Musculo Esquelético II
catedra de Fisiología Animal
Mecanismo molecular de la contracción
muscular
contracción muscular se produce por un
mecanismo de deslizamiento de los filamentos
En el estado relajado, los extremos de los
filamentos
de actina que se extienden entre dos discos Z
sucesivos apenas comienzan a superponerse
entre sí
Por
el contrario, en el estado contraído estos
filamentos de actina han sido traccionados
hacia dentro entre
los filamentos de miosina, de modo que sus
extremos se superponen entre sí en su máxima
extensión
Los filamentos de miosina están compuestos
por múltiples moléculas de miosina
Los brazos y las cabezas que
protruyen se denominan en conjunto puentes
cruzados. Cada puente cruzado es flexible en
dos puntos
denominados bisagras, una en el punto en el
que el brazo sale del cuerpo del filamento de
miosina y la
otra en el punto en el que la cabeza se une al
brazo. Los brazos articulados permiten que las
cabezas se
separen del cuerpo del filamento de miosina
o que se aproximen a este
Actividad adenosina trifosfatasa de la cabeza de miosina
Otra característica de la cabeza de la miosina
que es esencial para la contracción muscular
es que
actúa como una enzima adenosina
trifosfatasa (ATPasa).
Los filamentos de actina están formados por actina, tropomiosina y troponina
Moléculas de tropomiosina
Estas moléculas están
enrolladas en espiral alrededor de los lados
de la hélice de F-actina. En estado de reposo
las moléculas
de tropomiosina recubren los puntos activos
de las hebras de actina, de modo que no se En estado de reposo las moléculas
puede producir de tropomiosina recubren los puntos activos
atracción entre los filamentos de actina y de de las hebras de actina, de modo que no se
miosina para producir la contracción. puede producir
atracción entre los filamentos de actina y de
miosina para producir la contracción
Estas moléculas proteicas son en realidad
Troponina y su función en la contracción complejos de
muscular tres subunidades proteicas unidas entre sí de
manera laxa, cada una de las cuales tiene una
función
específica en el control de la contracción
muscular. Una de las subunidades (troponina I)
tiene una
gran afinidad por la actina, otra (troponina T)
por la tropomiosina y la tercera (troponina C)
por los
iones calcio.
Interacción de un filamento de miosina, dos
filamentos de
actina y los iones calcio para producir la
contracción
Un filamento de actina puro sin la presencia
del complejo troponina-tropomiosina (pero en
presencia
de iones magnesio y ATP) se une instantánea e
intensamente a las cabezas de las moléculas de
miosina
Activación del filamento
de actina por iones calcio
En presencia de grandes cantidades de iones
calcio, se inhibe el propio efecto inhibidor del
complejo
troponina-tropomiosina sobre los filamentos
de actina. N
cuando los iones calcio se combinan con la
troponina C, de la que
una molécula se puede unir intensamente con
hasta cuatro iones calcio, el complejo de
troponina
probablemente experimenta un cambio
conformacional que en cierto modo tira de la
molécula de
tropomiosina y la desplaza hacia zonas más
profundas del surco
Interacción entre el filamento
de actina «activado» y los
puentes cruzados de miosina:
teoría de la «cremallera» de la contracción
Tan pronto como el filamento de actina es
activado por los iones calcio, las cabezas de
los puentes
cruzados de los filamentos de miosina son
atraídos hacia los puntos activos del filamento
de actina y
de algún modo esto hace que se produzca la
contracción.
ATP como fuente de energía
ATP como fuente de energía para la
contracción: fenómenos químicos en el
movimiento de las cabezas de miosina
Cuando se contrae el músculo, se realiza un
trabajo y es necesaria energía. Durante el
proceso de
contracción se escinden grandes cantidades de
ATP para formar ADP; cuanto mayor sea la
magnitud
del trabajo que realiza el músculo, mayor será
la cantidad de ATP que se escinde, lo que se
denomina
efecto Fenn.
1. Antes de que comience la contracción, las
cabezas de los puentes cruzados se unen al
ATP. La
actividad ATPasa de la cabeza de miosina
escinde inmediatamente el ATP, aunque deja
los productos
de la escisión, el ADP y el ion fosfato, unidos a
la cabeza.
2. Cuando el complejo troponina-
tropomiosina se une a los iones calcio quedan
al descubierto los
puntos activos del filamento de actina, y
entonces las cabezas de miosina se unen a
estos sitios, como
se muestra en la
[Link] enlace entre la cabeza del puente cruzado
y el punto activo del filamento de actina
produce un
cambio conformacional de la cabeza, lo que
hace que la cabeza se desplace hacia el brazo
del puente
cruzado, lo que proporciona el golpe activo
para tirar del filamento de actina.
