MACROMOLÉCULAS

BIOLOGÍA 2019
 BIOMOLECULAS

• También se les suele llamar macromoléculas o moléculas de la

vida.
• Las moléculas que forman los seres vivos, o las sustancias que
provienen de ellos, como el petróleo, la madera o los alimentos,
son muy grandes, ya que están formadas por miles, o millones de
átomos.
• Se basan en la combinación de átomos de carbono, hidrógeno ,
oxígeno, nitrógeno y otros elementos como el azufre y el fósforo
BIOMOLECULAS
• Hay cuatro tipos:
• Carbohidratos
• Lípidos
• Proteínas
• Ácidos nucleicos
BIOMOLECULAS

• La unión de monómeros forman polímeros

POLÍMERO MONÓMERO
Proteínas Aminoácido
Ácidos Nucleótido
nucleicos
Hidratos de monosacárido
carbono
PROTEÍN
AS
CARACTERÍSTICAS
• Las proteínas son la asociación de varios aminoácidos puestos
en una cadena lineal. Contienen carbono, oxígeno, nitrógeno e
hidrógeno.
• Las proteínas se pliegan adquiriendo una configuración
tridimensional, lo que junto a los aminoácidos que la componen
determina su actividad y función biológica.
• Son biomoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno
y nitrógeno.
CARACTERÍSTICAS
• Responsables de la mayor parte de las estructuras y reacciones vitales
que tienen lugar en el ser vivo.
• Lo que determina la diferenciación de una a otra es el orden o la
secuencia en la cual se encuentran unidos los aminoácidos.
• Esta secuencia viene determinada en la información genética.

FORMADAS A PARTIR DE 20 AMINOACIDOS

AMINOACIDOS
• Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una
función amina. En determinadas condiciones el grupo amina de
una molécula y el carboxilo de otra reaccionan uniendo ambos
aminoácidos mediante un enlace amida.

• Los enlaces amida entre aminoácidos se conocen como enlaces

petídicos y el producto formado por la unión de dos aminoácidos
se llama dipéptido.

• La cadena peptídica puede extenderse mediante la incorporación

de otros aminoácidos (tripéptidos, tetrapéptidos, etc.). Los
polipéptidos contienen muchas unidades de aminoácidos.

• Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50

aminoácidos, son polímeros formados por 100-300 aminoácidos.
 AMINOACIDOS
• Hay 20 aminoácidos diferentes que forman las proteínas. Se
llaman aminoácidos proteicos.
• En los seres vivos hay además aminoácidos no proteicos que
no forman proteínas.
• Aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden sintetizar
los animales y deben ser ingeridos en la dieta. Las plantas si
los sintetizan.
• Para designar los veinte aminoácidos proteicos se utilizan
abreviaturas, que se forman con las tres primeras letras de los
nombres en inglés. Por ejemplo “Gly “ (Glicina)
Fórmula general de un aminoácido
GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y

determina sus propiedades químicas y biológicas.
CLASIFICACION AMINOÁCIDOS

• AMINOÁCIDOS NO POLARES

• Su grupo R no es polar, no posee cargas eléctricas. El grupo R tiene

largas cadenas hidrocarbonadas.
• Si están en gran abundancia en una proteínas la hacen insoluble
• se localizan al interior de la molécula de proteína de la cual hacen parte
LASIFICACION AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS POLARES

• Son aminoácidos con cadenas laterales no cargadas pero polares o

hidrofílicas.
• Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina los cuales
tienen grupos amida polares ( O=C-NH2).
• Debido a sus cadenas polares estos aminoácidos pueden formar puentes
de hidrógeno con el agua y por su naturaleza hidrofílica tienden a ubicarse
en la región externa de la molécula de la proteína que estén
constituyendo.
LASIFICACION AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS BÁSICOS (CATIÓNICOS)

Aminoácidos con cadenas laterales que poseen

grupos básicos cargados, carácter que los hace
muy hidrofílicos

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (ANIÓNICOS)

Tienen cadenas laterales ácidas que terminan en

grupos carboxilos como el ácido aspártico y el
ácido glutámico.
Estos aminoácidos están cargados negativamente
en la célula y por lo tanto siempre se hace
referencia a ellos como aspartato o glutamato. Son
muy hidrofílicos y se localizan en la superficie de
las proteínas.
ENLACE PEPTÍDICO
 Es el enlace entre aminoácidos. Da lugar a cadenas
llamadas péptidos.
 Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente. Se forma una
molécula de agua.
 Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico

