus interfiriendo la capacidad de éstos para
producir sus propias proteínas

Proteínas compuestas de ácidos nucleicos (DNA y RNA) y

Nucleoproteínas
proteínas

Contiene un grupo hemo, además de la parte proteínica de la

Hemoproteínas.
molécula. Ejemplos: hemoglobina y mioglobina

PROTEINA + COMPONENTE NO PROTEICO GRUPO PROSTÉTICO

SIN GPO P: APOPROTEINA

CON GPO P: HOLOPROTEINA
ENZIMAS
M.C. Norarizbeth Lara Flores
Las enzimas son proteínas
• Catalizan reacciones químicas
necesarias para la sobrevivencia
celular
• Sin las enzimas los procesos biológicos
serían tan lentos que las células no
podrían existir.
• Las enzimas pueden actuar dentro de
la célula , fuera de ésta, y en el tubo de
ensayo.

E + S ESEP  E + P

E E E E
La enzima disminuye la energía de
activación

Sin enzima
Con enzima

E+S
Es la energía que
necesita
un sistema antes de
poder iniciar un
E+P determinado
proceso.
Tiempo de la reacción
Enzima
• la enzima acelera la velocidad de
una reacción química.
• Una enzima puede transformar 1000
moléculas de sustrato/ segundo
• Las enzimas tienen 3 propiedades:
▫ Especificidad por el sustrato
▫ Se inactivan por desnaturalización
▫ Pueden ser reguladas
• Las enzimas se unen a los
reactivos (sustratos) reduciendo
la energía de activación

• Cada enzima tiene una forma

única con un sitio o centro activo
en el que se une al sustrato

• Después de la reacción, enzimas

y productos se separan.

• Las moléculas enzimáticas no

han cambiado después de
participar en la reacción
Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a:
• Fijación estereoquímicamente complementaria
del sustrato
• Transformación catalítica del mismo

En ambas funciones participan:

• Cadenas laterales de los aminoácidos

• Grupos o moléculas no proteicas:
 Grupos prostéticos
 Iones metálicos
 Cofactores
Los siguientes hechos:
• Especificidad de la reacción enzimática
• Carácter homogéneo de la catálisis enzimática

Nos llevan a postular la existencia de un

Centro Activo en la molécula de enzima, capaz
de:

• Fijar específicamente al substrato

• Transformarlo catalíticamente.
Enzima

Sustrato

Sitio activo
 La unión del sustrato es
muy específica
• Complementariedad geométrica
• Complementariedad de cargas,
uniones iónicas
• Modelos:
 Encaje inducido
 Llave – cerradura.
 Estado de transición
Teorías de la acción enzimática, 1
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,

de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al

no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática
Teorías de la acción enzimática, 2
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura

por el hecho físico de la unión.

Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos
hasta el momento.
Teorías de la acción enzimática, 3
Estabilización del Estado de Transición

La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad

definiendo la acción enzimática como

Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad

complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.
Una enzima puede unir dos sustratos en su
sitio activo
Coenzimas
• Las coenzimas son pequeñas moléculas
orgánicas, que se unen a la enzima.
• Las coenzimas colaboran en la
reacción enzimática recibiendo
transitoriamente algún grupo
químico: H+ , OH, CH3 .
• La enzima sin la coenzima recibe
el nombre de APOENZIMA
El NAD es una coenzima aceptora de H

Sustrato
oxidado
Algunas enzimas
requieren metales
para mejorar su COFACTOR
actividad COFACTOR
Isoenzimas o Isozimas
• Son formas moleculares diferentes de una
misma enzima
• Catalizan la misma reacción

M4, M3H1, M2H2, M1H3 y H4

• Se diferencian por su movilidad electroforética
 Clasificación y nomenclatura
Nombre sistemático: Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor Tipo de reacción catalizada

Número Enzyme Commission:

Enzyme
Comission
EC [Link] Enzimas

Grupo Subgrupo

Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa

Clasificación y nomenclatura

Clasificación de enzimas por Grupos

EC 1.  Oxidorreductasas
EC 2.  Transferasas
EC 3.  Hidrolasas
EC 4.  Liasas
EC 5.  Isomerasas
EC 6.  Ligasas
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de oxigeno ó hidrogeno son
trasladados entre moléculas:

Ared + Box Aox + Bred

AH2 + B A + BH2

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y
el dador electrónico.
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas

Nombre: Dador:Aceptor oxidorreductasa

-D-Glucosa : O2 1-oxidorreductasa
Dador Aceptor

Nombre común:
Glucosa oxidasa
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas:
EC 1.1.x - Deshidrogenasas
EC 1.2.x - Oxidasas
EC 1.3.x - Peroxidasas
EC 1.4.x - Oxigenasas
EC 1.5.x - Hidroxilasas
EC 1.6.x - Reductasas
etc.
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de átomos ó grupo de átomos
entre moléculas:

A-X + B A + B-X

Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa

ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa EC [Link]

Nombre común: hexokinasa
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Clasificación de subgrupo de las transferasas:
EC 2.1.x - Grupos monocarbonados
EC 2.2.x - Grupos aldehido o ceto
EC 2.3.x - Aciltransferasas
EC 2.4.x - Glicosiltransferasas
EC 2.5.x - Alquil- o Ariltransferasas
EC 2.6.x - Grupos nitrogenados
EC 2.7.x - Grupos fosfato
EC 2.8.x - Grupos sulfato
EC 2.9.x - Grupos selenio
 Clasificación y nomenclatura

Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan incorporacion de agua (reacciones de hidrólisis) al sustrato o el
desdoblamiento del sustrato por medio de agua.

A-B + H2O A-OH + H-B

 Clasificación y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Clasificación de las hidrolasas:
3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)
3.2.-.- Glicosidasas
3.3.-.- Éter hidrolasas
3.4.-.- Péptido hidrolasas
3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas
etc.
 REACCION DE LA GLUTAMINASA

+ H 2O + NH4+
Glutaminasa

Glutamina
Glutamato

Enzima Mitocondrial
Desdoblamiento del sustrato por medio del agua
Fumarato + H2O Malato

Fumarasa
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
caso particular  Péptido hidrolasas: clasificación común (no sistemática)

I. Según la situación del enlace atacado:

- Exopeptidasas (extremos de la cadena) (Peptidasas)
- Endopeptidasas (interior de la cadena) (Proteinasas)
II. Según el mecanismo catalítico:
- Serin proteinasas
- Tiol proteinasas
- Aspartil proteinasas
- Metaloproteinasas
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Catalizan la unión o la ruptura de enlaces entre grupos de átomos del sustrato
(este grupo no incluye las hidrolasas, oxidoreducción):

A-B A+B
Ejemplo
Nombre sistemático:
Histidina amonio-liasa (EC [Link])

Nombre común:
Histidasa
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Clasificación de las liasas:
4.1.x - Actúan sobre enlaces C-C
4.2.x - Actúan sobre enlaces C-O
4.3.x - Actúan sobre enlaces C-N
4.4.x - Actúan sobre enlaces C-S
4.5.x - Actúan sobre enlaces C-Haluro (S-, Cl-, Br-, I- At-)
4.6.x - Actúan sobre enlaces P-O
4.99.x - Otras liases

Descarboxilasas, deshidratasas, sintetasas, desaminas

Deshidratación de 2-fosfoglicerato para dar
fosfoenolpiruvato:

2-fosfoglicerato deshidratasa
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerización
moleculares (rearreglos intramoleculares)
Reacciones altamente reversibles
Nombres comunes: mutasa, epimerasa, aldo-ceto
isomerasa

A B
Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC [Link])
Isomerización aldo-ceto
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas
Clasificación de las isomerasas:

5.1.x - Rasemasas y Epimerasas

5.2.x - cis-Trans-Isomerasas
5.3.x - Oxidoreductasas Intramolecular
5.4.x - Transferasas Intramoleculares (mutases)
5.5.x - Liasas Intramoleculares
5.99.x - Otras Isomerasas
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas
de la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

A + B + ATP A-B + ADP + Pi

Ejemplo: Glutationa sintasa (EC [Link])

Nombre sistémico:
G-L-glutamilo-L-cisteina:glicina ligase Pi
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas
Clasificación de las ligasas:

6.1.x - Forman enlaces C-O

6.2.x - Forman enlaces C-S
6.3.x - Forman enlaces C-N
6.4.x - Forman enlaces C-C
6.5.x - Forman enlaces ésteres fosfóricos
6.6.x - Actúan sobre enlaces N-metal

