PROTEINAS

Bioquimica I
QFB. Daniel Valenzuela Sanchez
IMPORTANCIA.
COMPOSICION.
PROPIEDADES QUIMICAS.
CLASIFICACION.
 Definicion
• La palabra proteína viene del griego protos que significa, ‘’lo primero”.
• Las proteínas son Biomoleculas (macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se
encuentran en todas las células vivas.
• Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre
(S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu),
magnesio (Mg), Iodo (I).
IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS.
 MULTIPLES FUNCIONES.
 CATALISIS.
 CONTROL METABOLICO (hormonas)
Estimulan receptores en membrana y activan a segundos mensajeros que a su vez
promueven la transcripcion de genes.
 INSULINA , TIROTROPINA, SOMATOTROPINA (H. CRECIMIENTO), PRL. LH, FSH.
 ENZIMAS DE REPLICACION, TRANSCRIPCION Y TRADUCCION, TRANSPORTE.
 HEMOGLOBINA, MIOGLOBINA, ALBUMINA, TRANSFERRINA.
 CONTRACCION.
 ACTINA, MIOSINA.
 PROTECCION (DEFENSA).
 INMUNOGLOBULINAS, INTERFERON, FIBRINA.
 ESTRUCTURAL.
 COLAGENO, ELASTINA, Α-QUERATINA
 Bomba Na/K ATPasa
• Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.

• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una
célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.

• Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas

moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas
Aminoácidos (Aa).
Fórmula general de un aminoacido

• Carbono α, es un carbono quiral por lo tanto hay

enantiomeros (isomeros ópticos).
 Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas

Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo

amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).

Las otras dos valencias del carbono se

saturan con un átomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades químicas y biológicas de
cada aminoácido. Según éste se
distinguen 20 tipos de aminoácidos.
• Existen aminoácidos no estándar (200) y algunos
presentan actividad biológica importante pero que no
forman parte de las proteínas, ejemplo:

• D-Acido Glutamico (en polipéptidos presentes en pared

celular de microorganismos).
• L-serina (Presente en muchos tejidos, intermediarios
metabólicos), etc.
• Glutamato (Neurotransmisor γ-aminobutirato GABA)
• Histidina: histamina, controla la constricción de vasos
sanguineos, secreción de HCl por el estomago.
• Tirosina; precursor de epinefrina, hormona tiroidea,
tiroxina y triyodotropina.
 Configuración:
• Hay dos tipos:
• d: dextrarotatorio
• L:levorotatorio

• Rotan la luz polarizada a la

derecha y a la izquierda
respectivamente.
Estructuras de los 20 aminoacidos codificables geneticamente.
AA,s con propiedades intermedias
• La mayoria de los aminoacidos con actividad biológica son
los del tipo “l” (forman parte de las proteínas).

• Existen algunos casos de aa del tipo “d” con actividad

biológica, los cuela se han encontrado en vertebrados
superiores, invertebrados y bacterias.

Figura: Imágenes especulares de la alanina

Unión Peptídica entre Aminoácidos

Unión Peptídica
H H
O
H O H O
= N N =

=
N C C C C C

H OH H OH
H
R R

+ H2O CONDENSACIÓN

Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para

formar cadenas lineales no ramificadas.
Unión de los aminoácidos.

 Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces

peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.

 Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se

denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.

 Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y

si es superior a 50 se denomina polipéptido.

 Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta

moléculas de aminoácidos se habla de proteína.
Clasificación de aminoácidos
 Clasificación de aminoácidos

1. Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical R es

una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además, grupos
—COOH y —NH2. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en neutros,
ácidos y básicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no
amino.
3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos
carboxilo
2. Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos distintos del
carbono y del hidrógeno.
Clasificación de aminoácidos

Existe otra clasificación basada en función de la carga del radical R

(es la que viene en el libro de texto):
1. Aminoácidos con R no polar, hidrófobo
2. Aminoácidos con R polar sin carga, hidrófilos y por tanto más
solubles que los anteriores.
3. Aminoácidos ácidos. Presentan carboxilos en el radical R, que
normalmente está ionizado.
4. Aminoácidos básicos. Presentan un radical R que se carga
positivamente a pH neutro.