Plano del enlace

peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

 En el enlace peptídico los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un
mismo plano. Esto impone cierta restricciones a la forma de la cadena polipeptídica Por
otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la
disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los
átomos que lo forman
ENLACE PEPTÍDICO
 Son las moléculas formadas por aminoácidos
 Dipéptido: formado por dos aminoácidos
 Tripéptido: formado por la unión de tres aminoácidos.
 Oligopéptido: unión de menos de diez aminoácidos.
 Polipéptido: péptido compuesto por más de diez aminoácidos.

La insulina y el glucagón son hormonas producidas por el páncreas que

controlan el nivel de la glucosa en la sangre. La insulina es proteína y el
glucagón es péptido
 Proteína: péptido constituido por más de 50 aminoácidos. Algunas
proteínas contienen otro tipo de moléculas.
Se clasifican en:
• Holoproteínas: formadas sólo por aminoácidos.

• Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y otras moléculas

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

 La organización de una proteína

viene determinada por cuatro
niveles estructurales: la estructura
primaria, la estructura
secundaria, la estructura terciaria
y la estructura cuaternaria.

 Cada una de ellas corresponde a la

disposición de la anterior en el
espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA

• Secuencia de aminoácidos de la proteína: indica los aminoácidos que

hay en la cadena y el orden en el que se disponen en la cadena.
• La secuencia de aminoácidos determina las estructuras superiores y
como consecuencia la función de una proteína.
ESTRUCTURA PRIMARIA

• Todas las proteínas la tienen.

• Indica los aminoácidos que la forman

y el orden en el que están colocados.

• El número de polipéptidos diferentes

que pueden formarse es:

Número de
n
20 aminoácidos
de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el número

de las diferentes cadenas posibles sería:

12676506002282294014967032053
76 ·10100
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el
espacio
 Cuando se van uniendo aminoácidos a la cadena, está va adoptando una
disposición espacial estable.
 Este tipo de estructura se mantiene con enlaces de hidrógeno y
depende de los aminoácidos que la constituyen.
 Se conocen tres tipos:
 α-hélice,
 Conformación-β o lámina plegada
 Hélice del colágeno
 α-hélice
 Se forma al enrollarse la
estructura primaria
helicoidalmente sobre sí misma .
Esto se debe a la formación de
puentes de hidrógeno entre el
oxígeno del –CO- de un
aminoácido y el hidrógeno del –
NH- del cuarto aminoácido
siguiente.
 Todos los oxígenos de los grupos
–CO- queden orientados en el
mismo sentido; todos los
hidrógenos de los grupos –NH-
en sentido contrario. Los
radicales R quedan orientados
hacia el exterior de la hélice.
 Hélice de colágeno
 El colágeno tienen una disposición en
hélice especial, algo más alargada que
la α-hélice.
 Sus radicales dificultan la formación de
puentes de hidrógeno, por lo que no se
forma una α-hélice.
 La estabilidad de la hélice del colágeno
se debe a la asociación de tres hélices
que originan una superhélice o
molécula completa de colágeno.
 Las tres hélices se unen por medio de
enlaces covalentes y por enlaces
débiles de tipo enlace de hidrógeno.
Conformación  o lámina plegada
 La cadena polipeptídica se dispone plegada en zigzag, quedando los C α,
situados en las aristas o vértices de los ángulos de plegamiento.
 La estabilidad de esta disposición se mantiene gracias a la asociación de
varias moléculas o varios segmentos de la misma cadena polipeptídica, con
disposición β. Entre estas moléculas o segmentos se establecen puentes de
hidrógeno (grupos CO y NH). Se forma así una lámina en zigzag,
denominada disposición en lámina plegada.
 Estructura
ESTRUCTURA terciaria
TERCIARIA
 Disposición en el espacio de la estructura secundaria. Se pliega sobre
sí misma y origina una forma globular. Son solubles en agua.
• En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar:
o Tramos rectos: presentan estructuras secundarias α-hélice o
conformación-β (lámina plegada).
o Zonas de giros: no tienen estructura secundaria
 Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los
enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos. Pueden ser:
Enlaces de hidrógeno.
Atracciones electrostáticas.
Atracciones hidrofóbicas.
Puentes disulfuro.
Fuerzas de Van der Walls
• Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen
la estructura secundaria alargada: proteínas fibrosas.
• Son insolubles en agua y ejercen funciones esqueléticas.

