UNIVERSIDAD DE ORIENTE
NUCLEO DE ANZOATEGUI
ESCUELA DE CIENCIAS DE LA SALUD
BIOLOGÍA II
UNIDAD I PROTEÍNAS
Prof. NILIS ROJAS
COOH
H 2N C H
TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE
FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS
2
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
ALIFÁTICOS
NO POLARES
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
aa CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA
CON N BÁSICO
3
NO POLARES ALIFÁTICOS
O O O
H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH
H CH3 CH CH3
GLICINA ALANINA Ala VALINA
Gli CH3 Val
O O O
H2N CH C OH H2N CH C OH C OH
CH2 CH CH3
HN
CH CH3 CH2
CH3 CH3
LEUCINA ISOLEUCINA PROLINA
Leu Ile Pro
4
NO POLARES AROMÁTICOS
O
O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2
CH2
CH2
HN
FENILALANINA
Phe OH
TRIPTOFANO
TIROSINA Trp
Tyr
5
POLARES SIN CARGA
O O O
H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH
CH2 CH OH CH2
OH CH3 SH
SERINA TREONINA CISTEÍNA
Ser Tre Cys
O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2 CH2
CH2
CH2 CH2
C O
METIONINA ASPARRAGINA
S C O
Met NH2 Asn
GLUTAMINA
CH3 NH2 Gln
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BÁSICOS (O CARGADOS +)ÁCIDOS (O CARGADOS -)
O O O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH H2N CH C OH
CH2 CH2 CH2 CH2 CH2
CH2 CH2
C O CH2
N
CH2 CH2
OH C O
NH
CH2 NH
ACIDO GLUTÁMICO
OH
NH2 Glu
C NH HISTIDINA ÁCIDO ASPÁRTICO
Hys
NH2
Asp
LISINA
Lis ARGININA
Arg
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AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• Aminoácidos que no pueden biosintetizar los
animales ni el hombre.
• Deben ser administrados en la dieta.
• Son :
valina, leucina, isoleucina, triptófano, treonina,
metionina, lisina, fenilalanina
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
-COOH pK1 -COO- + H+
ÁCIDO
pK2
-NH2 + H +
-NH3+
BASE
pK1 pK
2
ZWITTERIÓN
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Punto isoeléctrico
• A pH ácido: prevalece la especie con carga +
• A pH básico: prevalece la especie con carga –
• Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)
pI = pK1 + pK2 para un aa neutro
2
• Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la
carga neta del aminoácido es cero.
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Propiedades químicas
• Formación de enlaces PEPTÍDICOS:
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PUENTES DI SULFURO
• Formación de enlaces disulfuro (PUENTES
DISULFURO)
O O O O
C OH C OH C OH C OH
H 2N CH + H2N CH H2N CH H2N CH
H2C SH2 SH2 CH 2 H2C S S CH 2
CISTINA
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OTRAS PROPIEDADES QUÍMICAS
• Reacción con ácido nítrico: identificación de
aa aromáticos.
• Reacción con ninhidrina: compuestos
coloreados
• Reacción con Rvo. de Sanger ( 1-flúor-2,4-
dinitro benceno): forma 2,4 dinitro
fenilderivados de color amarillo a rojo.
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PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos se forman por la unión de los aminoácidos
mediante enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces
peptídicos
Enlace peptídico
OLIGOPÉPTIDOS (<20 aa)
POLIPÉPTIDOS (20-50 aa)
PROTEÍNAS (>50 aa)
ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy
importantes para la estructura de las proteínas
• Más rígido y corto que un enlace C-N simple
• Los átomos que participan (O, C, N, H) son coplanares
• El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede darse en
dos configuraciones posibles: trans y cis
• Caracter parcial de doble enlace:
Se le puede considerar un híbrido de resonancia
No se permite giro alrededor del enlace -C-N-
ESTABILIDAD Y FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
G=10 KJ/mol
Enlace peptídico
La reacción sin catalizar es muy lenta
EN LA CÉLULA: la formación del enlace peptídico está acoplado a
la hidrólisis de ATP
Aa + tRNA Aminoacil-tRNA
ATP AMP + PPi 2 Pi
PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA
HORMONAS: Insulina y glucagón (metab. de la glucosa)
ANTIBIÓTICOS: Gramicidina S
VENENOS: -amanitina
NEUROPÉPTIDOS: Encefalinas
ANTIOXIDANTE: Glutation (-glutamil-cisteinil-glicina)
• Conjugación con xenobióticos
• Paso de aa a través de la membrana plasmática
PROTEÍNAS. CONCEPTO, FUNCIÓN Y CLASIFICACIÓN
1.- CONCEPTO:
• Son polímeros formados por monómeros llamados
aminoácidos.
• Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan
para formar miles de proteínas (muchos grupos
funcionales: alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.)
• Son las macromoléculas más versátiles de los seres
vivos.