Nombres comunes: carboxilasa, tionasa, sintetasa

Proenzima o zimógeno
• Son precursores
inactivos de enzimas.
• Función: proteger la
célula que los
sintetiza.
• EJEMPLOS:
▫ Pepsinógeno
▫ Tripsinógeno
▫ Quimiotripsinógeno
▫ Procolágeno
▫ …. PEPSINÓGENO
 Proenzima o zimógeno
• Mecanismos de
proteólisis
• Algunas enzimas son
sintetizadas y
almacenadas como un
precursor inactivo en
un compartimiento
celular, y se activan
por otra enzima en el
lugar o momento en
que deben actuar.
Ej:‡Enzimas
digestivas‡
ACTIVACIÓN DEL PEPSINÓGENO

1. Liberación del
sitio
autocatalítico
por H+.
2. Autolisis de
parte de la
cadena
3. Pepsina (activa)
4. Pepsina activa
otros
Caso de pepsinógenos
retroalimentación
positiva
Tarea investigar que es:
Holoenzima
Grupo prostético
 Cinética Enzimática
 La cinética enzimática es el análisis cuantitativo del efecto de cada uno de los
factores que intervienen en la actividad enzimática, que se evalúa a través de la
velocidad de la reacción catalizada.

Variables que influyen en la velocidad de una

reacción enzimática

1. Concentración de enzima
2. Concentración de substrato
3. pH
4. Temperatura
5. Efectores (Activadores e Inhibidores)
 Concepto de velocidad inicial

[ ] p

t
 Efecto de la concentración de enzima: relación lineal

. . .
. .
. . .
.. .
[E]
 S Una cinética lineal implica
un proceso regenerativo,
cíclico
ES
E

EP

Ciclo catalítico
de una enzima

P
 . . .
Efecto de la concentración de substrato

v
. .
.
.
.
[s]
 Una cinética hiperbólica implica un proceso saturante:

Hay un número limitado de sitios Kcat (constante

catalítica o número
en la enzima para fijar substrato; de recambio):
una vez que están ocupados número de
todos, por mucho que aumente la moléculas de
sustrato convertidas
concentración de substrato, la en producto por
velocidad permanecerá constante molécula de enzima,
tendiendo a un valor asintótico por unidad de
tiempo.

k+1 k+2
E+S ES E+P
k-1
Vm (velocidad máxima):
es la velocidad alcanzada
cuando todas las moléculas
 E  S  es e 0  x s
Km   
de E se encuentran unidas a
S, para esto la [S] tiene que
 ES  x x
ser muy alta (saturación).

Km (constante de
Michaelis-Menten): V m ax s
es la [S] a la cual la enzima
v
alcanza la mitad de su Vm
(velocidad máxima) Km  s
Km esta relacionado inversamente con la afinidad de la enzima por el
sustrato.‡la Vm es directamente proporcional a la cantidad total
de enzima: Vm= Kcat x [E]total
Kcat (constante catalítica o número de recambio):
número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de
enzima, por unidad de tiempo.
 Relación entre Km y Vmax
Vmax Michaelis y Menten
Velocidad de la reacción (v)

Vmax/2 Vmx s
v
Km  s

Km Concentración de Sustrato [S]

La Km es la concentración de sustrato
donde se obtiene la mitad de la Vmax
 Vmax

Velocidad de la reacción (v)

Vmax/2

Km Concentración de Sustrato [S]

A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato

A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato
La Tabla 7.3 muestra los valores de kcat/Km para diversos sustratos de la
quimotripsina, una enzima digestiva secretada por el páncreas.

Tiene preferencia a romper enlaces cerca de cadenas laterales

hidrofóbicas y voluminosas
La mayoría de las reacciones bioquímicas incluyen múltiples sustratos