• Ejemplos:
o El colágeno que da resistencia a los huesos y cartílagos.

o La queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, lana.

o La miosina responsable de la contracción muscular

o La elastina que da elasticidad a la piel, el cartílago y los vasos

sanguíneos.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

 La presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas

polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no.
 Unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en ocasiones,
por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro.
 El número de cadenas puede variar:
 Insulina: 2 cadenas
 Colágeno: 3 cadenas
 Hemoglobina: 4 cadenas iguales dos a dos.
 ARN-polimerasa: cinco cadenas.
Propiedades de las Proteínas
 Las propiedades de las proteínas dependen de los grupos (R) y

de la capacidad que tienen éstos de reaccionar con otras moléculas

 Las principales propiedades son:

Solubilidad
 En general las proteínas fibrosas son insolubles y las globulares
solubles.
 La solubilidad es debida a los radicales de los aminoácidos que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de
agua. Se forma una capa de moléculas de agua (capa de solvatación)
que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su
precipitación (insolubilización).
Desnaturalización
 Es la pérdida de la estructura
cuaternaria, terciaria y secundaria,
debido a la rotura de los enlaces
que las mantienen. Solo se
conserva la primaria.
 Son ejemplos de desnaturalización
la leche cortada debido a la
desnaturalización de la caseína, la
precipitación de la clara de huevo
al desnaturalizarse la ovoalbúmina
por efecto del calor. La permanente
del pelo.
Desnaturalización
 Esta ruptura puede ser producida por cambios de pH, variaciones
de temperatura, alteraciones de la concentración salina del medio...
 Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta una
estructura filamentosa y precipita ( disminución de la solubilidad)
 Las proteínas , en este estado, no pueden llevar a cabo la actividad
para la que fueron diseñadas, es decir no son funcionales.
 La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos; al volver a
las condiciones normales, la proteína puede, en algunas ocasiones,
recuperar la conformación primitiva , lo que se denomina
renaturalización.
Desnaturalización y renaturalización
de una proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Especificidad
 Es una de las propiedades más características y se refiere a que
cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus
propias proteínas (diferentes de las de otras especies). Cuanto más
lejanas sean dos especies en su evolución más diferentes son sus
proteínas.
 Aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre
los distintos individuos de la misma especie. Esto no ocurre con
los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
Cada ser vivo fabrica sus propias proteínas de acuerdo con su ADN.
 La especificidad de las proteínas explica la compatibilidad o no de
trasplantes de órganos. Entre familiares los trasplantes son más
exitosos.
Capacidad amortiguadora
 Las proteínas están constituidas por aminoácidos, y por eso
también tienen un comportamiento anfótero, es decir,
pueden comportarse como un ácido, liberando protones (H +),
o bien como una base, aceptando protones. Debido a ello las
proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, es decir, forman disoluciones tampón o
amortiguadoras.
clasificación de las proteínas
Holoproteínas: formadas solo por aminoácidos
Heteroproteínas: formadas por una parte proteica (aminoácidos), y
una no proteica llamada grupo prostético.
Holoproteínas: Se clasifican según su estructura en dos grupos:
 Proteínas filamentosas. Son insolubles en agua y se encuentran
en los animales. Las moléculas forman fibras paralelas.
• Colágenos. Da resistencia huesos, cartílagos, piel…
• Queratinas. En formaciones epidérmicas: cabello, uñas, lana,
cuernos, pezuñas, plumas, etc.
• Miosina. Contracción y relajación de las fibras musculares.
• Fibroína: forma los hilos de seda
• Elastinas. Da elasticidad a los vasos sanguíneos. Confieren
gran elasticidad.
• Fibrina. Interviene en la coagulación sanguínea.
 Proteínas globulares. Son solubles en agua o disoluciones polares.
Destacan
• Histonas. Se encuentran en el núcleo celular, asociadas al ADN.
• Albúminas. Función de reserva o de transporte. Ovoalbúmina del
huevo, seroalbúmina de la sangre, lactoalbúmina de la leche.
• Globulinas. Asociadas a glúcidos forman las inmunoglobulinas o
anticuerpos.
• Actina: responsable de la contracción muscular junto con la
miosina.
Heteroproteínas: formadas por una parte proteica (aminoácidos), y
una no proteica llamada grupo prostético.
 Cromoproteínas

