UNIDAD 4: LAS
PROTEÍNAS.
1.- CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN.
- Biomoléculas formadas por H, C, O y N (P , S,
Fe, Mn).
- Formadas por la unión lineal de unos
MONÓMEROS llamados AMINOÁCIDOS.
- Biomoléculas orgánicas MÁS ABUNDANTES en
los seres vivos.
- Con MULTITUD de funciones ESENCIALES para
la vida.
- Se caracterizan por su ESPECIFICIDAD.
(identidad biológica).
2.- LOS ÁMINOÁCIDOS.
- Son los monómeros que componen los PÉPTIDOS y las PROTEÍNAS.
- Existen entre 150- 200 aa, pero SOLO 20 forman parte de las
PROTEÍNAS.
- Estos aa. NO PROTEICOS tienen otras funciones como
NEUROTRANSMISORES o PRECURSORES DE VITAMINAS.
- TODOS LOS AMINOÁCIDOS PROTÉÍCOS TIENEN ESTA ESTRUCTURA:
-UN CARBONO (LLAMADO ALFA).
-UN GRUPO AMINO (-NH2) UNIDO AL C.
-UN GRUPO CARBOXILO (-COOH) UNIDO AL C.
-UN HIDRÓGENO UNIDO AL C.
- UNA CADENA LATERAL R QUE DIFERENCIA A LOS 20
AA.
2.1. PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS DE LOS AA.
-Son sólidos, cristalinos e incoloros.
- De baja masa molecular.
- Con un alto punto de fusión (+ 200ºC)
- Son compuestos polares SOLUBLES EN AGUA (-NH2 y –COOH)
- Tienen ESTEREOISOMERIA y ACTIVIDAD ÓPTICA.
- Comportamiento ANFÓTERO.
ESTEREOISOMERI
A.
-En todos los aa. (menos la GLICINA) el Cα es un CARBONO ASIMÉTRICO.
- Aparecen dos formas ENANTIÓMERAS (ESPECULARES), la D y la L.
- Colocamos el COOH hacía arriba:
NH2 a la derecha = forma D
NH2 a la izquierda = forma L
TODAS LAS PRETEÍNAS SE
FORMAN DE L-AMINOÁCIDOS.
ISOMERÍA ÓPTICA.
- No dependen de la Estereoisomeria.
- En disolución los aa desvían el plano de la luz polarizada.
- Si lo desvían hacía la DERECHA son dextrógiros (+) y si lo hacen a la IZQUIERDA serán levógiros (-).
- ESTO TAMBIÉN LE OCURRE A LOS MONOSACÁRIDOS EN DISOLUCIÓN.
COMPORTAMIENTO ANFÓTERO
Una sustancia es ANFÓTERA cuando se comporta como ácido o como base dependiendo del pH
al que se encuentre.
- En disolución, los aa se ionizan dependiendo del pH y se encuentran como ION DIPOLAR NEUTRO
(carga eléctrica cero) llamado ZWITTERIÓN.
PUNTO ISOELÉCTRICO (PI):
Valor de pH al que cada
aminoácido tiene carga 0 ( es
decir está como zwitterión).
-Los aa, y por extensión las proteínas, funcionan como AMORTIGUADORES O TAMPÓN:
Si el medio es ácido = ACTÚAN COMO BASES ACEPTANDO H+ (CARGA +)
Si el medio es básico= ACTÚAN COMO ÁCIDOS DESPRENDIENDO H+ (CARGA-)
ELECTROFORESIS
-Técnica de separación de aa (y de proteínas) debido a su carga según el pH.
- Tenemos una disolución de aa sometida a un pH concreto.
- Cada aa tiene un PI, por lo que los aa a ese pH o se quedan como Zwitterion, o se ionizan con carga
+ o -.
- Sometemos la disolución de aa a a un campo eléctrico.
- Los aa + irán hacía el cátodo y los – al ánodo. Los que están como zwitterión no se mueven.
- Modificando el pH , los PI van cambiando y se pueden separar todos los aa.
2.2. CLASIFICACIÓN DE LOS AA EN BASE A SU CADENA LATERAL.
APOLAR
ES
POLARE
S
ÁCIDOS
BÁSICOS
2.3. CLASIFICACIÓN DE LOS AA SEGÚN SU SÍNTESIS.
ESENCIALES
-No son biosintetizados por el metabolismo.
- Dependen del organismo en cuestión.
- DEBEN SER CONSUMIDOS EN LA DIETA.
- Para los seres humanos son 8 los esenciales (10 EN NIÑOS): TRP, LEU, ILE, VAL, MET, PHE, THR y LYS
(HIS, ARG)
NO ESENCIALES
- Pueden ser sintetizados en reacciones metabólicas a partir de otras moléculas.
3.- EL ENLACE PEPTÍDICO.
- Es el enlace que une a los amimoácidos.
