E E E E

Enzimas
 Concepto de metabolismo
•El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que se
producen en el interior de las células y que conducen a la
transformación de unas biomoléculas en otras.

•Las distintas reacciones químicas del metabolismo se denominan

vías metabólicas y las moléculas que intervienen se llaman
metabolitos.

•Todas las reacciones del metabolismo están reguladas por

enzimas, que son específicas para cada metabolito inicial o
sustrato y para cada tipo de transformación.

•Las sustancias finales de una vía metabólica se denominan

productos.

•Las conexiones existentes entre diferentes vías metabólicas

reciben el nombre de metabolismo intermediario.
Se pueden considerar tres fases en
el metabolismo:

Catabolismo: Transformación de
moléculas orgánicas complejas en
otras más sencillas, con liberación
de energía que se almacena en
ATP.

Anabolismo: Síntesis de
moléculas orgánicas complejas a
partir de otras más sencillas. Se
necesita suministrar energía, en
forma de ATP

Anfibolismo: (una fase

intermedia). Procesos en los que se
almacena gran cantidad de energía
(para los posteriores procesos
anabólicos)
1. Concepto de metabolismo

Las reacciones metabólicas están

encadenadas, de forma que el
producto de una reacción es el
sustrato o metabolito de la
siguiente.
Cada uno de los conjuntos de
reacciones encadenadas que
constituyen el metabolismo se
denomina vía o ruta metabólica.
Las rutas metabólicas pueden ser:
lineales, ramificadas y cíclicas.
 Control del metabolismo
Las sustancias que intervienen en el metabolismo celular son muy
estables a temperatura ambiente

Sin “ayuda” no reaccionarían o lo harían tan lentamente que no sería

posible la vida. Esta dependencia de ayuda es paradójicamente una
gran ventaja, ya que permite al organismo regular qué reacciones se
han de dar y en que momento, es decir, el control bioquímico del
metabolismo
Para acelerar una reacción química también hay dos soluciones:
1. Calentar los reactivos.
2. Añadir un catalizador.
En los seres vivos, un aumento de temperatura podría provocar la
muerte, por lo que se sigue el segundo mecanismo, es decir, el
concurso de catalizadores biológicos o biocatalizadores. Las moléculas
que desempeñan esta función son las enzimas
 Concepto de enzima
• Los enzimas son generalmente proteínas
o asociaciones de proteínas y otras
moléculas orgánicas e inorgánicas que
actúan catalizando los procesos químicos
que se dan en los seres vivos.
• ¿Qué es catalizar?
– Acelerar las reacciones químicas
– Disminuir la energía de activación

“Energía de activación” Es la energía necesaria

para que una sustancia A se transforme en otra B
Para que una reacción se lleve a cabo las
moléculas deben alcanzar un estado energético
determinado (energía de activación).
Puede conseguirse esta energía, de dos formas:
 PROPIEDADES GENERALES
• AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
– De 106 a 1012 veces vs sin enzima.
– Aún más rápido que los catalizadores químicos.

• CONDICIONES DE REACCIÓN
– Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC)
– pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5
– Presión atmosférica normal

• CAPACIDAD DE REGULACIÓN
– Por concentración de sustrato
– Por concentración de enzima
– Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato)
– Por inhibidores no competitivos (no semejantes al sustrato)
– Por regulación alostérica

• ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN

– Interacción estereoespecífica con el sustrato
– No hay productos colaterales
Las enzimas actúan como un catalizador:
 Disminuyen la energía de activación (aceleran las reacciones bioquímicas)
 No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre (sólo aumentan
la velocidad)
 No modifican el equilibrio de la reacción
 Aceleran la llegada del equilibrio
 Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse pues no se consumen
y nunca forman parte del producto
 Muestran especificidad de sustrato
y de reacción (reconocimiento
estérico)
 No se alteran durante la
reacción
 Son eficaces a bajas
concentraciones
 Mecanismo de la reacción enzimática
1. La enzima (E) actúa fijando al sustrato en su superficie
(adsorción) mediante enlaces débiles
2. Se forma el complejo enzima-sustrato (ES). Se
generan tensiones que debilitan los enlaces del sustrato,
por lo que para llegar al estado de transición del
complejo enzima-sustrato, (complejo activado) se
requiere mucha menos energía que para llegar al estado
de transición del sustrato solo.
3. Se liberan la enzima intacta (E) y el producto (P)
El centro activo de los enzimas

• La actividad enzimática se inicia con

la formación del complejo ES.