Representación de Cleland para reacciones bisustrato. (A) Reacción secuencial. El primer sustrato (NADH) se
une a la enzima y, después, se une el segundo sustrato (piruvato) para formar un complejo ternario compuesto
por dos sustratos y la enzima. A continuación tiene lugar la catálisis, en la que se forma un complejo ternario
compuesto por dos productos y la enzima. A continuación, se liberan los productos de forma secuencial. (B)
Doble desplazamiento. Se une el primer sustrato (aspartato) y se produce el primer paso catalítico, con lo que
se genera una enzima sustituida (E-NH3). A continuación, se libera el primer producto (oxalacetato). El segundo
sustrato (a-cetoglutarato) se une a la enzima sustituida. Se produce el segundo paso catalítico en el que el NH3
se transfiere al sustrato para formar el producto final, glutamato, que se desprende de la enzima.
Factores que influyen en la
velocidad de la reacción E-S
• Concentración enzima: • Temperatura:
▫ La velocidad de una reacion ▫ Amento de la T°, la
enzimatica es directamente velocidad aumenta hasta
proporcional a la una T° optima, después
concentración de la enzima. disminuye la velocidad de
▫ + [E]= +Vreacción la reacción
• Concentración del sustrato: (desnaturalización)
▫ Aumento de concentración • pH:
de sustrato, la velocidad
▫ La velocidad de la
aumenta hasta un maximo
que representa la reacción llega a un
saturación de la enzima máximo para un pH
optimo, adición de bases
o ácidos desnaturalizar o
inactivar la enzima y la
velocidad disminuye.
Efecto de la temperatura en la ENZIMA
Aumento de la Desnaturación
velocidad por calor

1. Aceleración de la
reacción según
Arrhenius

2. Desnaturalización
térmica de la
proteína
15º 40º 75º
Temperatura

Cada enzima tiene una temperatura óptima.

 Efecto del pH
1. Sobre la fijación
v del substrato al
centro activo:
- Grupos
disociables de la
enzima
- Grupos
disociables del
substrato

2. Sobre la
transformación
catalítica del
substrato

3. Sobre la
estructura de la
pH proteína enzimática
ORGANISMOS TERMÓFILOS
• Son organismos que viven a altas tº y
realizan sus reacciones enzimáticas a estas
altas tº
• Ejemplos son los que viven en las aguas
termales
• Es tema de investigación el aislamiento de
las enzimas de estos organismos para
desarrollar procesos industriales en
condiciones más extremas
 Aspecto clínico
Los cambios en la Km pueden tener consecuencias fisiológicas
• La repercusión fisiológica de la Km se refleja en la sensibilidad
de algunas personas hacia el etanol.
• Ingerir pequeñas cantidades de alcohol, elevados efectos
fisiológicos síntomas
hígado

mayoría de la gente dos versiones de la Mitocondrial citoplasmática

aldehído deshidrogenasa Km baja Km elevada
personas
susceptibles Km de la enzima citoplasmática es alta, sólo alcanza una velocidad
catalítica elevada cuando la concentración de acetaldehído es muy alta.
En consecuencia, se convierte menos acetaldehído en acetato; el
exceso de acetaldehído se escapa hacia la sangre y es responsable
de los efectos fisiológicos.
Inhibición
enzimática
Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:

1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre,

con el complejo enzima-substrato o con ambos:

E+I EI

ES + I ESI

2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima:

E+I E’
Inhibición reversible

(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,

impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo

haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la
fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción
catalítica: Inhibición No Competitiva

(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato

una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo
se conoce como Inhibición Anticompetitiva
Inhibición
Competitiva
Inhibidores Competitivos
• Compiten con el sustrato por el sitio
activo de la enzima
• Se une solo a la enzima libre
• V máx no se altera y K M cambia
 Inhibición competitiva

Al aumentar la cantidad de
SUSTRATO el inhibidor
competitivo es desplazado y se
forma producto
 S
E ES E+P
I
Se define una constante de
equilibrio de disociación del [E] [I]
inhibidor: Ki =
EI [EI]
Características:
- Las fijaciones de substrato e inhibidor son mutuamente exclusivas
- A muy altas concentraciones de substrato desaparece la inhibición
- Por lo general, el inhibidor competitivo es un análogo químico del
substrato.
- El inhibidor es tan específico como el substrato
 Sin inhibidor

Con inhibidor

El inhibidor competitivo
aumenta la Km

Km Km
Sin con
inhibidor inhibidor
 Inhibidor competitivo
su estructura es similar a la del sustrato

No se forma producto
Inhibidor competitivo
Análogo estructural
Metotrexato y Dihidrofolato

• metabolismo de
los nucleótidos
para la síntesis
de DNA
• Metotrexato se
usa en la terapia
de algunos
cánceres,
inhibiendo la
síntesis de DNA
Inhibición acompetitiva o
Incompetitiva
Inhibidor Incompetitivo
En este tipo de inhibición el inhibidor se enlaza al
centro activo pero solo después de que el sustrato lo
haya hecho y, por tanto, inhibidor y sustrato no
compiten. De esta manera, aunque todo el sustrato esté
saturando la enzima y toda la enzima esté como
complejo ES, el inhibidor puede enlazarse produciendo
un complejo inactivo ESI.