4. Una vez que se desplaza la cabeza del
puente cruzado, se facilita la liberación del
ADP y el ion
fosfato que previamente estaban unidos a la
cabeza. En el punto de liberación del ADP se
une una
nueva molécula de ATP, lo cual hace que la
cabeza se separe de la actina
5. Después de que la cabeza se haya separado
de la actina, se escinde la nueva molécula de
ATP para
comenzar el ciclo siguiente, dando lugar a un
nuevo golpe activo.
6. Cuando la cabeza comprimida (con su
energía almacenada procedente del ATP
escindido) se une a
un nuevo punto activo del filamento de
actina, se estira y una vez más proporciona un
nuevo golpe
activo.
El efecto de la cantidad de superposición de
los filamentos
de actina y miosina determina la tensión
desarrollada por el
músculo en contracción
Efecto de la longitud muscular sobre la fuerza
de contracción en el músculo intacto
entero
el aumento de la tensión
que se produce durante la contracción,
denominado tensión activa, se reduce a
medida que el músculo
es distendido más allá de su longitud normal,
es decir, hasta una longitud del sarcómero
mayor de
aproximadamente 2,2 μm. Este fenómeno se
demuestra por la disminución de la longitud de
la flecha
de la figura a una longitud del músculo mayor
de lo normal.
Relación de la velocidad de contracción con la
carga
Cuando se aplican
cargas, la velocidad de la contracción se hace
cada vez más lenta a medida que aumenta la
carga,
La disminución de la velocidad de contracción
al aumentar la carga está producida por el
hecho de
que una carga sobre un músculo en
contracción es una fuerza inversa que se opone
a la fuerza
contráctil que produce la contracción muscular.
Por tanto, la fuerza neta de que se dispone
para
producir la velocidad de acortamiento está
reducida de manera proporcional
Energética de la contracción muscular
Generación de trabajo durante la contracción
muscular
1) bombear iones calcio desde el sarcoplasma
hacia
el interior del retículo sarcoplásmico después
de que haya finalizado la contracción
2) para bombear
iones sodio y potasio a través de la membrana
de la fibra muscular para mantener un
entorno iónico
adecuado para la propagación de los
potenciales de acción de la fibra muscular
La primera fuente de energía que se utiliza
para reconstituir el ATP es la sustancia
fosfocreatina,
que contiene un enlace fosfato de alta energía
similar a los enlaces del ATP
La segunda fuente importante de energía, que
se utiliza para reconstituir tanto el ATP como la
fosfocreatina, es la «glucólisis»
La tercera y última fuente de energía es el
metabolismo oxidativo, lo que supone
combinar oxígeno
con los productos finales de la glucólisis y con
otros diversos nutrientes celulares para
liberar ATP
Eficiencia de la contracción muscular
Solo se puede conseguir la eficiencia máxima
cuando el músculo se contrae a una velocidad
moderada. Si el músculo se contrae
lentamente o sin ningún movimiento, se
liberan pequeñas
cantidades de calor de mantenimiento durante
la contracción, incluso si se realiza un trabajo
pequeño
o nulo, reduciendo de esta manera la eficiencia
de la conversión a un valor tan pequeño como
cero
Por el contrario, si la contracción es
demasiado rápida se utilizan grandes
proporciones de la energía
para superar la fricción viscosa del interior del
propio músculo y esto, también, reduce la
eficiencia
de la contracción.
Las contracciones isométricas no acortan el músculo, mientras que las contracciones
isotónicas lo acortan a una tensión constante
Características de los espasmos
isométricos que se registran en diferentes
músculos
El cuerpo humano tiene músculos esqueléticos
de muchos tamaños, desde el pequeño
músculo
estapedio del oído medio, que mide solo
algunos milímetros de longitud y
aproximadamente 1 mm de
diámetro, hasta el gran músculo cuádriceps,
que tiene un tamaño medio millón de veces
mayor que el
estapedio
Fibras lentas (tipo I, músculo rojo)
Las características de las fibras lentas son las
siguientes:
1. Las fibras son más pequeñas que las fibras
rápidas.
2. Las fibras lentas están también inervadas
por fibras nerviosas más pequeñas.
3. En comparación con las fibras rápidas, las
fibras lentas tienen un sistema de
vascularización más
extenso y más capilares para aportar
cantidades adicionales de oxígeno.
4. Las fibras lentas tienen números muy
elevados de mitocondrias, también para
mantener niveles
elevados de metabolismo oxidativo.
5. Las fibras lentas contienen grandes
cantidades de mioglobina, una proteína que
contiene hierro y
que es similar a la hemoglobina de los
eritrocitos.