• Esta unión se realiza gracias a los

radicales de algunos pocos
aminoácidos que establecen
enlaces con el sustrato (y con el
grupo prostético si lo hay), fijándolo
y luego rompiendo alguno de sus
enlaces.

• La región de la enzima que se une

al sustrato recibe el nombre de
centro activo.
Características del centro activo

• Es una parte muy pequeña del volumen total de la

enzima.
• Tienen una estructura tridimensional en forma de
hueco que facilita encajar al sustrato.
• Están formados por aminoácidos lejanos en la
secuencia polipeptídica, que debido a los
repliegues de ésta, quedan próximos.
• Los radicales de estos aminoácidos presentan
afinidad por el sustrato, lo atraen y establecen
enlaces débiles con él.
• Esto facilita que, una vez roto alguno de sus
enlaces, los productos resultantes se puedan
separar con facilidad del centro activo.
Una Reacción
Enzimática:
 Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan
de forma estereospecífica, Sustrato

de la misma manera que una Enzima

llave se ajusta a su cerradura.

Modelo aceptado durante

mucho tiempo; hoy se
considera insuficiente al no
explicar algunos fenómenos de
la inhibición enzimática Complejo enzima-
sustrato
 Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el Sustrato

substrato sufren una

alteración en su estructura Enzima

por el hecho físico de la

unión.

Está mucho más de acuerdo

con todos los datos
experimentales conocidos
hasta el momento.
Complejo enzima-
sustrato
 Nomenclatura
• Nomenclatura histórica:
– SUSTRATO + ACTIVIDAD + SUFIJO(asa)
(v.g. glucoquinasa)
– SUSTRATO + SUFIJO(asa)
(v.g. ureasa)
– DONADOR + ACEPTOR + ACTIVIDAD + SUFIJO(asa)
(v.g. oxalacetilaminotransferasa)
• Nomenclatura IUBMB (1972): 6 grupos según la reacción
catalizada. Código numérico encabezado por las letras
EC( enzyme commission). Cuatro números separados por puntos
 Clasificación de los Enzimas
CLASE TIPO DE REACCION CATALIZADA

1. OXIDO-REDUCTASAS Transferencia de electrones

20 subclases Sred + S’ox  Sox + S’red

2. TRANSFERASAS Transferencia de grupos

9 subclases S-grupo + S’  S’-grupo + S

3. HIDROLASAS Rotura hidrolítica de enlaces

11 subclases A-B + H2O  A-H + B-OH

4. LIASAS Rotura de enlaces A-B  A+B

7 subclases Salida de grupos CX-CY  C=C + X-Y
Adición a dobles enlaces C=C + XY  CX-CY

5. ISOMERASAS Cambios internos

6 subclases Transferencias internas de grupos

6. LIGASAS Formación de enlaces mediante reacciones de

5 subclases condensación con gasto de energía (ATP)
 Cinética Enzimática
 La cinética enzimática es el análisis cuantitativo del efecto de
cada uno de los factores que intervienen en la actividad
enzimática, que se evalúa a través de la velocidad de la
reacción catalizada.
 Las variables más importantes son:
• Concentración de enzima, sustratos y productos (incluyendo
inhibidores y/o activadores)
• pH
• Temperatura
 Efecto del pH
Todas las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH
puede afectar de varias maneras:
 El centro activo puede contener aminoácidos con grupos
ionizados que pueden variar con el pH.
 El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del
estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del
intestino un pH= 12
Temperatura
La actividad enzimática depende de la temperatura. En general, todas las
constantes cinéticas aumentan con la temperatura, por lo que las
4. Las enzimas
reacciones químicas suelen acelerarse al aumentar ésta.
En las reacciones enzimáticas se da también este efecto, pero con una
particularidad: puesto que la estabilidad térmica de las proteínas es
limitada, si la temperatura aumenta por encima de un determinado valor, la
velocidad comienza a disminuir. Esto se debe a la desnaturalización
térmica de la enzima.
Las enzimas tienen una temperatura óptima, aquélla en que se da el
máximo de actividad.
 Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros específicos
(alostéricos).
Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a
la enzima a través de desnaturalización de la molécula
enzimática
De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:

I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo

II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la

molécula, causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática.
Inhibición enzimática
• INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
–Ejemplo: compuestos organofosforados:
• Actúan sobre enzimas serínicas
• Únicamente sobre la Ser activa
• Insecticidas: Parathion, Malathion
• Inhibidores de la Acetilcolinesterasa
• Neurogases

DFP:
Diisopropil fluorofosfato H 3C CH3
Ser CH CH2 OH CH
Los animales
envenenados con este Ser CH CH2 O P O
gas quedan paralizados, H 3C CH3 CH
debido a la imposibilidad CH H3C CH3
de transmitir F P O
adecuadamente los
impulsos nerviosos. CH
H3C CH3
• INHIBICIÓN REVERSIBLE: COMPETITIVA
– El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo
la fijación del substrato.
– Los inhibidores compiten con el sustrato por el centro activo,
debido a su similar estructura espacial.
– Se revierte su efecto aumentando la concentración de
sustrato
• INHIBICIÓN REVERSIBLE: NO COMPETITIVA
– El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo
haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la
fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción
catalítica.
– Esta inhibición se caracteriza por que no se puede revertir el
efecto del inhibidor, aumentando la concentración del substrato
• INHIBICIÓN REVERSIBLE: ACOMPETITIVA
– El inhibidor se une al complejo E-S, inactivándolo.
– La inhibición acompetitiva es poco frecuente en las reacciones
de un solo sustrato, pero es corriente en las reacciones de dos
sustratos.
 4. Las enzimas

Reacción sin inhibidor

Inhibición de la succinato
deshidrogenasa por
malonato u oxalacetato

COO- FAD FADH2 COO- COO- COO-

CH2 CH CH2 C O
CH2 CH CH2
SDH COO-
COO- COO- COO-
Succinato Fumarato Malonato Oxalacetato
Enzimas alostéricas
Las enzimas alostéricas son aquellas que pueden adoptar dos formas estables
diferentes (activa e inactiva).
Estas enzimas, además del centro activo, tienen al menos otro lugar, denominado
centro regulador, al que se puede unir una determinada sustancia, denominada
ligando.
Los ligandos pueden ser activadores o inhibidores.

El alosterismo permite la autorregulación de la actividad enzimática. Hay dos

casos:
[Link]ón por retroinhibición o feed-back. Se da en enzimas cuya
conformación inicial es la activa. Se produce cuando el producto final es el que al
fijarse al centro regulador actúa como inhibidor, provocando la transición
alostérica a la forma inactiva de la enzima.

[Link]ón por inducción enzimática. Se da en enzimas cuya conformación

inicial es la inactiva. Se produce cuando alguna sustancia inicial es la que al
fijarse sobre el centro regulador provoca la transición alostérica a la forma activa
de la enzima, por lo que ésta empieza a actuar sobre el sustrato
 Las enzimas alostéricas son proteínas con múltiples
subunidades, con múltiples lugares activos.
En estos casos la cinética de estas enzimas puede ser
controlada por cualquier sustancia, que al fijarse a la proteína ,
desplace el equilibrio T R

Inhibidores Alostéricos Desplazan el equilibrio hacia T

Activadores Alostéricos Desplazan el equilibrio hacia R

Modificación covalente de las enzimas.
En los enzimas de vías degradativas la forma fosforilada es más activa que la
desfosforilada. En los procesos biosintéticos ocurre exactamente lo contrario.
 Eficacia de las vías metabólicas
En las vías metabólicas el producto generado por una enzima es el sustrato de la
siguiente enzima, por ello, para aumentar la eficiencia del sistema hay distintos
mecanismos:

[Link] compartimentación. Consiste en separar mediante membranas los lugares

donde se realizan aquellas vías metabólicas que no se desea que se relacionen
[Link] multienzimático. Es la asociación de varias enzimas que actúan
sucesivamente en una vía. El complejo supramolecular resultante es más eficaz
que si las enzimas estuvieran dispersas en el medio.
[Link]ón en membranas. Algunas enzimas y algunos complejos
multienzimáticos se encuentran englobados de forma ordenada en las
membranas, de forma que esto facilita la unión entre los sucesivos productos y las
sucesivas enzimas.
Tipos de sistemas multienzimáticos:
 Factores que influyen en la actividad
enzimática
Algunas enzimas requieren la presencia de una molécula no proteica para
la catálisis: son las proteínas CONJUGADAS u HOLOENZIMAS

APOENZIMA: parte proteica

COFACTOR: parte no proteica
Según la complejidad de la
porción no proteica:
• Ión
• Coenzima
• Grupo prostético
 Estructura de las enzimas
TIPOS

HOLOENZIMAS HOLOPROTEÍNAS

Cationes metálicos
Zn+2, Ca+2, Fe+2, Mg+2
unión débil
Coenzimas
APOENZIMA COFACTOR a la
(NAD+, FAD+…)
apoenzima
Moléculas orgánicas
Grupo no unión
Grupo
Grupo proteico prostético
proteico fuerte a la
apoenzima (grupo hemo)
Muchas coenzimas son sintetizadas a partir de ciertas vitaminas
Coenzimas
 VITAMINAS
• Son Glúcidos, lípidos o nucleótidos que actúan como
coenzimas y Son nutrientes esenciales.
• Son imprescindibles en procesos metabólicos, para el desarrollo
y crecimiento de un organismos y el mantenimiento de los tejidos.
• Se necesitan en muy pequeña cantidad.
• Son sustancias lábiles, que se alteran con facilidad con los
cambios de temperatura, luz o almacenamientos prolongados.
• En ocasiones se ingieren en forma de PROVITAMINAS
• El déficit de vitaminas en la dieta, puede generar trastornos y
enfermedades, incluso la muerte, que se denomina
AVITAMINOSIS, si la carencia es total, e HIPOVITAMINOSIS, si
la carencia es parcial.
[Link] liposolubles, de naturaleza
lipídica y por tanto insolubles en agua y
solubles en disolventes orgánicos.. Una ingesta
excesiva de estas vitaminas produce una
acumulación en el hígado y trastornos de
hipervitaminosis. Son: A,D, E y K. No forman
parte de cofactores enzimáticos (salvo la K).
2. Vitaminas Hidrosolubles. Son solubles
en agua, y por tanto se difunden muy bien en
la sangre y se eliminan por la orina. Su exceso
no produce trastornos. Pertenencen a este
grupo : Las vitaminas del grupo B y la vitamina
C.
 VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Nombre Fuente Funcion Carencia
Escorbuto, (encías sangrantes,
Interviene en la síntesis de
Leche, frutas (cítricos) y caída dientes, trastornos
Vit. C hortalizas
colágeno y el mantenimiento de
digestivos, infecciones
las mucosas.
cutáneas).
Envolturas de cereales y Interviene en metabolismo de
Beri-beri: degeneración
Vit. B1 legumbres. También glúcidos y lípidos en músculos y
nerviosa, parálisis, etc
bacterias y levaduras. neuronas.
Cediendo los electrones del
Detención del crecimiento,
Hígado, queso, leche, hidrógeno a la cadena de
cansancio. Dermatitis e
Vit. B2 huevos, vegetales de hojas transporte electrónico, cuya
irritabilidad de mucosas,
verdes finalidad es producir al final
labios (resquebrajados)
ATP en las células.
El NADH interviene cediendo Pelagra (vómitos, diarreas,
Hongos, levaduras y todas los electrones del hidrógeno a la piel áspera y oscura en zonas
las fermentaciones cadena de transporte expuestas al Sol, incluso
Vit. B3 realizadas por hongos. electrónico, cuya finalidad es trastornos nerviosos (perdida
Abundante en leche y carnes producir al final ATP en las de memoria, depresión,
células confusión, alucinaciones, etc)
Desarrollo de glándulas
Bacteria intestinales, Dermatitis, caída del pelo
Vit. B8 chocolate, yema de huevo
sexuales, sebáceas y
anemia
sudoriparas.
Coenzima de enzimas Anemia (disminución de g.
Sintetizada por bacterias transferasas de grupos metilo en rojos). Trastornos
Vit. B12 simbióticas del tracto la síntesis de proteínas y a. neurológicos.
digestivo de animales Nucleicos. También en la
formación de g. Rojos.
 VITAMINAS LIPOSOLUBLES
Nombre Fuente Funcion Carencia