Grupo prostético: un pigmento (sustancia con color). La hemoglobina

y la mioglobina que transportan oxígeno en la sangre y en el
músculo.
 Glicoproteínas
Su grupo prostético contiene glúcidos.
 Inmunoglobulinas o anticuerpos de la sangre.
 Glucoproteínas de las membranas celulares (glucocálix).
 Hormonas que controlan los órganos sexuales (FSH, LH, TSH.)

Lipoproteínas
Grupo prostético es un lípido.
 Lipoproteínas de las membranas celulares.
 Lipoproteínas sanguíneas, hidrosolubles, que transportan
lípidos insolubles como colesterol y triglicéridos por la sangre.
Nucleoproteínas

Grupo prostético: un ácido nucleico.

 Son las asociaciones de ADN con
proteínas (histonas) que forman la
cromatina del núcleo celular .

 Fosfoproteínas

Grupo prostético: ácido fosfórico (H3PO4).

 Caseína de la leche.
 Vitelina de la yema de huevo. • Caseína
Clasificación de las proteínas:
holoproteínas PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
• Generalmente, los polipéptidos que las forman se
encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. • Más complejas que las fibrosas.
• Son proteínas insolubles en agua. • Plegadas en forma más o menos
esférica.
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
ALBÚMINA
COLÁGEN Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
S
O cartílago, hueso, tendones y córnea. Realizan transporte de
moléculas o reserva de
MIOSINA Y Responsables de la contracción aminoácidos.
ACTINA muscular. GLOBULINA
QUERATINA S
Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Diversas funciones, entre ellas
S
las inmunoglobulinas que forman
FIBRIN los anticuerpos.
Interviene en la coagulación sanguínea.
A
HISTONAS Y
ELASTIN PROTAMINAS
A
Proteína elástica. Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.
Clasificación de las proteínas:
heteroproteínas
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una
parte no proteica (grupo prostético).
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Cromoproteína Pigmento

Grupo hemo Hemoglobina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos Cromatina

Anticuerpos y
Glucoproteína Glúcido glicoproteínas de
membrana

Fosfoproteína Ácido fosfórico Caseína de la leche

Prot transportadoras
Lipoproteína Lípido del colesterol en la
sangre
ENZIMAS
• Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico
específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a
descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los
pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de
las enzimas.
• Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se
encuentran en cada órgano y célula del cuerpo, como en:
 La sangre
 Los líquidos intestinales
 La boca (saliva)
 El estómago (jugo gástrico)
 Proteínas
catalizadoras

Enzimas

participan

Metabolismo

Anabolismo Catabolismo

Formación Degradación
de moléculas de moléculas

Forman enlaces Rompen enlaces

Características de las enzimas:

1. Disminuyen la energía de activación

de una reacción química (acelera la
reacción)

2. Son específicas, catalizan un sustrato

específico.
3. Actúan con un pH
óptimo.

4. Actúan con una Tº

óptima.

5. Son reutilizables
(pueden catalizar
otras reacciones).
 ¿Cómo actúan las enzimas?

Enzimas Catalizan Rompen enlaces transformando

Reactantes o
sustratos

Sitio activo en

Productos
sustrato

Enzima
Reactantes o sustratos transformación Productos

Ocurre con

Rompimiento de
enlaces y formación
de otros nuevos

Formándose
un

Complejo
activado

Que necesita de

Energía
Modelos de acción
enzimática
1. Llave- cerradura.
2. Encaje inducido.
Modelo llave- cerradura

Las enzimas son muy específicas. Las enzimas y sustratos poseen

complementariedad geométrica, cuyas formas encajan exactamente una
con otra.
En este modelo la enzima es como una especie de cerradura y al
sustrato como una llave que encaja de forma perfecta en la cerradura.