De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte de

las proteínas), hay 10 que son esenciales para el humano y que deben
ser incorporados en la dieta. Sólo los vegetales y las bacterias pueden
sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los necesitan para fabricar
sus proteínas.
 Aminoácidos Esenciales

• Son aquellos aminoácidos que

deben consumirse en la dieta ya • EN ADULTOS: 8
que no pueden sintetizarlos el – Fenilalanina
cuerpo. – Isoleucina
– Leucina
• Las rutas metabólicas para su – Lisina
obtención suelen ser largas y – Metionina
energéticamente costosas, por lo – Treonina
que los vertebrados las han ido – Triptófano
perdiendo a lo largo de la evolución – Valina
(resulta menos costoso obtenerlos
en los alimentos).
• EN NIÑOS los anteriores y:
– Arginina
– Histidina
 Aminoácidos esenciales en el ser humano

Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

Histidina Alanina
Leucina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Acido Aspartico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamina
Treonina Acido glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Serina
Tirosina
 Aminoácidos esenciales

• Aminoácidos que el organismo no puede sintetizar y lo

tenemos que ingerir en la dieta. Esto quiere decir que
nuestro organismo puede sintetizar varios aminoácidos a
partir de lo que ingerimos.
 Estructura de los aminoácidos

En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:

• Un grupo amino –NH2
• Un grupo carboxilo –COOH
• Un hidrógeno
• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes.

H
Monómero
AMINOÁCIDO H2N C COOH

CH3
 Actividad óptica de los aminoácidos

Todos los aminoácidos, salvo la glicina, presentan el carbono α asimétrico,

ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un
grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno.

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es

decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se

denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).
 Estereoisomería de los aminoácidos

Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos pueden

presentar dos configuraciones espaciales.

Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el espacio, de

forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo —NH2 queda situado a la
derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseerá una
configuración L.

La disposición L o D es
independiente de la actividad
óptica. Por ello, un L-
aminoácido podrá ser levógiro
o dextrógiro, e igual ocurrirá
con la configuración D.

En la naturaleza, la forma L es la más

abundante, y todas las proteínas están
formadas por aminoácidos L
 Péptidos y oligopéptidos de interés biológico

Existen algunos péptidos cortos con función

biológica.

Entre ellos podemos citar:

• El tripéptido glutatión (que actúa como

transportador de hidrógeno en algunas reacciones
metabólicas).

• Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con

actividad hormonal), la insulina y el glucagón que
regulan la concentración de glucosa en sangre.

• Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y

valinomicina (antibióticos).
Polimerizacion de AAs en peptidos y proteinas
• En celulas, la polimerizacion esta catalizada por
enzimas y asociada a ribosomas.
• Quimicamente es una reaccion de
deshidratacion.
[Link] PROTEINAS DE ACUERDO AL NUMERO DE AA’s
CONSTITUYENTES

 De 4 A 8 aminoácidos se denominan oligopéptidos

 De 9 a 99 [Link]éptidos
 Más de 100 aa. proteínas
 EJEMPLOS DE PÉPTIDOS Y OLIGO PÉPTIDOS

OXITOCINA (9 aa.)
Órgano productor: Hipotálamo
Órgano blanco: Útero, glándula mamaria.

Función: Contracción del músculo liso uterino durante el parto y

producción de leche

Vasopresina (HORMONA ANTIDIURETICA) (9 a.a) permite la

reabsorcion de agua en los tubulos renales para controlar la
osmolaridad plasmatica

Encefalina (5 aa.) Se produce en las neuronas cerebrales y

elimina la sensación de dolor.
 ALGUNOS OLIGOPÉPTIDOS Y PÉPTIDOS
NOMBRE Nº de aá. EFECTOS

Sustancia P 11 Dolor

Angiotensina II 8 Ansiedad, elevación de TA

Colecistoquinina 8 Regulación del apetito, vaciamiento biliar

(CCK) (digestión)
Insulina 51 Regula el metabolismo de la glucosa

Glutatión Síntesis de proteínas y DNA, metabolismo

de fármacos y toxinas, transporte de aa´s,
3 neutralización de radicales libres

Péptido natriurético auricular 28 Vasodilatación y eliminación de Na por

riñón
Todos los aminoácidos en su
fase de degradación
canalizan con el ciclo de la
urea en hígado, es decir la
urea es el producto de
degradación de las proteínas
y se usa como marcador de
daño renal.
V.N= 17 a 40 mg/dl en
sangre

Producto de degradación de
proteínas musculares cuya utilidad
medica es como marcador de la
función renal. V.N= Hombre 0.5 a
1.5 mg/dl
Mujer 0.5 a 1.3
mg/dl
 Mecanismo de gluconeogenesis