Ciclo visual,
Ceguera nocturna,
crecimiento,
Vit. A o Hortalizas verdes, desecación epitelial,
protección y
Retinol hígado, huevos detención del
mantenimiento del
crecimiento
tejido epitelial
Verduras, aceites Formación de huesos, Raquitismo en
animales, dientes y en el niños y
Vit. D
mantequilla, funcionamiento de los deformaciones
hígado, huevos músculos óseas en adultos.
Aceites vegetales, Esterilidad,
Evita la esterilidad,
indirectamente abortos,
Vit. E refuerza las paredes
también en huevos envejecimiento
de los capilares.
y mantequillas. celular.

Interviene en la Hemorragias
Vit. K En verduras coagulación subcutáneas e
sanguínea. intramusculares
Cinética de la actividad enzimática
En una reacción enzimática con una concentración de enzima
constante, al incrementar la concentración del sustrato se
produce un aumento de la velocidad de reacción. Este
incremento en la velocidad de reacción se debe a que, al
haber más moléculas de sustrato por unidad de volumen, se
aumenta la probabilidad de encuentro entre sustrato y
enzima.

Llega un momento en que la velocidad de reacción deja de

crecer, es decir, se llega a una velocidad máxima (Vmax).
Esto se debe a que todas las moléculas de la enzima
ya están ocupadas por moléculas de sustrato,
formando el complejo enzima-sustrato, lo que se
denomina saturación de la enzima.
 A [E] cte

Vmax = velocidad máxima

KM = ½ Vmax = constante de Michaelis

La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad

máxima es la constante de Michaelis (Km).
El valor de Km también indica la afinidad de la enzima por el sustrato o eficacia catalítica
-Si la Km ↑: ↓afinidad del E por
S
- Si la Km ↓: ↑afinidad del E
 Isoenzimas
• Las isoenzimas o isozimas son enzimas
que difieren en la secuencia de
aminoácidos, pero que catalizan la misma
reacción química. Estas enzimas suelen
mostrar diferentes parámetros cinéticos , o
propiedades de regulación diferentes.
• La existencia de las isoenzimas permite el
ajuste del metabolismo para satisfacer las
necesidades particulares de un
determinado tejido o etapa del desarrollo.
 Isoenzimas
 La lactato deshidrogenasa cataliza la transformación de pirúvico a
láctico, que se produce en condiciones de anoxia, dando lugar a una
fermentación a partir de la glucosa.
 Está formada por 5 isoenzimas, con el mismo peso molecular, con una
estructura tetramérica: combinaciones de 2 tipos de cadenas, M y H.
LDH-1 (H4): en corazón, músculos y eritrocitos.
LDH-2 (H3M): en sistema retículoendotelial y leucocitos.
LDH-3 (H2M2): en pulmones.
LDH-4 (HM3): en riñones, placenta y páncreas.
LDH-5 (M4): en hígado y músculo esquelético.
 Estas isoenzimas presentan carácterísticas cinéticas distintas.
KM piruvato baja (afinidad alta) Tejido especializado en el uso
anaeróbico de la glucosa con
M4 V máx alta alta formación de lactato