- Es tipo amida y ocurre entre el grupo CARBOXILO de un aminoácido y el grupo AMINO de otro,
desprendiéndose una molécula de AGUA.
3.1. PROPIEDADES DEL ENLACE PEPTÍDICO.
a) ENLACE COVALENTE MUY ESTABLE.
b) TIENE CIERTO CARÁCTER DE DOBLE ENLACE, POR LO QUÉ ES MUY RÍGICO Y NO PUEDE ROTAR (C, H y O
comparten electrones)
c) LOS CUATRO ÁTOMOS IMPLICADOS EN EL ENLACE QUEDAN EN EL MISMO PLANO.
d) TIENE CARÁCTER POLAR.
3.4. UNIONES PEPTÍDICAS
- LA unión de dos aa formará un DIPÉPTIDO.
- La unión sucesiva de aa originará OLIGOPÉPTIDOS (2-12 aa)
- POLIPÉPTIDOS (12-60 aa)
- PROTEÍNAS ( > 100 aa)
- Una cadena polipeptídica se nombra desde el EXTREMO N-TERMINAL al extremo C-TERMINAL.
4.- LAS PROTEÍNAS: NIVELES ESTRUCTURALES.
- Las proteínas son MACROMOLÉCULAS formadas por LARGAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS.
- La función de una proteína depende de su estructura TRIDIMENSIONAL, es decir, de la disposición espacial de las
cadenas que la formen.
- Aparecen entonces unos PLEGAMIENTOS sucesivos que dan lugar a las CUATRO ESTRUCTURAS DE LAS
PROTEÍNAS.
4.1- ESTRUCTURA PRIMARIA
- Se corresponde con la SECUENCIA LINEAL DE AMINOÁCIDOS.
- Esta secuencia es ÚNICA para cada proteína y viene determinada en el ADN.
- La alteración de un solo aa de la secuencia puede originar una proteína diferente e incluso puede
PERDER LA FUNCIÓN BIOLÓGICA.
- Es una estructura mantenida por el ENLACE PEPTÍDICO, y es tan fuerte que solo puede romperse por
HIDRÓLISIS ÁCIDA o ENZIMÁTICA (proteasas).
- Por convenio, los aminoácidos se nombran empezando por el que tiene el amino libre, (éxtremo N-
terminal) y terminando por el carboxilo libre (C-terminal).
4.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA
- Es la disposición TRIDIMENSIONAL (en el espacio) de la secuencia de aa (de la estructura primaria).
- Esta estructura depende de las características del enlace peptídico así como de los RADICALES de los
aa de la cadena.
- Existen tres tipos principales de estructuras secundarias: la α-HÉLICE, LA LÁMINA PLEGADA Y LA
HÉLICE DE COLÁGENO.
- La mayoría de proteínas tienen combinaciones de varias estructuras secundarias a la vez dentro de la
cadena, a esto se le llama DOMINIOS ESTUCTURALES.
- Es el máximo nivel estructural de las PROTEÍNAS FIBROSAS.
α-HÉLICE
- Se forma por el plegamiento de la cadena de aa en forma de hélice dextrógira.
- Tiene unos 3,6 aa por vuelta (0,54 nm).
- Se estabiliza por PUENTES DE HIDRÓGENO entre un grupo –NH de un aa y el C=O del cuarto aa que le
sigue.
- Si estos enlaces se rompen, LA ESTRUCTURA SECUNDARIA SE PIERDE.
LÁMIBA PLEGADA (LÁMINA –β)
- Disposición en ZIG –ZAG de la estructura primaria.
- La misma o varias cadenas quedan en paralelo en el mismo sentido o en sentidos opuestos
(ANTIPARALELAS).
- Se estabiliza por PUENTES DE HIDRÓGENO entre los –NH de aa de una cadena y los C=O de aa de la
cadena cercana.
- Los RADICALES se disponen alternos (arriba y abajo) del plano de la estructura.
TRIPLE HÉLICE DE COLÁGENO
- Parecida a la alfa hélice pero más estirada (3 aa por vuelta) debido a la presencia de PROLINA , un
aa que no puede formar puentes de hidrógeno con otros aa.
- Esta hélice es LEVÓGIRA (gira hacía la izquierda)
- En el COLÁGENO, aparecen hasta 3 hélices unidas por puentes de hidrógeno a modo de trenza.
- El colágeno es un PROTEÍNA FIBROSA presente en el tejido conjuntivo, cartílago, hueso, piel, etc.
4.3 ESTRUCTURA TERCIARIA
- Disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio al REPLEGARSE .
- Dentro de la estructura terciaria se alternan zonas en alfa hélice con zonas en lámina plegada,
muy estables FORMANDO LOS DOMINIOS ESTRUCTURALES (geometría concreta)
- Estos plegamientos se estabilizan por enlaces entre las cadenas
laterales R de los aa de diferentes cadenas:
El cambio de un solo
aa puede alterar la
estructura terciaria.