Lactato
UREA

Piruvato Alanina

AA´s

Oxalacetato
Constituyentes de
ciclo de Krebs

GLUCOSA
Clasificación de las proteínas

Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromo proteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas
Estructura de una Proteína
Las proteínas disueltas en solución acuosa
en su estructura terciaria ocultan en su
interior la parte hidrofobica de estas.
 Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles

estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en

el espacio.
 Estructura de las proteinas.
ESTRUCTURA PRIMARIA. Formada por la secuencia de aminoácido unidos por “enlace
peptídico” que es la interacción entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo
carboxilo de otro aminoácido.
Estructura primaria

La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de

la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la
proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo
aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.
 Estructura secundaria de las proteinas
Plegamiento de la cadena polipeptidica a traves de “PUENTES DE HIDROGENO”
formando una helice α o una estructura plegada β o plana.
ESTRUCTURA TERCIARIA
HOMOPROTEINAS: Se clasifican en proteínas globulares o
fibrosas

Plegamiento a base de:

 Enlaces disulfuro
 Enlaces iónicos (puentes salinos)
 Fuerzas hidrofóbicas
Estructura Cuaternaria.

• La presentan “Algunas”
proteinas.
Es la union de varias
cadenas polipeptidicas a
traves de uniones no
covalentes (puentes de H,
uniones hidrofobicas,
puentes salinos.)
 En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.

Secuencia Conformación
 Solubilidad

 Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo

que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
 La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.
Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua
que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su
precipitación.

 La solubilidad depende del pH,

temperatura, concentración iónica...
A pesar de ser solubles, la mayoría
de las membranas biológicas son
impermeables al paso de proteínas.

Capa de moléculas de agua

Desnaturalización y renaturalización

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a
un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Agentes desnaturalizantes

I. Físicos

1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
 Especificidad

La especificidad es doble:
• de especie
• de función.

Especificidad de especie:

En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de

sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.

Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas,

lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).

Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función, son
grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
Especificidad de función.

La especificidad también se refiere a la función.

• Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo,
catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.
• La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante interacciones
selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una determinada
secuencia de aa y una conformación concreta.
• Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo tanto
dificultar la función.
 Capacidad amortiguadora

Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un

comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por

un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas
HOLOPROTEÍNAS

Más complejas que las fibrosas.

Globulares: Forman estructuras compactas, casi
esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son responsables
de la actividad celular

1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .
 HOLOPROTEÍNAS

Más simples que las globulares. Forman

Fibrosas: estructuras alargadas, ordenadas en
una sola dimensión, formando haces
paralelos. Son responsables de
funciones estructurales y protectoras

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
 HETEROPROTEÍNAS

1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona

luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas
y protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de
crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de
la leche.
 Proteinas globulares
Inmunoglobulinas.
Arquitectura en multidominios que permite el reconocimiento de moleculas ajenas
al organismo y su union a ellas para secuestrarlas.
Proteinas de union a DNA.
Se unen a sitios de regulacion en el DNA y regulan la expresion de un
subconjunto
especifico de genes
Serin proteasas.
Familia de enzimas que realizan funciones Biologicas
especificas. Ejemplos:
• Coagulacion sanguinea.
• Fibrinolisis.
• Activacion de complemento.
• Fertilizacion y produccion de hormonas.
En condiciones desnaturalizantes pueden dar lugar a
digestion de peptidos, proteinas e
incluso autolysis.
 Hemoglobinas.
Abarcan hemoglobinas y mioglobinas, transporta O2, CO2 y Protones, y liberan
NO en vasos sanguineos
 Proteínas fibrosas
Cada proteína fibrosa muestra propiedades mecánicas especiales provocadas
por su estructura predominante beta. Forman parte de la matriz extracelular.
Tienen conformación filamentosa (estructura terciaria), son resistentes e
insolubles en agua y aparecen principalmente en animales. Realizan
generalmente funciones estructurales.

Matriz extracelular, humor vitreo, vasos sanguíneos

Colágeno En tejidos conjuntivos, cartilaginosos, óseos, tendones

Rica en cisteína. En formaciones epidérmicas, como cabello,

Queratina uñas, lana, cuernos, pezuñas, plumas, etc.

Elastina Tiene elasticidad. En vasos sanguíneos, pulmones, paredes de

arterias grandes y ligamentos elásticos

Fibroínas En los hilos de seda.