KM piruvato alta (afinidad baja) Especializado en el uso

aeróbico del pirúvico. Sólo se
H4 emplea la ruta anaeróbica en
V máx pequeña
emergencias.
• EXCEPCIÓN: RIBOZIMAS. En 1982, Thomas Cech,
y Sidney Altman las descubrieron. No eran
proteínas, sino ARN.
En 1989 les concedieron el premio Nobel de Química
Anabolismo y catabolismo
Las rutas metabólicas que consumen energía para llevar a cabo la
síntesis
1. dede
Concepto biomoléculas
metabolismo orgánicas complejas a partir de moléculas
más simples reciben el nombre de anabolismo o vías de
biosíntesis.
Las rutas metabólicas que rompen y degradan biomoléculas
orgánicas para la obtención de energía útil para las actividades
celulares, constituyen el catabolismo o vías de degradación.
Energía libre
Se define como energía libre y se representa con el símbolo G, la
energía que está contenida en las sustancias que reaccionan.
La variación de energía libre que se produce en una reacción se
representa como G y puede ser negativa, ∆G < 0, en las reacciones
exergónicas (desprenden energía libre) o positiva, ∆G > 0, en las
reacciones endergónicas (requieren un aporte de energía).
 Adenosín Trifosfato o ATP
En todas las células es necesario un mecanismo de almacenamiento de
energía libre.
En la reacción de combustión de la glucosa hasta dióxido de carbono y
agua, con la participación del oxígeno molecular, la cantidad de energía
libre disponible para la célula es de 686 kcal/mol:

C6H12O6 + 6O2 6CO2 + 6H2O + 686 kcal/mol

Parte de esta energía se utiliza en la síntesis de moléculas de adenosín

trifosfato o ATP a partir de ácido fosfórico y de otro compuesto químico
similar, el ADP o adenosín difosfato, según la reacción química:

ADP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol ATP + H 2O

Esta reacción es endergónica y en consecuencia, solamente se puede
producir si está acoplada a alguna reacción exergónica.
La reacción inversa, en cambio, es un proceso exergónico:

ATP + H2O ADP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol

 El ATP y las reacciones de fosforilación y de desfosforilación expuestas
actúan como mecanismos de almacenamiento y transporte de energía
libre
5. en losTrifosfato
Adenosín procesos metabólicos de todas las células, es decir, como
o ATP
monedas de intercambio energético que permiten todas las funciones
celulares.
A pesar de su carácter universal, el ATP
no es la única biomolécula “de intercambio
energético”. El mismo ADP puede ceder
energía a través de la siguiente reacción
de desfosforilación:

ADP + H2O AMP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol

También el adenosín monofosfato o AMP

puede hidrolizarse o desfosforilarse y
formar un nucleósido, la adenosina, a
través de una reacción exergónica:

AMP + H2O Adenosina + H3PO4 + 3,4kcal/mol

 6. Coenzimas de oxidación- reducción
Entre los diferentes tipos de reacciones metabólicas destacan, por su importante
papel en los mecanismos de transferencia de energía, las reacciones redox.
La mayoría de las enzimas oxidorreductasas utilizan como coenzima el NAD+ o
dinucleótido de nicotinamida y de adenina, presente en cantidades relativamente
importantes en el citoplasma de las células.
Cuando un sustrato reducido es oxidado, el NAD+ se reduce según la ecuación
siguiente:
NAD+ + 2H+ + 2e– NADH + H+
Esta reacción solamente representa una parte del proceso redox; siempre hay un
metabolito que cede los electrones para que otro compuesto, la coenzima, en este
caso el nucleótido, los capte.
• El Catabolismos y el Anabolismo son reacciones químicas
que por separado no pueden ocurrir y en conjunto forman
parte de un reciclado y renovación de los constituyentes de
la célula.
Proteínas Carbohidratos Lípidos C
A
T
Aminoácidos Monosacáridos Ácidos grasos A
B
O
L
Acetil Co- A
A I

N S

A M

B Aminoácidos Monosacáridos Ácidos grasos O

O
L
Proteínas Carbohidratos Lípidos
I
S
M
O
 Glucosa Acido Graso Aminoacidos
Transaminación y
Glucolisis B desaminación
ATP, NADH Oxidación

Piruvato NH4, Piruvato,

Acetil CoA Urea
acetil CoA etc.

Fermentación NADH

O2 H2O

Etanol, Acido NADH

láctico FADH2 Cadena Fosforilación
Acido
Cítrico Respiratoria Oxidativa
CO2
ATP
Gluconeogenesis ADP + Pi ATP
Síntesis ac. Grasos
ATP, NADH y aa.

Glucosa Acido Graso Aminoácidos