- Aparecen dos tipos de estructura tridimensional:
PROTEÍNAS FIBROSAS
PROTEÍNAS GLOBULARES
- Se pliegan poco.
- Alto grado de plegamiento. - Forma alargada.
- R polares de los aa hacía fuera. - Conservan solo la estructura 2ª
- SOLUBLES EN AGUA. - INSOLUBLES EN AGUA.
4.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA.
- No la tienen todas las proteínas.
- Solo las formadas por VARIAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS CON ESTRUCTURA TERCIARIA.
- Estas proteínas se llaman OLIGOMÉRICAS: cada cadena se llama SUBUNIDAD o PROTÓMERO.
- Se estabiliza por los mismos enlaces que la ESTRUCTURA TERCIARIA.
- Para que realice su función la proteína debe TENER TODAS SUS SUBUNIDADES. (Hemoglobina,
Inmunoglobulinas, etc.)
5.-PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.
ESPECIFICIDAD.
- Especificidad de especie. Proteínas específicas dentro de organismos de la misma especie.
- Proteínas HOMÓLOGAS: proteínas con la misma función en dos especies pero totalmente diferentes
(Hemocianina y Hemoglobina).
- Especificidad de función (secuencia de aa y estructura tridimensional propia).
- Especificidad INDIVIDUAL (como ocurre en receptores de membrana humanos)
DESNATURALIZACIÓN
- La proteína FUNCIONAL se dice que tiene CONFORMACIÓN NATIVA.
LA DESNATURALIZACIÓN ES LA PÉRDIDA DE LA CONFIGURACIÓN NATIVA DE UNA PROTEÍNA , Y COMO
CONSECUENCIA PIERDE SI FUNCIÓN BIOLOGICA.
• Puede haber desnaturalización por cambios de pH, aumento de la temperatura, radiación ionizante,
presencia de sustancias como detergentes., etc.
• Se rompen los enlaces débiles y se pierden las estructuras cuaternaria (si la hay), terciaria y secundaria.
No la primaria.
• La desnaturalización puede ser IRREVERSIBLE o REVERSIBLE, es decir, cuando la proteína adquiere su
conformación funcional de nuevo (RENATURALIZACIÓN).
CAPACIDAD TAMPONADORA Y SOLUBILIDAD.
- Como los aa, las proteínas son ANFÓTERAS y se comportan como ácidos o como bases dependiendo
del medio. SON REGULADORAS O TAMPÓN. (TAMBIÉN TENDRÁN SU PUNTO ISOELÉCTRICO).
- La solubilidad depende de la conformación, siendo solubles las globulares e insolubles las fibrosas.
6.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
ESTRUCTURAL.
- Proporcionan fuerza y protección a estructuras biológicas.
a) TUBULINAS DEL CITOESQUELETO.
b) PROTEÍNAS DEL HUSO MITÓTICO, CILIOS Y FLAGELOS.
c) PROTEÍNAS HISTONAS DE LA CROMATINA.
d) COLÁGENO Y ELASTINA DEL TEJIDO CONJUNTIVO.
e) QUERATINA DE PELOS Y UÑAS.
NUTRITIVA Y DE RESERVA.
- Fuente de aminoácidos nutritivos.
a) ALBÚMINAS (OVOALBÚMINA) DE LA CLARA DE HUEVO.
b) CASEINA DE LA LECHE.
c) GLUTEN DEL TRIGO.
DE TRANSPORTE.
- UNEN MOLÉCULAS E IONES DE MANERA ESPECÍFICA Y LOS TRANSPORTAN.
- TODOS LOS TRASNPORTADORES BIOLÓGICOS SON PROTEÍNAS.
a) HEMOGLOBINA y MIOGLOBINA (Transportan oxígeno).
b) CITOCROMOS (transportan electrones)
c) LIPOPROTEÍNAS PLASMÁTICAS (transportan colesterol y grasas).
CONTRACTIL.
- Permiten al organismo cambiar de forma y desplazarse.
- ACTINA Y MIOSINA DEL MÚSCULO.
CATALÍTICA.
- Función principal y mayoritaría de las proteínas: ENZIMAS.
- Son BIOCATALIZADORES en reacciones metabólicas.
REGULADORA U HORMONAL.
- Coordinan todos los procesos bioquímicos de un organismo.
a) HORMONAS y NEUROTRANSMISORES (insulina, testosterona, cortisol, tiroxina, etc.)
b) PROTEÍNAS DE MEMBRANA (canales iónicos, transportadores, etc.)
DE DEFENSA O INMUNITARIA.
- Proteínas que intervienen en reacciones del Sistema inmunitario: INMUNOGLOBULINAS.
7.- CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS EN BASE A SU COMPOSICIÓN Y
CONFORMACIÓN.
