PROTEÍNAS:

ESTRUCTURA Y FUNCIÓN EN LA
BIOLOGÍA DEL DESARROLLO
Área: Crecimiento y Desarrollo
Disciplina: Química biológica
Docente: Sebastián Romero
Facultad de Ciencias Médicas
Universidad Nacional de Rosario
2025
 Bibliografía General

• Feduchi EF y colab. Bioquímica, Conceptos

Esenciales. Editorial Médica Panamericana. 2011 en
adelante.

• Blanco A. Química Biológica. Editorial El Ateneo. 7ª

edición o superior.
 Contenidos del seminario
1 – Aminoácidos. Definición. Alfa aminoácidos. Isomería. Clasificación según su
cadena lateral. Aplicación del concepto de polaridad y propiedades ácidas y
básicas.
2 – Unión peptídica. Péptidos de importancia biológica.
3 – Proteínas: niveles estructurales. Estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria. Fuerzas que las estabilizan. Solubilidad. Capa de solvatación.
Importancia del ph en la estructura y función de las proteínas. Pérdida de la
solubilidad: efecto de ph, temperatura. Desnaturalización: reversible e
irreversible.
4 – Clasificación de las proteínas: simples y conjugadas; globulares y fibrosas.
Ejemplos: albúmina, hemoglobina y colágeno.
 “Si no lo puedes explicar de forma
sencilla, es que no lo has entendido
bien”
A.E.
Grupos funcionales:
Son conjuntos de átomos asociados que
proporcionan funciones características de
la moléculas biológicas, determinan
interacciones entre las ellas y con el
medio.
Una “molécula viva” o biomolécula debe
estar en constante cambio; y así formarán
asociaciones muy importantes, bien entre
ellas o con el agua, ya que éste es el
medio en el que se van a encontrar
principalmente.
Los elementos químicos fundamentales
en la reactividad de las biomoléculas van
a ser el O y el N, ambos átomos
electronegativos, que harán reaccionar
entre sí a las moléculas que los porten.
Los aminoácidos son las unidades
estructurales de las proteínas.
Son compuestos que poseen un
átomo de carbono (llamado carbono
alfa) al que se unen los siguientes
grupos funcionales:
• un grupo carboxilo (—COOH),
• un grupo amino (— NH2)
• un átomo de hidrógeno
• un radical o cadena lateral, que
sirve para diferenciar los veinte
aminoácidos que constituyen la
mayor parte de las proteínas
Los aminoácidos son las
unidades fundamentales
constituyentes de las
proteínas (macromoléculas).
Son compuestos
relativamente simples, de bajo
peso molecular.
Existen 20 especies diferentes
que pueden participar en la
formación de las proteínas.
Los aminoácidos se clasifican
por las características de su
cadena lateral
Isomería óptica:
Se denominan isómeros a compuestos
diferentes con la misma fórmula
molecular. Contienen igual número y
clase de átomos, pero unidos entre si de
manera distinta.
Los aminoácidos se pueden presentar
orientados en el espacio de dos formas
diferentes que son imágenes
especulares no superponibles
denominados enantiómeros y se
designan con las letras D o L.
Los aminoácidos que forman las
proteínas sólo pertenecen a las formas
del enantiómero L.
Clasificación según su cadena lateral
Unión Peptídica: los aminoácidos pueden
establecer enlaces covalentes entre el grupo
carboxilo de uno y el nitrógeno del grupo
amina de otro. Esta unión se denomina enlace
peptídico, es de tipo amida y se produce con
la pérdida de agua.
El producto formado se llama dipéptido.
Es posible seguir agregando unidades
aminoacídicas con el mismo tipo de unión
para formar tripéptidos, tetrapetidos,
pentapéptidos, etc. En general, se denomina
polipéptido cuando el polímero esta formado
por mas de 10 aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos.
 Existen algunos péptidos con
importantes funciones en el
organismo:
• Glucagón: hormona
hiperglucemiante.
• Oxitocina: hormona que estimula la
contracción uterina.
• Calcitonina
• Vasopresina