Como I solo se une a ES estimula la formación de ES y,

por tanto, incrementa la unión del sustrato a la enzima,
disminuyendo Km . Sin embargo, el complejo ESI no
conduce a productos y Vm disminuye.
Inhibidor Incompetitivo
• Se une a un lugar diferente del sitio
activo de la enzima
• Se une sólo al complejo enzima-sustrato
• Los efectos que tiene: disminuye el valor
de Km y también el de Vmáx
 S
E ES E+P
I
Inhibición
Anticompetitiva

ESI

El inhibidor sólo puede fijarse al complejo ES;

el complejo ESI no es productivo
Inhibición No
Competitiva
Inhibidor No Competitivo
• Se une a un lugar diferente del sitio
activo la enzima
• Se une a la enzima libre y también al
complejo enzima-sustrato
• Por acción del inhibidor disminuye la Vm
pero el valor de Km no se altera
Inhibición NO competitiva
 Inhibidor NO competitivo
El inhibidor NO competitivo se une a la enzima en un sitio diferente del sitio
activo
 S
E ES E+P
I I Inhibición
S No Competitiva

EI ESI

El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre E

y al complejo enzima-substrato ES; ni el complejo EI
ni el complejo ESI son productivos
Inhibición Irreversible
- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo
químico de la enzima, modificándola covalentemente

- Su acción no se describe por una constante de equilibrio K i,

sino por una constante de velocidad ki :

E+I E’
- A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los
inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación
del inhibidor.

- Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente

tóxicos.
Inhibidores Irreversibles
• Producen inactivación permanente de la
actividad enzimática
• Se interfiere con el normal desarrollo de
una reacción o vía metabólica
Algunos tipos de inhibidores irreversibles

1. Reactivos de grupos -SH

2. Organofosfóricos

3. Ligandos de metales

4. Metales pesados
Inhibición enzimática
alosterica
Enzimas Alostéricas
• Son enzimas cuya estructura proteica está
formada de varias subunidades
• No se rigen por la cinética de M - M
• Además del sitio o centro activo tienen sitios
alostéricos o de regulación
• Sitio activo/sustratos;
• Sitio alostérico/moduladores o reguladores
• La relación entre la velocidad de reacción y la
concentración de sustrato sigue cinética
sigmoídea
 ENZIMAS ALOSTÉRICOS
• Son proteínas:
▫ OLIGOMÉRICAS (con
varias subunidades)
▫ Con centros reguladores:
 Para unión de un
ACTIVADOR
 Para unión de un
INHIBIDOR
▫ Y centro activo (en una o
en varias subunidades)
• Formas:
▫ R: forma activa (se forma
product0)
▫ T: forma inactiva
 ENZIMAS ALOSTÉRICOS
• Las enzimas alostéricas
presentan estructura
cuaternaria.
• Tienen diferentes sitios
activos, unen mas de
una molécula de
sustrato
• La unión del sustrato es
cooperativa
• la curva de velocidad
presenta una forma
sigmoidal
Concepto de Cooperatividad
• La unión de los sustratos al sitio activo
de una subunidad produce un cambio
conformacional que por contacto físico
se transmite a las subunidades vecinas,
facilitando las interacciones
• Modelos de unión: secuencial y
concertado
• Ejemplos: unión Hb-O2, enzimas
alostéricas y sus sustratos
Moduladores Alostéricos
• También reciben el nombre de efectores y
pueden ser positivos o negativos
• Se unen al sitio alostérico que puede
estar en la misma subunidad que tiene al
sitio activo o en las subunidades
regulatorias
• Su unión produce un cambio
conformacional que afecta al sitio activo
Efector positivo
Efector negativo

Tiene subunidades
catalíticas para los
sustratos y
subunidades
regulatorias para los
efectores