Productos
sustrato

sustrato
Sitio activo

Enzima Enzima
Enzima Enzima

Complejo
Enzima-
Sustrato
(complejo
activado)
 Modelo Encaje Inducido.
El centro activo de la enzima se adapta perfectamente al
sustrato siempre que se ha producido un primer contacto.

Producto
sustrato

Enzima

Complejo enzima
sustrato
(complejo activado)
 Las enzimas pueden actuar de dos formas para
unirse al sustrato:
Fijándose al sustrato
través de enlaces Atrayendo los
fuertes, debilitando sustratos a su
los enlaces del superficie para
sustrato y aumentar la
disminuyendo la posibilidad de
energía para encuentro y así
romperlos. facilitar la reacción.
Las enzimas pueden ser inhibidas:

Inhibición competitiva

Inhibición no
competitiva

¿Cómo definirías
cada inhibición?
 Inhibición competitiva:

• El sustrato y el inhibidor
compiten por el sitio activo de la
enzima.
• Si gana el sustrato, la enzima
trabaja y transforma el sustrato
en producto.
• Si gana el inhibidor, la enzima
se bloquea y no trabaja.
 Inhibición no competitiva:

• Existen dos sitios de unión, uno

para el sustrato y otro para el
inhibidor.
• Si llega primero el sustrato, se
bloquea el sitio del inhibidor y la
enzima trabaja y lo transforma
en producto.
• Si gana el inhibidor, el sitio del
sustrato se bloquea y la enzima
no trabaja.
 Desnaturalización Renaturalización

Pérdida de las estructuras y funciones de

Recuperación de las estructuras y
la enzima por efecto de cambios en la
funciones de la enzima por el
temperatura (T°), pH y rayos ultravioleta
restablecimiento de la T° y pH
(U.V)
(condiciones normales).
Desnaturalización

Renaturalización
Análisis 1:
Haciendo un muestreo de las aguas termales del
Tatio (norte de Chile) se ha encontrado una
bacteria que crece y se reproduce en ese
ambiente. Se estudió una enzima de la bacteria
para analizar cómo variaba la actividad enzimática
en función de la temperatura.
 Gráfico 1 Gráfico2
Actividad enzimática

Actividad enzimática
6 6
5 5
4 4
3 3
2 2
1 1
0 0
10 20 30 40 50 60 70 80 10 20 30 40 50 60 70 80

Temperatura (°C) Temperatura (°C)

El investigador confundió los resultados ¿Podrían ayudarlo?

a) ¿A qué temperatura la enzima alcanza su mayor actividad?
b) ¿Qué ocurre con la actividad enzimática si nos alejamos de ese valor?
c) ¿Cuál es el gráfico más probable que represente la actividad de esa enzima?
Justifiquen la respuesta.
 Análisis 2:
1. Interpreta y analiza la información que entrega cada gráfico.
2. Trata de explicar los conceptos de temperatura y pH óptimos. ¿Son los
mismos para todas las enzimas?
Contesta:
3. ¿Por qué la actividad enzimática es baja a valores de temperatura muy
altos?¿Cómo se denomina este fenómeno?
4. ¿Por qué la tripsina y la pepsina tiene máximos de actividades en diferentes
valores de pH?
Gráfico 4 Gráfico 5
Gráfico 3

Amilasa
salival Tripsina
enzimática

enzimática

enzimática
Actividad

Actividad

Actividad
Pepsina

10 20 30 40 50 6 8 10 2 4 6

pH pH
Temperatura °C
Responder:
1. ¿Qué tipo de molécula orgánica son las enzimas?
2. ¿Qué es el metabolismo?
3. ¿Qué diferencia hay entre anabolismo y catabolismo?
4. ¿Cuáles son las características de las enzimas?
5. ¿En qué consiste el modelo llave cerradura? Dibuje.
6. ¿En qué consiste el modelo encaje inducido? Dibuje.
7. ¿En qué consiste la inhibición competitiva? ¿y la no competitiva?
8. Explique las dos formas que tienen las enzimas para unirse al sustrato.
9. ¿Cuándo ocurre la desnaturalización enzimática? ¿cuándo ocurre la
renaturalización?
10. ¿Cómo relacionaría el proceso de nutrición con el de catabolismo y
anabolismo?
11. ¿Para qué sirve, por ejemplo, la energía liberada del catabolismo?