Cada proteína tiene:
• Una estructura funcional lógica y propia
• Ciertas características comunes a las demás
proteínas
ESTUDIO DE LA SECUENCIA PEPTÍDICA
Las proteínas son polipéptidos con una secuencia de aminoácidos
definida genéticamente
Esta secuencia de aminoácidos constituye la estructura primaria de
la proteína y es el nivel fundamental en el que se basan los niveles
más elevados
La secuencia de una proteína es similar entre especies pero no es
idéntica
Las proteínas han evolucionado mediante cambios en sus
secuencias de aminoácidos. Algunos cambios son conservadores y
otros no conservadores
CLASIFICACIÓN
• Diversa: Elevado número y diversidad de propiedades
• Se basa en cuatro criterios:
• Químico (composición)
• Simples
• Conjugadas
(holoproteína = apoproteína + grupo prostético)
- Glico-, lipo-,
nucleoproteínas
- metalo-, hemo-, flavo-
proteínas
• Estructural (forma)
• Globulares
• Fibrosas
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES
ESTRUCTURA PRIMARIA
Se caracteriza por la repetición, más o menos ordenada, de algunos
aminoácidos (principalmente Ala y Gly)
ESTRUCTURA SECUNDARIA: es la base fundamental de la
estructura de las proteínas fibrosas. Aparecen:
Hélices. Ejemplo: 1.- queratina
2.- La triple hélice del colágeno
(resistencia amplificada por formación de superhélices y
entrecruzamientos covalentes)
3.- Elastina (elasticidad)
Hoja . Ejemplo: fibroína de la seda.
LA INFORMACIÓN QUE CONTIENE LA SECUENCIA DE
AMINOÁCIDOS DICTA EL MODO EN QUE LA PROTEÍNA SE
PLIEGA EN SU ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL, LA CUAL A SU
VEZ DETERMINA LA FUNCIÓN DE LA PROTEÍNA
CONFORMACIÓN PROTEICA:
DISPOSICIÓN ESPACIAL DE LOS ÁTOMOS DE UNA PROTEÍNA
La cadena de aminoácidos se encuentra parcialmente enrollada en
regiones de estructura regular. A este plegado regular local se
denomina ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estas regiones se pliegan a su vez formando una estructura
compacta específica. Este nivel superior de plegado es la
ESTRUCTURA TERCIARIA
MIOGLOBINA
(153 aa)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern.
Addison Wesley 2002
LAS PROTEÍNAS POSEEN 4 NIVELES DE ORGANIZACIÓN
ESTRUCTURAL:
PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos. Enlaces covalentes
(enlaces peptídicos y localización de puentes disulfuro)
SECUNDARIA: Plegado local (no incluye cadenas laterales)
TERCIARIA: Plegado global
CUATERNARIA: Asociación de cadenas
2 NIVELES ESTRUCTURALES ADICIONALES:
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
DOMINIO
Clases de proteínas en función de su
estructura
FIBROSAS:
Forman largos filamentos u hojas
Poseen un solo tipo de estructura
secundaria (laminar ó helicoidal)
GLOBULARES:
Se pliegan en forma esférica o globular
Poseen varios tipos de estructura secundaria
Suelen presentar otro tipo de estructura
secundaria (codos o giros )
EJEMPLOS DE PROTEÍNAS FIBROSAS
-queratina (pelo y uñas)
Hélice (300 aa)
Monómeros 1 de 4 hidrófobo
Dímeros Enlaces cruzados -S-S-
Protofilamentos
Dureza y flexibilidad
variable
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
Protofibrillas
2. COLÁGENO
• Principal constituyente del tejido conjuntivo
• Principal proteína estructural del reino animal (presente en
tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo)
• Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo
• Poco valor alimenticio
ESTRUCTURA:
•Tiene 3,3 residuos/vuelta (muy extendida):
Gly 33%
Ala 11%
Pro e Hyp 21%
Hidroxi-Lys en menor proporción (lugar de unión a
polisacáridos)
• Fragmentos comunes: Gly-Pro-Hyp Gly-X-Pro Gly-X-Hyp
• Hélice simple y única
• Es levógira
3. ELASTINA
• Constituyente de los ligamentos y vasos sanguíneos arteriales
ESTRUCTURA:
• Hélice especial rica en residuos de Gly, Ala y Val
• Tropoelastina: segmentos de hélice rica en Gly separados por cortas
regiones con residuos de Lys y Ala.
• A diferencia del tropocolágeno posee muchos residuos de Lys y
pocos de Pro.
• Cuatro cadenas laterales de Lys forman la desmosina
PLEGAMIENTO O ENSAMBLAMIENTO
DE PROTEÍNAS
Una proteína recién sintetizada posee solamente
su estructura primaria. Para que sea plenamente
funcional ha de plegarse correctamente en una
forma tridimensional única.
1. Autoensamblamiento
La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda
2. Ensamblamiento dirigido
La proteína se pliega gracias a la acción de
otras proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Unión de varias cadenas polipeptídicas
(subunidades ó monómeros)
Especialmente enlaces débiles
La proteína completa se llama oligomérica ó
polimérica
Posibilita la existencia de fenómenos de
cooperatividad y alosterismo
ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA (Hb)
Tetrámero (,)2 cuyas subunidades son similares a la Mb
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
CLASIFICACIÓN EN BASE A LA SOLUBILIDAD
• ALBÚMINAS: solubles en agua o en disoluciones salinas diluídas
• GLOBULINAS: requieren concentraciones salinas más elevadas
para permanecer en disolución
• PROLAMINAS: solubles en alcohol
• GLUTELINAS: solubles en ácidos o bases diluidos
• ESCLEROPROTEÍNAS: son insolubles en la gran mayoría de
los disolventes
MIOGLOBINA
(153 aa)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern.
Addison Wesley 2002