Aminoácidos de la oxitocina: cisteína - tirosina - isoleucina - glutamina -

asparagina - cisteína - prolina - leucina - glicina
INSERTE MEME AQUÍ
 Contenidos del seminario
1 – Aminoácidos. Definición. Alfa aminoácidos. Isomería. Clasificación según su
cadena lateral. Aplicación del concepto de polaridad y propiedades ácidas y
básicas.
2 – Unión peptídica. Péptidos de importancia biológica.
3 – Proteínas: niveles estructurales. Estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria. Fuerzas que las estabilizan. Solubilidad. Capa de solvatación.
Importancia del pH en la estructura y función de las proteínas. Pérdida de la
solubilidad: efecto de pH, temperatura. Desnaturalización: reversible e
irreversible.
4 – Clasificación de las proteínas: simples y conjugadas; globulares y fibrosas.
Ejemplos: albúmina, hemoglobina y colágeno.
Proteínas:
Son macromoléculas formadas por
aminoácidos. Son polímeros.
Cuando la cadena polipeptídica tiene
masa molecular mayor a 6000
Daltons, lo cual corresponde a más de
50 unidades aminoacídicas, la
molécula es considerada una proteína.
Sin embargo no hay un límite preciso
entre polipéptidos y proteínas.
Por hidrolisis (ruptura del enlace
covalente por adición de agua) las
moléculas proteínicas son escindidas
en aminoácidos.
La función biológica de la proteína
depende de su estructura.
Estructura Primaria:
Está determinada por el número e
identidad de los aminoácidos que la
componen y por el orden concreto en que
estos aminoácidos se disponen en la
cadena, es decir, por su secuencia.
La secuencia es el principal determinante
de la conformación, propiedades y
características funcionales de la proteína.
Solo 20 aminoácidos forman las proteínas
que se encuentran en el cuerpo humano.
Estructura Secundaria:
Algunas zonas de la cadena adquieren
una disposición espacial concreta debido
a las interacciones entre los residuos
próximos en la secuencia de
aminoácidos, denominada estructura
secundaria y se denominan helicoidal o
hélice alfa, plegamiento beta, estructura
al azar.
Generalmente mantenida por puentes de
hidrógeno.
Estructura terciaria:
Determina la arquitectura
tridimensional completa de la
proteína y de acuerdo a esta se
las clasifica en globulares y
fibrosas.
Las interacciones que mantienen
la estructura secundaria y
terciaria son no covalentes
(puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrofóbicas). En
algunos puntos, puede haber
presencia de enlaces covalentes:
los puentes disulfuro.
Estructura cuaternaria:
Existe la posibilidad de que varias
cadenas polipeptídicas,
denominadas subunidades (que
pueden ser iguales o diferentes),
se asocien en complejos
tridimensionales que componen la
estructura cuaternaria de las
proteínas.
Solubilidad:
Es la propiedad de las partículas
dispersas de interactuar con
moléculas de solventes polares
como el agua.
Se forma una cubierta de agua
denominada capa de
solvatación (hidratación cuando
es agua)
Los residuos hidrofóbicos de la
proteína se empaquetan
densamente formando un
núcleo central de naturaleza
apolar.
El grado de hidratación esta
determinado por el número de
grupos polares, así como la
presencia de grupos apolares
Desnaturalización:
Modificación estructural que conduce a la pérdida de su función. Esto comprende
ruptura de las uniones y fuerzas (débiles) que mantienen la estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria.
El calor, un cambio de pH, ,a presencia de sales o agentes como el ión guanidinio, la
urea pueden afectar las uniones electrostáticas.
Los disolventes apolares o los detergentes alteran las interacciones hidrofóbicas.
La desnaturalización es generalmente irreversible y suele producir insolubilización de
la proteína.
Funciones proteicas:
• Proteínas estructurales: como el
colágeno o las proteínas integrales de
membrana
• Proteínas de transporte y
almacenamiento como la hemoglobina,
• Proteínas implicadas en la contracción
muscular
• Proteínas con función de defensa como
los anticuerpos
• Proteínas que participan en la recepción
y transmisión de señales.
• Proteínas con función catalítica: las
enzimas.
Clasificación de las
proteínas:

Simples: son aquellas cuya Conjugadas: son aquellas donde se

hidrolisis total produce sólo asocia una proteína simple y otro tipo
aminoácidos. Incluyen: de compuesto como ácidos nucleicos,
• Albuminas hidratos de carbono, lípidos, etc. La
• Globulinas porción proteínica se denomina
• Escleroproteínas: apoproteína y el otro componente,
queratinas, colágeno y grupo prostético. Incluyen:
elastina • Nucleoproteínas
• Histonas • Glicoproteínas
• Lipoproteínas
• Metaloproteínas: hemoglobina