Fibras rápidas (tipo II, músculo blanco)
Las características de las fibras rápidas son:
1. Las fibras rápidas son grandes para obtener
una gran fuerza de contracción.
2. Existe un retículo sarcoplásmico extenso
para una liberación rápida de iones calcio al
objeto de
iniciar la contracción.
3. Están presentes grandes cantidades de
enzimas glucolíticas para la liberación rápida
de energía por
el proceso glucolítico.
4. Las fibras rápidas tienen una vascularización
menos extensa que las lentas, porque el
metabolismo
oxidativo tiene una importancia secundaria.
5. Las fibras rápidas tienen menos
mitocondrias que las lentas, también porque el
metabolismo
oxidativo es secundario. Un déficit de
mioglobina roja en el músculo rápido le da el
nombre de
músculo blanco.
Máxima fuerza de contracción
La máxima fuerza de contracción tetánica de
un músculo que funciona a una longitud
muscular
normal es en promedio de entre 3 y 4 kg por
centímetro cuadrado de músculo. Como un
músculo
cuádriceps puede tener hasta 100 cm2 de
vientre muscular, se pueden aplicar hasta 360
kg de tensión al
tendón rotuliano. Por tanto, se puede
comprender fácilmente cómo es posible que
los músculos
arranquen los tendones de sus inserciones en
el hueso.
Fatiga muscular
La contracción prolongada e intensa de un
músculo da lugar al conocido estado de fatiga
muscular.
Algunos estudios llevados a cabo en atletas
han mostrado que la fatiga muscular aumenta
en una
proporción casi directa a la velocidad de
depleción del glucógeno del músculo. Por
tanto, la fatiga se
debe principalmente a la incapacidad de los
procesos contráctiles y metabólicos de las
fibras
musculares de continuar generando el mismo
trabajo.
especialmente la pérdida de oxígeno.
Sistemas de palanca del cuerpo
Los músculos actúan aplicando una tensión a
sus puntos de inserción en los huesos, y los
huesos a su
vez forman varios tipos de sistemas de
palanca.
«Colocación» de una parte del cuerpo por la
contracción de los músculos agonistas y
antagonistas de lados opuestos de una
articulación: «coactivación» de los músculos
antagonistas
Prácticamente todos los movimientos del
cuerpo están producidos por la contracción
simultánea de
músculos agonistas y antagonistas de lados
opuestos de las articulaciones. Este proceso se
denomina
coactivación de los músculos agonistas y
antagonistas y está controlada por los centros
de control
motor del encéfalo y de la médula espinal.
Hipertrofia y atrofia
muscular
El aumento de la masa total de un músculo se
denomina hipertrofia muscular. Cuando la masa
total
disminuye, el proceso recibe el nombre de atrofia
muscular.
Prácticamente toda la hipertrofia muscular se
debe a un aumento del número de filamentos
de
actina y miosina en cada fibra muscular, dando
lugar a aumento de tamaño de las fibras
musculares
individuales; esta situación se denomina
hipertrofia de las fibras
Cuando un músculo no se utiliza durante
muchas semanas, la velocidad de degradación
de las
proteínas contráctiles es mucho más rápida
que la velocidad de sustitución. Por tanto, se
produce
atrofia muscular. La ruta que parece importar
en buena parte para la degradación proteica
en un
músculo que experimenta atrofia es la ruta de
ubicuitina-proteasoma dependiente del ATP.
Los
proteasomas son grandes complejos proteicos
que degradan las proteínas dañadas o
innecesarias por
proteólisis,
La denervación muscular provoca una rápida
atrofia
Cuando un músculo pierde su inervación, ya no
recibe las señales contráctiles que son
necesarias para
mantener el tamaño muscular normal. Por
tanto, la atrofia comienza casi inmediatamente
En la fase final de la atrofia por denervación, la
mayor parte de las fibras musculares es
destruida y
sustituida por tejido fibroso y adiposo. Las
fibras que permanecen están formadas por
una membrana
celular larga con los núcleos de las células
musculares alineados, pero con propiedades
contráctiles
escasas o nulas y con una capacidad escasa o
nula de regeneración de las miofibrillas si
vuelve a
crecer un nervio.
Rigidez cadavérica
Varias horas después de la muerte, todos los
músculos del cuerpo entran en un estado de
contractura
denominado «rigidez cadavérica»; es decir, los
músculos se contraen y se hacen rígidos,
incluso sin
potenciales de acción. Esta rigidez se debe a la
pérdida de todo el ATP, que es necesario para
producir
la separación de los puentes cruzados que se
originan en los filamentos de actina durante el
proceso
de relajación.
